浙大 生物化学复习重点

《生物化学复习重点自整》来自南京廖华点这里，有很多篇《生物化学复习重点自整》在线阅读本文：http://www.njliaohua.com/lhd_15n737qxpa6j6mw9r6vz_1.html生物化学复习重点自整1.生物化学的概念P1是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。具体来讲，它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。2.生物化学研究的基本内容P1静态生化：研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。发现和阐明构成生命物体的分子基础——生物分子的化学组成、结构和性质。生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生化:研究生物体内物质代谢（新陈代谢）、能量转变及其调控机理生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。蛋白质的化学3.组成蛋白质的元素P62主要有C（50-55）、H（6-8）、O（19-24）、N（13-19）和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。4.凯式定氮法及蛋白质含量计算凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收，再以 标准 excel标准偏差excel标准偏差函数exl标准差函数国标检验抽样标准表免费下载红头文件格式标准下载 碱滴定，就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×100即蛋白质的含量=蛋白质含氮量×6.255.氨基酸结构通式P63存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）?-氨基酸：各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸按R基极性分两类：极性AA：11种亲水性丝、苏、酪甘半光非极性AA：9种疏水性按水溶性酸碱性分为三类：1、中性AA（有极性与非极性15种）：2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、谷氨酸3、碱性AA（3种）：组、赖、精谷氨酸：甘氨酸：丝氨酸：半胱氨酸组氨酸6.氨基酸的化学性质P65★两性解离:等电点：在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点(pI)。等电点计算：pK1羧基的解离常数负对数pK2氨基的解离常数负对数①侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸：pI=?(pK1+pK2)②酸性氨基酸(Glu、Asp)及Cys：pI=?(pK1+pKR)③碱性氨基酸(赖、精、组)：pI=?(pK2+pKR)★紫外吸收色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中色氨酸的最大吸收最接近280nm★显色反应：茚三酮反应测定氨基酸含量：加热蓝紫色脯氨酸、羟脯氨酸黄色：天冬酰胺棕色7.蛋白质的分子结构P67成肽反应：1分子?-羧基与另1分子?-氨基脱水缩合的反应，形成酰胺基即肽键肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。（?CONH?）肽平面：由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。（CαCONHCα）肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全氨基酸的排练顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的?-羧基，称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。★一级结构定义：蛋白质多肽链中氨基酸的排练顺序特点与意义：维持一级结构的化学键：肽键有些蛋白质还包括二硫键。如胰岛素三种形式：无分支的开链多肽、分支开链的多肽、环状多肽一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。它由遗传密码决定,其上有酶切位点,一级结构可测定,不同种属间有同源性.★蛋白质二级结构：多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。特点：它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。二级结构的维系力:氢键二级结构的基本形式：（1）?-螺旋：通过氨基酸?碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的?螺旋构象（2）?-折叠：多肽链的主链相对伸展，多肽链的肽平面呈手风琴折叠（3）?-折角：肽链主链出现的180°回折部分（4）不规则卷曲：用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。★蛋白质三级结构：在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。8.蛋白质构象pP73主键：肽键，少量的二硫键（半胱氨酸）次级键：氢键（数量最多最重要）疏水键（维持三、四级结构的主要次级键）离子键、范德华力9.蛋白质的结构与功能P831、空间结构体现生物特异性2、空间结构体现生物活性3、空间结构的灵活性，体现了生物活性的可调节特性一级结构变化与疾病关系：基因突变镰刀状红细胞贫血第六位的谷氨酸变成了氨酸别构效应（allostericeffect）：蛋白质分子的特定部位（调节部位）与小分子化合物（效应物）结合后，引起空间构象发生改变，从而促使生物学活性变化的现象称为别构效应。可分为同促效应和异促效应两类。空间构象并非生物活性的唯一影响因素【举例】低温下酶活性低，但并不影响构象；盐析时沉淀的酶无活性，但构象不变。蛋白构象疾病：错误构象相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病。老年痴呆疯牛病亨汀顿舞蹈病10.蛋白质性质P90蛋白质的两性解离和等电点蛋白质与多肽一样，能够发生两性解离；除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。1蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点2紫外吸收：?蛋白质的沉淀作用由于外界条件改变,蛋白质水化膜被除去且其电荷被中和时,蛋白质凝聚成团下沉，但其结构未变.蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀中性盐沉淀反应：加入中性盐，不变性有机溶剂沉淀反应：往往变性，不一定变性重金属盐沉淀：变性生物碱试剂沉淀反应：变性?蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的本质：破坏非共价键和二硫键（次级键），不改变蛋白质的一级结构引起变性的因素:物理、化学与生物学因素如如高温、紫外线、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等变性后蛋白质的特点：粘度增加，溶解度降低，易沉淀,易被蛋白酶降解,丧失生物学活性.变性意义：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。乳品解毒(用于急救重金属中毒)?复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，核糖的化学1.核糖的组成与结构P105核酸:以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。DNA脱氧核糖核酸RNA核糖核酸核酸的分子组成元素组成：主要元素组成：C、H、O、N、P(9~11%)基本构成单位：核苷酸核苷酸由戊糖、磷酸和碱基三部分构成酶1.酶的概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的生物分子，又称为生物催化剂2.底物：在酶的催化下发生化学变化的物质3.酶促反应：酶催化的生物化学反应米氏常数Km：酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度单位是mol/L意义：Km值是酶的特征性常数，在一定条件下(如底物、温度、pH、有无抑制剂等)，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶的Km值，来判断是否为不同的酶。Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小同一种酶如果你有几种底物，就有几个Km,其中Km值最小的底物称为酶的最适底物南京廖华http://www.njliaohua.com/免费文档下载