氨基酸简写及密码子

氨基酸简写及密码子 氨基酸缩写体内 20 种氨基酸按理化性质可分为 4 组:?非极性、疏水性氨基酸:甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。?极性、中性氨基酸:色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。?酸性的氨基酸:天冬氨酸和谷氨酸。?碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸和组氨酸。中文名称 英文名称 三字母缩写 单字母符号甘氨酸 Glycine Gly G丙氨酸 Alanine Ala A缬氨酸 Valine Val V亮氨酸 Leucine Leu L异亮氨酸 Isoleucine Ile I脯氨酸 Proline Pro P苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F酪氨酸 Tyrosine Tyr Y色氨酸 Tryptophan Trp W丝氨酸 Serine Ser S苏氨酸 Threonine Thr T半胱氨酸 Cystine Cys C蛋氨酸 Methionine Met M天冬酰胺 Asparagine Asn N谷氨酰胺 Glutarnine Gln Q 天冬氨酸 Asparticacid Asp D谷氨酸 Glutamicacid Glu E赖氨酸 Lysine Lys K精氨酸 Arginine Arg R组氨酸 Histidine His H氨基酸分类 20 种氨基酸密码子 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 氨基酸分类一?鼙?符号中文 英文名称 与缩 分子量 侧链结构 类型名称 写丙氨 A 或 Alanine 89.079 CH3- 脂肪族类酸 Ala精氨 R 或 Arginine 174.188 Arg天冬 N 或 酰 Asparagine 132.104 HNCNH2-NH-CH23- 碱性氨基酸类酸 H2N-CO-CH2- 酰胺类 Asn胺天冬 D 或 氨 Aspartic acid 133.089 HOOC-CH2- 酸性氨基酸类 Asp酸半胱 C 或 氨 Cysteine 121.145 HS-CH2- 含硫类 Cys酸谷氨 Q 或 酰 Glutamine 146.131 H2N-CO-CH22- 酰胺类 Gln胺谷氨 Glutamic E 或 147.116 HOOC-CH22- 酸性氨基酸类酸 acid Glu甘氨 G 或 Glycine 75.052 H- 脂肪 H 或 NCH-NH-CHC-CH2- Histidine 155.141 碱性氨基酸类酸 His 族类酸 Gly组氨 __________异亮 I 或 氨 Isoleucine 131.160 CH3-CH2-CHCH3- 脂肪族类 Ile酸亮氨 L 或 Leucine 131.160 CH32-CH-CH2- 脂肪族类酸 Leu赖氨 K 或 碱性氨基酸 Lysine 146.17 H2N-CH24-酸 Lys 类蛋氨 M 或 Methionine 149.199 CH3-S-CH22- 含硫类酸 Met 苯 F 或丙氨 Phenylalanine 165.177 Phenyl-CH2- 芳香族类 Phe酸脯氨 P 或 -N-CH23-CH- Proline 115.117 亚氨基酸酸 Pro _________丝氨 S 或 Serine 105.078 HO-CH2- 羟基类酸 Ser苏氨酸 Threonine T 或 Thr 119.105 CH3-CHOH- 羟基类色氨 W 或 Phenyl-NH-CHC-CH2- Tryptophan 204.213 芳香族类酸 Trp ___________酪氨 Y 或 Tyrosine 181.176 4-OH-Phenyl-CH2- 芳香族类 酸 Tyr缬氨 V 或 Valine 117.133 CH3-CHCH2- 脂肪族类酸 Val 20 种氨基酸密码子表第一个 第二个核苷酸 第三个核苷酸 5′ U C A G 核苷酸 3′ 苯丙氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 U 苯丙氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 CU 亮氨酸 丝氨酸 终止密码子 终止密码子 A 亮氨酸 丝氨酸 终止密码子 色氨酸 G 亮氨酸 脯氨酸 组氨酸 精氨酸 U 亮氨酸 脯氨酸 组氨酸 精氨酸 CC 亮氨酸 脯氨酸 谷氨酰胺 精氨酸 A 亮氨酸 脯氨酸 谷氨酰胺 精氨酸 G 异亮氨酸 苏氨酸 天冬酰胺 丝氨酸 U 异亮氨酸 苏氨酸 天冬酰胺 丝氨酸 CA 异亮氨酸 苏氨酸 赖氨酸 精氨酸 A 蛋氨酸 苏氨酸 赖氨酸 精氨酸 G 缬氨酸 丙氨酸 天冬氨酸 甘氨酸 U 缬氨酸 丙氨酸 天冬氨酸 甘氨酸 CG 缬氨酸 丙氨酸 谷氨酸 甘氨酸 A 缬氨酸 丙氨酸 谷氨酸 甘氨酸 G二、分类1. 根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸: 类别 氨基酸 特点 甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨 这类氨基酸分子中只 酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、中性氨基酸 含有一个氨基和一个 丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨 羧基 酸、蛋氨酸和羟脯氨酸 这类氨基酸分子中含酸性氨基酸 谷氨 酸、天门冬氨酸 有一个氨基和二个羧 基 这类氨基酸的分子中 含二氨基一羧基;组氨碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸 酸具氮环，呈弱碱性， 也属碱性氨基酸。2. 根据氨基酸的极性分类: 类别 氨基酸 甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨 非极性氨基酸 酸、苯丙氨酸、脯氨酸 色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨 极性中性氨基酸 酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 极性氨基酸 酸性氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中，属于芳香族氨基酸的是:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是:脯氨酸含硫氨基酸包括:半胱氨酸、蛋氨酸3. 按其亲水性、疏水性可分为: 类别 氨基酸亲水性氨基酸 D E H K Q R S T 羟脯氨酸 焦谷氨酸疏水性氨基酸 A F I L M P V W Y α-氨基丁酸 β-氨基丙氨酸 正亮氨酸未定类 C和G4. 其它的分类方法 类别 氨基酸 在温和条件下氧化的氨基 C M 酸 脱氨或脱羧基的氨基酸 N Q 蛋白制备中易降解的氨基 M W 酸 带正电荷的氨基酸 K R H 带负电荷的氨基酸 D E天然的氨基酸现已经发现的有 300 多种，其中人体所需的氨基酸约有 22 种，分非必需氨基酸和必需氨基酸(人体无法自身合成) 。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。 1、必需氨基酸(essential amino acid) 指人体(或其它脊椎动物)不能合成或合成速 :度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有 8 种其作用分别是: ?赖氨酸(Lysine ):促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化; ?色氨 苯丙氨酸(Phenylalanine) :参酸(Tryptophane):促进胃液及胰液的产生; ? 与消除肾及膀胱功能的损耗; ?蛋氨酸(又叫甲硫氨酸) (Methionine);参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能; ?苏氨酸(Threonine):有转变某些氨基酸达到平衡的功能; ?异亮氨酸(Isoleucine ):参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺; ?亮氨酸(Leucine ) :作用平衡异亮氨酸; :作用于黄体、乳腺及卵巢。 ?缬氨酸(Viline)其理化特性大致有: 1)都是无色结晶。 熔点约在 230?C 以上， 大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出 CO2;都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水;除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2)有碱性二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸(lysine);酸性一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸(Glutamic acid);中性一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸(Alanine)三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。 3由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型:D 型和 L 型，组成蛋白质的氨基酸，都属 L 型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解(现在大多为人工合成)，而蛋白质水解所得的氨基酸均为 α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指 α-氨基酸。至于 β、γ、δ……ω 等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。 2、非必需氨基酸(nonessential amino acid) :指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质， 是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。 一、构成人体的基本物质， 是生命的物质基础 1(构成人体的最基本物质之一 构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。 作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。 构成人体的氨基酸有 20 多种，它们是:色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。其中 8 种是人体不能合成的， 必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。 8 种必需氨基酸是: 这色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要， 有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代 80,90的蛋氨酸， 75的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必酪氨酸可替代 70, 需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3 类，是按其营养功能来划分的;如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”;按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。 2(生命代谢的物质基础 生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说:“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。 蛋白质的基本单位是氨基酸。 如果人体缺乏任何一种必需氨基酸， 就可导致生理功能异常，影响抗体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生抗体代谢障碍。 精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要; 胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用:?合成组织蛋白质;?变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质;?转变为碳水化合物和脂肪;?氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种， 人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。 二、在食物营养中的地位和作用 人类为了生存必需摄取食物， 以维持抗体正常的生理、 生化、免疫机能， 以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，促进抗体生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。 作为构成人体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐(即矿物质，含常量元素和微量元素) 、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。 氨基酸在这些营养素中起什么作用呢, 1(蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的 作为机体 内第一营养要素的蛋白质， 它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用， 而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收， 而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质;另一部分氨基酸继续随血液分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等，所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定。如以氨基氮计，每百毫升血浆中含量为 4,6 毫克，每百毫升血球中含量为 6.5,9.6 毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过 6,7 小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以血液氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是血液氨基酸的重要调节器。因此，食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收， 抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。 2(起氮平衡作用 当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、尿和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。 实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内， 突然增减食入量时，机体尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。 3(转变为糖或脂肪 氨基酸分解代谢所产生的 a,酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a,酮酸可再合成新的氨基酸， 或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成 CO2 和 H2O，并放出能量。 4. 产生一碳单位 某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。 一碳单位具有一下两个特点:,.不能在生物体内以游离形式存在; ,.必须以四氢叶酸为载体。 能生成一碳单位的氨基酸有:丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸(甲硫氨酸)可通过 S-腺苷甲硫氨酸(SAM提供“活性甲基”(一碳单位) ，因此蛋氨酸也可生成一碳单位。 一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。 5(参与构成酶、激素、部分维生素 酶的化学本质是蛋白质(氨基酸分子构成) ，如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、促肠液激素等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。 6(人体必需氨基酸的需要量 成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的 20,37。 三、在医疗中的应用 氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有 20 种和构成非蛋白质的氨基酸有 100 多种。 由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。 谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L,多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。 四、与衰老的关系 老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合 成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60 岁以上老人每天应摄入 70 克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的，这样优质蛋白，延年益寿. 五 含有氨基酸的食物 氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外像豆类豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多 牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬 动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等 玉米种严重缺乏赖氨酸 蛋白质的功能:1 结构和支持作用，无论是细胞膜，细胞核，还是细胞质，蛋白质都作为主要成分参与这些结构的构成。 2 催化作用:生物体内的各种化学反应，几乎都需要催化剂的催化作用才能进行，而这些催化剂就是酶。目前已发现的酶类，其化学本质上都是蛋白质。 3:调节作用:生物体内有些激素如胰岛素，生长素等也是蛋白质。这些激素的相互作用调节着生物体的生长.发育.和新陈代谢的正常进行。 4:运输作用:细胞膜上有些蛋白质专门负责某些物质的跨膜运输;血液中有许多蛋白质具有运输功能，如红细 :防御作用:高等动物机体免疫系统中胞中的血红蛋白可以运输二氧化碳和氧。 5 的抗体能够体育外来有害物质的侵袭，这些抗体既免疫球蛋白 6:运动功能:肌肉的收缩时蛋白质相互滑动的结果;细胞分裂和细胞的各种运动都与蛋白质有关。