生物化学考试重点_总结第一章蛋白质的构造与功能第一节蛋白质的分子构成一、蛋白质的主要构成元素:C、H、O、N、S特色元素:N(16%)特异元素:S凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6、25×100＝100g样品中蛋白质含氮量(g%)构成蛋白质的20种氨基酸(名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不一样的原子或原子基团共价连结并因此失掉对称性的四周体碳为L-α-氨基酸,此中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸不一样L-α-氨基酸,其R基侧链不一样除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体构成蛋白质的20种氨基酸分类非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏氨酸(Thr)芬芳族氨基酸:苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)碱性氨基酸:赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)此中:含硫氨基酸包含:半胱氨酸、蛋氨酸四、氨基酸的理化性质1、两性解离及等电点①氨基酸分子中有游离的氨基与游离的羧基,能与酸或碱类物质联合成盐,故它就是一种两性电解质。②氨基酸就是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子的趋向及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。pH
pI阴离子氨基酸带净正电荷,在电场中将向负极挪动④在必定pH范围内,氨基酸溶液的pH离等电点越远,氨基酸所携带的净电荷越大2、含共轭双键的氨基酸拥有紫外汲取性质色氨酸、酪氨酸的最大汲取峰在280nm邻近大部分蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光汲取值就是剖析溶液中蛋白质含量的快速简易的方法3、氨基酸与茚三酮反响生成蓝紫色化合物在pH5~7,80~100℃条件下,氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大汲取峰在570nm处。此汲取峰值与氨基酸的含量存在正比关系,所以可作为氨基酸定量剖析方法五、蛋白质就是由很多氨基酸残基构成的多肽链(一)氨基酸经过肽键连结而形成肽1、(名解)肽键(peptidebond)就是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键2、肽就是由氨基酸经过肽键缩合而形成的化合物3、10个之内氨基酸连结而成多肽称为寡肽;由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基1生物化学考试重点_总结多肽链(polypeptidechain)就是指很多氨基酸之间以肽键连结而成的一种构造多肽链有两头:N尾端:多肽链中有游离α-氨基的一端C尾端:多肽链中有游离α-羧基的一端6、AA次序从氨基端(N-端)开始以羧基端(C-端)氨基酸残基为终点7、人体内存在多种重要的生物活性的肽:谷胱甘肽(GSH):就是由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸构成的三肽。半胱氨酸的巯基就是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基拥有复原性,可作为体内重要的复原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态。第二节蛋白质的分子构造一、蛋白质的分子构造一级构造二级构造↘三级构造→高级构造(空间构象)四级构造↗(一)、蛋白质的一级构造:蛋白质的一级构造指在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸摆列次序,即蛋白质分子中氨基酸的摆列次序。1、主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。2、一级构造就是蛋白质空间构象与特异生物学功能的基础(二)、蛋白质的二级构造:指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间构造,也就就是该段肽链骨架原子的相对空间地点,其实不波及氨基酸残基侧链的构象。1、主要化学键:氢键2、(名解)肽键平面／肽
单元
初级会计实务单元训练题天津单元检测卷六年级下册数学单元教学设计框架单元教学设计的基本步骤主题单元教学设计
:参加肽键的6个原子C、C、O、N、H、C位于同一平面,又叫酰胺平面或肽键平面,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元3、二级构造以一级构造为基础,多为短距离效应。可分为:α-螺旋:多肽链主链环绕中心轴呈有规律地螺旋式上涨,顺时钟走向,即右手螺旋,每隔3、6个氨基酸残基上涨一圈,螺距为0、54nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ与第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形。影响α-螺旋形成要素:R基较大,空间位阻大。带同样电荷的R基集中,电荷互相排挤。多肽链中如有脯氨酸不可以形成-螺旋。β-折叠:多肽链充分伸展,各肽键平面折叠成锯齿状构造,侧链Ｒ基团交织位于锯齿状构造上下方;它们之间靠链间肽键羧基上的氧与亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳固.β-转角:常发生于肽链进行180度回折时的转角上,含4个氨基酸残基,第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲:无确立规律性的那段肽链。主要化学键:氢键。4、模体(motif)就是拥有特别功能的超二级构造,就是由二个或三个拥有二级构造的肽段,在空间上互相靠近,形成一个特别的空间构象(三)、蛋白质的三级构造:整条肽链中所有氨基酸残基的相对空间地点,即肽链中所有原子在三维空间的排布地点。1、主要化学键(非共价键):疏水键(最主要)、盐键(离子键)、氢键、范德华力、二硫键2、(名解)构造域:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个构造较为密切的地区,并各行其功能,称为构造域(四)、蛋白质的四级构造:蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局与互相作用,称为2生物化学考试重点_总结蛋白质的四级构造。由一条肽链形成的蛋白质没有四级构造。1、(名解)亚基:有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链,每一条多肽链都有完好的三级构造,称为蛋白质的亚基,亚基之间的结协力主要就是氢键与离子键2、主要化学键:疏水键、氢键、离子键二、蛋白质的分类依据构成成分:纯真蛋白质联合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分(辅基)依据形状:纤维状蛋白质球状蛋白质第三节蛋白质构造与功能关系一、蛋白质一级构造就是高级构造与功能的基础1、蛋白质一级构造就是空间构象与特定生物学功能的基础。一级构造相像的多肽或蛋白质,其空间构象以及功能也相像。尿素或盐酸胍可损坏次级键β-巯基乙醇可损坏二硫键2、由蛋白质分子发生变异所以致的疾病,称为“分子病”,如:镰刀形红细胞贫血症二、蛋白质空间构造就是蛋白质特有性质与功能的构造基础。肌红蛋白:只有三级构造的单链蛋白质,易与氧气联合,氧解离曲线呈直角双曲线。血红蛋白:拥有４个亚基构成的四级构造,可联合４分子氧。成人由两条α-肽链(141个氨基酸残基)与两条β-肽链(146个氨基酸残基)构成。在氧分压较低时,与氧气联合较难,氧解离曲线呈Ｓ状曲线。因为:第一个亚基与氧气联合此后,促使第二及第三个亚基与氧气的联合,目前三个亚基与氧气联合后,又大大促使第四个亚基与氧气联合,称正共同效应。联合氧后由紧张态变为废弛态。三、若蛋白质的折叠发生错误,只管其一级构造不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可以致疾病发生,称为蛋白质构象疾病,如:人纹状体脊髓变性病(CJD)、老年痴呆症、亨廷顿舞蹈病、疯牛病等。第四节蛋白质的理化性质1、蛋白质的两性电离:蛋白质两头的氨基与羧基及侧链中的某些基团,在必定的溶液pH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。2、蛋白质的积淀:在适合条件下,蛋白质从溶液中析出的现象。包含:a、丙酮积淀,损坏水化层。也可用乙醇。b、盐析,将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,损坏在水溶液中的稳固要素电荷而积淀。变性的蛋白质易于积淀,有时蛋白质发生积淀,但其实不变性3、蛋白质变性:在某些物理与化学要素作用下,其特定的空间构象被损坏,从而以致其理化性质的改变与生物活性的丧失。主要为二硫键与非共价键的损坏,不波及一级构造的改变。变性后,其溶解度降低,粘度增添,结晶能力消逝,生物活性丧失,易被蛋白酶水解。常有的以致变性的要素有:加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。4、蛋白质的紫外汲取:因为蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸与色氨酸,所以在280nm处有特色性汲取峰,可用蛋白质定量测定。5、蛋白质的呈色反响a、茚三酮反响:经水解后产生的氨基酸可发生反响,蛋白质分子中游离-氨基能与茚三酮反响生成蓝紫色化合物b、双缩脲反响:蛋白质与多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,体现紫色或红色。氨基酸不出现此反响。蛋白质水解增强,氨基酸浓度高升,双缩脲呈色深度降落,可检测蛋白质水解程度。第五节、蛋白质的分别与纯化3生物化学考试重点_总结1、积淀,2、电泳:蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中就是带电的,在电场中能向电场的正极或负极挪动。依据支撑物不一样,有薄膜电泳、凝胶电泳等。3、透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。4、层析:a、离子互换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定ＰＨ时,各蛋白质的电荷量及性质不一样,故可以经过离子互换层析得以分别。如阴离子互换层析,含负电量小的蛋白质第一被洗脱下来。b、分子筛,又称凝胶过滤。小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不可以时入孔内而径直流出。5、超速离心:既能够用来分别纯化蛋白质也能够用作测定蛋白质的分子量。不一样蛋白质其密度与形态各不同样而分开。第二章核酸的构造与功能核酸:就是以核苷酸为基本构成单位的生物信息大分子,携带与传达遗传信息核算的分类及散布:脱氧核糖核酸(DNA):存在与细胞核、线粒体携带遗传信息,经过复制传达给下一代基本构成单位就是脱氧核苷酸核糖核苷酸(RNA):存在于细胞核、细胞质、线粒体DNA转录的产物,参加遗传信息的复制表达也可作为遗传物质基本构成单位就是核糖核苷酸第一节核酸的化学构成及一级构造核酸的元素构成:C、H、O、N、P标志元素P:用于丈量生物样品中核酸的含量核酸的分子构成:核酸(DNA与RNA)3',5'-磷酸二酯键核苷酸↘磷脂键磷酸核苷与脱氧核苷↙↘糖苷键戊糖碱基↙↘↙↘核糖脱氧核糖嘌呤嘧啶核苷酸就是构成核酸的基本构成单位碱基DNA:A、G、C、TRNA:U、G、C、T戊糖(主要差别)DNA:脱氧核糖RNA:核糖核苷/脱氧核苷:由碱基与核糖或脱氧核糖生成核苷酸:核苷或脱氧核苷C-5'上的羟基与磷酸经过脂键联合构成DNA:AMP、GMP、CMP、TMPRNA:AMP、GMO、CMP、UMP核苷酸衍生物:4生物化学考试重点_总结环化核苷酸:细胞信号转到中的第二信使DNA就是脱氧核苷酸经过3',5'-磷酸二酯键连结形成的大分子一个脱氧核糖核苷酸3'-羟基与另一脱氧核糖核苷酸的5'-磷酸基团缩合形成3',5'-磷酸二酯键DAN链:多个脱氧核苷酸经过磷脂二脂键构成了拥有方向性的线性分子,称为多聚脱氧核苷酸,即DNA链DAN链的方向就是5'-端向3'-端交替的磷脂基团与戊糖构成DAN的骨架RAN也就是拥有3',5'-磷酸二酯键的线性大分子核酸的一级构造就是核苷酸的摆列次序核苷酸在多肽链上的摆列次序为核酸的一级构造,核苷酸之间经过3',5'-磷酸二酯键连结。2、核苷酸序列:方向就是5'-端向3'-端3、碱基序列第二节DNA的二级构造与功能DNA的二级构造就是双螺旋构造(一)Changaff规则:A与T的摩尔数相等,G与C的摩尔数相等不一样生物种属的DNA碱基构成不一样同一个体的不一样器官、不一样组织的DNA拥有同样的剪辑构成(二)DNA双螺旋构造模型的重点1、DNA的反向平行,右手螺旋的双链构造脱氧核糖与磷酸基团组结婚水性骨架,位于双链的外侧,而疏水的碱基位于内侧螺旋直径为2nm,螺距为3、4nm(3、54nm)2、DNA双链之间形成了互补碱基对碱基之间以氢键相联合,—A=T—,—G≡C—每一个螺旋包含了10个碱基对,每两个碱基对的旋转角度为36°每个碱基平面之间的距离为0、34nm3、疏水作使劲与氢键共同保持着DAN双螺旋构造的稳固性,尤从前者为重要氢键、疏水性的碱基聚积力、中与核酸链上的负电荷(三)DNA双螺旋的多样性B-DAN:右手螺旋,92%相对湿度下A-DAN:右手螺旋,适湿降低Z-DAN:左手螺旋(四)DAN的多链螺旋构造二、DAN的高级构造(三级构造)就是超螺旋构造(一)原核生物DAN的环形超螺旋(二)真核生物DAN高度有序与高度致密的构造细胞周期:松懈的染色质细胞分裂期:致密的染色体核小体:染色质的基本构成单位,由DAN与五种组蛋白共同构成构成:DAN:约200bp组蛋白:H1、H2A、H2B、H3、H4八叠体:各两组H2A、H2B、H3、H4构成(三)DAN就是遗传信息的物质基础1、基因:指DAN中的特定区段,核苷酸摆列次序决定了基因功能2、DNA的基本功能:生物遗传信息复制的
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与基因转录的模板,它就是生命遗传生殖的物质基础,5生物化学考试重点_总结也就是个体生命活动的基础。第三节RNA的空间构造与功能RNA与蛋白质共同负责基因的表达与表达过程的调控RNA分类:信使RNA(mRNA)合成蛋白质的模板转运RNA(tRNA)转运氨基酸核糖体RNA(rRNA)核糖体的构成成分不均一核RNA(hnRNA)成熟mRNA的前体小核RNA(snRNA)参加HnRNA的剪接、转运一、mRNA就是蛋白质合成的模板(半衰期最短)1、hnRNA为mRNA的初级产物,经过剪接切除内含子,拼接外显子,成为成熟的mRNA并移位到细胞质2、成熟mRNA由编码区与非编码区构成3、真核生物mRNA:3'-尾端:多聚A尾构造5'-尾端:帽构造(7-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷)加快翻译开端速度,增强mRNA的稳固性4、mRNA的种类最多,代谢速度最快5、mRNA功能:把核内DNA的碱基次序,依据碱基互补的原则,抄写并转送至胞质,以决定蛋白质合成的氨基酸摆列次序6、mRNA分子上每3个核苷酸为一组,决定肽链上某一个氨基酸,为三联体密码。二、tRNA就是蛋白质合成的氨基酸载体(分子量最小)1、tRNA分子中含有罕有碱基2、二级构造为三叶草形,拥有茎环构造三环四臂:DHU环、TψC环、反密码子环;DHU臂、TψC臂、反密码子臂、氨基酸臂3、所有tRNA:3'-尾端:CCA-OH构造5'-尾端:游离磷酸4、tRNA三级构造为倒L型。三、以rRNA为组分的核糖体就是蛋白就是合成的场所(含量最多)1、核糖体:rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体,就是蛋白质生物合成的场所2、原核生物的rRNA真核生物的rRNA小亚基为16S小亚基为18S大亚基为5S、23S大亚基为5S、5、8S、28S3、真核生物的18SrRNA的二级构造呈花状。四、核酶:某些小RNA分子拥有催化特定RNA降解的活性,在RNA合成后的剪接修饰中拥有重要作用,这类拥有催化作用的小RNA称为核酶。第四节核酸的理化性质一、核算分子拥有激烈的紫外汲取260nm嘌呤,嘧啶都含有共轭双键,所以对波长260nm左右的紫外光有较强汲取纯DNA样品260nm/280nm比值为1、8纯RNA样品260nm/280nm比值为2、0DNA变性就是双链解离为单链的过程1、DNA变性:某些理化要素(温度、pH、离子强度等)会以致DNA双链互补碱基对之间的氢键的发生断裂,使双链DNA解离为单链,这类现象称为DNA变性,最常用的变性方法之一就是加热2、DNA变性只改变其二级构造,不改变它的核苷酸序列6生物化学考试重点_总结分子量不变、Tm值不变、紫外汲取增强、粘度降低3、解链温度或溶化温度(Tm):在解链过程中,紫外吸光度的变化A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度或称融解温度4、DNA分子的Tm值大小与其DNA长短以及碱基中的G＋C含量有关G＋C比率越高,Tm值越高:离子强度越高,Tm值越高变性的核酸能够复性或形成杂交双链1、复性:变性DNA在适合条件下,两条互补链可从头恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性2、退火:热变性的DNA迟缓冷却(25°)发生复性热变性的DNA快速冷却(4°)不发生复性3、杂交双链核酸酶(注意与核酶差别)1、核酸酶:就是所有能够水解核酸的酶,在细胞内催化核酸的降解。2、可分为DNA酶与RNA酶;外切酶与内切酶3、此中一部分拥有严格的序列依靠性,称为限制性内切酶。第三章酶一、酶的构成纯真酶:仅由氨基酸残基构成的酶。联合酶:酶蛋白:决定反响的特异性;协助因子:决定反响的种类与性质;能够为金属离子或小分子有机化合物。可分为辅酶:与酶蛋白联合松懈,能够用透析或超滤方法除掉。辅基:与酶蛋白联合密切,不可以用透析或超滤方法除掉。酶蛋白与协助因子联合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用。二、酶的活性中心酶的活性中心由酶作用的必要基团构成,这些必要基团在空间地点上靠近构成特定的空间构造,能与底物特异地结归并将底物转变为产物。对联合酶来说,协助因子参加酶活性中心的构成。但有一些必要基团其实不参加活性中心的构成。三、酶反响动力学酶促反响的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂与克制剂等。１、底物浓度)在底物浓度较低时,反响速度随底物浓度的增添而上涨,加大底物浓度,反响速度趋缓,底物浓度进一步增高,反响速度不再随底物浓度增大而加快,达最大反响速度,此时酶的活性中心被底物饱合。)米氏方程式V＝Vmax〔S〕／Km＋〔S〕a、米氏常数Km值等于酶促反响速度为最大速度一半时的底物浓度。b、Km值愈小,酶与底物的亲与力愈大。c、Km值就是酶的特色性常数之一,只与酶的构造、酶所催化的底物与反响环境如温度、PH、离子强度有关,与酶的浓度没关。d、Vmax就是酶完好被底物饱与时的反响速度,与酶浓度呈正比。２、酶浓度在酶促反响系统中,当底物浓度大大超出酶浓度,使酶被底物饱与时,反响速度与酶的浓度成正比关系。３、温度温度对酶促反响速度拥有两重影响。高升温度一方面可加快酶促反响速度,同时也增添酶的变7生物化学考试重点_总结性。酶促反响最快时的环境温度称为酶促反响的最适温度。酶的活性固然随温度的降落而降低,但低温一般不使酶损坏。酶的最适温度不就是酶的特色性常数,它与反响进行的时间有关。４、PH酶活性受其反响环境的PH影响,且不一样的酶对PH有不一样要求,酶活性最大的某一PH值为酶的最适PH值,如胃蛋白酶的最适PH约为1、8,肝精氨酸酶最适PH为9、8,但多半酶的最适PH靠近中性。最适PH不就是酶的特色性常数,它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等要素影响。５、激活剂使酶由无活性或使酶活性增添的物质称为酶的激活剂,大多为金属离子,也有很多有机化合物激活剂。分为必要激活剂与非必要激活剂。６、克制剂凡能使酶的催化活性降落而不惹起酶蛋白变性的物质统称为酶的克制剂。大多与酶的活性中心内、外必要基团相联合,从而克制酶的催化活性。可分为:)不行逆性克制剂:以共价键与酶活性中心上的必要基团相联合,使酶失活。此种克制剂不可以用透析、超滤等方法去除。又可分为:a、专一性克制剂:如农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基联合,使酶失活,解磷定可排除有机磷化合物对羟基酶的克制作用。b、非专一性克制剂:如低浓度的重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子的巯基联合,使酶失活,二巯基丙醇可解毒。化学毒气路易士气就是一种含砷的化合物,能克制体内的巯基酶而令人畜中毒。)可逆性克制剂:往常以非共价键与酶与(或)酶－底物复合物可逆性联合,使酶活性降低或消逝。采纳透析或超滤的方法可将克制剂除掉,使酶恢复生性。可分为:a、竞争性克制剂:与底物竞争酶的活性中心,从而阻挡酶与底物联合形成中间产物。如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的克制作用;磺胺类药物因为化学构造与对氨基苯甲酸相像,就是二氢叶酸合成酶的竞争克制剂,克制二氢叶酸的合成;很多抗代谢的抗癌药物,如氨甲蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(５-FU)、6-巯基嘌呤(6-MP)等,几乎都就是酶的竞争性克制剂,分别克制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。Vmax不变,Km值增大b、非竞争性克制剂:与酶活性中心外的必要基团联合,不影响酶与底物的联合,酶与底物的联合也不影响与克制剂的联合。Vmax降低,Km值不变c、反竞争性克制剂:仅与酶与底物形成的中间产物联合,使中间产物的量降落。Vmax、Km均降低四、酶活性的调理１、酶原的激活有些酶在细胞内合成或初分泌时只就是酶的无活性前体,一定在必定条件下,这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键,以致构象发生改变,表现出酶的活性。酶原的激活实质上就是酶的活性中心形成或裸露的过程。生理意义就是防止细胞产生的蛋白酶对细胞进行自己消化,并使酶在特定的部位环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行。２、变构酶体内一些代谢物能够与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地联合,使酶发生变构并改变其催化活性,有变构激活与变构克制。３、酶的共价修饰调理8生物化学考试重点_总结酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价联合,从而改变酶的活性,这一过程称为酶的共价修饰。在共价修饰过程中,酶发生无活性与有活性两种形式的互变。酶的共价修饰包含磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等,此中以磷酸化修饰最为常有。五、同工酶同工酶就是指催化同样的化学反响,而酶蛋白的分子构造、理化性质以致免疫学性质不一样的一组酶。同工酶就是由不一样基因或等位基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不一样mRNA翻译的不同多肽链构成的蛋白质。翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。同工酶存在于同一种属或同一个体的不一样组织或同一细胞的不一样亚细胞构造中。如乳酸脱氢酶就是四聚体酶。亚基有两型:骨骼肌型(M型)与心肌型(H型)。两型亚基以不一样比例构成五种同工酶,如LDH1(HHHH)、LDH2(HHHM)等。它们拥有不一样的电泳速度,对同一底物表现不一样的Km值。单个亚基无酶的催化活性。心肌、肾以LDH1为主,肝、骨骼肌以LDH5为主。肌酸激酶就是二聚体,亚基有M型(肌型)与B型(脑型)两种。脑中含CK1(BB型);骨骼肌中含CK3(MM型);CK2(MB型)仅见于心肌。第四章糖代谢一、糖酵解１、糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反响生成丙酮酸从而复原生成乳酸的过程2、糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化:一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸;二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。２、糖酵解限速酶１)６－磷酸果糖激酶-1变构克制剂:ATP、柠檬酸变构激活剂:AMP、ADP、1,6-双磷酸果糖(产物反应激,比较少见)与2,6-双磷酸果糖(最强的激活剂)。)丙酮酸激酶变构克制剂:ATP、肝内的丙氨酸变构激活剂:1,6-双磷酸果糖３)葡萄糖激酶变构克制剂:长链脂酰辅酶A注:此项无需照本宣科,理解基础上记忆就是很简单的,如知道糖酵解就是产生能量的,那么有ATP等能量形式存在,则可克制该反响,以利节能,上述的柠檬酸经三羧酸循环也就是能够产生能量的,所以也起克制作用;产物一般来说就是反应克制的;但也有特别,如上述的1,6-双磷酸果糖。特别的需要记忆,只属少量。以下类同。对于共价修饰的调理,只需记着几个特别的即可,下边章节说起。一、糖酵解过程葡萄糖↓己糖激酶6-磷酸葡萄糖↓6-磷酸果糖↓6-磷酸果糖激酶-11,6-二磷酸果糖↓磷酸二羟丙酮↓9生物化学考试重点_总结3-磷酸甘油醛↓1,3-二磷酸甘油酸↓3-磷酸甘油酸↓2-磷酸甘油酸↓磷酸烯醇式丙酮酸↓丙酮酸激酶丙酮酸↓乳酸糖酵解
小结
学校三防设施建设情况幼儿园教研工作小结高血压知识讲座小结防范电信网络诈骗宣传幼儿园师德小结
反响部位:胞质糖酵解就是一个不需氧的产能过程。反响全过程中有三步不行逆反响产能方式与数目:方式:底物水平磷酸化,净产生2个ATP二、糖有氧氧化糖的有氧氧化(aerobicoxidation)指在机体氧供充分时,葡萄糖完全氧化成H2O与CO2,并开释出能量的过程。就是机体主要供能方式部位:胞液及线粒体１、过程1)、糖酵解过程生成丙酮酸2)、丙酮酸→→乙酰辅酶A限速酶:丙酮酸脱氢酶复合体辅酶有:TPP、FAD、NAD+、CoA及硫酸楚、三羧酸循环反响部位:线粒体草酰乙酸＋乙酰辅酶A↓柠檬酸合成酶柠檬酸↓异柠檬酸↓异柠檬酸脱氢酶α-酮戊二酸↓α-酮戊二酸脱氢酶复合体琥珀酰CoA↓琥珀酸↓延胡索酸↓苹果酸↓10生物化学考试重点_总结草酰乙酸三羧酸循环限速酶:异柠檬酸脱氢酶三羧酸循环重点酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶３、三羧酸循环生理意义１)基本生理功能就是氧化供能。)三羧酸循环就是体内糖、脂肪与蛋白质三大营养物质代谢的最后共同门路。３)三羧酸循环也就是三大代谢联系的枢纽。４、葡萄糖有氧氧化生成的32个ATP反响辅酶ATP第一阶段葡萄糖6-磷酸葡萄糖-1三、磷酸戊糖门路生理意义)为核酸的生物合成供应５-磷酸核糖,肌组织内缺乏６-磷酸葡萄糖脱氢酶,磷酸核糖可经酵解门路的中间产物３-磷酸甘油醛与６-磷酸果糖经基团转移反响生成。)供应NADPH四、糖原合成与分解１、合成过程:葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→1-磷酸葡萄糖→＋PPiUDPG＋糖原引物→糖原E:糖原合成酶生成3个ATP注:１)UDPG可瞧作就是活性葡萄糖,在体内充作葡萄糖供体。２、分解:肝脏。肌肉的胞浆中关健酶:磷酸化酶五、糖异生门路１、过程乳酸丙氨酸等生糖氨基酸NADH丙酮酸丙酮酸ATP丙酮酸丙酮酸丙酮酸羧化酶草酰乙酸草酰乙酸(线粒体内)天冬氨酸苹果酸GTP天冬氨酸NADH草酰乙酸苹果酸磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶磷酸烯醇式丙酮酸2-磷酸甘油酸(胞液)ATP3-磷酸甘油酸NADH1,3-二磷酸甘油酸甘油ATP3-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油NADH1,6-双磷酸果糖果糖双磷酸酶6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖1-磷酸葡萄糖糖原11生物化学考试重点_总结葡萄糖-6-磷酸酶葡萄糖注意:１)糖异生过程中丙酮酸不可以直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸,需经过草酰乙酸的中间步骤,因为草酰乙酸羧化酶仅存在于线粒体内,故胞液中的丙酮酸一定进入线粒体,才能羧化生成草酰乙酸。但就是,草酰乙酸不可以直接透过线粒体膜,需借助两种方式将其转运入胞液:一就是经苹果酸门路,多半为以丙酮酸或生糖氨基酸为原料异生成糖时;另一种就是经天冬氨酸门路,多半为乳酸为原料异生成糖时。２)在糖异生过程中,1,3-二磷酸甘油酸复原成3-磷酸甘油醛时,需NADH,当以乳酸为原料异生成糖时,其脱氢生成丙酮酸时已在胞液中产生了NADH以供利用;而以生糖氨基酸为原料进行糖异生时,NADH则一定由线粒体内供应,可来自脂酸β-氧化或三羧酸循环。３)甘油异生成糖耗一个ATP,同时也生成一个NADH２、调理2,6-双磷酸果糖的水平就是肝内调理糖的分解或糖异生反响方向的主要信号,糖酵解增强,则糖异生减弱;反之亦然。３、生理意义１)空肚或饥饿时依靠氨基酸、甘油等异生成糖,以保持血糖水平恒定。２)增补肝糖原,摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物,后者再异生成糖原。合成糖原的这条门路称三碳门路。)调理酸碱均衡,长久饥饿进,肾糖异生增强,有益于保持酸碱均衡。第五章脂类代谢一、脂肪动员(fatmobilization)就是指储藏在脂肪细胞中的脂肪,被肪脂酶逐渐水解为FFA及甘油,并开释入血以供其她组织氧化利用的过程。脂肪动员重点酶在脂肪动员中,脂肪细胞内的甘油三酯脂肪酶就是限速酶,它受多种激素的调控,所以称为激素敏感性甘油三酯脂肪酶脂解激素能促使脂肪动员的激素,如肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素等。抗脂解激素克制脂肪动员,如胰岛素、前列腺素E2甘油经糖代谢门路脂酸经β-氧化分解奉养１)脂肪酸活化(胞液中)脂酸↓脂酰CoA合成酶脂酰CoA(含高能硫酯键)２)脂酰CoA进入线粒体限速酶:肉毒碱脂酰转移酶Ⅰ3)脂酰CoA进入线粒体基质后,进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反响,生成1分子比本来少2个碳原子的脂酰CoA、1分子乙酰CoA、1分子FADH2与1分子NADH。以上生成的比原来少2个碳原子的脂酰CoA,可再进行脱氢、加水、再脱氢及硫解反响。这样频频进行,以致完全。４)能量生成以软脂酸为例,共进行7次β-氧化,生成7分子FADH2、7分子NADH及8分子乙酰CoA,106个ATP三、酮体的生成与利用组织特色:肝内生成肝外用。合成部位:肝细胞的线粒体中。12生物化学考试重点_总结酮体构成:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。肝分解氧化时独有的中间产物合成原料:乙酰CoA←脂酸氧化限速酶:HMGCoA合酶２、肝外利用原由:肝内缺乏乙酰乙酸硫激酶与琥珀酸CoA转硫酶四、脂酸的合成代谢１、软脂酸的合成合成部位:线粒体外胞液中,肝就是体体合成脂酸的主要场所。合成原料:乙酰CoA、ATP、NADPH、HCO3-、Mn++等。合成过程:限速酶:乙酰辅酶A羧化酶辅基:生物素激活剂:柠檬酸、异柠檬酸甘油三酯的合成代谢合成部位:肝、脂肪组织、小肠,此中肝的合成能力最强。合成原料:甘油、脂肪酸甘油一酯门路(小肠粘膜细胞)甘油二酯门路(肝细胞及脂肪细胞)六、甘油磷脂的合成与代谢１、合成:肝、肾、肠内质网２、降解生物体内存在能使甘油磷脂水解的多种磷脂酶类,依据其作用的键的特异性不一样,分为磷脂酶A1与A2,磷脂酶B,磷脂酶C与磷脂酶D。磷脂酶A2特异地催化磷酸甘油酯中2位上的酯键水解,生成多不饱与脂肪酸与溶血磷脂。后者在磷脂酶B作用,生成脂肪酸及甘油磷酸胆碱或甘油磷酸乙醇胺,再经甘油酸胆碱水解酶分解为甘油及磷酸胆碱。磷脂酶A1催化磷酸甘油酯1位上的酯键水解,产物就是脂肪酸与溶血磷脂。七、胆固醇代谢１、合成合成部位:肝就是主要场所,合成酶系存在于胞液及光面内质网中。合成原料:乙酰CoA(经柠檬酸-丙酮酸循环由线粒体转移至胞液中)、ATP、NADPH等。合成过程:)甲羟戊酸的合成(胞液中)限速酶:HMGCoA复原酶２)鲨烯的合成(胞液中)３)胆固醇的合成(滑面内质网膜上)2、去路:转变为胆汁液、转变为类固醇激素、转变为维生素D2３、胆固醇酯的合成细胞内游离胆固醇在脂酰胆固醇脂酰转移酶(ACAT)的催化下,生成胆固醇酯;血浆中游离胆固醇在卵磷脂胆固醇脂酰转移酶(LCAT)的催化下,生成胆固醇酯与溶血卵磷酯。八、血浆脂蛋白血脂构成:甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯、游离脂酸１、血浆脂蛋白分类１)电泳法:乳糜微粒、前β、β及α２)超速离心法:乳糜微粒(含脂最多),极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)与高密度脂蛋白(HDL),分别相当于电泳分别的CM、前β-脂蛋白、β-脂蛋白及α-脂蛋白等四类。２、血浆脂蛋白主要由蛋白质、甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯构成。乳糜微粒含甘油三酯最多,蛋白质最少,故密度最小;VLDL含甘油三酯亦多,但其蛋白质含量高于CM;LDL含胆固醇及胆固醇酯最多;含蛋白质最多,故密度最高。13生物化学考试重点_总结血浆脂蛋白中的蛋白质部分,基本功能就是运载脂类,称载脂蛋白。HDL的载脂蛋白主要为apoA,LDL的载脂蛋白主要为apoB100,VLDL的载脂蛋白主要为apoB、apoC,CM的载脂蛋白主要为apoC。３、生理功用及代谢１)CM运输外源性甘油三酯及胆固醇的主要形式。成熟的CM含有apoCⅡ,可激活脂蛋白脂肪酶(LPL),LPL可使CM中的甘油三酯及磷脂逐渐水解,产生甘油、脂酸及溶血磷脂等,同时其表面的载脂蛋白连同表面的磷脂及胆固醇走开CM,逐渐变小,最后转变为为CM残粒。２)VLDL运输内源性甘油三酯的主要形式。VLDL的甘油三酯在LPL作用下,逐渐水解,同时其表面的apoC、磷脂及胆固醇向HDL转移,而HDL的胆固醇酯又转移到VLDL。最后只剩下胆固醇酯,转变为LDL。３)LDL转运肝合成的内源性胆固醇的主要形式。肝就是降解LDL的主要器官。apoB100水解为氨基酸,此中的胆固醇酯被胆固醇酯酶水解为游离胆固醇及脂酸。游离胆固醇在调理细胞胆固醇代谢上拥有重要作用:①克制内质网HMGCoA复原酶;②在转录水平上阴抑细胞LDL受体蛋白质的合成,减少对LDL的摄入;③激活ACAT的活性,使游离胆固醇酯化成胆固醇酯在胞液中储藏。)HDL逆向转运胆固醇。HDL表面的apoⅠ就是LCAT的激活剂,LCAT可催化HDL生成溶血卵磷脂及胆固醇酯。九、高脂血症高脂蛋白血症分型分型脂蛋白变化血脂变化ⅠCM↑甘油三酯↑↑↑ⅡaLDL↑胆固醇↑↑ⅡbLDL、VLDL↑胆固醇↑↑甘油三酯↑↑ⅢIDL↑胆固醇↑↑甘油三酯↑↑ⅣVLDL↑甘油三酯↑↑ⅤVLDL、CM↑甘油三酯↑↑↑注:IDL就是中间密度脂蛋白,为VLDL向LDL的过分状态。家族性高胆固醇血症的重要原由就是LDL受体缺点第七章氨基酸代谢一、营养必要氨基酸简记为:缬、异、亮、苏、甲硫、赖、苯、色二、体内氨的根源与转运１、根源１)氨基酸经脱氨基作用产生的氨就是体内氨的主要根源;)由肠道汲取的氨;即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨与肠道尿素经细菌尿素酶水解产生的氨。３)肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解生成的氨。２、转运１)丙氨酸-葡萄糖循环肌肉到肝)谷氨酰胺的运氨作用脑、肌肉等组织向肝或肾运氨三、氨基酸的脱氨基作用１、转氨基作用:转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸;本来的氨基酸则转变为α-酮酸。既就是氨基酸的分解代谢过程,也就是体内某些氨基酸合成的重要门路。丙氨酸转氨酶ALT肝天冬氨酸转氨酶AST心14生物化学考试重点_总结２、L-谷氨酸氧化脱氨基作用L-谷氨酸L-谷氨酸脱氢酶α-酮戊二酸＋NH3NADH３、联合脱氨基作用氨基酸α-酮戊二酸NH3＋NADH转氨酶谷氨酸脱氢酶α-酮酸谷氨酸NAD+４、嘌呤核苷酸循环上述联合脱氨基作用主要在肝、肾等组织中进行。骨骼肌与心肌中主要经过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。氨基酸α-酮戊二酸天冬氨酸次黄嘌呤核苷酸NH3GTP(IMP)腺苷酸代琥珀酸腺嘌呤核苷酸(AMP)延胡索酸α-酮酸L-谷氨酸草酰乙酸苹果酸５、氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸能够转变为糖及脂类,在体内能够转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸;能转变为酮体者称为生酮氨基酸;两者兼有者称为生糖兼生酮氨基酸。只需记着生酮氨基酸包含:亮、赖;生糖兼生酮氨基酸包含异亮、苏、色、酪、苯丙;其他为生糖氨基酸。四、氨基酸的脱羧基作用１、L-谷氨酸L-谷氨酸脱羧酶γ-氨基丁酸(GABA)GABA为克制性神经递质。２、L-半胱氨酸磺酸丙氨酸磺酸丙氨酸脱羧酶牛磺酸牛磺酸就是联合型胆汁酸的构成成分。３、L-组氨酸组氨酸脱羧酶组胺组胺就是一种激烈的血管舒张剂,并能增添毛细血管的通透性。４、色氨酸色氨酸羟化酶5-羟色氨酸5-羟色氨酸脱羧酶5-羟色胺(5-HT)脑内的5-羟色胺可作为神经递质,拥有克制作用;在外周组织,有缩短血管作用。５、L-鸟氨酸鸟氨酸脱羧酶腐胺精脒精胺脱羧基SAM脱羧基SAM精脒与精胺就是调理细胞生长的重要物质。合称为多胺类物质。五、一碳单位:某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团一碳单位根源于组、色、甘、丝氨酸一碳单位有:甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基,CO2不属于一碳单位。四氢叶酸就是一碳单位代谢的辅酶。主要生理功用就是作为合成嘌呤及嘧啶的原料。如N10-CHO-FH4与N5,H10=CH-FH4分别供应嘌呤合成时C2与C8的根源;N5,N10-CH2-FH4供应胸苷酸合成时甲基的根源。因而可知,一碳单位将氨基酸与核酸代谢亲密联系起来。六、芬芳族氨基酸(色、酪、苯丙)的代谢１、苯丙氨酸苯丙氨酸羟化酶酪氨酸黑色素细胞的酪氨酸酶多巴酪氨酸羟化酶15生物化学考试重点_总结多巴黑色素多巴脱羧酶多巴胺SAM去甲肾上腺素儿茶酚胺肾上腺素苯酮酸尿症:当苯丙氨酸羟化酶先本性缺乏时,苯丙氨酸不可以转变为酪氨酸,体内苯丙氨酸积蓄,并经转氨基作用生成苯丙酮酸,再进一步转变为苯乙酸等衍生物。此时尿中出现大批苯丙酮酸等代谢产物,称为苯酮酸尿症。白化病:人体缺乏酪氨酸酶,黑色素合成阻碍,皮肤、毛发等发白,称为白化病。２、色氨酸)生成5-羟色胺２)生成一碳单位３)可分解产生尼克酸,这就是体内合成维生素的特例。七、含硫氨基酸(甲硫、半胱、胱)代谢１、甲硫氨酸S-腺苷甲硫氨酸(SAM)ATPPPiSAM中的甲基为活性甲基,经过转甲基作用能够生成多种含甲基的重要生理活性物质。SAM就是体内最重要的甲基直接供应体。２、甲硫氨酸循环甲硫氨酸SAM甲基转移酶S-腺苷同型半胱氨酸RHRCH3甲硫氨酸合成酶同型半胱氨酸FH4N5-CH3-FH4N5-CH3-FH4可瞧成体内甲基的间接供体,甲硫氨酸合成酶辅酶为维生素B12。３、肌酸的合成肌酸以甘氨酸为骨架,由精氨酸供应脒基,SAM供应甲基而合成。在肌酸激酶催化下,肌酸转变为磷酸肌酸,并储藏ATP的高能磷酸键。４、体内硫酸根主要根源于半胱氨酸,一部分以无机盐形式随尿排出,另一部分则经ATP活化成活性硫酸根,即3'-磷酸腺苷-5'-磷酸硫酸(PAPS)。八、氨基酸衍生的重要含氮化合物化合物氨基酸前体嘌呤碱天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸嘧啶碱天冬氨酸血红素、细胞色素甘氨酸肌酸、磷酸肌酸甘氨酸、精氨酸、蛋氨酸尼克酸色氨酸儿茶酚胺类苯丙氨酸、酪氨酸甲状腺素酪氨酸黑色素苯丙氨酸、酪氨酸精胺、精脒蛋氨酸、鸟氨酸尿素的生成:鸟氨酸循环1、部位:肝线粒体、胞液2、步奏:NH3+CO2+H2O→氨基甲酰磷酸线粒体E:氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CSP-Ⅰ)耗2*ATPN-乙酰谷氨酸16生物化学考试重点_总结氨基甲酰磷酸+鸟氨酸→瓜氨酸线粒体瓜氨酸+天冬氨酸→精氨酸代琥珀酸E:精氨酸代琥珀酸合成酶胞液耗ATP精氨酸代琥珀酸→精氨酸+延胡索酸胞液精氨酸→尿素+鸟氨酸尿素分子中的2个氮原子,1个来自氨,另1个来自天冬氨酸谷氨酰胺为氮源,经过CSP-Ⅱ,催化合成氨基甲酰磷酸,并进一步参加嘧啶的合成第八章核苷酸代谢一、嘌呤核苷酸代谢合成原料:天冬氨酸N1;甲酰基(一碳单位)C2、C8谷氨酰胺N3、N9;甘氨酸C5、C4、N7;CO2:C6２、合成过程１)从头合成:5-磷酸核糖PRPP合成酶磷酸核糖焦磷酸PRPP酰胺转移酶5-磷酸核糖胺ATPAMP(PRPP)ATPAMP次黄嘌呤核苷酸(IMP)GTPGMP黄嘌呤核苷酸(XMP)嘌呤核苷酸就是在磷酸核糖分子上逐渐合成的,而不就是第一独自合成嘌呤碱而后再与磷酸核糖结合而成的。２)挽救合成:利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷,经过简单的反响过程,合成嘌呤核苷酸。生理意义为:一方面在于可以节俭从头合成时能量与一些氨基酸的耗费;另一方面,体内某些组织器官,如脑、骨髓等因为缺乏从头合成的酶系统,只好进行挽救合成。３、脱氧核苷酸的生成脱氧核苷酸的生成就是在二磷酸核苷水平上,由核糖核苷酸复原酶催化,核糖核苷酸C2上的羟基被氢代替生成。４、分解产物AMP次黄嘌呤黄嘌呤氧化酶黄嘌呤黄嘌呤氧化酶尿酸GMP鸟嘌呤人体内嘌呤碱最后分解生成尿酸,随尿排出体外。痛风症患者血中尿酸含量高升。临床上常用别嘌呤醇治疗痛风症,这就是因为别嘌呤醇与次黄嘌呤构造近似,可克制黄嘌呤氧化酶,从而克制尿酸的生成。17
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