生物化学考研总结复习重点大题

.中国农业大学研究生入学考试复习资料《生物化学》重点大题1．简述Chargaff定律的主要容。答案：(1）不一样物种生物的DNA碱基构成不一样，而同一世物不一样组织、器官的DNA碱基构成同样。(2）在一个生物个体中，DNA的碱基构成其实不随年纪、营养状况和环境变化而改变。(3）几乎所有生物的DNA中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T)的分子数目相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数目相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称为Chargaff定律或碱基当量定律。2．简述DNA右手双螺旋构造模型的主要容。答案：DNA右手双螺旋构造模型的主要特色如下：(1）DNA双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上涨，呈右手双螺旋。(2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋侧。(3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚构中心轴垂直。(4）双螺旋每旋转一圈上涨的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 面有两条深浅不一样的凹沟，分别称为大沟和小沟。3．简述DNA的三级构造。答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA分子，可再次旋转形成超螺旋，并且天然DNA中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA也是环形分子，能形成超螺旋构造。真核细胞核染色体是DNA高级构造的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子形成组蛋白八聚体，DNA双螺旋环绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。4．简述tRNA的二级构造与功能的关系。答案：已知的tRNA都体现三叶草形的二级构造，基本特色以下：(1）氨基酸臂，由7bp构成，3′尾端有-CCA-OH构造，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12个核苷酸构成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特色;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，往常由3～21个核苷酸构成;(5)TψC环，由7个核苷酸构成环，和tRNA与核糖体的结合有关。5．简述真核生物mRNA3′端polyA尾巴的作用。答案：真核生物mRNA的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300个腺苷酸。该尾巴与mRNA由细胞核向细胞质的挪动有关，也与mRNA的半衰期有关;研究发现，polyA的长短与mRNA寿命呈正有关，刚合成的mRNA寿命较长，“老”的mRNA寿命较短。6．简述分子杂交的观点及应用。答案：把不一样根源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性办理，退火时，它们之间某些序列互补的地区能够经过氢键从头形成局部的DNA-DNA或DNA-RNA双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA与DNA的杂交叫做Southern杂交，DNA与RNA杂交叫做Northern杂交。..核酸杂交已被宽泛应用于遗传病的产前诊疗、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊疗、亲子判定和动..植物检疫等方面。7．DNA热变性有何特色？答案：将DNA溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋构造即发生损坏，氢键断裂，两条链相互分开，形成无 规则 编码规则下载淘宝规则下载天猫规则下载麻将竞赛规则pdf麻将竞赛规则pdf 线团状，此过程为DNA的热变性。有以下特色：变性温度围很窄;260nm处的紫外汲取增加;粘度降落;生物活性丧失;比旋度降落;酸碱滴定曲线改变。8.试述以下要素如何影响DNA的复性过程：(1）阳离子的存在;(2）低于Tm的温度;(3）高浓度的DNA链。答案：(1）阳离子可中和DNA分子中磷酸基团的负电荷，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性;(2）低于Tm的温度能够促进DNA复性;(3）DNA链浓度增高能够加快互补链随机碰撞的速度和时机，从而促进DNA复性。9．对一双链DNA而言，若一条链中(A＋G)/(T＋C)=0.8，则：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)=？(2）在整个DNA分子中(A＋G)/(T＋C)=？(3）若一条链中(A＋T)/(G＋C)=0.8，则互补链中(A＋T)/(G＋C)=？(4）在整个DNA分子中(A＋T)/(G＋C)=？答案：(1）互补链中(A＋G)/(T＋C)=1/0.8=1.25(2）在整个DNA分子中，因为A=T，G=C，所以，A＋G=T＋C，(A＋G)/(T＋C)=1(3）互补链中(A＋T)/(G＋C)=0.8(4）整个DNA分子中(A＋T)/(G＋C)=0.810.在pH7.0，0.165mol/LNaCl条件下，测得某一组织DNA样品的Tm为89.3℃，求出四种碱基百分构成。答案：大片段DNA的Tm 计算公式 六西格玛计算公式下载结构力学静力计算公式下载重复性计算公式下载六西格玛计算公式下载年假计算公式 为:(G＋C)%=(Tm-69.3）×2.44%，小于20bp的寡核苷酸的Tm的计算公式为:Tm=4(G＋C)＋2(A＋T)。(G＋C)%=(Tm–69.3)×2.44%=(89.3-69.3)×2.44%=48.8%，那么G%=C%=24.4%(A＋T)%=1-48.8%=51.2%，A%=T%=25.6%]11.为何说蛋白质是生命活动所依靠的重要物质基础？答案：①论述蛋白质的催化、代调理、物质运输、信息传达、运动、防守与攻击、营养与储存、保护与支持等生物学功能。②综上所述，蛋白质几乎参加生命活动的每一个过程，在盘根错节的生命活动过程中发挥着极其重要的作用，是生命活动所依靠的重要物质基础。没有蛋白质，就没有生命。12．谷胱甘肽分子在构造上有何特色？有何生理功能？答案：谷胱甘肽(GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成的三肽。GSH的第一个肽键与一般肽键不一样，是由谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键。GSH分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基拥有复原性，可作为体重要的复原剂保护体蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质..或酶处在活性状态。别的，GSH的巯基还有嗜核特征，能与外源的嗜电子毒物如致癌剂或药物等联合，从而阻断这些化合物与机体DNA、RNA或蛋白质联合，以保护机体免遭毒物伤害。13.简述蛋白质变性与积淀的关系。答案：蛋白质积淀和变性的观点是不一样的。积淀是指在某些要素的影响下，蛋白质从溶液中析出的现象;而变性是指在变性要素的作用下蛋白质的空间构造被损坏，生物活性丧失，理化性质发生改变。变性的蛋白质溶解度显然降低，易结絮、凝结而积淀;可是积淀的蛋白质却不必定变性，如加热惹起的蛋白质积淀是因为蛋白质热变性所致，而硫酸铵盐析所得蛋白质积淀一般不会变性。14.概括蛋白质一级构造测定的一般程序。答案：蛋白质一级构造测定的一般程序为：①测定蛋白质(要求纯度一定达到97%以上）的相对分子质量和它的氨基酸构成，推断所含氨基酸的大概数目。②测定多肽链N-尾端和C-尾端的氨基酸，从而确立蛋白质分子中多肽链的数目。而后经过对二硫键的测定，查明蛋白质分子中二硫键的有无及数目。假如蛋白质分子中多肽链之间含有二硫键，则一定打开二硫键，并对不一样的多肽链进行分别提纯。③用裂解点不一样的两种裂解 方法 快递客服问题件处理详细方法山木方法pdf计算方法pdf华与华方法下载八字理论方法下载 (如胰蛋白酶裂解法和溴化氰裂解法)分别将很长的多肽链裂解成两套较短的肽段。④分离提纯所产生的肽段，用蛋白质序列仪分别测定它们的氨基酸序列。⑤应用肽段序列重叠法确立各样肽段在多肽链中的摆列序次，即确立多肽链中氨基酸摆列次序。⑥假如有二硫键，需要确立其在多肽链中的地点。15.试论蛋白质一级构造与空间构造的关系。答案：①以RNA酶变性与复性实验、有活性牛胰岛素的人工合成为例证明蛋白质一级构造决定其空间构造。②Anfinsen发现蛋白质二硫键异构酶(PDI）能加快蛋白质正确二硫键的形成;如RNA酶复性的过程是十分迟缓的，有时需要几个小时，而PDI在体外能帮助变性后的RNA酶在2min复性。分子伴侣在细胞能够帮助重生肽链正确组装成为成熟的蛋白质。因而可知，蛋白质空间构造的形成既决定于其一级构造，也与分子伴侣、蛋白质二硫键异构酶等助折叠蛋白的助折叠作用密不行分。16.概括凝胶过滤法测蛋白质相对分子质量的原理。答案：层析过程中，混淆样品经过凝胶层析柱时，各个组分是按分子量从大到小的次序挨次被洗脱出来的;并且蛋白质相对分子质量的对数和洗脱体积之间呈线性关系。所以，将几种已知相对分子质量(应小于所用葡聚糖凝胶的排阻极限）的 标准 excel标准偏差excel标准偏差函数exl标准差函数国标检验抽样标准表免费下载红头文件格式标准下载 蛋白质混淆溶液上柱洗脱，记录各样标准蛋白质的洗脱体积;而后，以每种蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的洗脱体积为横坐标，绘制标准曲线;再将待测蛋白质溶液在上述同样的层析条件下上柱洗脱，记录其洗脱体积，经过查标准曲线便可求得待测蛋白质的相对分子质量。概括SDS-PAGE法测蛋白质相对分子质量的原理。答案：(1）聚丙烯酰胺凝胶是一种凝胶介质，蛋白质在此中的电泳速度决定于蛋白质分子的大小、形状和所带电荷数目。(2）十二烷基硫酸钠(SDS）可与蛋白质大批联合，联合带来两个结果：①因为SDS是阴离子，..故使不一样的亚基或单体蛋白质都带上大批的负电荷，掩饰了它们自己所带电荷的差异;②使它们的形状都..变为杆状。这样，它们的电泳速度只决定于其相对分子质量的大小。(3）蛋白质分子在SDS-PAGE凝胶中的挪动距离与指示剂挪动距离的比值称相对迁徙率，相对迁徙率与蛋白质相对分子质量的对数呈线性关系。所以，将含有几种已知相对分子质量的标准蛋白质混淆溶液以及待测蛋白溶液分别点在不一样的点样孔中，进行SDS-PAGE;而后以标准蛋白质相对分子质量的对数为纵坐标，以相对应的相对迁徙率为横坐标，绘制标准曲线;再依据待测蛋白的相对迁徙率，即可计算出待测蛋白的相对分子质量。18．简述蛋白质的抽提原理和方法。答案：抽提是指利用某种溶剂使目的蛋白和其余杂质尽可能分开的一种分别方法。其原理：不一样蛋白质在某种溶剂中的溶解度不一样，所以能够经过选择溶剂，使得目的蛋白溶解度大，而其余杂蛋白溶解度小，而后经过离心，能够去除大部分杂蛋白。方法：溶剂的选择是抽提的重点，因为大部分蛋白质可溶于水、稀盐、稀碱或稀酸，所以能够选择水、稀盐、稀碱或稀酸为抽提溶剂;关于和脂类联合比较坚固或分子中非极性侧链许多的蛋白质分子能够采用有机溶剂进行抽提。依据蛋白质一级氨基酸序列能够展望蛋白质的空间构造。假定有以下氨基酸序列：Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg(1）展望在该序列的哪一部位可能会出卷曲或β-转角。(2）哪处可能形成链二硫键？(3）假定该序列不过大的球蛋白的一部分，试剖析在Asp、Try、Gln、Val、Lys、Thr、Leu中，哪些可能散布在该蛋白的表面面，哪些散布在部？答案：(1）可能在7位和18位氨基酸打弯，因为脯氨酸常出此刻打弯处。(2）12位和23位的半胱氨酸可形成二硫键。(3）散布在表面面的为极性带电荷的残基：Asp、Gln和Lys;散布在部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val;Thr只管有极性，但疏水性也很强，所以，它出此刻表面面和部的可能性都有。简述克制剂对酶活性的克制作用与酶变性的不一样点。答案：(1）克制剂对酶有必定的选择性，一种克制剂只好惹起某一类或某几类酶的克制;而使酶变性失活的要素，如强酸、强碱等，对酶没有选择性;(2）克制剂固然可使酶失活，但它其实不显然改变酶的构造，不惹起酶蛋白变性，去除克制剂后，酶又可恢复生性。而变性因平素损坏酶分子的非共价键，部分或所有地改变酶的空间构造，从而致使酶活性的降低或丧失。在好多酶的活性中心均有His残基参加，请解说？答案：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0～7.0，在生理条件下，一半解离，一半不解离，所以既能够作为质子供体(不解离部分），又能够作为质子受体(解离部分），既是酸，又是碱，能够作为广义酸碱共同催化反响，所以常参加构成酶的活性中心。以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统是如何实现反响信号放大的？答案：(1）级联系统：在连锁代反响中一个酶被激活后，连续地发生其余酶被激活，致使原始调理信号的逐级放大，这样的连锁代反响系统称为级联系统。糖原磷酸化酶的激活过程就是一个例子。(2）放大过程：激素(如肾上腺素）使腺苷酸环化酶活化，催化ATP和生成cAMP;cAMP使蛋白激酶活化，使无活力的磷酸化酶b激酶转变为有活力的磷酸化酶b激酶;磷酸化酶b激酶使磷酸化酶b转变为激活态磷酸化酶a;磷酸化酶a使糖原分解为磷酸葡萄糖。..23．对活细胞的实验测定表示，酶的底物浓度往常就在这类底物的Km值邻近，请解说其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？答案：据V-[S]的米氏曲线可知，当底物浓度大大低于Km值时，酶不可以被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济;当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反响速度变化不大，不利于反响速度的调理;当底物浓度在Km值邻近时，反响速度对底物浓度的变化较为敏感，有益于反响速度的调理。24．举例说明竞争性克制的特色及实质意义。有时别构酶的活性能够被低浓度的竞争性克制剂激活，请解说？答案：竞争性克制剂的特色：(1）克制剂以非共价键与酶联合，用超滤、透析等物理方法能够排除克制;(2）克制剂的构造与底物构造相像，可与底物竞争酶的活性中心;(3）克制剂使反响速度降低，Km值增大，但对Vmax并没有影响，(4）增添底物浓度可降低或排除对酶的克制作用。竞争性克制作用的原理可用来说明某些药物的作用原理和指导新药合成。比如某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，并进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸构造相像，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性克制剂。它经过降低菌体四氢叶酸的合成能力，阻挡核酸的生物合成，克制细菌的生殖，达到抑菌的作用。25.在一个切合米氏方程的酶促反响系统中，已知：无克制剂时，双倒数图中横轴的截距是-2L/mmol，纵轴的截距是2min.L/mmol，当加入可逆克制剂后，横轴的截距没有变，而纵轴的截距是3min.L/mmol。问：(1）上述双倒数表示图怎么表示？(2）无克制剂时，反响最大速度和米氏常数各是多少？(3）有克制剂时，反响最大速度和米氏常数又分别是多少？(4)该克制剂是何种种类的？答案：(略）26．简述G蛋白耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。激素是第一信使，与靶细胞膜上的受体联合，使G蛋白活化，从而激活膜上的腺苷酸环化酶(AC）系统。AC催化ATP转变为cAMP。cAMP作为第二信使可激活蛋白激酶A(PKA），既而激活磷酸化酶并催化细胞磷酸化反响，惹起靶细胞特定的生理效应：腺细胞分泌、肌细胞缩短与舒、神经细胞膜电位变化、细胞通透性改变、细胞分裂与分化以及各样酶促反响等。(该题也可问：简述依靠于cAMP的蛋白激酶A的激活体制）答案：(略）27．简述酶耦联受体介导的跨膜信号转导的基本过程。答案：(1）拥有酪氨酸激酶的受体：该受体简单，只有一个横跨细胞膜的α螺旋，有两种种类，①受体拥有酪氨酸激酶的构造域，即受体与酪氨酸激酶是同一个蛋白质分子;当与相应的化学信号联合时，直接激活自己的酪氨酸激酶构造域，致使受体自己或细胞靶蛋白的磷酸化。②受体自己没有酶的活性，但当它被配体激活时立刻与酪氨酸激酶联合，并使之激活，经过对自己和底物蛋白的磷酸化作用，把信号传入细胞。(2）拥有鸟苷酸环化酶的受体:该受体也只有一个跨细胞膜的α螺旋，其膜侧有鸟苷酸环化酶，当配体..与它联合后，马上鸟苷酸环化酶激活，催化细胞GTP生成cGMP，cGMP又可激活蛋白激酶G(PKG），PKG促进底物蛋白质磷酸化，产奏效应。上述几种跨膜信号转导过程其实不是截然分开的，相互之间存在着盘根错节的联系，形成所谓的信号网络。1分子乙酰CoA完全氧化生成CO2和H2O，可供给几分子ATP？为何？答案：可供给10分子ATP。详细状况以下：(1)在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸脱下两个氢生成α-酮戊二酸和NADH＋H＋;(2）在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸脱氢生成琥珀酰CoA和NADH＋H＋;(3）在琥珀酰CoA合成酶作用下，琥珀酰CoA水解生成琥珀酸，产生1分子GTP;(4）在琥珀酸脱氢酶作用下，琥珀酸脱氢生成延胡索酸和FADH2;(5）在苹果酸脱氢酶催化下，苹果酸脱氢生成草酰乙酸NADH＋H＋。1分子NADH进入NADH呼吸链氧化可供给2.5分子ATP，而1分子FADH2进入FADH2呼吸链氧化可提1.5分子ATP，所以1分子乙酰CoA完全氧化生成CO2和H2O，可供给10分子ATP(3×2.5＋1.5＋1）。何谓三羧酸循环?它有何生理意义?答案：在线粒体中，乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过一系列酶促反响从头生成草酰乙酸，而将乙酰CoA完全氧化生成H2O和CO2，并开释能量。这个循环反响称为三羧酸循环，又称柠檬酸循环或Krebs循环。生理学意义：(1）糖的有氧分解是产生动物生理活动所需能量的主要根源;(2）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质在体完全氧化的共同代门路;(3）三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质及其余有机物质代的联系枢纽。为何说三羧酸循环是糖类、脂类和蛋白质分解的共同通路？答案：(1）葡萄糖经甘油醛-3-磷酸、丙酮酸等物质生成乙酰CoA，而乙酰CoA一定进入三羧酸循环才能被完全氧化分解。(2）脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，甘油能够经磷酸二羟丙酮进入糖有氧氧化门路，最后的氧化分解也需要进入三羧酶循环门路;而脂肪酸经β-氧化门路产生乙酰CoA，乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。(3）蛋白质分解产生氨基酸，氨基酸脱去氨基后产生的碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架，接受NH3从头生成氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质共同通路。31.磷酸戊糖门路的主要生理意义是什么？答案：(1）中间产物核糖-5-磷酸是动物体合成多种物质的重要原料;(2）产生的NADPH(复原力）参加多种代反响;(3）磷酸戊糖门路与糖的有氧分解及糖的无氧分解相互联系;(4）经过转酮基和转醛基反响，使丙糖、丁糖、戊糖、己糖、庚糖相互转变。简述葡萄糖激酶和己糖激酶的差别。答案：己糖激酶和葡萄糖激酶的主要差异在于：①葡萄糖激酶只存在于肝脏中，而己糖激酶在肝脏和肌肉中都存在;②己糖激酶的Km值为0.1mmol/L，葡萄糖激酶的Km值为10mmol/L;③己糖激酶受产物葡萄-6-磷酸的反应克制，葡萄糖激酶不受产物葡萄糖-6-磷酸的反应克制。所以，当血液中葡萄糖浓度低时，己糖激酶起主要作用;当血液中葡萄糖浓度高时，葡萄糖激酶起主要作用，结果肝脏糖原浓度高于肌肉糖原浓度。..33．试述丙酮酸氧化脱羧反响受哪些要素调控?..答案：(1）变构调控：丙酮酸氧化脱羧作用的两个产物乙酰CoA和NADH都克制丙酮酸脱氢酶复合体，乙酰CoA克制二氢硫辛酰胺乙酰转移酶(E2），NADH克制二氢硫辛酰胺脱氢酶(E3）组分。(2）化学修饰调控：丙酮酸脱氢酶磷酸化后，酶活性遇到克制，去磷酸化后活性恢复。(3）丙酮酸脱氢酶(E1）组分受GTP克制，为AMP所活化。呼吸链是由哪些成分构成的？各有何作用？答案：主要有五大类：①NAD＋，在呼吸链中传达氢，传达氢和电子;②FMN和FAD，传达氢;③铁硫蛋白，传达电子;④CoQ，传达氢;⑤细胞色素系统，是一类以铁卟啉为辅基的联合蛋白，传达电子，电子在细胞色素中的传达次序为b→c1→c→aa3。为何说在呼吸链中，辅酶Q是一种特别灵巧的载体?答案：辅酶Q是呼吸链中独一的非蛋白质组分，其构造中含有由数目不一样的类异戊二烯构成的侧链，所以它是非极性分子，能够在线粒体膜的疏水相中迅速扩散，也有的CoQ联合于膜上。此外，它也是呼吸链中唯一不与蛋白质密切联合的传达体，所以，能够在黄素蛋白和细胞色素类之间作为一种特别灵巧的载体而起作用。36.铁硫蛋白和细胞色素是如何传达电子的?答案：铁硫蛋白和细胞色素传达电子的方式是同样的，都是经过铁的价变，即Fe2＋和Fe3＋的互变来进行电子的传达。这两类蛋白质的差异在于细胞色素中的铁是血红素铁，铁与血红素分子密切联合;而铁硫蛋白中的铁是非血红素铁，与蛋白质中半胱氨酸的硫和无机硫原子联合在一同，形成一个铁硫中心。试述体能量的生成方式以及水的生成。答案：ATP的生成有两种方式，分别为底物水平磷酸化作用和氧化磷酸化作用(两者观点略），后者是主要的。体水的生成方式主假如代物脱氢经呼吸链传达与激活的氧化合;除此之外，非线粒体氧化系统中的氧化酶、过氧化氢酶等催化的反响也能生成水。38.论述一对电子从NADH传达至氧是如何生成2.5个ATP的？答案：每对电子经过呼吸链传达复合体I、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ时，分别有4个H＋、4个H＋和2个H＋从基质泵出，致使线粒体膜双侧形成跨膜的质子梯度。当这些质子经过ATP合酶返回基质时，能够促进ATP合成。已知每3个H＋经过ATP合酶可促进1分子ATP合成，同时，产生的ATP从线粒体基质进入胞质需耗费1个H＋，所以每形成1个ATP需4个H＋，这样一对电子从NADH传达至氧共生成2.5个ATP[(4＋4＋2)/4一对电子从FADH2传达至氧可产生多少分子ATP?为何?答案：一对电子从FADH2传达至氧产生1.5个ATP。因为FADH2直接将电子传递给呼吸链传达复合体II，不经过呼吸链传达复合体I，所以当一对电于从FADH2传达至氧时只有6个H＋由基质泵出，合成1分子ATP需4个H＋，共形成1.5个ATP[(4＋2)／4]。化学浸透学说的重点是什么?答案：化学浸透学说的重点是：(1）呼吸链中各递氢体和递电子体按特定的次序摆列在线粒体膜上;(2）呼吸链中复合体Ⅰ、复合体Ⅲ和复合体Ⅳ都拥有质子泵的作用，在传达电子的过程中将H＋泵出膜，所以呼吸链的电子传达系统是一个主动运输质子的系统;(3）质子不可以自由经过线粒体膜，泵出膜外的..H＋不可以自由返回膜侧，使膜外形成H＋浓度的跨膜梯度;(4）线粒体膜上有ATP合酶，当质子通过ATP合酶返回线粒体基质时，开释出自由能，驱动ADP和Pi合成ATP。简述ATP合成酶的构造特色及功能。答案：ATP合酶主要有两个功能单位：F1和F0。(1）F1由5种亚基构成(α3β3γδε），是一种可溶性的膜周边蛋白，拥有催化ATP合成的功能;此中，α和β亚基上有ADP和ATP联合位点;β亚基为催化亚基，独自存在时，不拥有ATP合酶的作用，但能使ATP水解。(2）F0是由多亚基构成的不溶于水的跨膜蛋白，含有大批的疏水性氨基酸，在膜中形成了跨膜的质子通道，便于质子回流。试述影响氧化磷酸化的要素及其作用体制。答案：(1）呼吸链克制剂：鱼藤酮、杀粉蝶菌素、安密妥与复合体I中的铁硫蛋白联合，克制电子传达;抗霉素A、二巯基丙醇克制复合体Ⅲ;一氧化碳、氰化物、叠氮化物、硫化氢克制复合体Ⅳ。(2）解偶联剂：该类典型代表是2，4-二硝基苯酚。在线粒体膜外侧pH较低，2，4-二硝基苯酚的羟基不可以解离，可自由进入线粒体;进入线粒体后，2，4-二硝基苯酚的羟基解离带负电荷。1分子2，4-二硝基苯酚进入线粒体就相当于从膜外侧带入线粒体1个H＋，破杯了膜双侧的H＋梯度，使ATP不能合成，而电子传达持续进行，结果使电子传达的氧化和磷酸化两个过程分别。(3）氧化磷酸化克制剂：寡霉素可阻挡质子从F0质子通道回流，克制磷酸化并间接克制电子在呼吸链上传达。(4）ADP的调理作用：ADP浓度高升，氧化磷酸化速度加快，反之，氧化磷酸化速度减慢。试比较电子传达克制剂、氧化磷酸化克制剂和解偶联剂对生物氧化作用的影响。答案：(1）电子传达克制剂使电子传达链的某一部位阻断，电子不可以传达，氧的耗费停止，同时ATP的合成停止。(2）氧化磷酸化克制剂的作用位点在ATP合酶，使ATP合酶被克制，而不可以合成ATP，结果电子传达也被克制，氧耗费停止。(3）解偶联剂的作用是使电子传达和氧化磷酸化两个过程分别，结果是电子传达失掉控制，氧耗费增添，ATP却不可以合成，产生的能量以热的形式消散，使体温高升。在脂肪酸合成中，乙酰CoA.羧化酶起什么作用？乙酰CoA羧化酶受哪些要素调控？答案：乙酰CoA羧化酶的作用是催化乙酰CoA和CO2合成丙二酸单酰CoA，为脂肪酸合成供给二碳化合物。乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成反响中的一种限速调理酶，柠檬酸和异柠檬酸可加强该酶的活性，而长链脂肪酸则克制该酶的活性。此酶经磷酸化后活性丧失，胰高血糖素及肾上腺素等能促进这类磷酸化作用，从而克制脂肪酸的合成;而胰岛素则能促进酶的去磷酸化作用、加强乙酰CoA羧化酶的活性。45．试比较脂肪酸β-氧化与其生物合成的差异。答案：(1）进行的部位不一样，脂肪酸β-氧化在线粒体进行，脂肪酸的合成在胞液中进行。(2）主要中间代物不一样，脂肪酸β-氧化的主要中间产物是乙酰CoA，脂肪酸合成的主要中间产物是丙二酸单酚CoA。(3）脂肪酰基的转运载体不一样，脂肪酸β-氧化的脂肪酰基转运载体是CoA，脂肪酸合成的脂肪酰基转运载体是ACP。(4）参加的辅酶不一样，参加脂肪酸β-氧化的辅酶是FAD和NAD＋，参加脂肪酸合成的辅酶是NADPH。(5）脂肪酸β-氧化不需要CO2，而脂肪酸的合成需要CO2。(6）反响发生时ADP/ATP比值不一样，脂肪酸β-氧化在ADP/ATP比值高时发生，而脂肪酸合成在ADP/ATP..比值低时进行。(7）柠檬酸发挥的作用不一样，柠檬酸对脂肪酸β-氧化没有激活作用，但能激活脂肪酸的生物合成。(8）脂酰CoA的作用不一样，脂酰辅酶A对脂肪酸β-氧化没有克制作用，但能克制脂肪酸的生物合成。图示鸟氨酸循环的过程，并简述该门路的生理意义。答案：图略意义：(1）机体，氨是有毒化合物，经过该门路合成尿素，尿素是中性无毒物质，从而起到解氨毒的作用，这是哺乳动物最后排出氨的方式;(2）经过该门路也能够消除氨基氮及二氧化碳，能够减少体CO2溶于血液所造成的酸性。47．简述天冬氨酸在体转变为葡萄糖的主要代门路。答案：(1）天冬氨酸经转氨基作用或联合脱氨基作用形成草酰乙酸;(2）草酰乙酸由磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化形成磷酸烯醇式丙酮酸;(3）而后沿着糖酵解门路的逆反响，挨次生成甘油酸-2-磷酸、甘油酸-3-磷酸、甘油酸-1，3-二磷酸、甘油醛-3-磷酸、磷酸二羟丙酮和果糖-1，6-二磷酸;果糖-1，6-二磷酸在果糖二磷酸酶的催化下形成就糖-6-磷酸、葡萄糖-6-磷酸;(4）葡萄糖-6-磷酸水解生成葡萄糖，反响由葡萄糖-6-磷酸酶催化。48．鸟氨酸循环、三羧酸循环和转氨基作用是如何联系的？答案：图略，鸟氨酸循环过程中，天冬氨酸不停被耗费转变为延胡索酸。延胡索酸能够经过三羧酸循环转变为苹果酸，苹果酸再氧化成草酰乙酸，后者可再与谷氨酸进行转氨基反响，从头生整天冬氨酸。而谷氨酸又可经过其余的各样氨基酸把氨基转移给α-酮戊二酸生成。所以，其余的各样氨基酸的氨基能够经过天冬氨酸的形式用于合成尿素。天冬氨酸和延胡索酸可使尿素循环、三羧酸循环和转氨基作用联系起来。50．简述保证DNA复制忠实性的要素及其功能？(1）半保存复制的原则，(2）碱基互补配对的规律，A-TG-。(3）DNA聚合酶I的校订作用，(4）引物的切除，简述DNA复制时所需的主要酶类及其功能。答案：(1）DNA聚合酶：催化核苷酸之间生成磷酸二酯键，也拥有必定的校订功能;(2)拓扑异构酶：催化DNA超螺旋解开，使之变为双螺旋;(3）解旋酶：解开DNA双链，使之变为单链;(4）单链联合蛋白：和单链DNA联合，使之变为能够作为复制模板的稳固单链;(5）引物酶：以解旋后的单链DNA为模板，催化合成一小段带有3′-OH的RNA;(6）DNA连结酶：催化DNA双链中的一条单链缺口处游离的3′尾端-OH与5′尾端磷酸形成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连成完好的链。52．真核生物染色体的端粒是如何复制的？答案：(1）端粒DNA的3′端和端粒酶所含的RNA分子的3′端形成碱基配对;(2）端粒酶利用RNA为模板，将dNTP加到端粒DNA的3′端，这个逆转录过程向来进行到RNA模板的第35位;(3）DNA-RNA杂..交链之间发生相对滑动，重生长的端粒DNA链3′端再和RNA3′端形成新的碱基配对，从头裸露出部分RNA模板序列;(4）持续逆转录过程。该联合→聚合→转位的过程循环往复，直至在端粒DNA的3′端..形成了足够长度(供给后随链盘旋时所需的长度）的单链突出;(5）该3′突出端能够弯转过来成为后随链合成的开端端，而后由DNA聚合酶复制DNA5′端空缺的DNA，最后由连结酶连结。53．简述转录过程和复制过程的不一样点。答案：(1）复制时两条DNA链均为模板，转录时一条DNA链均为模板;(2）复制时dNTP为底物，转录时NTP为底物;(3）复制时需要DNA聚合酶、连结酶等，转录时仅需要RNA聚合酶;(4）复制产物为子产物代双链DNA，转录产物为mRNA、tRNA、rRNA;(5）复制时A=T、G≡C配对，转录时A=U、G≡C、T=A配对;(6）复制时需要一小段RNA为引物，转录时不需引物。54．简述转录开端阶段的几个反响。答案：开端阶段包含下边几个反响：①RNA聚合酶全酶的σ亚基辨别模板DNA的启动子，并与之密切结合;②局部解开双螺旋，以使模板链可与核糖核苷酸进行碱基配对;③RNA聚合酶催化底物核苷酸脱去焦磷酸形成磷酸二酯键，合成RNA链最先的2～9个核苷酸后，σ亚基离开，开端阶段结束。简述真核生物与原核生物转录的不一样点。答案：真核生物的转录在好多方面与原核生物不一样，拥有某些特别规律，主要包含：(1）转录单位一般为单基因(单顺反子），而原核生物的转录单位多为多基因(多顺反子）;(2）真核生物的三种成熟的RNA分别由三种不一样的RNA聚合酶催化合成;(3）在转录的开端阶段，RNA聚合酶一定在特定的转录因子的参加下才能开端转录;(4）组织或时间特异表达的基因转录常与加强子有关，加强子是位于转录开端点上游的远程调控元件，拥有加强转录效率的作用;(5）转录调理方式以正调理为主，调理蛋白的种类是转录因子或调理转录因子活性的蛋白因子。简述操控子模型，并说明各组分的功能。答案：操控子是原核生物基因表达调控的功能单位，由调理基因、启动子、操控基因和一个或多个功能有关的构造基因构成。各组分的功能以下：①启动子是与RNA聚合酶结归并启动转录的特异性DNA序列;②调理基因位于操控子的上游，编码隔绝蛋白，隔绝蛋白能与一些小分子引诱物或辅隔绝物联合，从而决定它可否与操控基因联合，并进一步伐控操控基因的“开”与“关”;③操控基因在启动子和构造基因之间，是激活隔绝蛋白的联合位点，由它来开启和封闭相应构造基因的转录;④构造基因是转录mRNA的模板。简述乳糖操控子的正调控机理。为何葡萄糖水平对正调控作用有影响？答案：乳糖操控子的启动子是弱启动子，RNA聚合酶与之联合的能力很弱。但乳糖操控子中有降解物基因激活蛋白(CAP）联合位点。当细胞cAMP浓度较高时，cAMP与CAP联合形成复合物，该复合物结合到启动子上游的CAP联合位点，可促进RNA聚合酶与启动子联合，使转录得以进行。所以说CAP是一种转录开端的正调理物，对构造基因的转录起正调理作用。因为细胞CAP的正调控作用与cAMP水平有关，而cAMP水平又与葡萄糖水平亲密有关。当有葡萄糖时，葡萄糖分解代的降解物能克制腺苷酸环化酶活性，同时活化磷酸二酯酶，所以cAMP水平很低;当葡萄糖缺少时，腺苷酸环化酶活性高升，催化ATP生成cAMP。所以，葡萄糖水平对CAP的正调控作用有影响。简述色氨酸操控子的反应隔绝调控机理。答案：(1）当大肠杆菌培育基中没有色氨酸时，大肠杆菌色氨酸操控子的调理基因编码产生没有活性的..隔绝蛋白，它不可以与操控基因联合，构造基因能够转录，并翻译生成合成色氨酸所需要的5种酶。(2）当大肠杆菌培育基中有色氨酸时，色氨酸作为辅隔绝物与隔绝蛋白联合，使隔绝蛋白由无活性的构象变成有活性的构象，辅隔绝物-隔绝蛋白复合物与操控基因联合，RNA聚合酶不可以挪动，构造基因不可以转录。这类以构造基因表达的酶所催化产生的终产物来阻挡基因转录的作用称为反应隔绝。某一肽链中有一段含15圈α-螺旋的构造，问：(1）这段肽链的长度为多少毫微米？含有多少个氨基酸残基？(2）翻译的模板链是何种生物分子？它对应这段α-螺旋片段起码由多少个基本构造单位构成？(3）在合成这段肽链过程中，若以氨基酸为原料，活化阶段起码耗费多少ATP？延伸阶段起码耗费多少GTP？答案：(1）肽链长度：15＊0.54=8.1nm氨基酸残基数：15＊3.6=54(个)(2）模板是mRNA分子，对应这段α-螺旋片段的mRNA起码含有162个核苷酸(54＊3=162）。(3）活化阶段耗费ATP数：54＊2=108延伸阶段耗费GTP数：54＊2=10860．简要真核生物的蛋白质合成特色。答案：真核生物的蛋白质合成与原核生物基真同样，不过过程更为复杂一些，其特色以下：(1）真核生物核糖体更大更复杂，分子量为80S，小亚基40S、大亚基60S。(2）真核细胞的开端氨基酸也是甲硫氨酸(蛋氨酸），但不需要进行甲酰化。(3）真核细胞的mRNA无SD序列，但其5′端有“帽子”构造，该构造可促进mRNA与核糖体的联合及蛋白质合成开端复合物的形成。(4)真核细胞mRNA是单顺反子，即一种RNA只好翻译产生一种蛋白质。(5)真核生物的蛋白质合成与mRNA的转录过程不一样时进行。(6)真核生物的翻译过程需要更多的蛋白因子参加。有13种开端因子、2种延伸因子和1种停止因子。.