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问答题和计算题一.1.组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类?各类氨基酸的共同特性是什么?这种分类在生物学上有何重要意义?2.蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何?3.Edman反应所有的试剂和反应的特点如何?4.何谓蛋白质等电点?等电点时蛋白质的存在特点是什么?5.何谓盐析?分段盐析粗分蛋白质的原理是什么?6.哪些因素可引起蛋白质变性?变性后蛋白质的性质有哪些改变?7.蛋白质分离分析技术常用的有哪几种,简述凝胶过滤、电泳基本原理。8.有哪些沉淀蛋白质的方法?其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点?9.溴化氰在多肽裂解中的...

问答题和计算题
一.1.组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类?各类氨基酸的共同特性是什么?这种分类在生物学上有何重要意义?2.蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何?3.Edman反应所有的试剂和反应的特点如何?4.何谓蛋白质等电点?等电点时蛋白质的存在特点是什么?5.何谓盐析?分段盐析粗分蛋白质的原理是什么?6.哪些因素可引起蛋白质变性?变性后蛋白质的性质有哪些改变?7.蛋白质分离分析技术常用的有哪几种,简述凝胶过滤、电泳基本原理。8.有哪些沉淀蛋白质的方法?其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点?9.溴化氰在多肽裂解中的作用部位,和裂解产物的末端氨酸残基为何物?10.举例说明蛋白质一级结构与功能关系。11.举例说明蛋白质变构效应与意义。12.一样品液中蛋白质组分为A(30KD)、B(20KD)、C(60KD),分析说明用SephadexG100凝胶过滤分离此样品时,各组分被洗脱出来的先后次序。13.多聚赖氨酸(poly-Lys)在pH7时呈无规线团,在pH10时则呈-螺旋;而多聚的谷氨酸酸(poly-Glu)在pH7时也呈无规线团,而在pH4时则呈-螺旋,为什么?14.简述胰蛋白酶原激活过程。15.-螺旋的特征是什么?如何以通式 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 示?16.高浓度的硫酸铵(pH5时)可使麦清蛋白沉淀析出,并用于初步分离该种蛋白的早期步,简要说明其原理。17.用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液(洗脱剂:pH3.25,0.2N柠檬酸钠),其结果如下:①各洗脱峰的面积大小或高度有何含义?②Asp比Glu先洗脱出来的原因?吸光度洗脱剂流出体积18.为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂?六、 计算题 一年级下册数学竖式计算题下载二年级余数竖式计算题 下载乘法计算题下载化工原理计算题下载三年级竖式计算题下载 1.测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%,计算该蛋白质的最低分子量(注:Trp的分子量为204Da)。2.一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸,计算该蛋白质最低分子量。(注:两种氨基酸的分子量都是131Da)。3.某种氨基酸-COOHpK=2.4,-N+H3pK=9.6,-N+H3pK=10.6,计算该种氨基酸的等电点(pI)。4.某种四肽-COOHpK=2.4,-N+H3pK=9.8,侧链-N+H3pK=10.6侧链-COOHpK=4.2,试计算此种多肽的等电点(pI)是多少?5.有一种多肽,其侧链上羧基30个(pK=4.3),嘧唑基有10个(pK=7),-N+H3(pK=10),设C末端-羧基pK=3.5,N-末端氨基pK=9.5,计算此多肽的pI。6.已知氨基酸平均分子量为120Da。有一种多肽的分子量是15120Da,如果此多肽完全以-螺旋形式存在,试计算此-螺旋的长度和圈数。 答案 八年级地理上册填图题岩土工程勘察试题省略号的作用及举例应急救援安全知识车间5s试题及答案 六、计算题1.解:Trp残基MW/蛋白质MW=0.29%,蛋白质MW=64138Da。2.解:异亮氨酸/亮氨酸=2.48%/1.65%=1.5/1=3/2所以,在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个,异亮氨酸至少有3个。由此推理出:1.65%=2×(131-18)/蛋白质MW答案:蛋白质MW=13697Da。3.答案:pI=10.14.答案:pI=7.05.解:要计算多肽的等电点,首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可以带有(30+1)个单位负电荷,而正电荷最多只有(15+10+1)个,相差了5个电荷。要想让正负电荷数相等,只能让30个羧基(侧链-COOHpK=4.3)少带5个负电荷(-COOHpK=3.5,它比侧链-COOH易于解离,难于接受质子),即在30个侧链-COOH中有25个处于解离状态(-COO-),5个不解离(-COOH)。因此:pH=pKa+lg([碱]/[酸])=4.3+lg(25/5)=5.0。6.解:答案:肽链长度=43.92(nm);该蛋白质(或多肽)分子量=14640Da二.五、问答题1.核酸的组成和在细胞内的分布如何?2.核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的?什么是碱基配对?3.简述DNA和RNA分子的立体结构,它们各有哪些特点?稳定DNA结构的力有哪些?4.下列三种DNA中,哪个的Tm值最高?哪个的Tm值最低?为什么?A、AAGTTCTCTGAATTAB、AGTCGTCAATGCATTC、GGATCTCCAAGTCATTTCAAGAGACTTAATTCAGCAGTTACGTAACCTAGAGGTTCAGTA5.将下列DNA分子加热变性,再在各自的最适温度下复性,哪种DNA复性形成原来结构的可能性更大?为什么?A、ATATATATATB、TAGACGATGCTATATATATAATCTGCTACG6.真核mRNA和原核mRNA各有何异同特点?六、计算题1.由结核分枝杆菌提纯出含有15.1%(按摩尔计算)的腺嘌呤的DNA样品,计算其它碱基的百分含量。2.计算分子量为3×107的双螺旋DNA分子的长度,含有多少螺旋(按一对脱氧核苷酸的平均分子量为618计算)?3.人体有1014个细胞,每个体细胞含有6.4×109对核苷酸,试计算人体DNA的总长度(Km)。答案.五、问答题1.核酸由DNA和RNA组成。在真核细胞中,DNA主要分布于细胞核内,另外叶绿体、线粒体和质粒中也有DNA;RNA主要分布在细胞核和细胞质中,另外叶绿体和线粒体中也有RNA。2.核酸中核苷酸之间是通过3'-5'磷酸二酯键相连接的。碱基配对是指在核酸中G-C和A-T(U)之间以氢键相连的结合方式。3.DNA双螺旋结构模型特点:两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋;糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹,碱基伸向内部,并且碱基平面与中心轴垂直,双螺旋结构上有大沟和小沟;双螺旋结构直径2nm,螺距3.4nm,每个螺旋包含10个碱基对;A和T配对,G和C配对,A、T之间形成两个氢键,G、C之间形成三个氢键。DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。稳定DNA结构的作用力有:氢键,碱基堆积力,反离子作用。RNA中立体结构最清楚的是tRNA,tRNA的二级结构为三叶草型,tRNA的三级结构为倒“L”型。维持RNA立体结构的作用力主要是氢键。4.c最高a最低c的G-C对多,a的G-C对少5.a复性成原来结构可能性最大,因为它是单一重复序列。6.真核mRNA的特点是:(1)在mRNA5'-末端有“帽子结构”m7G(5')pppNm;(2)在mRNA链的3'末端,有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴;(3)mRNA一般为单顺反子,即一条mRNA只含有一条肽链的信息,指导一条肽链的形成;(4)mRNA的代谢半衰期较长(几天)。原核mRNA的特点:(1)5'-末端无帽子结构存在;3'-末端不含polyA结构;(3)一般为多顺反子结构,即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息,能指导几个蛋白质的合成;(4)mRNA代谢半衰期较短(小于10分钟)。六、1.A=T=15.1%G=C=34.9%2.1.65×10-3cm4854个3.2.2×1011Km三.四、问答与计算1.大肠杆菌糖原的样品25mg,用2ml1mol/LH2SO4水解。水解液中和后,再稀释到10ml。最终溶液的葡萄糖含量为2.35mg/ml。分离出的糖原纯度是多少?2.上述化合物中(1)哪个是半缩酮形式的酮糖?(2)哪个是吡喃戊糖?(3)哪个是糖苷?(4)哪个是α-D-醛糖?3.五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中装的是哪种糖液,可用什么最简便的化学方法鉴别?答案.问答与计算184.6%2(1)C(2)D(3)E(4)B3用下列化学试剂依次鉴别(1)碘I2(2)Fehling试剂或Benedict试剂(3)溴水(4)HCl,甲基间苯二酚核糖-黄色或红色褪色绿色葡萄糖-黄色或红色褪色-果糖-黄色或红色-蔗糖--淀粉蓝色或紫红色四.计算题1.某底物在溶液中的浓度为0.001mmol,而其活性中心的浓度的为100mmol,求活性中心的浓度比溶液中的的浓度高多少倍?2.酶作用于某底物的米氏常数为0.005mol,其反应速度分别为最大反应速度90%,50%,10%时,底物浓度应为多少?3.催化焦磷酸水解的酶的分子量为120000,由六个相同的亚基组成,纯酶的比活力为3600U/mg酶,它的一个活力单位(U)规定为:15分钟内在37℃标准条件下水解10微摩尔焦磷酸的酶量。求:(1)每mg酶在每秒钟内水解多少摩尔底物。(2)每mg酶中有多少摩尔的活性中心?(假设每个亚基上有一个活性中心)。(3)酶的转换系数4.称取25mg的蛋白酶粉配制成25ml酶液,从中取出0.1ml,以酪蛋白为底物用Folin-酚比色法测定酶活力,结果表明每小时产生1500μg酪氨酸。另取2ml酶液,用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。若以每分钟产生1μg酪氨酸的量为1个活力单位计算,根据以上数据,求:A、1ml酶液中蛋白的含量及活力单位。B.1g酶制剂的总蛋白含量及总活力。C.酶比活力5.某酶的Km=4.7×10-5mol/L;Vmax=22μmol/min。当[S]=2×10-4mol/L,[I]=5×10-4mol/L,Ki=3×10-4mol/L时,求:I为竞争性抑制和非竞争性抑制时,V分别是多少?六、问答题1.为什么处于低介电环境中的基团之间的反应会得到加强?2.影响酶高催化效率的因素及其机理是什么?为什么说咪唑基是酸碱催化中的重要基团?3.什么是别构效应?简述别构酶的结构和动力学特点及其在调节酶促反应中的作用。4.某酶在溶液中会丧失活性,但若此溶液中同时存在巯基乙醇可以避免酶失活,该酶应该是一种什么酶,为什么?5.测定酶活力时为什么以初速度为准?6.为什么酶的最适pH不是一个物理常数?7.羧肽酶A催化甘氨酰酪氨酸水解时,其催化机制的几个效应是什么?8.同工酶作为一个重要生化指标,主要用于哪些研究领域?答案。计算题1.1×1052.0.45mol/L,0.05mol/L,0.006mol/L3.(1)4×10-5mol/sec(2)5×10-8mol(3)8×102/sec(即摩尔焦磷酸·秒-1/摩尔酶4.A、0.625mg蛋白质,250单位,B、0.625g,2.5×105单位C、400单位/毫克蛋白5.竞争性:V=13.5(mol/L)/min;抑制程度为:24.1%非竞争性:V=6.67(μmol/L)min;抑制程度为:62.5%六、问答题(要点)1.水减弱极性基团之间的相互作用。4.含-SH的酶,容易氧化与其它巯基生成-S-S-,HS-CH2CH3可防止酶失活。5.初速度时,产物增加量与时间呈正比。6.最适pH随底物种类、浓度、与缓冲液成分不同而不同,7.无共价催化。8.利用同工酶研究细胞基因、了解植物的生长发育、预测植物的杂种优势、研究植物的抗逆性等五.1.正常生物膜中,脂质分子以什么的结构和状态存在?2.流动镶嵌模型的要点是什么?3.外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同?现代生物膜的结构要点是什么?4.什么是生物膜的相变?生物膜可以几种状态存在?5.什么是液晶相?它有何特点?6.影响生物膜相变的因素有那些?他们是如何对生物膜的相变影响的?7.物质的跨膜运输有那些主要类型?各种类型的要点是什么?答案。1.脂质分子以脂双层结构存在,其状态为液晶态。2.蛋白质和脂质分子都有流动性,膜具有二侧不对称性,蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部3.由于外周蛋白与膜以极性键结合,所以可以有普通的方法予以提取;由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合,所以只能用特殊的方法予以提取。现代生物膜结构要点:脂双层是生物膜的骨架;蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合;膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性;膜具有一定的流动性;膜组分之间有相互作用。4.生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变,一般指液晶相与晶胶相之间的变化。生物膜可以三种状态存在,即:晶胶相、液晶相和液相。5.生物膜既有液态的流动性,又有晶体的有序性的状态称为液晶相。其特点为:头部有序,尾部无序,短程有序,长程无序,有序的流动,流动的有序。6.影响生物膜相变的因素及其作用为:A、脂肪酸链的长度,其长度越长,膜的相变温度越高;B、脂肪酸链的不饱和度,其不饱和度越高,膜的相变温度越低;C、固醇类,他们可使液晶相存在温度范围变宽;D、蛋白质,其影响与固醇类相似。7.有两种运输类型,即主动运输和被动运输,被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度,不需载体和能量;帮助扩散运输方向同上,需要载体,但不需能量;主动运输运输方向为从低浓度向高浓度,需要载体和能量。五、问答题1.生物氧化的特点和方式是什么?2.CO2与H2O以哪些方式生成?3.简述化学渗透学说。4.ATP具有高的水解自由能的结构基础是什么?为什么说ATP是生物体内的“能量通货”?五、问答题1.特点:常温、酶催化、多步反应、能量逐步释放、放出的能量贮存于特殊化合物。方式:单纯失电子、脱氢、加水脱氢、加氧。2.CO2的生成方式为:单纯脱羧和氧化脱羧。水的生成方式为:代谢物中的氢经一酶体系和多酶体系作用与氧结合而生成水。3.线粒体内膜是一个封闭系统,当电子从NADH经呼吸链传递给氧时,呼吸链的复合体可将H+从内膜内侧泵到内膜外侧,从而形成H+的电化学梯度,当一对H+经F1-F0复合体回到线粒体内部时时,可产生一个ATP。五、问答题1.什么是新陈代谢?它有什么特点?什么是物质代谢和能量代谢?2.糖类物质在生物体内起什么作用?3.什么是糖异生作用?有何生物学意义?4.什么是磷酸戊糖途径?有何生物学意义?5.三羧酸循环的意义是什么?糖酵解的生物学意义是什么?6.ATP是磷酸果糖激酶的底物,但高浓度的ATP却抑制该酶的活性,为什么?7.三羧酸循环必须用再生的草酰乙酸起动,指出该化合物的可能来源。8.核苷酸糖在多糖代谢中有何作用?六、计算题1.计算从磷酸二羟丙酮到琥珀酸生成的ATP和P/O2.葡萄糖在体外燃烧时,释放的自由能为686kcal/mol,以此为基础,计算葡萄糖在生物体内彻底氧化后的能量转化率。五、问答题1.新陈代谢是指生物体内进行的一切化学反应。其特点为:有特定的代谢途径;是在酶的催化下完成的;具有可调节性。物质代谢指生物利用外源性和内源性构件分子合成自身的结构物质和生物活性物质,以及这些结构物质和生物活性物质分解成小分子物质和代谢产物的过程。能量代谢指伴随着物质代谢过程中的放能和需能过程。2.糖类可作为:供能物质,合成其它物质的碳源,功能物质,结构物质。3.糖异生作用是指非糖物质转变为糖的过程。动物中可保持血糖浓度,有利于乳酸的利用和协助氨基酸的代谢;植物体中主要在于脂肪转化为糖。4.是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变,最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程。其生物学意义为:产生生物体重要的还原剂-NADPH;供出三到七碳糖等中间产物,以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用;在一定条件下可氧化供能。5.三羧酸循环的生物学意义为:大量供能;糖、脂肪、蛋白质代谢枢纽;物质彻底氧化的途径;为其它代谢途径供出中间产物。糖酵解的生物学意义为:为代谢提供能量;为其它代谢提供中间产物;为三羧酸循环提供丙酮酸。6.因磷酸果糖激酶是别构酶,ATP是其别构抑制剂,该酶受ATP/AMP比值的调节,所以当ATP浓度高时,酶活性受到抑制。7.提示:回补反应8.核苷酸糖概念;作用:为糖的载体和供体,如在蔗糖和多种多糖中的作用六、计算题1.14或15个ATP3.5或3.752.42%或38.31%五、问答题1.油脂作为贮能物质有哪些优点呢?2.为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖?3.脂肪酸分解和脂肪酸合成的过程和作用有什么差异?4.脂肪酸的合成在胞浆中进行,但脂肪酸合成所需要的原料乙酰-CoA在线粒体内产生,这种物质不能直接穿过线粒体内膜,在细胞内如何解决这一问题?5.为什么脂肪酸合成中的缩合反应是丙二酸单酰辅酶A,而不是两个乙酰辅酶A?6.说明油料种子发芽时脂肪转化为糖类的代谢。六、计算题1.计算1摩尔14碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为H2O和CO2时可产生多少摩尔ATP。2.1mol/L甘油完全氧化为CO2和H2O时净生成多少mol/LATP(假设在线粒体外生成的NADH都穿过磷酸甘油穿梭系统进入线粒体)五、问答题2.①糖类在体内经水解产生单糖,像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA,作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸,因此脂肪也是糖的贮存形式之一。②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油,也作为脂肪合成中甘油的来源。5.这是因为羧化反应利用ATP供给能量,能量贮存在丙二酸单酰辅酶A中,当缩合反应发生时,丙二酸单酰辅酶A脱羧放出大量的能供给二碳片断与乙酰CoA缩合所需的能量,反应过程中自由能降低,使丙二酸单酰辅酶A与乙酰辅酶A的缩合反应比二个乙酰辅酶A分子缩合更容易进行。六、计算题1、112mol/L2、20mol/L五、简答题及计算题:1.计算1mol的丙氨酸在植物或动物体内彻底氧化可产生多个摩尔的ATP。2.简明叙述尿素形成的机理和意义。3.简述植物界普遍存在的谷氨酰胺合成酶及天冬酰胺合成酶的作用及意义。4.简述自然界氮素如何循环。5.生物固氮中,固氮酶促反应需要满足哪些条件。6.高等植物中的硝酸还原酶与光合细菌中硝酸还原酶有哪些类别和特点。7.高含蛋白质的食品腐败往往会引起人畜食物中毒,简述基原因。8.以丙氨基为例说明生糖氨基本转变成糖的过程。9.简单阐述L-谷氢酸脱氢酶所催化的反应逆过程为什么不可能是植物细胞氨同化的主要途径。10.在生物体要使蛋白质水解成氨基酸需要哪些蛋白酶。11.转氨酶主要有那些种类它们对底物专一性有哪些特点,它们可与什么酶共同完成氨基酸脱氨基作用。12.一碳基团常见的有哪些形式,四氢叶酸作为一碳基团的传递体,在作用过程中携带一碳单位的活性部位如何。五、简答及计算:1.丙氨酸-酮戊二酸NADH+H+(线粒体)L-谷氨酸NAD+3ATP丙酮酸NAD+(3ATP)3NADH×3NADH+H+1FADH2×2乙酰COA(一次循环)1ATP×1三羧酸循环2.答:尿素在哺乳动物肝脏或某些植物如洋蕈中通过鸟氨酸循环形成,对哺乳动物来说,它是解除氨毒性的主要方式,因为尿素可随尿液排除体外,对植物来说除可解除氨毒性外,形成的尿素是氮素的很好贮存和运输的重要形式,当需要时,植物组织存在脲酶,可使其水解重新释放出NH3,被再利用。尿素形成机理,见教材(略)(要求写出主要反应步骤至少示意出NH3同化,尿素生成,第二个氨基来源等)3.答:谷氨酰胺合成酶作用是植物氨同化的重要方式,它与谷氨酸合成酶一同联合作用,可使NH3进入氨基酸代谢库,保证氨基酸的净形成;其次形成的谷酰胺又是植物代谢中NH3的解毒方式与贮存和运输方式,另外天冬酰胺合成酶与谷氨酰胺酶共同作用具有同样的重要性。两种酶的这种作用可最大限度地保持了植物对氮素利用的经济性。4.答:略(参见教材)。5.答:①它需要高水平的铁和钼,需要还原型的铁氧还蛋白和黄素氧还蛋白供应电子;②需要从细胞的一般代谢中获取更多的ATP;③更重要的是必须为固氮酶创造一个严格的厌氧环境。6.答题要点提示:①从酶的组成如辅因子差异来区别;②从电子的原初来源来区别,特点属于诱导酶。7.答案提示:蛋白质降解后,氨基酸脱羧生成具有强烈生理作用的胺类。8.答案提示:①丙氨酸联合脱氨生成丙酮酸;②丙酮酸转化成血糖CH3羧化酶COOHC=O+CO2CH2COOHATPADPC=OCOOH草酰乙酸GTP磷酸烯醇式丙GDP+Pi酮酸羧激酶逆糖酵解COOHC6糖←←C3糖←←C-O~PCH2磷酸烯醇式丙酮酸其它氨基酸则会生成糖酵解或有氧氧化中的某些中间物如琥珀酰CoA延胡索酸、-酮戊二酸、草酰乙酸等,进而会循糖异生途经生成糖。五、问答题1.什么是复制?DNA复制需要哪些酶和蛋白质因子?2.在转录过程中哪种酶起主要作用?简述其作用。3.单链结合蛋白在DNA复制中有什么作用?4.大肠杆菌的DNA聚合酶和RNA聚合酶有哪些重要的异同点?5.下面是某基因中的一个片段的(-)链:3′……ATTCGCAGGCT……5′。A、写出该片段的完整序列B、指出转录的方向和哪条链是转录模板C、写出转录产物序列D、其产物的序列和有意义链的序列之间有什么关系?6.简要说明DNA半保留复制的机制。7.用简图说明转录作用的机理。8.各种RNA的转录后加工包括哪些内容?六、计算题1.大肠杆菌染色体的复制是定点起始、双向复制的,假设在37℃下每个复制叉每分钟净掺入45000对核苷酸残基,大肠杆菌DNA(分子量为2.2×109)复制一次约需要多少分钟?(每对核苷酸的分子量为618)2.假设大肠杆菌的转录速度为每秒50个核苷酸残基,计算RNA聚合酶合成一个编码分子量为1000,000的蛋白质的mRNA大约需要多少时间?(氨基酸平均分子量为110)五、问答题1.在DNA指导下合成DNA的过程。需要:DNA聚合酶I、III,连接酶,引物酶,引物体,解螺旋酶,单链DNA结合蛋白,拓扑异构酶。2.RNA聚合酶。作用略。3.使复制中的单链DNA保持伸展状态,防止碱基重新配对保护单链不被降解。4.DNA聚合酶和RNA聚合酶都能催化多核苷酸链向5′-3′方向的聚合;二者不同点为:DNA聚合酶以双链为模板而RNA聚合酶只能以单链为模板;DNA聚合酶以dNTP为底物,而RNA聚合酶以NTP为底物;DNA聚合酶具有3′-5′以及5′-3′的外切酶活性而RNA聚合酶没有;DNA聚合酶可参与DNA的损伤修复而RNA聚合酶无此功能;二者的结构也是不相同的。5.3′……ATTCGCAGGCT……5′5′……ATTCGCAGGCT……3′B、转录方向为(一)链的3′—5′(一)链为转录模板C、产物序列:5′……UAAGCGUCCGA……3′D、序列基本相同,只是U代替了T。6.DNA不连续复制的机理为:解链;合成引物;在DNA聚合酶催化下,在引物的3′端沿5′-3′方向合成DNA片段;在不连续链上清除引物,填补缺口,最后在连接酶的催化下将DNA片段连接起来。7.略8.转录后加工主要包括:断裂、拼接、修饰、改造等。六、计算题1.约40分钟2.545.4秒四、简答题1.氨酰-tRNA合成酶在多肽合成中的作用特点和意义。2.原核细胞与真核细胞蛋白质合成起始氨基酸起始氨基酰—tRNA及起始复合物的异同点有那些?3.原核生物与真核生物mRNA的信息量及起始信号区结构上有何主要差异四、简答题:1.氨基酰-tRNA合成酶具有高度的专一性:一是对氨基酸有极高的专一性,每种氨基酸都有一种专一的酶,它仅作用于L-氨基酸,不作用于D-氨基酸,有的氨基酸-tRNA合成酶对氨基酸的专一性虽然不很高,但对tRNA仍具有极高专一性。这种高度专一性会大大减少多肽合成中的差错。2.为了便于比较列表如下原核生物真核生物起始氨基酸甲酰甲硫氨酸甲硫氨基酸起始复合物核糖体大小70S80S起始氨基酰-tRNAfMet-tRNAf甲硫Met-tRNAI甲硫3.原核生物真核生物每个mRNA信息量一般是多个顺反子一般含单个顺反子5′-端AUG上游富含嘌呤碱无此结构5′-帽子无有5′-尾巴(polyA)无有五、问答题1.简单举例说明生物体代谢调控的三个水平。2.用实例说明能荷调节的重要性。3.举例说明原核生物基因表达的调节。4.何谓酶的共价修饰(或化学修饰)?举例说明通过共价修饰来调节酶的活性。5.何谓反馈调节?可分为哪些类型?6.举例说明什么叫级联放大作用。7.哪些中间代谢物能把糖、脂、蛋白质和核酸代谢联系起来。
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