生物化学考试重点总结

生物化学 第一章 绪论 生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。 第二章  糖类化学及第九章  糖代谢 △1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。 2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。 3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性 △4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性 5乳糖具有还原性 6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色） △7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类 8习 题 快递公司问题件快递公司问题件货款处理关于圆的周长面积重点题型关于解方程组的题及答案关于南海问题 ：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连 ② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。 ③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状 ④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂 ⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色 9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。（糖酵解的全部反应在胞液中进行） （熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加  己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶  反应不可逆 ②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）  反应可逆 ③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化） 消耗一个ATP 需Mg2+参加 反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶 ④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛 ⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）  反应产生2个H由辅酶NAD+接受 生成NADH +  H+ 反应可逆 ⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化） 产生2个ATP  反应可逆  ⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化） 反应可逆 ⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化） 反应不可逆              ⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化） 产生两个ATP  丙酮酸激酶是第三个限速酶           ⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化） 反应所需要的氢原子由NADH + H+ 提供然后NADH +  H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。 △11糖酵解的生理意义:①迅速提供能量②在有氧条件下作为某些组织细胞主要的供能途径。 （熟悉）13糖的有氧氧化的反应过程：第一阶段：葡萄糖分解生成丙酮酸在细胞液中进行（与糖酵解不同的是生成的氢不用于生成乳酸而是以氧化磷酸化的方式生成了ATP和水并释放能量）第二阶段：丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA（由丙酮酸脱氢酶复合体催化）参加反应的辅酶有硫胺素焦磷酸酯（TPP）、硫辛酸、FAD、NAD+及CoA 第三阶段：三羧酸循环（又称为柠檬酸循环、TCA循环及Krebs循环）和氧化磷酸化，在线粒体中进行，三羧酸循环分8部反应 ： 1)  草酰乙酸与乙酸CoA反应生成柠檬酸和辅酶A（由柠檬酸合酶催化），（由柠檬酸合酶是别构酶，是三羧循环的第一个关键酶和调节点）  2）柠檬酸形成异柠檬酸（由顺乌头酸梅催化  反应是可逆的） 3）异柠檬酸生成α-酮戊二酸 （第一次氧化脱羧反应，由异柠檬酸脱氢酶催化）（此反应脱下的氢生成NADH＋H+ ；异柠檬酸脱氢酶是一种以NAD＋为辅酶的别构酶，ADP和NAD＋是该酶的别构激活剂，ATP和NADH+H+是其别构抑制剂。）（异柠檬酸脱氢酶是三羧酸循环的第二个关键酶和调节点）  4）α-酮戊二酸生成琥珀CoA（第二次氧化脱羧反应，由α-酮戊二酸脱氢酶系催化；脱下的氢由NAD＋接受生成NADH＋H+ 该酶系是由α-酮戊二酸脱氢酶、硫辛酸琥珀酰基转移酶及二氢硫辛酸脱氢酶组成的复合体，其辅酶为TTP、硫辛酸、FAD、NAD+和HSCoA；反应不可逆，α-酮戊二酸脱氢酶系是三羧酸循环的第三个关键酶和调节位点。  5）琥珀酰CoA生成琥珀酸（底化水平磷酸化反应，由琥珀酰CoA合成酶催化；这是三羧酸循环中唯一一次底物水平磷酸化的反应） 6）琥珀酸生成延胡索酸（由琥珀脱氢酶催化，丙二酸是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂，故丙二酸可以抑制三羧酸循环） 7）延胡索酸生成苹果酸（由延胡索酸酶催化，）  8）苹果酸生成草酰乙酸（由苹果酸脱氢酶催化，脱下的氢由NAD+接受生成NADH+H+ △14三羧酸循环的特点:①循环反应在线粒体中进行，反应为不可逆反应。②每完成一次循环，氧化分解掉1分子乙酰基，可生成12个ATP③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不能被此循环反应所消耗。④三羧酸循环中有两次脱羧反应，生成2分子CO2⑤循环中有四次脱氢反应生成3分子NADH和1分子FADH2⑥循环中有一次底物水平磷酸化，生成1分子GTP⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系。 △15有氧氧化的生理意义：①氧化供能（在有氧的条件下每分子葡萄糖彻底氧化分解可尽生成30/32分子ATP）②三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路③三羧酸循环液是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽 △（必考）16磷酸戊二酸途径：①概念：磷酸戊二酸途径在胞液中进行的，葡萄糖不经过三碳糖阶段，可直接进行脱氢和脱羧反应，生成大量的NADPH+H+及CO2和磷酸戊糖（核糖）的过程②磷酸戊二酸途径分两个阶段：第一阶段：6-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖酸→5-磷酸核酮糖(两反应都是由6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化，NADP+为6—磷酸葡萄糖脱氢酶的辅酶，该酶是磷酸戊糖途径的限速酶；此过程生成2分子NADPH+H+及CO2 ，第二阶段基团转移反应 磷酸戊糖途径总反应为：3×6-磷酸葡萄糖+6NADP+→2×6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NADPH+6H++3CO2 △17磷酸戊糖途径（反应过程在细胞液中进行）的生理意义：（一）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应（二）为核酸的生物合成提供核糖（三）提供能量 △18糖异生：由非糖物质变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。 △19糖异生的生理意义：①维持血糖浓度恒定②补充肝糖原③调节酸碱平衡 △20血糖：血糖是血液中的葡萄糖 △21血糖的来源：①食物中糖的消化吸收②肝糖原的分解③非糖物质异生 血糖的去路：①氧化分解成二氧化碳和水②合成糖原③脂类、氨基酸代谢消耗④；磷酸戊糖通途变成其他糖⑤尿糖 △22胰岛素是唯一降低血糖的激素 第三章 脂类化学  第十章 脂类代谢 1脂类是脂肪和类脂的总称， 饱和脂肪酸：月桂酸（十二碳酸）、豆蔻酸（十四碳酸）、软脂酸（十六碳）、硬脂酸（十八碳酸）、花生酸（二十碳酸）等 △2体内必须的三大脂肪酸：①亚油酸（十八碳，含两个双键）②亚麻油酸(十八碳，含三个双键）③花生四稀酸（二十碳酸，含四个双键） △（必考）3①皂化值（使1g脂肪完全皂化所需的氢氧化钾的毫克数） 脂肪酸的平均分子量=3×56×1000÷皂化值②碘值：100g油脂所能吸收的碘的克数③酸值：指中和1g脂肪中的游离脂肪酸所需的KOH毫克数）酸值越大表明脂肪的酸败程度越大，酸值大于6的脂肪不宜食用。 △4类脂：类脂主要包括磷脂、糖脂、和类固醇类化合物。 5生物膜主要由脂类和蛋白质组成，脂类约占40% 6脂肪动员：储存在脂肪细胞中的甘油三脂在激素敏感脂肪酶（HSL）的催化下水解并释放出脂肪酸，供给全身各组织细胞摄取利用的过程。 （熟悉）7甘油代谢：脂肪细胞中没有甘油激酶所以不能利用脂肪分解产生的甘油，只有通过血液循环运输至肝、肾、肠等组织利用。在甘油激酶的作用下转变为3-磷酸甘油，然后脱氢生成磷酸二羟基酮，再循糖代谢途径进行氧化分解释放能量，也可以在肝沿糖异生途径转变为葡萄糖或糖原  ①甘油在甘油磷酸激酶的催化下磷酸化为3-磷酸甘油：3-磷酸甘油+ADP→甘油+ADP②3-磷酸甘油在3-磷酸甘油脱氢酶的催化下，脱氢氧化为磷酸二羟基丙酮：磷酸二羟基酮+NADH+H+→3-磷酸甘油+NAD+  甘油→3-磷酸甘油→磷酸二羟基丙酮→（①糖酵解②糖有氧氧化③糖异生 （熟悉）8脂肪酸的氧化：（一）脂肪酸的活化—生成脂酰CoA(在线粒体外进行，由脂酰CoA合成酶催化，需要ATP、CoASH、Mg2+ ，每分子脂肪酸在活化反应中实际消耗2分子高能磷酸键)。（二）脂酰CoA进入线粒体：（需要肉碱作载体；肉碱脂酰转移酶Ⅰ是脂肪酸氧化的限速酶）。（三）脂肪酸的β-氧化：分脱氢、水化、再脱氢、硫解4步连续反应 生成1分子的乙酰CoA和1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA  ①脱氢（脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，脱下两个氢原子，由FAD接受这对氢原子生成FADH2 ②水化③再脱氢（由β-羟脂酰CoA脱氢酶的催化，脱下两个氢原子，NAD+接受脱下的这对氢原子生成NADH+H+④硫解 9脂肪酸β-氧化的特点：①β-氧化过程在线粒体基质内进行；②β-氧化为一循环反应过程，由脂肪酸氧化酶系催化，反应不可逆；③需要FAD、NAD、CoA为辅助因子；④每循环一次生成一分子FADH2，1分子NADH，1分子乙酰CoA和1分子减少两个碳原子的脂酰CoA⑤脂肪酸氧化分解是体内重要的能量来源。（软脂酰CoA氧化净产生129分子ATP） △10酮体：β-氧化生成的乙酰CoA转变成为的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮（肝内生成的酮体被及时输出，供肝外组织氧化利用）。 11①乙酰CoA是脂肪酸合成的主要原料，主要来自糖代谢。②除乙酰CoA外脂肪酸合成过程中还需要NADPH、CO2、ATP、及Mn2+等 △12机体内含量最多的磷脂为磷脂酰胆碱(软磷脂)和磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）。 △13胆固醇合成主要是在细胞质和滑面内质网中；胆固醇的基本原料是乙酰CoA还需要NADPH+H+、ATP等参加。 △14胆固醇的转化：①转变成胆汁酸②转变成类固醇激素③转变为7-脱氢胆固醇 15血浆中的脂类统称为血脂。主要包括甘油三脂，磷脂、胆固醇及胆固醇脂和游离脂肪酸等 16血脂的来源和去路：来源：①外源性脂类②内源性脂类 ；去路：①氧化分解功能；②进入脂库中储存；③参加生物膜构成；④转变为其他物质 17血浆脂蛋白可分为四类：①乳糜微粒（CM）②极低密度脂蛋白（VLDL）③低密度脂蛋白（LDL）④高密度脂蛋白（HDL）；其中乳糜微粒（CM）密度最小，而高密度脂蛋白（HDL）密度最大 （熟悉）18、血浆脂蛋白的主要成分、合成场所及功能 分类 合成场所 主要成分 主要功能 电泳法 超速离心法 脂类（%） 蛋白质（%） 乳糜微粒 CM 小肠粘膜 TG（80~90） 0.5~2 转运外源性甘油三脂和少量胆固醇 前β-脂蛋白 VLDL 肝 TG(50~70) 5~10 转运内源性甘油三酯和少量胆固醇 β-脂蛋白 LDL 血浆 Ch及CE（45~50） 20~25 从肝转运胆固醇至肝外 α-脂蛋白 HDL 肝、小肠粘膜 PLJI Ch(各25) 50 从肝外逆向转运胆固醇至肝             第四章 蛋白质化学  第十一章 蛋白质代谢 1样品蛋白质的含量=蛋白氮含量×6.25（式中6.25为1g氮所带表的蛋白克数 2氨基酸的分类：①根据R基结构分类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸②根据R基酸碱性分类：酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸③根据人体内能否自己合成分类：必须氨基酸、非必须氨基酸。 3、20中氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸（非极性疏水R基氨基酸共9种）；丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺（极性不带电荷R基氨基酸共6中）；赖氨酸、精氨酸、组氨酸（带正电荷R基氨基酸共3中）；天冬氨酸、谷氨酸（带负电荷R基氨基酸共2中）。 △4大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸（其紫外吸收峰为280nm），所以测定蛋白质溶液对280nm紫外线吸光度可以分析溶液蛋白质的含量 5氨基酸的等电点：（为氨基酸的特征常数）溶液中氨基酸的净电荷为零时的PH为氨基酸的等电点 △6肽键：成肽反应中一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸的α-羧基脱水缩合形成的化学键。（结构式为：-CO-NH-） 7脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色的物质，而其他氨基酸于茚三酮反应产生紫色的物质 8蛋白质的一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构（蛋白质的一级结构决定其构象，进而决定其生理功能。） 9蛋白质的二级结构：α螺旋的特点：①肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.45nm，每个残基上升0,15nm，螺旋半径0.23。②α-螺旋的每个肽键的N-H与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。③氨基酸侧链（R基）伸向螺旋外侧，不参与α-螺旋的形成， β-折叠的特点：①肽链近于充分伸展的结构，各个肽单位以Cα为旋转点以此折叠，侧面看呈锯齿状结构②肽链成平行排列，相邻肽段的肽链相互交替形成氢键，这是维持β-折叠构象稳定的主要因素③肽链的平行走向有两种：平行式（相互平行的肽段的N端在同一侧）和反平行式（相互平行的肽段的N端在不同一侧）④肽链中的氨基酸残基的R侧链垂直于相邻的两个肽平面的交线，交替地分布于β-折叠的两侧⑤β-折叠涉及肽段一般比较短只含有5~10个氨基酸残基。 β-转角的特点：①主链骨架本身以大约180°回折。②回折部分通常由四个氨基酸残基构成③构象依靠第一个残基的-CO与第四残基的-NH基之间形成氢键来维持。            无规则卷曲：是指多肽链主链部分形成的无规则的卷曲构象。 △10蛋白质的变性作用：某些物理因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构象发生变化，引起蛋白质的理化性质和生物功能的改变的现象。 11蛋白质的复性：消除造成蛋白质变性的因素，使其重新处于维持天然构象的生理条件下，蛋白质自完全发恢复天然构象及其生物活性的现象。 △12透析、超滤、盐析：①透析：通过大分子不能透过的半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。②超滤（超过滤）：使用超滤膜留住水中胶体大小的颗粒（如蛋白质）而其他水和低分子溶质经超滤膜流出的分离纯化技术③盐溶和盐析：在蛋白质溶液中加入少量的中性盐可以提高蛋白质的溶解度，称为盐溶；加入大量的中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。 13人体内八种必须氨基酸：缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）,异亮氨酸（ILe）、苏氨酸（Ihr）、赖氨酸（Lys）、甲硫氨酸（met）苯丙氨酸（Phe）、色氨酸（Trp）。 △14氮平衡：氮平衡是一种测定每日摄入量与排除氮量的比例关系，间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。（分为①氮总平衡：摄入量=排出量②氮正平衡：摄入量＞排出量③氮负平衡：摄入量＜排出量） △15腐败作用：未被消化的蛋白质和未被吸收的消化产物，在大肠下部受肠道菌的作用被分解，此作用称之为蛋白质的腐败作用。 16外源性氨基酸：食物蛋白质经消化吸收的氨基酸；内源性氨基酸：体内组织蛋白降解的氨基酸和体内合成的非必须氨基酸。 △17体内氨基酸的三个来源：①食物蛋白质消化吸收②体内组织细胞合成非必须氨基酸③细胞内组织降解（溶酶体作用和蛋白酶体作用）；体内氨基酸的四条去路：①合成组织蛋白②脱氨基③脱羧基④合成含氮生物活性物质 18转氨基作用和转氨酶(P187)(p189的氧化脱氨基作用的方程式) 19氨的来源和去路：来源：①氨基酸可经脱氨基反应生成氨②肾脏来源的氨③肠道来源的氨  去路：①肝脏合成尿素②合成谷氨酰胺③合成某些含氮化合物（氨的再利用）④肾排氨 20组织蛋白质分解生成的氨是以丙氨酸或谷氨酰胺的形式进入血液被运输。 21尿素的合成：①肝脏是尿素合成的主要器官②尿素合成途径（P192）③尿素合成的特点： 1）合成主要在肝脏细胞的线粒体和胞液中进行 2)合成1分子尿素需消耗4分子ATP；3）精氨酸代琥珀合成酶是尿素合成的关键酶；4)尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。 22高血氨症：肝功能严重受损时，尿素合成障碍，可致血氨增高的现象 23α-酮糖的代谢：三方面的代谢途径①合成非必须氨基酸②转变为糖或酮体③氧化供能。 24糖、脂肪和蛋白质的相互关系：糖在体内可以生成脂肪，糖代谢某些中间产物能参与合成营养非必须氨基酸的碳骨架，但不能合成完整的蛋白质，脂肪分解产生的甘油可以作为糖异生的原料转变成糖，脂肪酸不能转变为糖也不能转变成蛋白质；蛋白质可转变为糖或脂肪在体内储存。 25四氢叶碳是一碳单位（某些氨基酸在分解代谢过程中产生的一个碳原子的基团，它不能单独存在需要运载体携带）的运载体 26甲硫氨酸的代谢：S-腺苷甲硫氨酸（SAM）的生成(甲硫氨酸与转甲基作用生成S-腺苷甲硫氨酸，SAM中甲基是高度活化的，称为活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。SAM提供甲基参与体内多种物质合成，例如肌酸、肾上腺素、胆碱等。 第五章 核酸化学 和第十一章 核苷酸代谢 1无论是DNA还是RNA其组成元素均有C、H、O、N、和P等，且P含量恒定，平均为9%~20%。 2核苷酸的连接方式：连接的化学键是3’，5’-磷酸二酯键；多聚核苷酸链的方向为5’ →3’ 3DNA二级结构-右手双螺旋结构模型：①DNA分子是有两条反向平行的核苷酸链绕同一中心轴形成的右手双螺旋结构，其中一条链为5’ →3’方向，另一条链为3’→5’方向②DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替排列在两条互补链外侧构成主链骨架，碱基作为侧链位于两条互补链的内侧③DNA分子两条链上的碱基通过A═T、G≡C之间形成氢键而互补配对并处于同一平面构成碱基对平面，与中心轴垂直，相邻2个碱基对平面通过疏水键相互作用形成碱基堆积力，以稳定双螺旋结构。④双螺旋结构直径为2nm，每一螺旋含10bp,螺距3,4nm,相邻碱基之间轴向距离为0.34nm；双螺旋表面有两条沟槽：大沟和小沟，大沟和小沟间隔排列，形如锯齿状。⑤碱基之间的氢键和碱基堆积力是维持螺旋结构的主要因素。 4 RNA的一级结构：RNA是由四种核糖核苷酸（AMP、GMP、CMP和UMP）彼此间通过3’,5’-磷酸二酯键连接而成的多聚核糖核苷酸链，称为RNA的一级结构。 5RNA分为信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）和核糖体RNA(rRNA). 6真核生物成熟mRNA的主要特点是在其5’端有一个被称为“帽子”结构的7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸。mRAN5’端加“帽”结构修饰可保护其免遭核酸酶的降解。 7核酸的变性：核酸的变性是指在某些理化因素（加热、酸、碱、辐射等）作用下DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为无规则线团结构。 8DNA的复性：缓慢降低温度，逐渐恢复至生理温度，变性DNA自发进行碱基互补配对，重新形成双链结构的过程 9增色效应：DNA变性使其双链解开、碱基对暴露而导致紫外吸收值增高的现象；减色效应：DNA复性随着两条单链重新互补结合成双链紫外线吸收值又降低的现象。 10补救合成途径：直接利用体内游离碱基，经简单反应合成核苷酸的过程。 第六章 维生素 1维生素的概念：维生素是机体生理功能所必须的，由食物供给的一类小分子有机化合物。 2NAD+和NADP+是脱氢酶的辅酶 第七章  酶 △1酶的概念：酶是生物活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。 △2只有全酶（酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物）才有催化作用，酶蛋白和辅助因子单独存在是均无催化活性。酶蛋白决定酶的特异性，辅助因子决定反应性质和反应类型。 3辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度不同可分为辅酶和辅基。辅酶与酶蛋白的结合疏松可以用透析或超滤的方法除去；辅基则与酶蛋白结合紧密不能通过透析或超滤方法除去。 △4一种酶蛋白必须与某一特定的辅酶或辅基结合才能成为有活性的全酶；一种辅酶可以与多种不同的酶蛋白结合，而组成具有不同特异性的全酶。 △5酶促反应的特点：①高度催化效应②高度特异性③高度不稳定性④酶活性可调性 6米-曼方程式：V=Vmax[S]/Km+[S]  式中Km是米式常数，Km=（k1+k2）/k1。Vmax指酶促反应的最大反应速度，[S]为底物浓度，V为某一底物浓度时观察到的反应速度(该反应只适用于单底物酶促反应) 7米氏常数的意义：①Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。②Km可近似地反映酶与底物的亲合力（Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小；Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大）③判断酶的种类④计算底物浓度和相对速度⑤反映激活剂与抑制剂的存在 △8竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的活性降低，称为竞争性抑制作用。 竞争性抑制的特点：①竞争性抑制往往是酶的底物类似物或反应产物②抑制剂与酶的结合部位和底物与酶的结合部位相同③抑制剂浓度越大，则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小④动力学参数：Km值增大，Vm值不变 △9非竞争性抑制作用：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。非竞争性抑制的特点：①非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；②底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；③抑制剂对底物的结合物影响故改变底物浓度对抑制物影响；④动力学参数：Km值不变，Vm值降低。 △10反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可以有ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制；反竞争性抑制的特点：①反竞争性抑制的化学结构不一定与底物分子结构类似②抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合③必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加④动力学参数：Km减小，Vm降低   竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 I结合的对象 E E、ES ES Km的变化 增大 不变 减少 Vmax变化 不变 降低 降低         △11酶原激活：酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过程。（酶原激活的生理意义：避免 细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用。） △12同工酶：指能催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。 13酶的分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂解酶类⑤异构酶类⑥合成酶类