生物化学复习重点综述
生物化学复习重点
第一章 蛋白质
1. 蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S及其他微量元素，N为特征性元素 2.氨基酸通式特点:α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性(旋光性)，脯氨酸为亚氨基酸。 3.氨基酸分类:
(1)、酸性氨基酸:一氨基二羧基氨基酸，有天冬氨酸、谷氨酸，带负电荷 (2)、碱性氨基酸:二氨基一羧基氨基酸 ，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷 (3)、中性氨基酸:一氨基一羧基氨基酸，有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。不带电荷。
4.两性解离:氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性，其氨基可以结合H+而表现碱性。在一定条件下，氨基酸是一种既带正电荷，又带负电荷的离子，这种离子称为兼性离子。
5(等电点:在某一pH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在，且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键:存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。 肽键:一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH脱水形成共价键。 2
氨基酸通过钛键连接成肽，根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽;根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元，六个原子处于同一个平面上称为肽平面
，，
pI=(pK+pK)/2 12
5.氨基酸紫外吸收:280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收
6. 蛋白质的一级结构(Primary structure):它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7. 蛋白质二级结构的概念:是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的，而主链构象通常是规则的
的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。其实质是多肽链在空间的排列方式 蛋白质二级结构主要类型有:a-螺旋、β-折叠、β-转角
维持二级结构的作用力:氢键
a- 螺旋(a-Helix):是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋
结构。
结构要点:
(1)、多个肽键平面通过α,碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋(2)、每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。(3)、相邻两圈螺旋之间借肽键中C,O和N-H形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C,O之间形成氢键，这是稳定α,螺旋的主要键。(4)肽链中氨基酸侧链R，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α,螺旋的形成。
1
影响a—螺旋稳定的因素:
酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α,螺旋形成;较大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α,螺旋形成;脯氨酸因?其α,碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α,螺旋;甘氨酸的R基为H，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。
β-折叠( β-pleated sheets)又称β—片层、β—结构，其结构要点如下: (1)、多肽链呈锯齿状(或扇面状)排列成比较伸展的结构;
(2)、相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.35nm，侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方，片层间有氢键相连;
。。(3)、有平行式和反平行式两种，平行式的折叠其Φ=–119，Ψ=+113。反平行折叠其
。。Φ=–139，Ψ=+135。
β-转角
。又称β-弯曲，β-回折或发夹结构。指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180的回折，回折处的结构就称为β-转角。一般由四个连续的氨基酸组成，第一个氨基酸的羧基与第四个氨基酸的氨基形成氢键。也有一些是由第一个氨基酸的羧基与第三个氨基酸的氨基形成氢键。
8.蛋白质的三级结构
一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。大多数蛋白质的三级结构为球状或近似球状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构主要靠次级键(非共价键，noncovalent)维系固定，主要有:
氢键、离子键(盐键)、疏水的相互作用(疏水键)、范德华力、配位键，另外二硫键(共价键)也参与维系三级结构。
9.蛋白质的四级结构(在三级结构亚基之上才会有四级结构)
二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
10.蛋白质结构与功能的关系
一级结构是空间构象的基础，空间结构决定功能(举例说明) 11. 蛋白质的理化性质
蛋白质等电点PI:在某一pH下，当蛋白质所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH就称为该蛋白质的等电点。
等电点时蛋白质的溶解度最小。
PH>PI,溶液带负电荷，向正极泳动。
PH
方法
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有:
2
1.盐析:在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质盐如硫酸胺、氯化钠、硫酸钠等，使蛋白质从溶液中析出，称为蛋白质的盐析。而低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质的溶解度增加，该现象称为盐溶。
盐析的机理:破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。
盐析法是最常用的蛋白质沉淀方法，该方法不会使蛋白质产生变性。
2. 有机溶剂沉淀法:在蛋白质溶液中，加入能与水互溶的有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理:破坏蛋白质的水化膜。
有机溶液沉淀蛋白质通常在低温条件下进行，否则有机溶剂与水互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变性。
3.重金属盐沉淀(条件:pH 稍大于pI为宜):在蛋白质溶液中加入重金属盐溶液，会使蛋白质沉淀。
重金属沉淀法的机理:重金属盐加入之后，与带负电的羧基结合。
重金属沉淀蛋白质会使蛋白质产生变性，长期从事重金属作业的人应多吃高蛋白食品，以防止重金属离子被机体吸收后造成对机体的损害。
4.生物碱试剂沉淀法(条件:pH稍小于pI)
生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。生物碱试剂一般为弱酸性物质，如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。 生物碱试剂沉淀蛋白质的机理:在酸性条件下，蛋白质带正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。
5.弱酸或弱碱沉淀法:用弱酸或弱碱调节蛋白质溶液的pH处于等电点处，使蛋白质沉淀。
弱酸或弱碱沉淀法机理:破坏蛋白质表面净电荷。
蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。 使蛋白质的变性因素:
1)物理因素:高温、高压、射线等
2)化学因素:强酸、强碱、重金属盐等
变性的本质:
分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现:
1)生物学活性消失
2)理化性质改变:溶解度下降，粘度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
蛋白质的紫外吸收特征:蛋白质溶液能吸收280nm波长的紫外线，主要是由带芳香环的氨基酸决定的。其对紫 外光吸收能力的强弱顺序为:色(Trp)>酪(Tyr)>苯丙(Phe)。
第二章 核酸
一、核酸的种类、分布和含量
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DNA( DEOXYRIBONUCLEIC ACID)，脱氧核糖核酸
RNA(RIBONUCLEIC ACID ):核糖核酸，主要有下几种:
1、rRNA (ribosome RNA )，核糖体RNA，细胞中最主要的RNA，占细胞中总RNA80%左右。大肠杆菌rRNA中有三种，分别是:16SrRNA、23SrRNA、5SrRNA;真核细胞rRNA中有四种，分别是:28SrRNA、18SrRNA、5.8SrRNA、5SrRNA。核糖体是蛋白质合成的场所。 2、tRNA ( transfer RNA)，转移RNA，是细胞中最小的一种RNA分子，占细胞总RNA的15%左右。是结构研究最清楚的一类RNA。在蛋白质的生物合成中，tRNA起携带氨基酸的作用。
3、mRNA ( messenger RNA)，信使RNA，占细胞总RNA的5%左右，含量最少，代谢活跃。mRNA在蛋白质的生物合成中起
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作用。它将DNA的遗传信息传递给蛋白质。 二、元素组成
组成核酸的元素有C、H、O、N、P等，与蛋白质比较，其组成上有两个特点:一是核酸一般不含元素S，二是核酸中P元素的含量较多并且恒定，约占9,11%。因此，核酸定量测定的经典方法，是以测定P含量来代表核酸量。
基本结构单位--核苷酸
核苷:戊糖与嘧啶或嘌呤碱以糖苷键连接就称为核苷，通常是戊糖的C′1与嘧啶碱的N或嘌呤碱的N相连接。 19
核苷酸:5’-OH与磷酸形成磷酸酯键
核酸:3’5’-磷酸二酯键连接核苷酸而成
三.DNA一级结构
核酸分子中核苷酸的连接方式:3',5'—磷酸二酯键
DNA一级结构的概念:构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序，通过3',5'—磷酸二酯键相连形成的线形结构。
DNA的二级结构--双螺旋结构
Watson, Crick (1953)在Chargaff法则及Wilkins,Franklin的X线衍射工作基础上提出DNA的双螺旋(double helix)结构模型:
4
双螺旋模型的重要特征:(以下为B型结构特征)
?两条链反向平行，围绕同一中心轴缠绕，均为右手螺旋;
?碱基位于螺旋内侧，磷酸和戊糖在外侧，彼此通过3’，5’-磷酸二酯键相 连接，碱基平面与轴垂直，糖环平面与轴平行，由于碱基配对，形成一大沟 和一小沟
? 螺旋每旋转一周有10个核苷酸组成，每圈螺距为3.4nm,相邻碱基之间的
距离为0.34nm，每两个核苷酸之间的夹角为36度，平均的螺旋直径为2nm; ? 两条链依靠碱基之间的氢建连在一起，A=T,G,C;
? 碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制，但要遵循碱基配对原则(互补)。 维持DNA双螺旋结构稳定的作用力:氢建和碱基堆积力，后者起主要作用。 DNA的三级结构:超螺旋
双螺旋DNA进一步扭曲盘绕则形成其三级结构，超螺旋是DNA三级结构的主要形式 四、RNA结构
RNA的总的结构特点
? 碱基组成为AUCG,(A=U,G,C)稀有碱基较多;
? 稳定性较差，易水解;
? 多为单链结构，少数局部形成螺旋;
? 分子较小。
原核生物mRNA和真核生物mRNA的特点:
原核生物 真核生物 1.多顺反子 1. 单顺反子
2.SD序列，在原核生物mRNA起始密码2. 5’端有甲基化帽子结构，由于真
核生物没有SD序列，起始识别就由子AUG的上游约有10个核苷酸处富含
5’cap担任，指在真核生物中mRNA的嘌呤核苷酸的序列，称前导序列，由
shine Delgarno首先发现，又称SD序5’端有一个甲基化的鸟苷酸残基。表755m列，与翻译起始有关。 示mGXY，其中X、Y为任意碱基 pppp
3. 3’端有多聚腺苷酸尾巴，真核生
物成熟的mRNA的3’端有约100-200
个腺苷酸尾链结构。可以提高真核生
物mRNA的稳定性。
tRNA(转移RNA)结构特征: ，，a:一级结构:tRNA的5—末端总是磷酸化，而且常是pG;3—末端最后三个碱基顺序相同，总是CCA;tRNA中含有较多的稀有碱基，每分子含7-15个，稀OH
有碱基中最常见的是甲基化的碱基。
b:二级结构是三叶草型结构:RNA三叶草型的二级结构可分为:氨基酸接受区、反密码区、二氢尿嘧啶区、TΨC区和可变区。除氨基酸接受区外，其余每个区都含有一个突环和一个臂。
C: 三级结构是倒L型结构
五、核酸的性质
等电点:DNA的pI约为4-5，RNA的pI约为2.0-2.5，在pH7-8电泳时泳向正极。 核酸变性:核酸双螺旋在某些物理因素或化学因素的影响下，双螺旋结构中的碱
5
基堆积力和碱基对之间的氢键受到破坏，空间结构遭到破坏，变成两条随机卷曲的、单链结构的过程，叫核酸的变性，但核酸的一级结构(碱基顺序)保持不变。 1、 DNA变性的本质 维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。
2、 导致DNA变性的因素 凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性 3、 变性DNA的特征
(1)、溶液粘度降低 DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后转化成柔软而松散的无规则单股线性结构，因此粘度明显下降。
(2)、旋光性发生变化 变性后整个DNA分子的对称性及分子构型改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。
(3)、紫外吸收增强
增色效应:DNA由双链变成单链的变性过程会导致紫外吸收的增加，这种现象叫增色效应。
引起变性的因素:
?pH值>11.5引起碱变性，<2.5引起酸变性;
?变性剂(脲，甲酰胺，甲醛，胍类等);
?有机溶剂(乙醇，丙酮);
?加热(热变性);
DNA的熔解温度与热变性
?概念:DNA热变性时，其紫外吸收增加值达到最大值一半时的温度，称为DNA
的变性温度。由于DNA变性过程犹如金属在熔点的溶解，所以变性温度
又称熔解温度。
?表示方法:Tm
?Tm是DNA的特征性参数，G+C 含量高，其DNA的Tm值就高，通过测定Tm值或已知G+C含量，可计算出G+C%或Tm值，有个经验性公式:
(G+C)%=(Tm-69.3)x2.44
?就Tm值来讲，RNA双链>RNA-DNA杂交链>DNA双链。
核酸的复性
1.概念:变性后的核酸的两条互补链在适当的条件下，通过碱基配对重新形成双
螺旋结构的过程叫核酸的复性。
2.复性后核酸的特征:
?黏度、沉降子数、浮力密度等理化性质都得到恢复;
?但生物学性质只能得到部分恢复;
?具有减色效应
减色效应:在核酸中由于碱基的堆积作用，造成核酸比同浓度游离核苷酸对紫外光的吸收减少，变性核酸在复性后其紫外吸收值降低，这种现象称为减色效应。
第三章 酶
酶的概念:酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大
6
分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。
酶催化作用的特性:
713 1、高效性:催化效率比一般催化剂高出10-10。
2、易受环境影响变性失活:酶是蛋白质和核酸，易变性失活。
3、可调控:酶的催化活性是被调节控制的、有序进行的。
4、条件温和:常温常压，pH中性。
5、具有高度专一性，只对特定的一种或一类底物起作用。 酶的习惯命名法:
1、根据酶作用的底物来命名:如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等; 2、根据酶催化反应的性质来命名:如脱氢酶、脱羧酶、水解酶等; 3、根据酶的来源、作用条件等来命名:如细菌淀粉酶、碱性磷酸酯酶、胃蛋白酶等。 酶的系统分类方法:根据酶所催化反应的性质，由酶学委员会规定，将酶分为六大类: 1. 氧化还原酶类
2. 转移酶类
3. 水解酶类
4. 裂合酶类
5. 异构酶类
6. 合成酶类
酶活性中心
?酶活性中心:指酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位，它是酶行使催化功能的结构基础。
? 特点:
a:活性部位只占酶整个分子很小的部分，通常只有几个aa残基组成。 b:酶的活性中心是个三维实体，是在酶的高级结构中形成的，酶的活性中心的aa残基在一级结构可能相距很远，但在空间结构上十分靠近。 c:酶与底物的结合是活性部分与底部的形状发生诱导锲合的过程。 d:酶的活性部位位于酶分子表面的一个裂缝内，底物分子就结合到这个裂缝内，裂缝内含较多疏水基团，有利于结合催化。
e:酶活性中心是可运动性的，酶活性中心与底物的结合通过次级键。 ? 组成:由两个功能部位组成，即结合部位和催化部位。
结合部位:酶分子中与底物结合的部位，决定酶的专一性。
催化部位:酶分子中促使底物发生化学变化的部位，决定酶所催化的反应性质。
酶高效性的作用
机制
综治信访维稳工作机制反恐怖工作机制企业员工晋升机制公司员工晋升机制员工晋升机制图
:
1.临近定向效应:底物与酶的“靠近”及“定向”。
2、底物分子变形和扭曲-诱导契合学说
3、酸碱催化
4、共价催化
5、中间产物学说
酶促反应的动力学
7
一、酶浓度的影响:
当S浓度很大，过量时，反应速度就与E的浓度成正比。
二、底物浓度对反应速度的影响:
在酶浓度、pH和温度等条件不变的情况下，看看底物浓度对反应速度作图呈矩形双曲线
Vmax [S]米氏方程: V=
+ [S]Km
米氏常数的定义及意义
1.定义:Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。 2. Km值愈大，酶与底物的亲和力愈小;Km值愈小，酶与底物亲和力愈大。酶与底物亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，便可容易地达到最大反应速度。 3.Km值是酶的特征性常数，只与酶的性质，酶所催化的底物和酶促反应条件(如温度、pH、有无抑制剂等)有关，与酶的浓度无关。
(米氏常数Km的测定:测定Km和V的方法很多，最常用的是Lineweaver–Burk测定Km和V的方法很多，最常用的是Lineweaver–Burk的作图法 — 双倒数作图法。) 的作图法 — 双倒数作图法。)
三、温度对酶促反应速度的影响
1、并不是温度越高越好，因为酶是蛋白质，温度高易变性失活。 2、酶的最适温度:显示酶最大活力的温度。
、最适温度不是酶的特征常数，受各种环境因素影响，因此在提及最适温度时3
必须指明是什么条件。
四、pH对酶促反应速度的影响
1、pH值的不同会影响酶活性中心和底物上的一些重要基团的解离。 2、最适pH:一种酶只在某一pH范围内表现最高催化活性，显示此最高酶活性的pH值。
3、大多数酶的反应速度对pH的变化呈钟罩形曲线，个别的只有钟罩曲线的一半。 五、激活剂对酶促反应速度的影响
1、酶的激活剂:凡能提高酶活性，加快酶促反应速度的物质。
2、分类:无机离子、大分子有机物、生物大分子。
3、激活剂对酶的作用有选择性，对一种可激活，而对另一种酶可能抑制。 六、抑制剂对酶反应的影响
1、抑制剂:凡能引起酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。 2、抑制作用的类型:
按照可逆与不可逆分为两类:可逆抑制作用和不可逆抑制作用。 ?不可逆抑制作用
A:定义:抑制剂与酶反应中心活性基团以共价键方式结合，引起酶的永久性失活，不能用透析等方法通过去除抑制剂而使酶活性恢复的作用，称为,。
B:类型: ? 重金属离子，如砷、汞 ?有机磷化合物 ?氧化物，如CO等。
? 可逆抑制作用
A:定义:抑制剂与酶以非共价键方式结合而引起酶活性暂时性丧失，可以通过透析等方法除去而使酶活性部分或全部恢复的作用。
8
B:类型:竞争性抑制作用，非竞争性抑制作用，反竞争性抑制作用
?竞争性抑制作用:
定义:有些抑制剂的结构和酶底物的结构类似，因而能与底物竞争与酶活性中心的结合，导致反应速度下降。
特点:?酶对底物亲和力下降 ;?km增加;
?最大反应速度不变; ?可以通过增大底物浓度提高底物竞争力。 非竞争性抑制作用:
定义:底物和抑制剂与酶的结合没有竞争性，底物和酶结合后还可以与抑制剂结合，同样抑制剂与酶结合后还可以与底物结合，即酶可以同时和抑制剂及底物结合形成酶-底物-抑制剂三元复合物，但后者不能转变为产物，这种作用称为,。
特点:?km不变 ;?最大反应速度降低; ?酶对底物亲和力不受影响;
?不能通过增大底物浓度去除各种抑制作用
反竞争性抑制作用:
定义:抑制剂不与酶结合，只与ES复合物结合，引起酶活性下降，这种作用称为,。
特点:?km减少 ?酶对底物亲和力增加 ?最大反应速度减少 ?也无法通过改变底物浓度而改变反应抑制剂的影响。
变构酶与变构调节
变构酶又称为别构酶，指酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节(allosteric regulation)，具有变构调节的酶称变构酶(allosteric enzyme)。 凡能使酶分子发生别构作用的物质称为变构剂(effector)。
变构酶多为寡聚酶，含的亚基数一般为偶数;且分子中有催化部位(结合底物)与调节部位(结合变构剂)，这两部位可以在不同的亚基上，或者在同一亚基的两个不同部位。
正协同效应的变构酶其速度—底物浓度曲线呈S形，即底物浓度较低时，酶活性的增加缓慢，底物浓度高到一定程度后，酶活性显著加强，最终达到最大值Vmax。
共价调节酶:也称共价修饰酶，指一类可在其它酶的作用下其结构通过共价修饰，使该酶活性发生改变，这种调节称为共价修饰调节(covalent modification
regulation)，这类酶称为共价修饰酶(prosessing enzyme)。
同工酶(isoenzyme)是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织、甚至同一组织或细胞中。
维生素和辅酶
辅酶形式 主要作用 所含B族维生素
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脱羧酶的辅酶、α-酮酸氧焦磷酸硫胺素(TPP) 硫胺素(B) 1化脱羧、酮基转换作用
α-酮酸氧化脱羧 硫辛酸
6,8-二硫辛酸
酰基转移酶的辅酶，传递辅酶A(CoA) 泛酸 酰基 黄素单核苷酸(FMN)
电子和质子的传递体 核黄素(B) 2黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸
+维生素PP包括尼克酸(又(NAD) 脱氢酶的辅酶 称烟酸)和尼克酰胺(又尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸递氢体 称烟酰胺) +(NADP)
氨基酸转氨作用、脱羧作磷酸吡哆醛 吡哆素(B) 6用和消旋作用的辅酶
羧化酶的辅酶，传递和固
生物素 生物素 定CO 2
四氢叶酸 "一碳基团"转移 叶酸
5-甲基钴铵素
甲基转移 钴胺素(B) 125-脱氧腺苷钴铵素
在体内参与氧化还原反维生素C VC 应，羟化反应
第四章 生物氧化
生物氧化的特点 生物氧化的特点
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1、生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和(水溶液，中1、生物氧化是在生物细胞内进行的酶促氧化过程，反应条件温和(水溶液，中性pH和常温); 性pH和常温);
2、氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的发生; 2、氧化进行过程中，必然伴随生物还原反应的发生;
3、水是许多生物氧化反应的氧供体。通过加水脱氢作用直接参与了氧化反应; 3、水是许多生物氧化反应的氧供体。通过加水脱氢作用直接参与了氧化反应; 4、在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的4、在生物氧化中，碳的氧化和氢的氧化是非同步进行的。氧化过程中脱下来的氢质子和电子，通常由各种载体，如NADH等传递到氧并生成水; 氢质子和电子，通常由各种载体，如NADH等传递到氧并生成水; 5、生物氧化是一个分步进行的过程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反应的5、生物氧化是一个分步进行的过程。每一步都由特殊的酶催化，每一步反应的产物都可以分离出来。这种逐步进行的反应模式有利于在温和的条件下释放能产物都可以分离出来。这种逐步进行的反应模式有利于在温和的条件下释放能量，提高能量利用率; 量，提高能量利用率;
6、生物氧化释放的能量，通过与ATP合成相偶联，转换成生物体能够直接利用6、生物氧化释放的能量，通过与ATP合成相偶联，转换成生物体能够直接利用的生物能ATP。 的生物能ATP。
生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型:磷氧键型(酰生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型:磷氧键型(基磷酸化合物、焦磷酸化合物、烯醇式磷酸化合物)、氮磷键型、硫酯键型、甲焦磷酸化合物、烯醇式磷酸化合物)、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型。 硫键型。
呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称呼吸链。此体系通常也称电子传递体系或电子传递链。
在具有线粒体的生物中，典型的呼吸链有两种，即NADH呼吸链与FADH呼吸2链。
NADH呼吸链
NADH?FMN?FeS?CoQ?Cytb?FeS?Cytc1?Cytc?Cytaa3?O 2
复合物? 复合物? 复合物-?
? ? ? 氰化物、CO、HS、 氰化物、CO、HS、 2抗霉素A 抗霉素A 鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A 鱼藤酮、安密妥、杀蝶素A 叠氮化合物 叠氮化合物
FADH呼吸链 2
FADH2?FeS?CoQ?Cytb?FeS?Cytc1?Cytc?Cytaa3?
复合物-? 复合物? 复合物?
氧化磷酸化:呼吸链中的电子传递与放能磷酸化合物的偶联反应，也就是当电? ? 子从NADH或FADH经过电子传递体传递给O形成HO，同时伴随着ADP磷酸化形成2222
ATP。这一过程称为,。
根据生物氧化方式，可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化及电子传递体系磷酸化。氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。 氧化磷酸化是体内生成ATP的主要方式。
P/O比值:指每消耗1mol氧所消耗无机磷的摩尔数，也就是每消耗1mol原子氧时生成多少mol ATP。
11
从NADH:10质子泵动/4=2.5个ATP
从FADH:6个质子泵动/4=1.5个ATP 2
NADH呼吸链: P/O~ 3
1 O2 NADH ?FMN?FeS?CoQ?Cytb?FeS?Cytc1?Cytc?2
HO 2Cytaa3
ADP+Pi ATP ADP+Pi ATP ADP+Pi ATP
呼吸链: P/O~ 2 FADH21 O2
2 FADH?FeS?CoQ?Cytb?FeS?Cytc1?Cytc?Cytaa3 2 HO 2
ADP+Pi ATP ADP+Pi ATP
呼吸链抑制剂 此类抑制剂能阻断呼吸链中某些部位电子传递。例如，鱼藤酮(rotenone)、粉蝶霉素A(piericidin A)及异戊巴比妥(amobarbital)等与复合体I中的铁硫蛋白结合，从而阻断电子传递。抗霉素A(antimycin A)、二巯基丙醇(dimercaptopropanol，BAL)抑制复合体III中Cyt b与 Cyt c间的电1--子传递。CO、CN、N及HS抑制细胞色素 C氧化酶，使电子不能传给氧。 32
解偶联剂(uncoupler) 它们使氧化与磷酸化偶联过程脱离。二硝基苯酚(dinitrophenol，DNP)。
氧化磷酸化抑制剂 这类抑制剂对电子传递及ADP磷酸化均有抑制作用。例如，寡霉素(oligomycin)可与ATP合酶F和F之间柄部的寡霉素敏感蛋白结合，阻止质子从F质子100通道回流，抑制ATP生成。
氧化磷酸化的作用机理
化学渗透学说，要点为:
?呼吸链上的递氢体和递电子体是交替排列的，并在线粒体内膜上都有特定的位置。
?传氢体有氢泵的作用，传氢体接受2H后将2e传给电子传递体，FeS将2H泵到膜2++外侧，2H不能自由通过线粒体内膜，因而膜外H浓度越来越高，形成外正内负的电位差，这种电位差包含着放能的趋势。
?线粒体内膜上有ATP合成酶，当质子穿过线粒体内膜返回内侧时释放能量，使ADP+Pi合成ATP。
线粒体外(胞液中)氧化磷酸化作用
由于NAD和NADH都不能自由通过线粒体内膜，如何实现NAD和NADH在线粒体呼吸22链中的氧化还原，主要由两个系统实现—磷酸甘油穿梭系统和苹果酸穿梭系统。 ?磷酸甘油穿梭系统
a:胞液和线粒体中都存在3-磷酸甘油脱氢酶，但其辅酶不同，胞液中的酶辅酶是NAD，线粒体的酶辅酶是FAD。
b:来自糖酵解产生的NADH放出2H，使磷酸二羟丙酮在胞液3-磷酸甘油脱氢酶还原为3-磷酸甘油，它可以自由出入线粒体内膜。
c:进入线粒体后，3-磷酸甘油脱2H，在线粒体3-磷酸甘油脱氢酶的作用下，将电子和2H使FAD?FADH，进入呼吸链，彻底氧化，生成1.5个ATP。 2
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?苹果酸-天门冬氨酸穿梭系统。
A:该系统涉及两种酶:1、苹果酸脱氢酶，在胞质和线粒体中均存在
2、天门冬氨酸转氨酶，在胞质和线粒体中均存在
B:胞液中的草酰乙酸如何进一步氧化,
苹果酸脱氢酶 草酰乙酸苹果酸
NADH?NAD ? 2
C:苹果酸自由进入线粒体，在线粒体中
苹果酸脱氢酶 苹果酸 草酰乙酸
NAD?NADH，进入呼吸链，彻底氧化，生成2.5个ATP。 2
D:草酰乙酸不能进入胞液，由天门冬氨酸转氨酶转变为Asp E:Asp可自由出入线粒体，到胞液中，由天门冬氨酸转氨酶将Asp转为草酰乙酸，这就保证了胞液中草酰乙酸的水平。
第五章 糖代谢
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糖核苷酸(UDPG,ADPG,GDPG,CDPG)—双糖(蔗糖)和多糖(淀粉、糖原)合成的糖基供体
一、糖酵解:
概念:无氧条件下1分子葡萄糖氧化分解成2分子丙酮酸并释放能量的过程。(在细胞质中，将一分子葡萄糖转化为两分子丙酮酸，并伴随着ATP 生成的一系列反应。) 场所:细胞质
反应过程:包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。
反应特点小结:3步不可逆反应，2步底物磷酸化反应，产生的能量(2个ATP)、3-磷酸甘油醛脱氢酶催化的反应底物、产物等。
调节部位:
三种变构 E，催化三个不可逆反应，?、?、?，控制糖酵解速度。
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? 磷酸果糖激E:(催化第3 步反应)是限速酶
变构激活剂:ADP、AMP ; 变构抑制剂:ATP、柠檬酸、脂肪酸。 ?己糖激酶: 产物6,磷酸葡萄糖是其抑制剂。当磷酸果糖激酶活性被抑制时，F—6—P 积累，进而使G—6—P 浓度升高，从而引起己糖激酶活性下降。 ?丙酮酸激酶: 受 ATP 、 丙aa 、 乙酰COA 等抑制，这是生成物对反应本身的反馈抑制。当ATP 的生成量超过细胞自身需要时，通过丙酮酸激酶的别构抑制使糖酵解速度减低。
生物学意义:
?产能:对厌氧生物来说，是糖分解和获得能量的主要形式
?呼吸的必经阶段(G 进行有氧、无氧分解的共同代谢途径) ?提供原料(代谢中间产物为他物的C 架)
?联系糖脂肪的代谢桥梁
例:丙酮酸 丙氨酸或乙酰COA(是合成脂肪酸的原料)，磷酸二羟丙酮 甘油 。 ?实践意义
二、三羧酸循环
1、概念:是指乙酰 CoA 在线粒体中经过一系列反应被彻底分化为CO 和 HO 并22产生能量的过程。
2、丙酮酸氧化脱羧反应:反应场所:线粒体，丙酮酸脱氢酶复合体，反应底物、
NADH、CO、CHCOCoA 产物:23
? 丙酮酸脱氢酶系，是位于线粒体内膜上的多酶复合体，共三种E: E1:丙酮酸脱氢E
E2:硫辛酸乙酰转移E
E3:二氢硫辛酸脱氢酶
?六种辅因子: 2+TPP、硫辛酸、FAD、NAD、COA、Mg
?反应过程:
?反应调控:受产物和能量调控，产物、高能抑制，反应物和低能激活。 3、三羧酸循环反应场所:线粒体
4、三羧酸循环反应过程:包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。
反应特点小结:3步不可逆反应，1步底物磷酸化反应，产生的能量(10ATP)、4次脱氢(3次NADH,1次FADH),2次脱羧 2
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调节部位:
TCA 调节的部位主要有3 个，有三种变构酶 1、柠檬酸合成E:限速酶
抑制剂:NADH 、NADPH、 琥珀酰COA 、ATP、柠檬酸 激活剂:草酰乙酸、乙酰COA
2、异柠檬酸脱氢E
抑制剂:NADH、ATP、琥珀酰COA
2+激活剂:ADP、Ca、
3、α—酮戊二酸脱氢酶系
抑制剂:琥珀酰COA 、ATP、 NADH
2+激活剂:Ca
总之，调节的关键因素[NADH]/[NAD]，[ATP]/[ADP]，和草酰乙酸、乙酰COA、
琥珀酰COA 等代谢物的浓度。
生物学意义:
1.是有机体获得生命活动所需能量的主要途径:
生成的ATP数量远远多于无氧酵解产生的ATP数量;机体内大多数组织细
胞均通过此途径氧化供能。
2.是三大营养物质的最终代谢通路(即共同途径):
糖、脂肪、蛋白质在体内进行生物氧化都产生乙酰CoA，然后进入TCA循
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环进行降解;
3.是糖、脂、蛋白质等物质代谢和转化的中心枢纽
一方面，糖、脂肪和氨基酸要进入TCA循环进行氧化分解;另一方面循环中的中间代谢物也可以被抽出作为合成其他物质的前体，如草酰乙酸、α-酮戊二酸可被抽出合成Asp、Glu等。
4.形成多种重要的中间产物，为生物体内多种物质的合成提供了碳骨架:
如草酰乙酸、 α-酮戊二酸、琥珀酰CoA等。
三羧酸循环回补反应:
糖的有氧氧化产生的能量计算:
2 ATP 酵解阶段: 2 ATP
兑换率 1:2.5 (或1.5) 2 ， (2.5ATP或1.5 ATP ) , 2
兑换率 1:， 1 NADH
2 ， 2.5ATP 丙酮酸氧化:2 ， 1NADH 2.5
三羧酸循环:2 ， 1 GTP 2 ，1 ATP
兑换率 1:
2 ， 7.5 ATP 2 ， 3 NADH 2.5
兑换率 1:2 ， 1.5 ATP 2 ， 1 FADH2 1.5
总计:32 ATP或30 ATP
三、磷酸戊糖途径
概念:磷酸戊糖途径以6-磷酸葡萄糖作为起始物,经氧化和非氧化阶段,将6-磷酸葡萄糖氧化为6-磷酸果糖,同时生成大量的NADPH的过程。 特点:氧化脱羧阶段和非氧化分子重排阶段
场所:细胞质
中间产物:磷酸戊糖，3-磷酸甘油醛，4-磷酸赤藓糖等。 反应过程:包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。
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6 G-6-P 6 NADP+ 6-磷酸葡萄糖脱氢
6 NADPH 6 6-P-葡萄糖酸内酯
6HO 26-磷酸葡萄糖酸内酯在内酯酶
6 6-P-葡萄糖酸
6 NADP+
6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 6 NADPH
6CO2
6 5-磷酸核酮
差向异构酶 糖 异构酶
2 5-磷酸核糖 2 5-磷酸木酮糖
转酮酶
2 7-磷酸景天庚酮糖 2 3-磷酸甘油
醛 转醛酶
2 5-磷酸木酮糖 2 6-磷酸果糖 2 4-磷酸赤藓丁
转酮酶 糖
2 6-磷酸果糖 2 3-磷酸甘油
醛 醛缩酶 1， 6-二磷酸果糖酯酶
1 6-磷酸果糖 1， 6-二磷酸果糖
Pi HO 2 反应特点小结:1分子葡萄糖经1次磷酸戊糖途径可产生12分子NADPH,6分子CO 2等
调节部位:
1、氧化阶段:
G-6-P 脱氢酶是限速酶，其活性受 [NADP+]/[NADPH] 调节。 2、 重组阶段:受底物浓度控制
例:5-P-核糖过多可转化成6-P-F 和3-P-G 进行酵解。
生物学意义:
1.产生大量NADPH,主要用于还原(加氢)反应，为细胞提供还原力 1)(NADPH是体内许多合成代谢的供氢体
2)(NADPH参与体内羟化反应
3)(NADPH还用于维持谷胱甘肽(glutathione)的还原状态 2.产生大量的磷酸核糖和其它重要中间产物
磷酸戊糖途径是产生5-磷酸核糖的唯一途径，5-磷酸核糖是合成核苷酸的原料，也是合成NAD+、NADP+、FAD等辅酶的组分;3-磷酸甘油醛和4-磷酸赤藓糖等可合成氨基酸;
3.将组织内糖的有氧分解和无氧分解紧密地联系起来
3-磷酸甘油醛是3条代谢途径的枢纽点，如磷酸戊糖途径受阻，可经3-磷酸甘油醛进入酵解或TCA途径，如抑制3-磷酸甘油醛脱氢酶，则进入磷酸戊糖途径; 4.磷酸戊糖途径与光合作用有密切关系
途径中的3碳糖、5碳糖、7碳糖都是管和作用的中间产物;
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5.必要时供应能量
四、糖异生
概念:由非糖物质(丙酮酸、草酰乙酸、甘油、乳酸、某些氨基酸、脂肪酸等)合成葡萄糖或糖原的过程。
场所:细胞质
反应过程:包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。
糖原(或淀粉)
1-磷酸葡萄糖
己糖激酶 葡萄糖 6-磷酸葡萄糖
6-磷酸果糖 6-磷酸葡萄糖磷酸酯酶 二磷酸果糖磷酸
酯酶 果糖
激酶
1，6-二磷酸果糖
3-磷酸甘油醛,磷酸二羟丙酮
2，磷酸烯醇丙酮酸
PEP羧激酶 丙酮酸激
酶 2，草酰乙酸
丙酮酸羧化酶 2，丙酮酸
反应特点小结:
调节部位:
糖异生与糖酵解是两个相反的代谢途径。对两条途径代谢速度的协凋控制主要有下列环节:
(1)高浓度的G-6-P可抑制己糖激酶，活化葡糖-6-磷酸酶从而抑制酵解，促进了糖异生。
(2)果糖-1，6-二磷酸酶是糖异生的关键酶，果糖磷酸激酶是糖酵解的关键调控酶。ATP抑制后者，激活前者，柠檬酸对果糖磷酸激酶亦有抑制作用。果
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糖-2，6-二磷酸是调节两酶活性的强效应物。当葡萄糖含量丰富时，激素调节使果糖-2，6-二磷酸增加，从而激活果糖磷酸激酶活性，并强烈抑制果糖-1，6-二磷酸酶活性，从而加速酵解，减弱糖异生。
(3)丙酮酸羧化酶是糖异生的另一调节酶，其活性受乙酰CoA和ATP激活，受ADP抑制。
生物学意义:
对动物而言:
1、空腹或饥饿状态下保持血糖的相对稳定;
2、利于乳酸的利用，减少机体乳酸的过度积累，保持体内环境的相对稳定; 对植物而言:
油料作物种子中脂肪水解产生甘油和脂肪酸经糖异生作用转化为糖，保证了种子萌发及幼苗生长对糖的需要。
第六章 脂代谢
β-氧化
概念:脂肪酸在体内氧化时α-碳和β-碳原子之间的键断裂，在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA和比原来少连个碳原子的脂肪酸的过程称作β-氧化。
场所:线粒体
脂肪酸的活化及转运:
反应过程:包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。 以16C的饱和脂肪酸-软脂酸为例，彻底氧化为CO2和H2O并释放能量的计算:降解为乙酰CoA经7次β-氧化，产生8分子乙酰CoA，7分子FADH2，7分子NADH，消耗2分子ATP，净生成ATP 数:106
10 ATP ， 8 乙酰CoA 80 ATP
108 ATP 7 NADH 17.5 ATP 2.5 ATP ，
7 FADH2 1.5 ATP ， 10.5 ATP
净生成,108 – 2 = 106 ATP
反应特点小结:
调节部位:肉碱酯酰转移酶I
生物学意义:
α-氧化:脂肪酸氧化作用发生在α-碳原子上，分解出CO2，生成比原来少一个碳原子的脂肪酸，这种氧化作用称为α-氧化作用。
ω-氧化的概念:脂肪酸的ω-氧化指脂肪酸的末端甲基(ω-端)经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。
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21
饱和脂肪酸的从头合成过程:包括反应底物、催化反应的酶、反应产物、反应是否可逆。
以16C的饱和脂肪酸-软脂酸为例，合成需要几次反应，反应的还原力NADPH的来源，消耗的能量等。
饱和脂肪酸的从头合成的调节部位:乙酰CoA羧化酶
β-氧化和饱和脂肪酸的从头合成过程的比较
第七章 氨基酸的代谢
氨基酸降解代谢
脱氨基和脱羧基作用，脱氨基作用是主要的
脱氨基包括氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、脱酰胺基、非氧化脱氨基等，其中联合脱氨基是最重要的方式。
转氨基和联合脱氨基的概念及反应过程
1.氧化脱氨基作用:
L-谷氨酸脱氢酶(催化氨基酸氧化脱氨的主要酶系，属于L——AA 氧化酶)
2(转氨基作用:由转氨酶催化，将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。
22
3(联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
COOH
CH2
RCH2
+HNADHHCNHCONH++23氨基酸
COOHCOOH
转氨酶 α-KG
COOHRL-谷氨酸脱氢酶 +CHHONAD2+2COα-酮酸
CH2COOH
CHNH2
COOH
L-谷氨酸
氨基酸碳骨架氧化的途径和去向;
1(再氨基化为氨基酸。
2(转变为糖或脂:某些氨基酸脱氨基后生成糖异生途径的中间代谢物，故可经糖异生途径生成葡萄糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸。个别氨基酸如Leu，Lys，经代谢后只能生成乙酰CoA或乙酰乙酰CoA，再转变为脂或酮体，故称为生酮氨基酸。而Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp经分解后的产物一部分可生成葡萄糖，另一部分则生成乙酰CoA，故称为生糖兼生酮氨基酸。
3(氧化供能:进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。
氨基酸合成
生物体内有两种方式同化氨。
1、谷氨酸合成途径
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2、氨甲酰磷酸的形成
氨基酸合成的碳架来源、各族氨基酸种类;
1、谷氨酸族(Glu Gln Pro Arg)
c 架:α-戊酮二酸(TCA 循环)
2、丝氨酸族(Ser、Gly、Gys)
C 架:3-磷酸 甘油酸 (EMP 及光合碳循环) 3、天冬氨酸族(Asp Asn Lys Ile Thr Met)
C 架:草酰乙酸(TCA 循环)
4、丙氨酸族(Ala Val Leu)
C 架:丙酮酸(EMP 途径)
5、His 和芳香氨基酸族(His Tyr Phe Trp)
His C 架:R-5-P(PPP 途径)
芳香氨基酸 C 架 PEP(EMP 途径)
E-4-P(PPP 途径)
嘌呤环与嘧啶环上各原子来源。
以PRPP(5-磷酸核糖-1-焦磷酸)为基础，在其上逐渐形成嘌呤环。
与嘌呤核苷酸“从头合成”的反应顺序相反，嘧啶核苷酸的合成是先形成嘧啶
环，再与核糖磷酸(由PRPP 提供)结合形成嘧啶核苷酸。 脱氧核苷酸的合成
在二磷酸水平合成，即由核糖核苷二磷酸还原而成。 催化此反应的酶系统:硫氧还蛋白、硫氧还蛋白还原酶和核糖核苷酸还原酶。
24
此外GSH 也可代替硫氧还蛋白作电子供体。
不同种类的生物分解嘌呤碱的终产物不同。
嘧啶分解的产物:NH3、CO2、β-丙氨酸或者NH3、CO2、β-氨基丁酸 以下3幅图片是糖、脂肪、氨基酸代谢的相互关系，同学们一定要仔细看，最后的综合
题
快递公司问题件快递公司问题件货款处理关于圆的周长面积重点题型关于解方程组的题及答案关于南海问题
有可能会从这里面出(截取其中的一部分)。
糖
分
解
代
谢
和
丙氨酸丙氨酸糖
异
生
的 天冬氨酸天冬氨酸 关
系
25 (转氨基作用)(转氨基作用)谷氨酸谷氨酸
天冬氨酸在生物体内的可能去向，并写出彻底氧化及转化为糖与脂肪的大致过程。 TCA 天冬酰胺 蛋白质
脱氨基作用
天冬氨酸 草酰乙酸 PEP 丙酮酸
糖 脱羧基作用 异
生 G
嘌呤、嘧啶 胺+CO 磷酸二羟丙酮 2
乙酰CoA
α-磷酸甘油
饱和脂肪酸从头合成 脂肪
脂酰CoA
CO2
26
浙公网安备 33021202002483