生物化学常考知识点

蛋白质的结构与功能蛋白质的元素组成蛋白质主要含有：碳（50％~55％）、氢（6％~8％）、氧（20％~30％）、氮（15％~18％）、硫（0~4％）。在某些蛋白质中，还含有微量的磷、铁、铜、钼、碘、锌等元素各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16％，这是蛋白质元素组成的一个特点，是凯氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的依据。蛋白质含量=蛋白氮含量×6.25（100/16）氨基酸的等电点:对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。这时溶液的pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。天然蛋白质中的所有氨基酸都是L-型氨基酸蛋白质的结构蛋白质的一级结构是指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序。二面角：Cα原子位于相邻二个肽平面的交线上，Cα原子上的Cα-N和Cα-C键都是单键。肽平面1可以围绕Cα-N单键旋转，其旋转的角度用Φ表示；肽平面2也可以围绕Cα-C单键旋转，其旋转的角度用Ψ表示。由于Φ和Ψ这二个转角决定了相邻二个肽平面在空间上的相对位置，因此，习惯上将这二个转角称为二面角。二面角决定多肽链主链骨架的构象。蛋白质的二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上，某些肽段借助氢键进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。蛋白质二级结构的主要类型：α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲。α螺旋(α-helix)①每一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，残基高度0.15nm，螺旋上升，每个氨基酸残基沿轴旋转100°。②每一个φ角等于-57°，每一个ψ角等于-47°。③相邻螺圈之间形成链内氢键。即每个肽单位的亚氨基氮原子与其前的第四个肽单位的羰基氧原子生成一个氢键。氢键的取向与螺轴几乎平行。氢键封闭环本身包含13个原子。α-螺旋构象允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成。因此，α-螺旋构象是相当稳定的，是最普遍的螺旋形式。④与α-碳原子相连的R侧链，位于α-螺旋的外侧。β折叠二条β-折叠股平行排布，彼此以氢键相连，可以构成β-折叠片。侧链垂直于折叠片的平面，并交替从平面上下两侧伸出。两条肽链间或一条肽链的两条肽段间通过羰基氧原子和亚氨基的氮原子形成氢键来稳定结构。超二级结构：相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β折叠）组合在一起，形成有 规则 编码规则下载淘宝规则下载天猫规则下载麻将竞赛规则pdf麻将竞赛规则pdf 的、空间上能够辨认的二级结构的组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构常见的超二级结构有αα、ββ、βαβ等3种组合形式结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠成为相对独立、近似球形的三维实体称为结构域（structuredomain），是三级结构的局部折叠区。结构域之间常常只有一段肽链相连，形成所谓“铰链区”，使结构域容易发生相对运动。结构域之间的这种柔性有利于如酶和抗体活性的发挥。蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成特定的球状分子结构，称作三级结构。三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成的特定三维结构（构象）称为蛋白质的四级结构。涉及亚基的种类、数目和亚基的空间排布，包括亚基间的接触位点和相互作用关系，但不包括亚基本身的构象。一级结构与同源蛋白质的物种差异和生物进化在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质，称为同功能蛋白质。它们的氨基酸序列具有明显的相似性，这种现象称为序列同源，有明显序列同源的蛋白质，也称同源蛋白质。同源蛋白质结构的种属差异与保守性（1）同源蛋白质中完全相同的氨基酸残基，称不变残基，它们决定了蛋白质的空间结构与功能。（2）有相当大变化的氨基酸残基，称为可变残基，它们的差异体现了种属特异性。因此，对不同生物来源的同功能蛋白质的一级结构进行比较研究：可以帮助我们了解哪些氨基酸对其活性是重要的，哪些是不重要的；可为生物进化提供新的可靠依据。分子病：是指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常有所不同的遗传病。蛋白质的等电点：当溶液在某个pH时，使蛋白质分子所带正电荷数与负电荷数恰好相等，即净电荷为零，在直流电场中，既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时，溶液的pH就是该蛋白质的等电点，用pI表示。蛋白质的变性与复性变性(​file:​/​​/​​/​C:\\Users\\dell\\Desktop\\FLASH\\danbaibianxing.swf"\t"_parent​)：天然蛋白质因物理因素或化学因素的影响，破坏了蛋白质内部的次级键，分子构象发生变化，从有序而紧密的结构变为无序结构，致使蛋白质的理化性质和生物学功能随之发生变化，但一级结构未遭到破坏。复性(​file:​/​​/​​/​C:\\Users\\dell\\Desktop\\FLASH\\danbaizhifuxing.swf"\t"_parent​)：蛋白质的变性有可逆变性和不可逆变性之分。可逆变性在除去变性因素之后，在适宜的条件下，变性的蛋白质可以从伸展态恢复到折叠态，并恢复全部的生物活性的现象，称之为复性（renaturation）。•核酸结构与功能核酸：是一类重要的生物大分子，在生物体内负责生命信息的储存和传递。核酸是以核苷酸为基本结构单元连接而成的生物大分子，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。DNA双螺旋结构特征1）由两条平行的多核苷酸链，以相反的方向，（即一条由3’向5’，另一条由5’向3’），围绕着同一个（想象的）中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋形状。2）疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层迭于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连成的骨架位于外侧。3）内侧碱基呈平面状，碱基平面与中心轴相垂直。每个平面上有两个碱基（每条各一个）形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm。旋转夹角为36°。因此每10对核苷酸绕中心轴旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm。4）双螺旋的直径为2nm，沿螺旋的中心轴形成大沟和小沟交替出现。5）两条链被碱基对之间形成的氢键而稳定的维系在一起。在DNA中碱基总是由腺嘌呤与胸腺嘧啶配对（用A-T表示），由鸟嘌呤与胞嘧啶配对（用G-C）表示。mRNA的功能：把核内DNA的碱基顺序按照碱基互补的原则抄录并转送至胞液，在蛋白质合成中用以翻译成蛋白质中氨基酸的排列顺序。在真核细胞中，最初转录生成的RNA称为核不均一RNA（heterogeneousnuclearRNA，hnRNA）。hnRNA是mRNA未成熟的前体，他们在细胞核内存在的时间很短，经过剪接成为成熟的mRNA并转移到细胞液中。信使RNA的结构和特点1．真核生物的mRNA都是单顺反子mRNA；mRNA只保留hnRNA链中编码氨基酸的信息片断2．mRNA5’端的帽子结构（真核生物）；真核细胞mRNA在5’端有帽子结构。最简单的5’端帽子结构，是7-甲基鸟苷三磷酸，它与mRNA原来的5’端的核苷酸连接形成m7GpppNm。第一个核苷酸的C2’也是甲基化的。5’端帽子结构的作用：1）作为一种保护装置将mRNA5’端封闭起来，可使mRNA免受核酸外切酶的水解破坏；2）作为蛋白质合成系统的辨认信号，被专一的蛋白因子所识别，启动翻译过程。3.mRNA3’末端的结构（真核生物）。极大多数真核细胞mRNA在3’末端有一个长约200个核苷酸的polyA，称为poly（A）尾。PolyA是在转录后经polyA聚合酶的作用而添加上去的。原核生物的mRNA一般无3’polyA。PolyA尾的功能：1）与mRNA从细胞核到细胞质的转移有关；2）与mRNA的半衰期有关。密码子：存在于mRNA中的3个相邻的核苷酸序列，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的编码单位，称为密码子，又称为三联体密码。起始密码子：AUG终止密码子：UAAUAGUGA转移RNA的结构与功能tRNA约占RNA总量的15％，通常以游离的状态存在于细胞质中。细胞内tRNA的种类很多，每一种氨基酸都有其相应的一种或几种tRNA。tRNA在蛋白质生物合成过程中具有转运氨基酸和识别遗传密码的作用。主要是携带活化的氨基酸，并将其转运到与核糖体结合的mRNA上用以合成蛋白质。tRNA的一级结构tRNA皆由70~90个核苷酸组成，有较多的稀有碱基核苷酸。分子质量在25，000左右，在三类RNA中它的分子质量最小。通常tRNA3’-末端为-C-C-AOH，用来接受活化的氨基酸。5’末端大多为pG，也有pC的。tRNA的二级结构碱基排列成三叶草形，双链互补区构成三叶草的叶柄，突环好象三片小叶。分为氨基酸臂、二氢尿嘧啶环、反密码子环、额外环和TΨC环等五部分。tRNA的三级结构tRNA共同的三级结构是“倒L”型。核酸的一般理化性质1）DNA微溶于水，呈酸性，加碱促进溶解，但不溶于有机溶剂；2）核酸和蛋白质一样具有变性现象，而且变性DNA在适当的条件下也可复性；3）由于核酸组成中的嘌呤、嘧啶碱都具有共轭双键，因此对紫外光有强烈的吸收，核酸溶液在260nm附近有一个最大吸收值；4）DNA的变性和复性都是以碱基互补为基础的，因此可以进行分子杂交。DNA的变性与复性DNA的变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为单链无规则线性结构的现象。DNA的变性只涉及维持双螺旋稳定性的次级键的断裂，不涉及共价键的断裂，所以其一级结构并不改变。增色效应：变性后的DNA由于碱基对失去重迭，所以在260nm处的紫外光吸收有明显升高，这种现象称为增色效应。DNA的复性：变性DNA分开的两条链又重新缔合而恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性。对于热变性的DNA，缓慢冷却后复性，称为退火（复性）；快速冷却后不能复性，称为淬火。DNA的复性一般只适用于均一的病毒和细菌的DNA，至于哺乳动物细胞中的非均一DNA，很难恢复到原来的结构状态。DNA的熔解温度DNA加热变性过程是在一个狭窄的温度范围内迅速发生的，它有点像晶体的熔融。通常将50％的DNA分子发生变性时的温度称为解链温度或熔解温度（Tm）。DNA的Tm值一般在82~95℃之间。影响Tm值的因素1）DNA的性质和组成A.均一的DNA（如病毒DNA），Tm值范围较小。非均一的DNA，Tm值在一个较宽的温度范围内。所以Tm值可作为衡量DNA样品均一性的指标。B.G-C含量愈高的DNA分子，Tm值也大。碱基组成中，由于G-C碱基对含有三个氢键，A-T碱基对只有两个氢键，故G-C对比A-T对牢固。2）溶液的性质一般说离子强度低时，Tm值较低，转变的温度范围也较宽；反之，离子强度高时，Tm值较高，转变的温度范围也较窄。所以DNA的制品不应保存在极稀的电解质溶液中，一般在1mol／L溶液中保存较为稳定。DNA重组技术的基本操作过程1目的基因的获得；2载体的选择和制备3将目的基因与相关载体进行连接；4将DNA重组体导入受体细胞；5目的基因的筛选和鉴定；6克隆基因的表达酶酶的组成按照化学组成，酶可以分为单纯酶和结合酶。有些酶，如脲酶、胃蛋白酶、脂肪酶，其活性仅决定于它的蛋白质结构，这类酶属于单纯酶（简单蛋白质）。另一些酶，如乳酶脱氢酶、细胞色素氧化酶等，除了需要蛋白质而外，还需要非蛋白质的小分子物质，才有催化活性，这类酶属于结合酶（结合蛋白质）。全酶=酶蛋白+辅助因子酶的辅助因子：结合酶的辅助因子主要有三种：1）金属离子如Cu2+、Zn2+、Mn2+、Mg2+、Fe2+；2）金属有机化合物（金属离子+小分子化合物）如铁卟啉；3）小分子化合物如NAD+、NADP+、FAD+、FMN等。全酶中各成分的作用酶蛋白——决定酶反应的（底物）专一性；辅助因子——决定酶反应的类型。辅助因子与酶反应的类型有关，是酶表现催化活性所必需的，在催化反应中往往起传递电子、原子和某些化学基团的作用。金属离子的作用1）作为酶活性中心的组成成分，参加催化底物反应；2）稳定酶活性所必需的分子构象的作用；3）在酶与底物分子之间起桥梁作用。酶的分类１.氧化还原酶类（脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、羟化酶、加氧酶）２.转移酶类（转甲基酶，转氨酶）３.水解酶类（淀粉酶、核酸酶、蛋白酶、酯酶）４.裂合酶类（醛缩酶、水化酶、脱氨酶）５.异构酶类（顺反异构酶、消旋酶、差向异构酶、变位酶）６.合成酶类（酪氨酸合成酶、谷氨酰胺合成酶等）维生素（Vitamin）是维持细胞正常代谢所必需的，但需要量极少，人和动物体不能合成或者合成量太少，必须由食物供给的一类小分子有机化合物。作用：它们可以①作为酶的辅酶、辅基或其组分对新陈代谢过程起非常重要的调节作用,或是②作为重要的生物活性物质或其组分而发挥重要的生物学功能。机体缺少某种维生素时，可以使新陈代谢或生理功能发生紊乱，产生维生素缺乏症（hypovitminosis）。反之过量摄入，亦可出现一些不良反应，产生维生素过多症（hypervitminosis）。1.维生素B族几乎全部参与辅酶（基）组成如维生素Bl、维生素B2（辅基）、维生素PP（B5）、维生素B6、叶酸（B11）、泛酸（B3）等。2.有些维生素本身就是辅酶如维生素C（抗坏血酸）、硫辛酸（是含硫脂肪酸类维生素）等。脂溶性维生素的辅酶形式及主要功能类型辅酶、辅基或其他活性形式主要功能维生素A11-顺视黄醛杆细胞视循环（视紫红质）维生素D1，25-二羟胆钙化醇调节钙、磷代谢维生素E 保护膜脂质，抗氧化维生素K 凝血因子II、VIII、IX、X的生物合成水溶性维生素及其辅酶的作用维生素学名辅酶形式酶促反应中的主要作用B1B2PP（B5）B6泛酸（B3）H（B7）叶酸B12硫胺素核黄素烟酰胺尼克酸砒哆醛砒哆胺砒哆醇生物素钴胺素硫胺素焦磷酸黄素腺嘌呤单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD+）烟酰胺腺嘌呤二核苷（NAD+）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）磷酸砒哆醛磷酸砒哆胺辅酶A生物素四氢叶酸甲基钴氨素，脱氧腺苷钴氨素醛基转移和α-酮酸的脱羧作用氧化还原反应氢原子（电子）转移作为氨基酸脱羧酶、转氨基酶等的辅酶，参与转移氨基、脱羧作用作为多种酰胺基转移反应的辅酶传递CO2作为多种一碳基团转移的活性载体氢原子1，2交换（重排作用），甲基化酶的活性中心：酶分子上结合底物并催化底物发生化学反应的有限三维空间称为酶的活性部位或活性中心。活性中心的两个功能部位：结合部位（bindingsite）决定底物专一性；催化部位（catalyticsite）决定反应专一性。酶的必需基团：在酶分子中经缺失、替换或修饰后能影响和破坏酶活性的基团称为酶催化作用的必需基团酶原：细胞中没有催化活性的酶的前体形式，被称为酶原。酶原激活：使无活性的酶原转变成活性酶的过程，称为酶原激活。多酶体系：根据酶催化反应的需要，由催化一系列反应步骤的酶彼此以次级键嵌合形成具有高度组织性的多酶复合体，又称为多酶体系多功能酶：是指具有两种以上催化活性的酶中间产物学说：酶首先与底物结合成酶-底物复合物，其次转变成酶-过渡态中间物复合物，然后生成酶-产物复合物，最后从酶分子上释放产物，即酶催化通过形成中间产物从而显著降低反应的活化能（活化能是分子由基态转变为过渡态即活化态所需的能量），从而表现出极高的催化效率。酶促反应的影响因素！！！！底物浓度对反应速度的影响一定pH、温度、酶浓度下：[S]较低时，v与[S]呈正比，为一级反应；[S]增加，v不再按比例升高，为混合级反应；[S]继续加大，v趋于极限，为零级反应。[S]–v呈双曲线关系。米氏方程在底物浓度较低时，[S]< 规定 关于下班后关闭电源的规定党章中关于入党时间的规定公务员考核规定下载规定办法文件下载宁波关于闷顶的规定 ：在25℃，最适pH，饱和底物浓度的反应条件下，每分钟催化减少1μmol/L底物或生成1μmol/L产物所需的酶量，定为一个国际单位。单位：1IU＝1μmol／min实质：酶所催化反应的初始速度。Kat与国际单位(IU)的互算关系如下：1Kat＝6×107IU酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数。单位：IU／mg实质：表示酶纯度对同一种酶来说，比活力愈高，表明酶纯度愈高。酶分离纯化的一般原则：在整个分离纯化过程中要始终保持酶的活性。酶活性的测定应始终贯穿于整个分离纯化过程中，以便于监测酶活性的变化、掌握酶的纯化程度、选择和确定酶的分离纯化方法。变构酶：变构酶又称别构酶，是指那些处于代谢途径关键部位、具有变构调节作用的一类酶。变构酶一般都是寡聚蛋白酶，由两个或两个以上亚基组成。同工酶：能催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶。共价调节酶：在其它酶的催化下，有些酶分子结构中的某种特殊基团，能与特殊的化学基团共价结合或解离，从而使酶分子活性发生改变[从无活性(或低活性)形式变成有活性(或高活性)形式，或者从有活性(高活性)形式变成无活性(或低活性)形式]，这种作用称为共价修饰调节。这种被修饰的酶称为共价调节酶生物氧化生物氧化:糖、脂、蛋白质等有机物质在生物体内经过一系列与体外燃烧有别的氧化分解，最终生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化生物氧化.特点（1）营养物质在37℃左右，经酶催化的一系列的化学反应，逐步氧化，并逐步地释放能量；（2）生物氧化过程中释放的能量，主要以化学能的形式储存在ATP中，机体需要时再由ATP给机体提供能量，还有一部分能量以热能的形式释放；（3）在近中性的水溶液中进行，pH保持相对恒定；（4）生物氧化过程中产生的CO２不是来自碳原子与氧的直接化合，而是有机酸的脱羧基作用生成；（5）在真核生物细胞内，生物氧化都在线粒体内进行。不含线粒体的原核生物细胞如细菌，生物氧化是在细胞膜上进行的。生物氧化过程中CO2的生成:来源于有机酸，在酶催化下的脱羧作用直接脱羧基作用α-直接脱羧：氨基酸的脱羧β-直接脱羧：草酰乙酸脱羧氧化脱羧基作用α-氧化脱羧：丙酮酸的氧化脱羧β-氧化脱羧：苹果酸的氧化脱羧生物氧化过程中水的生成水的生成方式有两种：底物直接脱水：营养物质在代谢过程中从底物直接脱水。烯醇化酶催化2-磷酸苷油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸。由电子传递链生成水在生物氧化中，水是代谢物上脱下的氢与生物体吸进的O2化合生成的。代谢物上的氢需要在脱氢酶的作用下才能脱下，吸入的O2要通过氧化酶的作用才能转化为高活性的氧。在此过程中，还需要有一系列传递体才能把氢传递给氧，生成水。电子传递链：电子传递链又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体按对电子亲和力逐渐升高的顺序依次传递，最后传给分子氧从而生成水的全部体系。真核细胞的呼吸链存在于线粒体内膜上，原核细胞的呼吸链存在于质膜上。线粒体内典型的呼吸链有两条：NADH电子传递链（根据底物脱下的氢初始受体不同）FADH2电子传递链（琥珀酸电子传递链）（1）NADH呼吸链是细胞内最主要的呼吸链，因为生物氧化过程中绝大多数脱氢酶都是以NAD+为辅酶，当这些酶催化代谢物脱氢后，脱下来的氢使NAD+转变为NADH，后者通过这条呼吸链将氢最终传给氧而生成水。（2）FADH2呼吸链电子的传递是由FADH2传给铁硫中心，然后再传给辅酶Q，由辅酶Q到O2之间的电子传递与NADH呼吸链完全相同。FADH2是在三羧循环中由琥珀酸氧化成延胡索酸时形成。动物体内磷酸甘油脱氢酶和脂酰CoA脱氢酶的辅基也是FAD。电子传递链的组成：黄素蛋白铁硫蛋白细胞色素辅酶Q它们都是疏水性分子。除泛醌外，其他组分都是蛋白质，通过其辅基的可逆性氧化还原传递电子。铁硫蛋白：铁硫蛋白是含铁硫络合物的蛋白质，又称非血红素铁蛋白。辅酶Q：是电子传递链中唯一的非蛋白质组分。细胞色素：细胞色素是一类传递电子的蛋白质，它含有血红素辅基。根据可见光区的吸收光谱不同分成a、b、c三类。电子传递链的排列顺序从NADH和FADH2到O2之间的电子传递体在呼吸链中的排列顺序是按照它们的氧化还原电位由低到高排成的，这个序列与它们对电子亲和力的不断增加顺序相吻合。具有电子传递活性的内膜复合物复合物Ⅰ（NADH-泛醌还原酶）催化电子从NADH转移到泛醌；复合物Ⅱ（琥珀酸-泛醌还原酶）催化电子从琥珀酸转移到泛醌；复合物Ⅲ（泛醌-Cytc还原酶）催化电子从还原型泛醌转移到Cytc；复合物Ⅳ（细胞色素c氧化酶）催化电子从还原型Cytc转移到分子氧。电子传递抑制剂能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制剂。常见的抑制剂有：A鱼藤酮安密妥和杀粉蝶菌素，它们的作用是阻断电子由NADH+H+向CoQ的传递。鱼藤酮是一种极毒的植物物质，常用作重要的杀虫剂。B抗霉素A，抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。C氰化物叠氮化物和一氧化碳，他们都有阻断电子从细胞色素氧化酶到分子氧之间的传递作用。氰化物和叠氮化物与血红素a3的高铁形式作用，而一氧化碳则是抑制a3的亚铁形式。氧化磷酸化：NADH和FADH2带的转移潜势很高的电子，在沿呼吸链传递给氧的过程中，逐步释放自由能，使ADP+PiATP的过程，称为氧化磷酸化或电子传递磷酸化。生物体内通过生物氧化生成ATP的两种方式：底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。X～P+ADP→XH+ATP氧化磷酸化：电子从NADH+H+或FADH2经电子传递链传递给分子氧并形成水，同时偶联ADP磷酸化生成ATP的过程，成为电子传递链磷酸化或氧化磷酸化，是需氧生物合成ATp的主要途径。ATP的生成一对电子通过NADH呼吸链到分子氧的传递，可形成2.5个ATP；一对电子通过FADH2呼吸链，则可形成1.5个ATP。氧化磷酸化的作用机理化学渗透假说：电子沿呼吸链传递时，释出的能量用于把H＋由线粒体的基质穿过内膜泵到线粒体内膜和外膜之间的膜间腔中，膜间腔中的H＋浓度高于间质中的H＋浓度，线粒体的内膜外侧为正、内侧为负，于是形成一种跨线粒体内膜的质子梯度，产生了膜电势，即产生贮藏能量的电化学质子梯度。正是由这种电化学质子梯度推动H＋由膜间又穿过内膜上的ATP酶复合体的Fo部位返回到基质中。此时在ATP酶复合体的F1部位，发生ATP酶催化ADP磷酸化为ATP的反应。F0F1-ATP合酶复合物由F0，F1两部分组成，定向的嵌在内膜上，F1伸向基质，F0埋入膜内。解偶联剂：使电子传递和ATP形成两个过程分离，它只抑制ATP的形成过程，不阻断呼吸链中的电子传递过程，使电子传递所产生的自由能都变为热能。典型的解偶联剂是：2，4-二硝基苯酚在pH7的环境下，2，4-二硝基苯酚以解离的形式存在，具有脂不溶性，这种形式不能透过膜。在酸性环境中2，4-二硝基苯酚接受质子后形成为不解离的形式而变成脂溶性形式，从而容易透过膜，同时将一个质子带入膜内。解偶联剂时内膜对H＋的通透性增加。亲脂的膜能结合H＋，将其带到H＋浓度低的一方，结果破坏了跨膜梯度的形成，这种破坏H＋梯度而引起解偶联现象的试剂又称质子载体。胞液NADH进入线粒体的穿梭机制线粒体内NADH可以直接进入呼吸链被氧化，但细胞液内的NADH无法透过线粒体内膜进入线粒体内氧化，但可通过两种“穿梭”途径解决胞液内NADH的氧化问题：（1）α–磷酸甘油穿梭途径（2）苹果酸–天冬氨酸穿梭途径糖代谢动物体内糖的来源主要有两种方式：①由消化道吸收②非糖物质转化饲料中的糖主要以多糖的形式存在，如淀粉、纤维素、半纤维素、戊聚糖等。　单胃动物（如猪）食物中的糖源主要是淀粉。食物在①口腔中停留时间很短，唾液α-淀粉酶可将淀粉水解为葡萄糖、麦芽糖和糊精。但马上经胃进入②小肠，然后淀粉和糊精在胰α-淀粉酶等作用下，继续被水解为易被小肠吸收的葡萄糖、果糖、半乳糖等单糖。由小肠吸收的葡萄糖，首先由门静脉进入肝，再由肝静脉进入血液循环（血糖），将糖送到全身各器官组织进行利用。人类主要依靠粮食中的淀粉提供能量。糖的生理功能：1.糖是动物体主要的能源物质糖占全部供能物质提供能量的70%。1克葡萄糖完全氧化分解可产生16.74kJ的能量。2.糖是动物体重要的结构物质糖是许多重要物质如DNA、RNA、抗体（糖蛋白）等的结构组分；蛋白多糖是结缔组织基质的重要成分；糖约占人体干重的2%。3.糖是动物体必要的功能物质糖的磷酸衍生物可以形成不可或缺的生物活性物质，如NAD+、FAD、ATP等。葡萄糖的无氧分解动物体内组织在无氧情况下，细胞液中葡萄糖降解为乳酸并伴随着少量ATP生成的一系列反应。因与酵母菌使糖生醇发酵的过程相似，因而又称为糖酵解。无氧分解的反应过程（课本154）（１）葡萄糖经磷酸化作用形成6-磷酸葡萄糖（２）6-磷酸葡萄糖异构化为6-磷酸果糖（３）6-磷酸果糖生成1，6-二磷酸果糖（4）1，6-二磷酸果糖裂解（5）磷酸丙糖的异构化。以上为耗能过程（第一、三步），共5步反应（6）3-磷酸甘油醛形成1，3-二磷酸甘油酸（7）1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸糖酵解途径中第一个产生ATP步骤（底物水平磷酸化）（8-10）丙酮酸的形成糖酵解途径中第二个产生ATP步骤（底物水平磷酸化）。（11）丙酮酸转变成乳酸，NAD+的再生无氧分解（糖酵解）的调节糖酵解途径有双重作用：一是使葡萄糖降解产生ATP；二是为合成反应提供碳单元。为适应细胞的代谢需求，葡萄糖转化为丙酮酸的速率是受到严格调节的。调节的位点常常是不可逆反应步骤。糖酵解中，己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的反应是不可逆的，这些酶除具有催化功能外，还有调节功能。它们的活性调节是通过变构调节或共价修饰来实现的。糖酵解的生理意义①它是生物最普遍的供能反应途径。无论动物、植物、微生物（尤其厌氧菌）都利用酵解途径供能;人体各组织细胞中都有糖酵解途径。红细胞没有线粒体，只能以糖酵解途径作为唯一的供能途径。②它是机体应急供能方式。虽然动物机体主要靠有氧氧化供能，但当供氧不足时，即转为主要依靠糖酵解途径供能，如剧烈运动，心肺患疾等。③糖酵解途径中形成的许多中间产物，可作为合成其他物质的原料。如磷酸二羟丙酮可转变为甘油，丙酮酸可转变为丙氨酸或乙酰CoA。葡萄糖的有氧分解（课本161）葡萄糖在有氧条件下，氧化分解生成CO2和H2O的过程称为糖的有氧分解。有氧分解的反应过程葡萄糖转变为丙酮酸丙酮酸氧化为乙酰CoA柠檬酸循环（一）丙酮酸氧化为乙酰辅酶A丙酮酸首先进入线粒体，在线粒体内氧化脱羧形成乙酰辅酶A（乙酰CoA），再进入丙酮酸脱氢酶复合体柠檬酸循环。丙酮酸+CoA+NAD+﹣﹣﹣—→乙酰辅酶A+CO2+NADH+H+葡萄糖分解至此，已形成了2分子的二碳单位的乙酰CoA。（二）柠檬酸循环葡萄糖经糖酵解途径生成含三碳的丙酮酸，在有氧条件下，丙酮酸通过三羧酸循环被氧化分解为CO2和H2O，同时释放能量。柠檬酸循环途径柠檬酸循环途径发生部位：线粒体基质柠檬酸循环：由乙酰CoA（2碳）和草酰乙酸（4碳）缩合开始，经过8步连续反应，使一分子乙酰基完全氧化，再生成草酰乙酸而完成一个循环。（1）柠檬酸的合成(2)异柠檬酸的生成（3）异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸（4）α-酮戊二酸氧化脱羧①α-酮戊二酸首先生成琥珀酰CoA②琥珀酰CoA生成琥珀酸（5）琥珀酸氧化再生成草酰乙酸①琥珀酸生成延胡索酸②延胡索酸生成苹果酸③苹果酸脱氢生成草酰能量计算葡萄糖彻底氧化的 总结 初级经济法重点总结下载党员个人总结TXt高中句型全总结.doc高中句型全总结.doc理论力学知识点总结pdf 果：C6H12O6+6O2→6CO2+6H2O+能量（1）从葡萄糖到丙酮酸的产能从葡萄糖到丙酮酸的共同阶段，除了产生与糖酵解相同的2分子ATP（净生成）外，3-磷酸甘油醛脱氢产生的NADH+H+通过不同的穿梭作用，进入呼吸链可产生1.5分子或2.5分子ATP。1分子葡萄糖生成2分子3-磷酸甘油醛，所以生成3分子或5分子ATP。因此，在这个阶段中，1mol葡萄糖可产生5molATP或7molATP。（2）丙酮酸氧化脱羧的产能丙酮酸氧化脱羧产生一个NADH+H+，通过呼吸链可产生2.5molATP。1mol葡萄糖可产生2mol丙酮酸，故生成5molATP。（3）柠檬酸循环的4次脱氢的产能在柠檬酸循环的4次脱氢中，3次产生NADH+H+，可生成7.5molATP；1次产生FADH生成1.5molATP；再加上由琥珀酰CoA生成琥珀酸产生1molATP，因此，1mol乙酰辅酶A经柠檬酸循环可产生10molATP。1mol葡萄糖产生2mol乙酰辅酶A，所以必须经2次柠檬酸循环才能完全氧化为水和CO2，即产生20molATP。（4）葡萄糖彻底氧化生成ATP的数目每摩尔葡萄糖彻底氧化生成水和二氧化碳，净生成30mol或32molATP。柠檬酸循环的调控ATP的需求决定了柠檬酸循环的速率，丙酮酸脱氢酶、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶是整个循环的重要控制点（后三者也是柠檬酸循环的关键酶）。由于生成乙酰辅酶A为不可逆步骤，故整个柠檬酸循环是不可逆过程。当细胞内ATP浓度高时，抑制丙酮酸脱氢酶的活性，降低乙酰辅酶A的生成速度，达到控制目的。同时，循环中柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶的活性亦相应降低。糖异生：葡萄糖异生是由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。体内的非糖前体物质主要是乳酸、丙酸、生糖氨基酸和甘油。葡萄糖异生主要在肝脏（反刍动物85%）进行，肾脏（反刍动物15%）中亦能进行。饥饿时单纯依靠肝糖原贮备是不能满足机体需要的时，机体就会通过糖异生作用把非糖物质转变为葡萄糖，补充糖的不足。糖异生与糖的无氧分解区别（课本177）葡萄糖异生的生理意义1.维持血糖浓度的相对恒定人血糖的正常浓度为3.89mmol/L，即使禁食数周，血糖浓度仍可保持在3.40mmol/L左右，这对保证某些主要依赖葡萄糖供能的组织的功能具有重要意义。2.回收乳酸分子中的能量在激烈运动时，肌肉糖酵解生成大量乳酸，乳酸经血液运到肝，再合成肝糖原和葡萄糖，有利于回收乳酸分子中的能量。3.为氨基酸代谢的主要途径4.维持有机体酸碱平衡乳酸循环：肝脏为收缩的肌肉提供葡萄糖，肌肉则从葡萄糖酵解中获得ATP和乳酸，肝脏再利用乳酸异生成葡萄糖。这种乳酸、葡萄糖在肝脏和肌肉组织的互变循环称为乳酸循环或称Cori循环。多糖的酶促讲解葡聚糖中葡糖糖的连接形式有两种：一种是α（1-4）糖苷键相连接。另一种是在多糖分子的分支处，以α（1-6）糖苷键的形式连接。糖原的分解糖原分解是指由糖原分解为葡萄糖的过程。糖原分解需要三种酶发挥作用：糖原磷酸化酶，糖基转移酶，糖原脱枝酶（α-1，6-糖苷酶）。糖原分解只在肝中进行。1.糖原的分解过程（1）先在磷酸化酶（关键酶）的催化下，α–1，4-糖苷键发生磷酸解，从糖原分子的非还原性末端逐个地移去葡萄糖残基，生成1–磷酸葡萄糖。（2）到距分支点还剩4个葡萄糖残基时，磷酸化酶失去作用。此时，α–1，4–葡萄糖转移酶（糖基转移酶）将3个为一组葡萄糖残基从外面的分支转移至靠近糖原核心的分支上。（3）余下的1个以α–1，6–糖苷键连接的葡萄糖，在α–1，6–葡萄糖苷酶（与糖基转移酶共为多功能酶，合称脱支酶）的催化下，水解生成游离的葡萄糖。最后糖原主要分解为：1–磷酸葡萄糖和少量游离的葡萄糖（12∶1）。糖原的合成葡萄糖以及少量果糖和半乳糖，在肝，肌肉等组织可以合成糖原。有单糖合成糖原的过程称作糖原合成。在糖原生物合成中，糖基的供体是尿苷二磷酸葡萄糖。主要参与的三个酶尿苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶，糖原合成酶，糖原分支酶1mol葡萄糖磷酸化时消耗1molATP，UDP-G的生成中再消耗1molUTP。因此，糖原合成时，糖原分子每增加1mol葡萄糖基需消耗2molATP。糖原合酶（关键酶）步骤1.尿苷二磷酸葡萄糖的生成葡萄糖被ATP磷酸化为6-磷酸葡萄糖，6-磷酸葡萄糖转变为1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖生成UDP-葡萄糖。2.UDP-G中的葡萄糖连接到糖原引物上3.糖原分支酶催化糖原不断形成新的分支己糖激酶1.葡萄糖→6–磷酸葡萄糖磷酸果糖激酶2.6–磷酸果糖→1,6–二磷酸果糖丙酮酸激酶3.磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸磷酸戊糖途径糖的另一条氧化途径是从6-磷酸葡萄糖开始，不经过糖酵解和柠檬酸循环，直接将其分解为磷酸核糖（5碳糖），称为磷酸戊糖途径。反应完全在细胞质中进行。磷酸戊糖途径的反应过程（一）氧化阶段葡萄糖-6-磷酸生成5-磷酸核酮糖（1）葡萄糖-6-磷酸生成6-磷酸葡萄糖酸的反应（2）6-磷酸葡萄糖酸生成5-磷酸核酮糖（二）非氧化阶段（1）5-磷酸核酮糖转变为5-磷酸核糖。这个反应是核糖的醛糖和酮糖的互变反应。（2）5-磷酸核酮糖转变为5-磷酸木酮糖（3）5-磷酸木酮糖和5-磷酸核糖生成7-磷酸景天庚酮糖和3-磷酸甘油醛（4）7-磷酸景天庚酮糖和3-磷酸甘油醛生成4-磷酸赤藓糖和6-磷酸果糖（5）4-磷酸赤藓糖和5-磷酸木酮糖生成。3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖磷酸戊糖途径的反应特点6（6–磷酸葡萄糖）+7H2O+12NADP+→6CO2+5（6–磷酸葡萄糖）+12NADPH+12H++Pi磷酸戊糖途径的产物、生理意义（1）磷酸戊糖途径主要生成NADPH+H+；体内多种物质生物合成均需NADPH作供氢体，如脂肪酸、胆固醇等的生物合成。（2）磷酸戊糖途径重要的中间产物：5–磷酸核糖是核酸合成的原料。（3）磷酸戊糖途径与糖的的有氧，无氧分解相互联系血糖：血液中所含葡萄糖称为血糖脂类物质代谢脂类的生理功能1.脂肪是动物机体用以贮存能量的主要形式；1g脂肪=38kJ能量=1.2ml体积；1g糖=17kJ能量=4.8ml体积2.脂肪可以为机体提供物理保护:保温和固定内脏、缓冲外部冲击作用3.磷脂、糖脂和胆固醇是构成组织细胞膜系统的主要成分；4.类脂还能转变为多种生理活性分子;如一些激素、VD3、胆汁酸等必需脂肪酸：由于动物机体缺乏脱饱和酶，不能合成对其生理活动十分重要的多不饱和脂肪酸，而必须从食物中获得（植物和微生物可以合成）。这类不饱和脂肪酸称为必需脂肪酸。脂肪的动员:当机体需要时，贮存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液被其他组织氧化利用，这一过程称为脂肪的动员。细胞中催化脂肪水解的酶有三种：三酰甘油脂肪酶二酰甘油脂肪酶单酰甘油脂肪酶甘油的分解因脂肪细胞缺乏甘油激酶，水解作用产生的甘油不能被脂肪细胞利用，必须通过血液运至肝进行代。在肝中甘油在甘油激酶的催化下，转变为3-磷酸甘油。进一步在磷酸甘油脱氢酶的作用下生成磷酸二羟丙酮。磷酸二羟丙酮可转变成3-磷酸甘油醛，并进入糖的无氧分解或糖异生途径。因此，在肝细胞中甘油有两种去去处，一种是进入糖的无氧分解途径转变为丙酮酸，然后再进入柠檬酸的循环彻底氧化供能另一种是糖的无氧分解的逆反应异生为葡萄糖。脂肪酸的分解代谢在动物体内，脂肪讲解降解产生的有力脂肪酸将穿过脂肪细胞膜和毛细血管内皮细胞进入血液，冰与血浆中的清蛋白结合。脂肪酸的活化和转运（1）组织间的转运：脂解产物脂肪酸需运送到需要能量的组织或细胞中进行氧化分解。游离脂肪酸穿过脂肪细胞膜和毛细血管内皮细胞与血浆中清蛋白结合，通过血液循环，到达体内其他组织，以扩散的方式将脂肪酸由血浆移入组织，进入细胞氧化。（2）进入线粒体的转运脂肪酸的活化位于胞浆中脂酰CoA从胞液转移至线粒体基质内,活化的脂酰CoA进一步在位于新线粒体外膜内侧的肉碱酰基转移酶I的作用下，有肉碱结合生成酯酰肉碱。肉碱是一种有赖氨酸衍生物的兼性化合物，广泛分布于动植物体内。生成的集酯酰肉碱在肉碱酰基肉碱移位酶的作用下穿过线粒体内膜进入线粒体。然后线粒体内的酯酰肉碱在肉碱酰基转移酶II的作用下，再次形成脂酰CoA，所释放的肉碱进入线粒体基质中，在转运至膜内空间，进行下一部转运。饱和脂肪酸的β-氧化β-氧化学说位于线粒体基质脂肪酸在体内的氧化分解是从羧基端β-碳原子开始的，碳链逐次断裂每次产生一个二碳单位，即乙酰CoA。这就是“β-氧化学说”。β-氧化的过程：①脱氢②加水③脱氢④硫解脂肪酸β-氧化过程中产生的能量例：1分子棕榈酸为例来计算经过β-氧化完全分解可产生多少分子ATP？由于每进行一次β-氧化可生成乙酰CoA、FADH2和NADH各1分子。棕榈酸是16发碳的饱和脂肪酸，共需经过7次β-氧化过程。其总反应如下：棕榈酰~SCoA+7HSCoA+7FAD+7NAD++7H2O→8乙酰CoA+7FADH2+7NADH1分子棕榈酸经过β-氧化可产生ATP分子数：106产物形成ATP数目说明脂酰CoA1×（-2）=-2在脂肪酸活化时要消耗两个高能键7分子NADH7×2.5=17.5 7分子FADH27×1.5=10.5 8分子乙酰CoA8×10=807次β-氧化过程，可产生8分子乙酰CoA合计17.5+10.5+80-2=106 奇数碳脂肪酸的代谢反刍动物体内，25%的能量来自奇数碳脂肪酸的氧化分解。奇数碳脂肪酸经β氧化后出省城乙酰CoA外，最终还要产生1分子丙酰CoA，丙酰CoA可以通过羧化等步骤生成琥珀酸CoA。琥珀酸CoA可进入柠檬酸循环，也可以通过托所等反应生成乙酰CoA。丙酰CoA还是缬氨酸和异亮氨酸的降解产物。酮体：是脂肪酸在肝中不完全氧化的中间产物，是肝输出能源的一种形式.是β-羟丁酸（约占总量70％）、乙酰乙酸（约占30％）和丙酮（含量极微）的统酮体的生成在肝细胞线粒体中，脂肪酸氧化产生的乙酰CoA可以进入以下代谢途径：a进入柠檬酸循环及电子传递链，最终被氧化为CO2和水.b作为胆固醇生物合成的起始化合物，参与胆固醇的合成c最为脂肪酸合成的原料，进入脂肪酸的从头合成途径：d转化为乙酰乙酸，D-β羟丁酸和丙酮酮体生成的全套酶系位于肝细胞线粒体的内膜或基质中，其中β-羟-β甲基戊二酸单酰CoA（HMGCoA）合成酶是此途径的限速酶。酮体的利用肝内产生的酮体随着血循环被运送至肝外组织，肝外组织不能形成酮体却有很强的氧化和利用酮体的能力。心肌肾上腺皮质脑组织等在糖供应不足时，都可以利用酮体最为主要能源。特备是脑细胞，在生长饥饿或糖尿病状态下，脑中约75%的能源来自酮体酮病：有些情况下，肝中产生的酮体多于肝外组织的消耗量，超过了肝外组织所能利用的限度，因而在体内积存引起的。患酮病时，反刍动物每100ml血中酮体常超过20mg。此时，不仅血中酮体含量升高，酮体还可随乳、尿排出体外。由于酮体主要成分是酸性的物质，其大量积存的结果常导致动物酸碱平衡失调，引起酸中毒。脂肪酸的生物合成脂肪酸合成场所肝、脂肪组织、乳腺、肾、脑和肺为脂肪合成的主要场所，脂肪酸合成的酶系存在于这些器官或组织。脂肪酸合成的主要部位：脂肪酸在胞液中合成，主要是肝细胞，其次是脂肪细胞。1.脂肪酸合成原料乙酰辅酶A的转运脂肪酸合成的原料是乙酰CoA，主要来自糖的有氧分解和脂肪酸的β氧化。细胞内的乙酰CoA绝大多数集中在线粒体内，而从头合成脂肪酸的酶系存在于细胞液中。由于乙酰CoA不能直接穿过线粒体内膜扩散到线粒体外，因而需要通过柠檬酸-丙酮酸循环。反刍动物：主要利用乙酸、丁酸，使其分别转变为乙酰CoA及丁酰CoA，再用于脂肪酸的合成;非反刍动物：乙酰CoA原料来自糖代谢。2.丙二酸单酰CoA的生成合成脂肪酸的二碳单位是乙酰CoA的羧化产物丙二酸单酰CoA催化该羧化反应的酶是乙酰CoA羧化酶乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的限速酶。反应消耗1分子ATP。3.脂肪酸合成酶复合体催化软脂酸的合成缩合还原脱水还原脂肪酸从头合成与β-氧化比较区别点从头合成β-氧化细胞中发生部位细胞质线粒体酰基载体ACP-SHCoA-SH二碳片段的加入与裂解方式丙二酸单酰CoA乙酰CoA电子供体或受体NADPHFAD、NAD+酶系七种酶和一个蛋白质组成复合物四种酶原料转运方式柠檬酸-丙酮酸转运系统肉碱穿梭系统羟脂酰化合物的中间构型D-型L-型对二氧化碳和柠檬酸的需求要求不要求能量变化消耗7个ATP和14NADPH产生106个ATP脂肪的生物合成脂肪的生物合成需要3-磷酸甘油和脂酰CoA作为原料。其中3-磷酸甘油可由烫的无氧分解的中间产物磷酸二羟丙酮还原产生，该反应由磷酸甘油脱氢酶催化；也可由甘油激酶催化将ATP的磷酸基直接转移到甘油分子上形成。脂肪的生物合成由磷酸甘油脂酰转移酶，磷酸酯酶和二酰甘油脂酰转移酶催化的。胆固醇的合成动物机体的几乎所有组织都可以合成胆固醇，其中肝是合成胆固醇的主要场所，约占合成量的70％-80％，其次是小肠，占10％左右。胆固醇合成酶系：胞液的内质网膜。合成原料：乙酰CoA胆固醇的合成途径合成1mol27碳的胆固醇，需18mol的乙酰CoA，还需要10mol的NADPH+H+和36molATP。胆固醇的转化1．转化为胆汁酸及其衍生物2．转化为类固醇激素3．转化为维生素D脂蛋白的分类根据脂蛋白的密度，由小至大（电泳法由后向前，由负极到正极）将其分为4类：乳糜微粒（CM）原点低密度脂蛋白（LDL）β-脂蛋白极低密度脂蛋白（VLDL）前β-脂蛋白高密度脂蛋白（HDL）α-脂蛋白脂蛋白：是由脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物。根据脂蛋白的分布，通常将其分为细胞脂蛋白和血浆脂蛋白。血浆脂蛋白主要存在于血液中，又称为可溶性脂蛋白。血浆脂蛋白可分为：乳糜微粒（CM）极低密度脂蛋白（VLDL）低密度脂蛋白（LDL）高密度脂蛋白（HDL）蛋白质的降解与氨基酸的代谢氮的总平衡：生物从外界摄入的氮与排出的氮总量相等时的状态称为氮的总平衡。当生物体处于成熟时期（正常成年畜禽），机体的状态稳定，代谢处于相对平衡的状态，此时即为氮的总平衡。氮的正平衡：生物从外界摄入的氮的总量大于排出氮的总量时的代谢状态称为氮的正平衡。处于生长和发育阶段的生物，如发育的胚胎、妊娠时期的母畜、成长着的幼体和久病恢复时期的动物体即处于氮的正平衡状态。氮的负平衡：生物从外界摄入的氮的总量小于排出氮的总量时的代谢状态称为氮的负平衡。当生物机体处于衰老、长期饥饿、重病、营养不良等时期，即为氮的负平衡状态。蛋白质的最低需要量：对于成年动物来说，在糖和脂肪充分供应的条件下，为了维持其氮的总平衡，至少必须摄入的蛋白质的量，称为蛋白质的最低需要量。蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值（生物学价值）是指被消化吸收的食物或饲料蛋白质经代谢转化为机体组织蛋白质的利用率。蛋白质的生理价值越高，其最低需要量就越小；反之就越大。必需氨基酸：在动物体内不能合成，或合成太慢远不能满足动物需要，因而必须由饲料供给的氨基酸。即：异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸、（组氨酸、精氨酸、甘氨酸）。饲料蛋白质的互补作用：把原来生理价值较低的不同蛋白质饲料混合使用，使其中必需氨基酸互相补充，称为饲料蛋白质的互补作用氨基酸的分解代谢氨基酸的分解代谢包括氨基酸的一般代谢和个别氨基酸的代谢氨基酸的一般代谢包括氨基酸的脱羧基作用和脱氨基作用其反应主要指α-羧基和α-氨基的分解氨基酸的脱羧基作用：氨基酸在氨基脱羧酶的催化下，脱去羧基产生CO2和相应的胺的过程，氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛，体内只有少量脱羧基作用。氨基酸脱羧酶H2N-CHR—COOHH2N-CH2—R+CO2联合脱氨基作用：将生物体内转氨基作用与氧化脱氨基作用联合爱来进行的脱氨基过程。体内除联合脱氨基形式以外还有近50%的脱氨基作用是通过嘌呤核苷酸循环的形式进行的氨的代谢去路１．谷氨酰胺的形成谷氨酰胺是NH3在体内的储存和运输形式谷氨酰胺的合成需要消耗ATP，反应由谷氨酰胺合成酶催化该酶需要Mg+。２.尿素的生成尿素循环：之氨由线粒体与细胞液内的特殊酶系催化，过程中形成中间产物鸟氨酸，最终合成尿素的循环反应。包括5步酶促反应。（1）氨基甲酰磷酸的生成（2）氨基甲酰磷酸与鸟氨酸合成瓜氨酸（3）精氨琥珀酸的生成（4）精氨酸的生成（5）尿素的生成个别氨基酸的代谢一碳基团：由氨基酸代谢产生的含有一个碳原子的基团它们可以被转移，从而参加物质的合成属于一碳基团的原子基团：甲基（-CH3），甲烯基（-CH2-），甲炔基（-CH=），甲酰基（-CHO），羟甲基（-CH2OH），氨基甲基（-CH2NH2），亚氨甲基（-CH=NH）一碳单位的代谢和转移大多与四氢叶酸有关‘四氢叶酸：一碳单位转移酶的辅酶，维生素B11的衍生物。四氢叶酸转移一碳单位时，通过其分子上的N5、N10与之连接。在一碳单位的代谢中，N10-甲烯四氢叶酸参与嘌呤和嘧啶的合成，从而使氨基酸的代谢同核苷酸的代谢相互联系。苯丙氨酸羟化酶缺乏时形成苯丙酮酸尿症，容易引起呆小症。先天性缺乏酪氨酸没事，会引发白化病。当儿茶酚胺物质代谢异常时，会造成神经系统功能障碍，这帕金森症。在先天性遗传缺陷导致尿黑酶缺失时，尿液中会出现大量尿黑酸，而患尿黑酸症。含硫氨基酸的代谢半胱氨酸与甲硫氨酸分子中都含有硫原子，统称为含硫氨酸。甲硫氨酸的代谢甲硫氨酸含有硫原子并有一个同硫原子相连的甲基，因此它在代谢反应中是甲基供体。当甲硫氨酸在腺苷转移酶催化下同ATP反应时，可生成S-腺苷甲硫氨酸，又称为活性甲硫氨酸，能作为甲基供体。由于此化合物中的甲基特别活跃，因而誉称次此又称此甲基为活性甲基