1-蛋白质的结构和功能

第1章蛋白质的结构与功能Chapter1Struction&functionofProtein本章教学重点蛋白质元素组成特点，氨基酸结构通式，氨基酸分类、三字英文缩写符号；肽、肽键的概念；蛋白质一、二、三、四级结构的概念及其稳定的主要化学键；二级结构主要形式及结构特点；蛋白质结构与功能的关系；变构效应的概念；蛋白质两性电离，胶体性质，蛋白质变性概念和意义，紫外吸收和呈色反应；模体、结构域、分子伴侣的概念；盐析、电泳和分子筛效应的原理。概述1.什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。2.蛋白质的生物学重要性2-1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织、细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等高达80％。1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2-2.蛋白质具有重要的生物学功能2-3.氧化供能第1节蛋白质的分子组成Section1theMolecularComponentofProtein蛋白质的元素组成蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近且恒定，平均为16％。通过测定生物样品中的含氮量，再根据以下公式推算蛋白质的大致含量：主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×1001/16%1.氨基酸 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且多属L-氨基酸（仅甘氨酸除外）。 氨基酸的结构通式1-1氨基酸的分类1）非极性脂肪族氨基酸2）极性中性氨基酸3）芳香族氨基酸4）酸性氨基酸5）碱性氨基酸*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:｝一个共价分子是极性的，是说这个分子内电荷分布不均匀，或者说，正负电荷中心没有重合。分子的极性取决于分子内各个键的极性以及它们的排列方式。在大多数情况下，极性分子中含有极性键，非极性分子中含有非极性键。然而，非极性分子也可以全部由极性键构成。只要分子高度对称，各个极性键的正、负电荷中心就都集中在了分子的几何中心上，这样便消去了分子的极性。这样的分子一般是直线形、三角形或四面体形。分子的极性对物质溶解性有很大影响。极性分子易溶于极性溶剂，非极性分子易溶于非极性溶剂，也即“相似相溶”。蔗糖、氨等极性分子和氯化钠等离子化合物易溶于水。具有长碳链的有机物，如油脂、石油的成分多不溶于水，而溶于非极性的有机溶剂。1-1-1非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)中性氨基酸只含有1个羧基和1个氨基，在形成蛋白质分子时都被结合掉，因此根据其侧链R有无极性再分为中性极性氨基酸和中性非极性氨基酸二个亚类，中性极性氨基酸（polarAA）较亲水（hydrophilic），中性非极性氨基酸（non-polarAA）较疏水（hydrophobic）在化学中，极性指一根共价键或一个共价分子中电荷分布的不均匀性。如果电荷分布得不均匀，则称该键或分子为极性；如果均匀，则称为非极性。物质的一些物理性质（如溶解性、熔沸点等）与分子的极性相关。非极性是指电负性相等的元素原子对共用电子对的吸引力相等，形成化学键的电荷不发生偏移（重合），极性则相反。1-1-2极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)1-1-3芳香族氨基酸(侧链含芳香基团)1-1-4酸性氨基酸(侧链含负性解离基团)1-1-5碱性氨基酸(侧链含正性解离基团)几种特殊氨基酸 脯氨酸（亚氨基酸） 半胱氨酸(含巯基)胱氨酸1-2氨基酸的理化性质1-2-1.两性解离及等电点等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。怎样确定氨基酸pI 酸碱滴定 根据酸碱基团pKa计算中性氨基酸pI酸性氨基酸pI碱性氨基酸pI1-2-2.紫外吸收芳香族氨基酸的紫外吸收Trp、Tyr(含共轭双键)最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是 分析 定性数据统计分析pdf销售业绩分析模板建筑结构震害分析销售进度分析表京东商城竞争战略分析 溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。1-2-3茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，大多可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此峰值与氨基酸的含量存在正比关系，可作为氨基酸定量分析方法。(氧化脱羧脱氨)所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应(氧化脱羧脱氨)都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。2.肽2-1肽(peptide)*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。*肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。+甘氨酰甘氨酸肽键*两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链有两端*多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端C末端牛核糖核酸酶2-2几种重要的生物活性肽2-2-1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)GSH过氧化物酶GSH还原酶NADPH+H+NADP+ GSH与GSSG间的转换 体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽(neuropeptide)2-2-2.多肽类激素及神经肽指存在于脑组织中的各种肽。在脑内作为神经传递物质或神经传递修饰物质，而起着重要作用，对活体具有许多作用。有神经叶激素、各腺性脑下垂体激素的释放激素或抑制激素、内啡肽、脑啡肽、P物质、血管紧张素、神经细胞紧张肽、肠促胰酶肽以及胃泌素等。这些物质中很多是消化道激素，最近有人报道它们也存在于消化道中，不过其机能尚不清楚。另外有许多腺性脑下垂体激素，也在脑内发现，也应属于神经肽，这样，区别激素与神经传递物质（或者神经修饰物质）就困难了。但一般认为，同一种物质根据产生和分泌部位的不同，可以起激素作用，也可以起神经传递物质或修饰物质的作用。第2节蛋白质的分子结构Section2theMolecularStructureofProtein蛋白质的分子结构包括一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)1.蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。 稳定蛋白质一级结构的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。 蛋白质一级结构是空间结构和功能的基础，但不是唯一的因素。2.蛋白质的二级结构 蛋白质的二级结构是指多肽链中某个肽段的主链骨架原子的相对空间位置。 主链骨架原子包括N(H)，C(O)和相邻的2个C。 稳定蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。2-1肽单元或肽单位(peptideunit)参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。2-2二级结构的主要形式 -螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)2-2-1-螺旋肽段主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升,螺旋走向为顺时针(右手螺旋).肽单位(肽平面)围绕N-Cα键旋转57°(Phi角)或绕C-Cα键旋转47°(Psi角).氨基酸侧链伸向螺旋外侧.每3.6个氨基酸残基上升一圈(360°),螺距为0.54nm.每个肽键的N-H和第四个肽键的C=O形成与长轴平行的氢键.2Cα间距0.15nm。多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升,螺旋走向为顺时针(右手螺旋).肽单位(肽平面)围绕N-Cα键旋转57°(Phi角)或绕C-Cα键旋转47°(Psi角).氨基酸侧链伸向螺旋外侧.每3.6个氨基酸残基上升一圈(360°),螺距为0.54nm.每个肽键的N-H和第四个肽键的C=O形成与长轴平行的氢键.影响-螺旋形成的因素 氨基酸结构刚性(Pro) 氨基酸形成离子键或静电斥力(Glu/Asp/His/Lys/Arg) 氨基酸侧链大小(Val/Ile)2-2-2-折叠 伸展(2C间的距离达0.35nm) 瘦长/弯曲/桶状，两链同向或反向 在不同链或同一条链不同片段形成氢键 侧链突出在折叠的上方或下方 强度大,有刚性2-2-3-转角和无规卷曲无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 常由4个AA残基组成 1stAA-C=O与4thAA-N-H形成氢键 2ndAA是Pro或Gly/Asp/Asn/Trp 形似发夹 反向 常见于反向平行末端2-3超二级结构(模体/模序，motif)二级结构组合形式如：，ββ，ββ。在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近所形成的有规则的二级结构组合，被称为模体(motif)。模体是赋予功能含义的超二级结构。钙结合蛋白中结合钙离子的模体锌指结构2-4侧链对二级结构形成的影响蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。theconformationalpreferencesofthe20AAsforthe-helix3.蛋白质的三级结构 整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布。 在二级结构基础上进一步折叠形成 天然结构/功能结构 稳定因素：疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。 肌红蛋白(Mb)三级结构3-1结构域(domain) 较大的蛋白质分子中折叠形成的结构较为紧密的具独特空间构象的并各行其功能的局部区域称之3-2分子伴侣(chaperon)*热休克蛋白70(Hsp70)*伴侣蛋白(chaperonin)(如Hsp60/GroEL、GroES)*核质蛋白(nucleoplasmin)是为加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构提供合适微环境的一类蛋白质。*分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。*分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。*分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。4.蛋白质的四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 含有二条或多条多肽链的蛋白质分子中，每条具有完整三级结构的多肽链称为蛋白质的亚基(subunit)。 亚基间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。血红蛋白的四级结构5.蛋白质组学 蛋白质组是指一种细胞或一种生物所 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。 蛋白质组学是研究细胞或机体全部蛋白质的表达及其活动方式(包括翻译后修饰、转运定位、结构变化、蛋白质间相互作用等)，揭示蛋白质功能与生命活动规律的一个新的研究领域。 蛋白质组学是高通量，高效率的研究，其研究技术平台：双向电泳分离样品蛋白质蛋白质点的定位、切取蛋白质点的质谱分析 蛋白质组学研究的科学意义阐明生命在生理或病理状态下的变化规律疾病诊断、新药筛选、农业、环保等第3节蛋白质结构与功能的关系Section3TheRelationofStructure&FunctionofProtein1.蛋白质一级结构与功能的关系1-1一级结构是空间结构的基础天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性牛核糖核酸酶1-2一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构和功能 胰岛素 氨基酸残基序号 A5 A6 A10 B30 人 Thr Ser Ile Thr 猪 Thr Ser Ile Ala 狗 Thr Ser Ile Ala 兔 Thr Gly Ile Ser 牛 Ala Gly Val Ala 羊 Ala Ser Val Ala 马 Thr Ser Ile Ala1-3一级结构提供重要的生物进化信息细胞色素(cytochromeC)的进化树同一种蛋白质一级结构差异愈小，物种间进化愈接近 表：细胞色素C的种属差异量（以人CytC为参照） 生物名称 黑猩猩 恒河猴 兔 袋鼠 鲸 牛 猪 羊 狗 骡 马 残基差异数 0 1 9 10 10 　 10 　 10 11 12 生物名称 鸡、火鸡 响尾蛇 乌龟 狗、鱼 蛾 小麦 面包霉 酵母 残基差异数 13 14 15 31 31 35 43 451-4一级结构改变可引起疾病 例如：镰刀形红细胞贫血由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。2.蛋白质空间结构与功能的关系2-1Hb亚基与Mb空间结构相似，都具有运输氧气的功能Mb:17.8kDa,153AAssinglechain,theglobularPr,-helix(A-H),Heme;Hb:64.5kDa;Differat83%AAs;Verysimilar3D,chain141AAs,βchain146AAs2-2Hb亚基构象变化可影响亚基与氧结合Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。Hb和Mb的氧结合/解离曲线S型矩型氧饱和曲线与氧分压的关系呈S型曲线，表明在第1个亚基与O2结合后其他亚基与O2的相继结合越来越容易，第4个亚基的氧结合常数可比第1个的大数百倍。这是因为第1个亚基结合O2后引起血红蛋白分子的构象变化，促使其他亚基与O2结合。O2的释放过程也是如此，第1个O2释放使留下的O2更易释放血红蛋白氧饱和度为50%时的氧分压称为P50，是反应氧释放功能、Hb与O2亲和力的常用指标，正常情况下为26.6mmHg。　　若P50减少，则氧离曲线左移，说明氧和血红蛋白亲和力增加，氧就不易从血红蛋白释放，此时氧饱和度虽正常，但组织细胞仍有缺氧的可能。常见于温度下降，碱中毒，2，3BPG减少，PCO2降低　　若P50增大，则氧离曲线右移，说明氧和血红蛋白亲和力降低，氧易从血红蛋白释放，此时氧饱和度虽偏低，但组织细胞仍可能无明显缺氧。常见于温度升高，酸中毒，2，3BPG增多，PCO2升高变构效应(allostericeffect)又称别构效应。是指寡聚体蛋白质与其配体结合后，引起该蛋白质分子的构象变化，而导致其活性改变的现象。课外阅读：*协同效应(cooperativity)寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中其他亚基与配体结合能力的现象，称之。如果是促进作用则称为正协同效应(positivecooperativity)如果是抑制作用则称为负协同效应(negativecooperativity)血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。2-3蛋白质构象改变与疾病 若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。这类疾病如：人纹状体脊髓变性病、脑退行性疾病、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。 有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。第4节蛋白质的理化性质Section4ThePhysical&ChemicalCharactersofProtein1.蛋白质的两性解离 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI)。2.蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至数百万kD，其分子的直径可达1～100nm，为胶粒范围之内。 稳定蛋白质胶体的因素：颗粒表面电荷、水化膜。水化膜溶液中蛋白质的聚沉3.蛋白质的变性、凝固和沉淀 蛋白质的变性(denaturation)是在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性蛋白质的特征：（二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，黏度增加，不易结晶，易沉淀，易被蛋白酶水解，生物学活性丧失） 造成变性的因素如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。天然状态，有催化活性非折叠状态，无活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇*蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融合相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。*蛋白质的凝固作用(proteincoagulation)蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。4.蛋白质的紫外吸收由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。5.蛋白质的呈色反应⒈茚三酮反应(ninhydrinreaction)蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。⒉双缩脲反应(biuretreaction)蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。Peptidesandproteins(long-chainpolypeptides)reactwithCu2+inalkalinitytocreateablueviolet/redcolor.Thepeptidemusthaveatleast2peptidebonds.So,aminoacids…第5节蛋白质的分离纯化与结构分析Section5Separation,Purification&AnalysisofProtein（自学）1.透析及超滤*透析(dialysis)利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。*超滤法应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。2.丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀*使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。*盐析(saltprecipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。*免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。3.电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)。根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。几种重要的蛋白质电泳*SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定。*等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。*双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。4.层析层析(chromatography)分离蛋白质的原理待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。蛋白质分离常用的层析方法*离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。*凝胶过滤(gelfiltration)又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。5.超速离心*超速离心法(ultracentrifugation)既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。*蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentationcoefficient,S)表示,沉降系数与蛋白质的密度和形状相关。因为沉降系数S大体上和分子量成正比关系，故可应用超速离心法测定蛋白质分子量，但对分子形状的高度不对称的大多数纤维状蛋白质不适用。6.氨基酸序列分析*超速离心法(ultracentrifugation)既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。*蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentationcoefficient,S)表示,沉降系数与蛋白质的密度和形状相关。分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基把肽链水解成片段，分别进行分析测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法一般需用数种水解法，并分析出各肽段中的氨基酸顺序，然后经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列分离编码蛋白质的基因测定DNA序列排列出mRNA序列7.蛋白质空间结构测定*二级结构测定通常采用圆二色光谱(circulardichroism，CD)测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量。-螺旋的CD峰有222nm处的负峰、208nm处的负峰和198nm处的正峰三个成分；而-折叠的CD谱不很固定。*三级结构测定X射线衍射法(X-raydiffraction)和核磁共振技术(nuclearmagneticresonance,NMR)是研究蛋白质三维空间结构最准确的方法。*同源模建：将待研究的序列与已知结构的同源蛋白质序列对齐——补偿氨基酸替补、插入和缺失——通过模建和能量优化计算，产生目标序列三维结构。序列相似性越高，预测的模型也越准确。根据蛋白质的氨基酸序列预测其三维空间结构*折叠识别：通过预测二级结构、预测折叠方式和参考其它蛋白的空间结构，从而产生目标序列的三维结构。*从无到有：根据单个氨基酸形成二级结构的倾向，加上各种作用力力场信息，直接产生目标序列三维结构。一个共价分子是极性的，是说这个分子内电荷分布不均匀，或者说，正负电荷中心没有重合。分子的极性取决于分子内各个键的极性以及它们的排列方式。在大多数情况下，极性分子中含有极性键，非极性分子中含有非极性键。然而，非极性分子也可以全部由极性键构成。只要分子高度对称，各个极性键的正、负电荷中心就都集中在了分子的几何中心上，这样便消去了分子的极性。这样的分子一般是直线形、三角形或四面体形。分子的极性对物质溶解性有很大影响。极性分子易溶于极性溶剂，非极性分子易溶于非极性溶剂，也即“相似相溶”。蔗糖、氨等极性分子和氯化钠等离子化合物易溶于水。具有长碳链的有机物，如油脂、石油的成分多不溶于水，而溶于非极性的有机溶剂。中性氨基酸只含有1个羧基和1个氨基，在形成蛋白质分子时都被结合掉，因此根据其侧链R有无极性再分为中性极性氨基酸和中性非极性氨基酸二个亚类，中性极性氨基酸（polarAA）较亲水（hydrophilic），中性非极性氨基酸（non-polarAA）较疏水（hydrophobic）在化学中，极性指一根共价键或一个共价分子中电荷分布的不均匀性。如果电荷分布得不均匀，则称该键或分子为极性；如果均匀，则称为非极性。物质的一些物理性质（如溶解性、熔沸点等）与分子的极性相关。非极性是指电负性相等的元素原子对共用电子对的吸引力相等，形成化学键的电荷不发生偏移（重合），极性则相反。所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应(氧化脱羧脱氨)都产生蓝紫色物质，只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质。指存在于脑组织中的各种肽。在脑内作为神经传递物质或神经传递修饰物质，而起着重要作用，对活体具有许多作用。有神经叶激素、各腺性脑下垂体激素的释放激素或抑制激素、内啡肽、脑啡肽、P物质、血管紧张素、神经细胞紧张肽、肠促胰酶肽以及胃泌素等。这些物质中很多是消化道激素，最近有人报道它们也存在于消化道中，不过其机能尚不清楚。另外有许多腺性脑下垂体激素，也在脑内发现，也应属于神经肽，这样，区别激素与神经传递物质（或者神经修饰物质）就困难了。但一般认为，同一种物质根据产生和分泌部位的不同，可以起激素作用，也可以起神经传递物质或修饰物质的作用。多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升,螺旋走向为顺时针(右手螺旋).肽单位(肽平面)围绕N-Cα键旋转57°(Phi角)或绕C-Cα键旋转47°(Psi角).氨基酸侧链伸向螺旋外侧.每3.6个氨基酸残基上升一圈(360°),螺距为0.54nm.每个肽键的N-H和第四个肽键的C=O形成与长轴平行的氢键.Mb:17.8kDa,153AAssinglechain,theglobularPr,-helix(A-H),Heme;Hb:64.5kDa;Differat83%AAs;Verysimilar3D,chain141AAs,βchain146AAs氧饱和曲线与氧分压的关系呈S型曲线，表明在第1个亚基与O2结合后其他亚基与O2的相继结合越来越容易，第4个亚基的氧结合常数可比第1个的大数百倍。这是因为第1个亚基结合O2后引起血红蛋白分子的构象变化，促使其他亚基与O2结合。O2的释放过程也是如此，第1个O2释放使留下的O2更易释放血红蛋白氧饱和度为50%时的氧分压称为P50，是反应氧释放功能、Hb与O2亲和力的常用指标，正常情况下为26.6mmHg。　　若P50减少，则氧离曲线左移，说明氧和血红蛋白亲和力增加，氧就不易从血红蛋白释放，此时氧饱和度虽正常，但组织细胞仍有缺氧的可能。常见于温度下降，碱中毒，2，3BPG减少，PCO2降低　　若P50增大，则氧离曲线右移，说明氧和血红蛋白亲和力降低，氧易从血红蛋白释放，此时氧饱和度虽偏低，但组织细胞仍可能无明显缺氧。常见于温度升高，酸中毒，2，3BPG增多，PCO2升高课外阅读：