生物化学护理班考试模式平时出勤=20%课堂讨论或提问实验表现及实验报告=10%期末考试=70%*BreakthroughoftheYearSCIENCEOnMars,aSecondChanceforLife2.TheLittlestHuman3.CloneWars4.DEJAcondensates5.HiddenDNATreasures6.PrizedPulsarPair7.DocumentingDiversityDeclines8.Splish,Spash9.HealthyPartnerships10.Genes,GenesEverywhere美国科学家获2009诺贝尔生理学或医学奖，他们的研究主题是“染色体如何受到端粒和端粒酶的保护”.杰克－绍斯塔克（JackW.Szostak）卡罗尔－格雷德（CarolW.Greider）伊丽莎白－布赖克本（ElizabethH.Blackburn）2009年诺贝尔化学奖获得者：美国科学家文卡特拉曼拉马克里希南、托马斯施泰茨和以色列科学家阿达约纳特。“对核糖体结构和功能的研究”而获奖。镰状细胞贫血症*参考书1.生物化学主编周爱儒,人民卫生出版社2002年2.医学细胞与分子生物学主编陈诗书等科学出版社2004年3.生物化学主编王镜岩等高等教育出版社2002年4.生物化学主编刘新光等科学出版社2007年5.MurrayRK,etal.Harper'sBiochemistry,25thed.2000.（英文影印本）北京：科学出版社.蛋白质的结构与功能第1章StructureandFunctionofProtein什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质研究的历史1833年，从麦芽中分离淀粉酶；随后从胃液中分离到类似胃蛋白酶的物质。1864年，血红蛋白被分离并结晶。19世纪末，证明蛋白质由氨基酸组成，并合成了多种短肽。20世纪初，发现蛋白质的二级结构；完成胰岛素一级结构测定。20世纪中叶，各种蛋白质
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技术相继建立，促进了蛋白质研究迅速发展；1962年，确定了血红蛋白的四级结构。20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究地展开。蛋白质的生物学重要性分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。1.蛋白质是生物体重要组成成分作为生物催化剂（酶）代谢调节作用免疫保护作用物质的转运和存储运动与支持作用参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能3.氧化供能蛋白质的分子组成TheMolecularComponentofProtein第一节组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×1001/16%蛋白质元素组成的特点一、组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L--氨基酸（甘氨酸除外)存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。C+NH3COO-H非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸胱氨酸三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。（一）氨基酸具有两性解离的性质pH=pIpH>pIpH
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。芳香族氨基酸的紫外吸收（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链肽键(peptidebond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽(peptide)+甘氨酰甘氨酸肽键肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。N末端：多肽链中有游离α-氨基的一端C末端：多肽链中有游离α-羧基的一端多肽链有两端：多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端C末端牛核糖核酸酶（二）体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)GSH过氧化物酶GSH还原酶NADPH+H+NADP+GSH与GSSG间的转换体内许多激素属寡肽或多肽神经肽(neuropeptide)2.多肽类激素及神经肽蛋白质的分子结构TheMolecularStructureofProtein第二节蛋白质的分子结构包括:一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构主要的化学键：氢键（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)。-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)（二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构蛋白质二级结构-螺旋（三）-折叠（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在-转角无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。（五）模体是具有特殊功能的超二级结构在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。超二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ。二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体(motif)。模体是具有特殊功能的超二级结构。1.钙结合蛋白中结合钙离子的模体2.锌指结构1.α-螺旋-β转角（或环）-α-螺旋模体2.α-螺旋-2个反平行的β折叠模体常见的形式三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。定义:（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置肌红蛋白(Mb)（二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)。（三）分子伴侣参与蛋白质折叠分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。分子伴侣在蛋白质分子折叠过程中二硫键的正确形成起了重要的作用。伴侣蛋白在蛋白质折叠中的作用亚基之间的结合主要是氢键和离子键。四、含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子结构相同，称之为同二聚体(homodimer)，若亚基分子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。血红蛋白的四级结构五、蛋白质的分类根据蛋白质组成成分:根据蛋白质形状:蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureandFunctionofProtein第三节（一）一级结构是空间构象的基础一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性（四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病例：镰刀形红细胞贫血这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。镰状细胞贫血症肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基血红素结构二、蛋白质的功能依赖特定空间结构（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似肌红蛋白(myoglobin，Mb)肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段α-螺旋结构。血红素分子中的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链中的F8组氨酸残基还与Fe2+形成配位结合，所以血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。血红蛋白(hemoglobin，Hb)血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基可结合1个血红素并携带1分子氧。Hb亚基之间通过8对盐键，使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。Hb与Mb一样能可逆地与O2结合，Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线协同效应(cooperativity)一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。如果是促进作用则称为正协同效应(positivecooperativity)如果是抑制作用则称为负协同效应(negativecooperativity)血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。（三）蛋白质构象改变可引起疾病蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
案例
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分析：男性42岁，进行性痴呆，间歇性肌痉挛。体格检查：反应迟钝，言语少，理解力差，计算能力下降，腱反射亢进，水平眼震，闭目难立。入院观察：脑萎缩，用药后痉挛减轻但是痴呆症状无好转，且语言障碍加剧，一个月后出现昏迷，半个月后死亡。尸检：脑组织切片观察发现空泡、淀粉样斑块，胶质细胞增生，神经细胞丢失，免疫组化染色检查PrPSc阳性。分析结果：克-雅病疯牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。疯牛病中的蛋白质构象改变第四节蛋白质的理化性质ThePhysicalandChemicalCharactersofProtein一、蛋白质具有两性电离的性质当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质的等电点(isoelectricpoint,pI)颗粒表面电荷水化膜蛋白质胶体稳定的因素:水化膜－－－－－－－－带负电荷的蛋白质溶液中蛋白质的聚沉三、蛋白质空间结构破坏而引起变性在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。蛋白质的变性(denaturation)应用举例:临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇去除尿素、β-巯基乙醇非折叠状态，无活性四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰由于-------------这两种氨基酸的存在,因此蛋白质在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量茚三酮反应(ninhydrinreaction)双缩脲反应(biuretreaction)第五节蛋白质的分离纯化与结构分析TheSeparationandPurificationandStructureAnalysisofProtein*透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。（三）电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)。根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。几种重要的蛋白质电泳*SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，常用于蛋白质分子量的测定。*等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。*双向凝胶电泳是蛋白质组学研究的重要技术。（四）层析层析(chromatography)分离蛋白质的原理待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。蛋白质分离常用的层析方法*离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。*凝胶过滤(gelfiltration)又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。目录目录三、多肽链中氨基酸序列分析分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基把肽链水解成片段，分别进行分析测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法一般需用数种水解法，并分析出各肽段中的氨基酸顺序，然后经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序的结果。通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列分离编码蛋白质的基因测定DNA序列排列出mRNA序列章末小结名词类：1.蛋白质2.谷胱甘肽3.分子伴侣4.亚基5.蛋白质的1-4级结构的概念6.蛋白质的变性和复性需要重点掌握的
知识点
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：1.肽键的形成方式及构成肽平面的六个原子。2.20种氨基酸的分类、名称、三字符号3.蛋白质的一、二、三、四级结构的维持空间结构稳定的价键。举例
说明
关于失联党员情况说明岗位说明总经理岗位说明书会计岗位说明书行政主管岗位说明书
高级结构的表现形式。4.从分子水平阐述镰刀形细胞贫血症的致病原因。5.简述血红蛋白的携氧机制。6.了解蛋白质的两性、紫外吸收、显色反应，熟悉电泳的原理。
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