nullnull 第五章 酶的蛋白质工程
一、概念：
蛋白质工程是以创造性能更适用的蛋白质分子为目的，以结构生物学与生物信息学为基础，以基因重组技术为主要手段，对天然蛋白质分子的
设计
领导形象设计圆作业设计ao工艺污水处理厂设计附属工程施工组织设计清扫机器人结构设计
和改造。null二、蛋白质的功能基础
蛋白质的功能在很大程度上取决于其空间结构。
蛋白质结构测定
一级结构测定：
直接法：直接测定多肽链的氨基酸顺序。
间接法：从编码蛋白质的基因的核苷酸顺序来推导蛋白质的氨基酸顺序。
三级结构测定：
X-射线晶体衍射—研究处在晶体状态下的蛋白质的空间结构
核磁共振(NMR)光谱—研究处在溶液状态的蛋白质的结构。
null X-射线衍射技术：
用于蛋白质及核酸三维结构的确定，至今已有数百种蛋白质的结构被确定。null 三、蛋白质工程的主要手段
以重组DNA技术为核心的基因工程技术改造蛋白质。
位点特异性突变—基于结构生物学、信息生物学
基因突变
随机突变—基于高通量筛选法
基因内部的剪接
基因剪接
5‘或 3’端的剪接
null四、蛋白质工程改造的实际应用
1.枯草杆菌蛋白酶
1）增强抗氧化性
2）改变底物特异性
2.溶菌酶
1)抗菌范围的扩大
2)热稳定性的提高null 五、酶的稳定性
1.酶稳定的分子原因
1）共价键：
肽键（peptide bond）
—稳定蛋白质和酶主链的核心力量。
二硫键（disulfide bond）
—由两个Cys的侧链-SH氧化而成，是某些蛋白质维持结构稳定性的主要因素。null2）非共价键：
疏水相互作用（hydrophobic interaction）:
是维持蛋白质分子稳定的主要的作用力。
氢键（hydrogen bond）：
是稳定蛋白质分子的空间结构，特别是二级结构的重要力量。null静电相互作用（electrostatic interaction）：
又称离子键、盐键、盐桥，是正负电荷间的作用力。对酶分子稳定性有关的盐键大部分形成于分子
表
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面上。
范德华力：
在电中性分子之间的非共价结合。分子间形成的范德华力越大越稳定。
金属离子：
Ca2+、Mg2+和Zn2+等高价阳离子与多肽链不稳定的弯曲部分结合，可显著增加酶分子的稳定性。null2. 稳定酶的
方法
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null思考题：
什么是酶的蛋白质工程
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