生物化学I期末总结20121127

第一章糖糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。糖类的生物学功能：(1)提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。(2)物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。(3)细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。(4)细胞间识别和生物分子间的识别。细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。红细胞表面ABO血型决定簇就含有岩藻糖。醛糖：单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-1）是个醛基。酮糖：单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-2）是个酮基。一、单糖1、单糖的结构：（1）单糖的链状结构：链状结构一般用Fisher投影式表示：碳骨架、竖直写；氧化程度最高的碳原子在上方。差向异构体(epimer)：又称表异构体，只有一个不对称碳原子上的基因排列方式不同的非对映异构体，如D-葡萄糖与D-半乳糖。（2）单糖的环状结构：环状结构一般用Haworth投影式表示：构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的稳定的立体结构，如D-甘油醛与L-甘油醛，D-葡萄糖和L葡萄糖是链状葡萄糖的两种构型，-D-葡萄糖和-D-葡萄糖是环状葡萄糖的两种构型。一般情况下，构型都比较稳定，一种构型转变另一种构型则要求共价键的断裂、原子(基团)间的重排和新共价键的重新形成。构象：由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。异头碳：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。异头碳具有一个羰基的化反应性。2、单糖的物理化学性质物理性质化学性质：糖醛反应(与酸的反应)、氧化反应、还原反应、异构化、酯化、糖苷化、糖脎反应(亲核加成)糖苷：单糖环状结构上的半缩醛羟基与醇或酚的羟基缩合失水成为缩醛式衍生物，通称为糖苷(glycosides)。糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键等。二、寡糖还原糖：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。1、麦芽糖(maltose,maltsugar)结构：两分子-葡萄糖，(1-4)糖苷键；异麦芽糖：(1-6)键型，支链淀粉和糖元的水解产物性质：①变旋现象，在水溶解中形成、和开链的混合物；②具有还原性；③能成脎2、蔗糖结构：-葡萄糖，-果糖，，(1-2)糖苷键，无异构体性质：①无变旋现象；②无还原性；③不能成脎。3、乳糖结构：-半乳糖，(1-4)糖苷键，(或)-葡萄糖。两种异构体。性质：①有变旋现象；②具有还原性；③能成脎。4、纤维二糖(cellobiose)结构：两分子-葡萄糖，-(1，4)糖苷键性质：①具有变旋现象；②具有还原性；③能成脎。三、多糖及结合糖1、均一性多糖，如淀粉，糖元，纤维素，几丁质(壳多糖)，菊糖。2、不均一性多糖，琼脂。粘多糖：有一些不均一性多糖由含糖胺的重复双糖系列组成，称为糖胺聚糖，又称粘多糖。结合糖：糖与非糖物质共价结合形成的复合物称结合糖(复合糖，糖缀合物)，包括糖脂(glycolipids)，糖蛋白与蛋白聚糖、肽聚糖（peptidoglycan），糖-核酸糖蛋白中糖链连接的方式有：N-糖苷键型和O-糖苷键型。N-糖苷键型：寡糖链与多肽上的Asn的氨基相连。这类寡糖链有三种主要类型：高甘露糖型，杂合型和复杂型。O-糖苷键型：寡糖链与多肽链上的Ser或Thr的羟基相连，或与膜脂的羟基相连。第二章脂类不溶于水而能被乙醚、氯仿、苯等非极性有机溶剂抽提出的化合物，统称脂类。脂类包括油脂（甘油三脂）和类脂（磷脂、蜡、萜类、甾类）。分为：一、脂肪酸及其衍生物脂肪酸：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂（例如三脂酰甘油、甘油磷脂、鞘磷脂和蜡）的成分。饱和脂肪酸（saturatedfattyacid）：不含有-C＝C-双键的脂肪酸。不饱和脂肪酸（unsaturatedfattyacid）：至少含有一个-C＝C-双键的脂肪酸。必需脂肪酸（ossentialfattyacids）：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。皂化值（评估油的质量）：完全皂化1克油脂所需KOH的毫克数，称皂化值。用来评估油脂的质量。酸败：天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象为酸败。酸败的主要原因是由于油脂的不饱和成分发生自动氧化，产生过氧化物并进而降解成挥发性醛、酮、酸的复杂混和物。酸值（酸败程度）：中和1克油脂中的游离脂肪酸所消耗的KOH毫克数。碘值（不饱和键的多少）：100克油脂吸收碘的克数。类二十烷酸：前列腺素类、凝血恶烷类、白三烯，合成前体为花生四烯酸。二、脂酰甘油三脂酰甘油：也称之甘油三酯。一种含有与甘油酯化的3个脂酰基的脂。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。磷脂：含有磷酸成分的脂。例如卵磷脂、脑磷脂等。磷脂是重要的两亲物质，它们是生物膜的重要组分、乳化剂和表面活性剂(表面活性剂是能降低液体，通常是水的，表面张力，沿水表面扩散的物质)。磷脂有两类：甘油磷脂和鞘氨醇磷脂。（1）甘油磷脂由甘油、脂肪酸、磷酸和一分子氨基醇(如胆碱、乙醇胺、丝氨酸或肌醇)组成。甘油磷脂依照氨基醇的不同可分以下几类：磷脂酰胆碱（卵磷脂）（PC），磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）（PE），磷脂酰丝氨酸（PS），磷脂酰肌醇（PI），磷脂酰甘油（PG），二磷脂酰甘油（心磷脂）。甘油磷脂的性质：①极性：极性头、非极性尾；②带电性（可用于分离纯化）（2）鞘氨醇磷脂只是以鞘氨醇代替了甘油。鞘脂类也是动植物生物膜的重要组分。鞘脂类含有一个长的氨基醇。三、萜类和固醇类化合物：可以统称为类异戊二烯类(isoprenoid)，由乙酰-CoA经由异戊二烯焦磷酸生成的，而不是由异戊二烯合成的萜：分子的碳架可看成是由两个或多个异戊二烯单位连接而成。类胡萝卜素为四萜。类固醇：也称甾类，含有环戊烷多氢菲母核的一类醇、酸及其衍生物。包括：固醇、固醇衍生物。胆固醇（二氢胆固醇、T—脱氢胆酸、胆固醇酯），7—脱氢胆固醇在紫外红作用下转化为维生素D3。四、结合脂类脂蛋白：血浆脂蛋白可以把脂类（三酰甘油、磷脂、胆固醇）从一个器官运输到另一个器官。血浆脂蛋白根据密度来分类：乳糜微粒；极低密度脂蛋白VLDL；低密度脂蛋白LDL；高密度脂蛋白HDL。第三部分蛋白质蛋白质元素组成：CHONS，平均含氮16%，凯氏定氮法测定蛋白质量：粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25氨基酸组成：从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。分类：按组成，按分子外形的对称程度，按功能分类：蛋白质功能的多样性p160一、构件分子——氨基酸编码蛋白质的氨基酸（20种）也称基本氨基酸或标准氨基酸，有对应的遗传密码。其结构通式；20种氨基酸的名称，结构特点，三字母缩写。除Gly外，19种氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子。外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物。L-胱氨酸和D-胱氨酸是外消旋物。内消旋物：分子内消旋，胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、D-胱氨酸、内消旋胱氨酸。氨基酸的光吸收性：20种氨基酸在可见光区域无光吸收，在远紫外区（〈220nm〉均有光吸收，在近紫外区（220-300nm）只有Tyr、Phe、Trp有吸收。氨基酸的酸碱性质：氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在，氨基酸在等电点状态下，溶解度最小；pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零。pH 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的或无规则的构象。主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。超二级结构：也称之基元（motif）。在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。结构域(domain)：又称motif(模块)，大的球蛋白分子中，在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立、近似球状的构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象是结构域，结构域是多肽链的独立折叠单位，一般由100-200个氨基酸残基构成。⑶三级结构：整个多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上盘旋、折叠，形成的紧密的借各种次级键维持的特定空间结构。或者说，三级结构是多肽链中所有原子的空间排布。⑷四级结构：具有三级结构的亚单位，通过离子键、范德华力、氢键等聚集而成的特定构象，即寡聚蛋白中亚基种类、数目、空间排布及亚基间相互作用力。单链蛋白质只有一、二、三级结构，无四级结构。蛋白质一级结构中含有形成高级结构的全部需要信息，一级结构决定高级结构及功能。肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键叫肽键。其中的氨基酸单位称氨基酸残基。肽键的结构特点：⑴酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基之间的共振作用，形成共振杂化体，稳定性高。⑵肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，具有平面性。⑶肽键结构介于Ｃ-Ｎ和C=O之间（结构3），是结构Ｃ-Ｎ和结构C=O之间的平均中间状态。Ｃ-Ｎ单键具有的40%的双键性质，C=O双键具有40%的单键性质。⑷肽键亚氨基在pH0--14内不解离。⑸肽链中的肽键一般是反式构型，而Pro的肽键可能出现顺、反两种构型。肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能自由旋转，因此，肽键中的C、O、N、H四个原子处于一个平面上，称为肽键平面，亦称酰胺平面。肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。由两个氨基酸形成的肽叫二肽，少于10个氨基酸的肽叫寡肽，多于10个氨基酸的肽叫多肽。天然存在的活性肽：谷胱甘肽，短杆菌肽（抗生素），脑啡肽。多肽链：由许多氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。一级结构要点：⑴蛋白质中的肽键都是由α-NH2和α-COOH结合生成的。⑵每一种蛋白质都有相同的肽主链结构，各种蛋白质间的差异是蛋白质的氨基酸种类、数量及排列顺序不同。⑶氨基酸的α-NH2和α-COOH缩合，只有末端及侧链基团有化学活性。⑷每个蛋白质或每个蛋白质的亚基只有一个α-NH2和α-COOH⑸分子量大于5000的活性肽才能称为蛋白质。二面角：多肽主链上只有α碳原子连接的两个键（Cα-N1和Cα-C2）是单键，能自由旋转。环绕Cα-N键旋转的角度为Φ，环绕Cα-C2键旋转的角度称Ψ，多肽链的所有可能构象都能用Φ和Ψ这两个构象角来描述，称二面角。拉氏构象图：Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。二级结构的基本类型α螺旋：典型的α螺旋有如下特征：⑴二面角：Φ=-57°,Ψ=-48°，是一种右手螺旋；⑵每圈螺旋：3.6个a.a残基，高度：0.54nm；⑶每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm；⑷氨基酸残基侧链向外；⑸相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行；⑹肽键上N-H氢与它后面（N端）第四个残基上的C=0氧间形成氢键。这种典型的α螺旋用3.613表示，3.6表示每圈螺旋包括3.6个残基，13表示氢键封闭的环包括13个原子。R侧链及pH对α—螺旋的的形成均有影响。β-折叠：两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象就是β-折叠片。β-折叠中所有的肽链都参于链间氢键的形成，氢键与肽链的长轴接近垂直。多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。平行式：所有参与β-折叠的肽链的N端在同一方向。反平行式：肽链的极性一顺一倒，N端间隔相同β-转角（β-turn）：β-转角也称β-回折（reverseturn）、β-弯曲（β-bend）、发夹结构（hair-pinstructure），β-转角是球状蛋白质分子中出现的180°回折，有人称之为发夹结构，由第一个a.a残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H间形成氢键。无规则卷曲：没有规律的多肽链主链骨架构象。三级结构有以下特点：⑴许多在一级结权上相差很远的aa碱基在三级结构上相距很近。⑵球形蛋白的三级结构很密实，大部分的水分子从球形蛋白的核心中被排出，这使得极性基团间以及非极性基团间的相互用成为可能。⑶大的球形蛋白(200aa以上)，常常含有几个结构域，结构域是一种密实的结构体，典型情况下常常含有特定的功能(如结合离子和小分子)维持三级结构的作用力：⑴氢键：大多数蛋白质采取的折叠策略是使主链肽基之间形成最大数目的分子内氢键（如α-螺旋、β-折叠），同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白质分子表面，与水相互作用。⑵范德华力（分子间及基团间作用力）⑶疏水相互作用⑷离子键（盐键）⑸共价健，主要的是二硫键，在二硫键形成之前，蛋白质分子已形成三级结构，二硫键不指导多肽链的折叠，三级结构形成后，二硫键可稳定此构象。主要存在于体外蛋白中，在细胞内，由于有高浓度的还原性物质，所以没有二硫键。亚基：寡聚蛋白由几条肽链组成。每一条肽键称为一个亚基（或单体）。亚基间的互补界面的是疏水性的。维持四级结构的作用有：氢键、疏水作用、静电作用、共价健球状蛋白聚集成四级结构具有下列优势：⑴结构更复杂，以便行使更复杂的功能。⑵通过协同作用，实现对酶活性的调节。⑶把中间代谢途径中各种酶分子聚体在一起，提高催化效率。⑷形成一定的几何形状，细菌鞭毛。⑸适当降低溶液渗透压。三、蛋白的结构与功能同源蛋白质：在不同的生物体内具有同一功能的蛋白质。如：血红蛋白在不同的脊椎动物中都具有输送氧气的功能，细胞色素在所有的生物中都是电子传递链的组分。同源蛋白质的特点：⑴多肽链长度相同或相近⑵同源蛋白质的氨基酸顺序中有许多位置的氨基酸对所有种属来说都是相同的，称不变残基，不变残基高度保守，是必需的。⑶除不变残基以外，其它位置的氨基酸对不同的种属有很大变化，称可变残基，可变残基中，个别氨基酸的变化不影响蛋白质的功能。⑷通过比较同源蛋白质的氨基酸序列的差异可以研究不同物种间的亲源关系和进化，亲源关系越远，同源蛋白的氨基酸顺序差异就越大。分子病：基因突变引起某个功能蛋白的某个（些）氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改变，致使其功能部分或全部丧失。镰刀状细胞贫血病：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。从一级结构看，镰刀状细胞贫血病患者的血红蛋白S（HbS）和正常成人血红蛋白A（HbA）的α链是完全相同的，所不同的只是β链上从N-端开始的第6位的氨基酸残基，在HbA分子中是谷氨酸，HbS分子中为缬氨酸所代替。谷氨酸侧链在Ph7.4时是一个带负电基团，而缬氨酸侧链是一个非极性基团。从三级结构看，由于β6位于分子表面，因此缬氨酸取代了谷氨酸，等于在HbS分子表面上安上了一个疏水侧链。血红蛋白的氧亲和力和别构性质实际上不受这种变化的影响。然而，这一变化显著地降低去氧血红蛋白的溶解度，但对氧合形式并无影响。正如所料，伸出HbS分子表面的缬氨酸侧链创造了一个“粘性”的突起，与另一HbS分子上的互补口袋通过疏水作用而聚集最终形成纤维状沉淀。纤维状沉淀的形成压迫细胞质膜，使它弯曲成镰刀状。镰刀状细胞不象正常细胞那样平滑而有弹性，因此不易通过毛细血管，最终导致组织缺血受伤，影响器官的正常功能。肌红蛋白的氧合曲线：Hill曲线和Hill系数血红蛋白：血红蛋白由4个亚基组成，每个亚基都与肌红蛋白类似，含有一个血红素，都能结合一分子O2，四个亚基之间具有协同效应，第一个配基的结合能提高其它亚基对O2的亲和力。因此，它的氧合曲线是S型曲线。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织。波耳效应：增加CO2的浓度、降低pH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+和CO2。协同效应、波耳效应、别构效应使血红蛋白的输氧能力达到最高效率别构蛋白：多是寡聚蛋白，每个亚基除了有活性部位（结合抵牾）外，还有别构部位（结合调节物），有时活性部位和别构部位分属不同的亚基（活性亚基和调节亚基），活性部位之间以及活性部位和调节部位之间通过蛋白质构象的变化而相互作用。别构效应：别构蛋白的别构部位与效应物的结合改变了蛋白质的构象，从而对活性部位的影响。同位效应（同种效应）：别构蛋白与一种配基的的结合对于和后续同种配基结合能力的影响，包括（正）协同效应和负协同效应。同位效应一般是指活性部位之间的效应，也可能指别构部位之间的效应。同位效应是别构效应的基础，别构效应可以看成`是对同位效应的一种修饰异位效应（异种效应）：就是别构效应，别构部位与效应物的结合对活性部位的影响。协同效应：一种配基的结合促进后续配基的结合，S型结合曲线。负协同效应：一种配基的结合抑制促进后续配基的结合。正效应物：促进活性部位与配基结合的别构效应物。负效应物：抑制活性部位与配基结合的别构效应物。四、蛋白质的性质及分离纯化蛋白质的酸碱性质：蛋白质也是一类两性电解质，能和酸、碱发生作用。在蛋白质分子中，可解离基团主要是侧链基团，及少数N端-NH2和C端-COOH。蛋白质的等电点：是指在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。在等电点条件下，蛋白质的电导性、溶解度最小，粘度最大。蛋白质的变性：受理、化因素影响，使蛋白质生物活性丧失，溶解度下降，不对称性增大及其它理化常数改变。蛋白质变性的因素：强酸和强碱；有机溶剂，破坏疏水作用；去污剂、去污剂都是两亲分子，破坏疏水作用；还原性试剂：尿素、-硫基乙醇；盐浓度、盐析、盐溶；重金属离子，Hg2+、pb2+，能与-SH或带电基团反应。温度；机械力：如搅拌和研磨中的气泡。蛋白质变性的实质：次级键（有时包括二硫键）被破坏，天然构象解体。变性不涉及一级结构的破坏。蛋白质变性后，往往出现下列现象：①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。②硫水侧链基团外露。③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。蛋白质变性的实际应用：利用变性原理，如用酒精，加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。蛋白质的变性机理①热变性（往往是不可逆的）多肽链受到过分的热振荡，引起氢链破坏。②酸碱变性：破坏了盐链。③有机溶剂：破坏水化膜，降低蛋白质溶液介电常数。蛋白质变性的可逆变性与不可逆变性有人认为：二级、三级或四级结构遭受被破坏即为变性，三级（或四级）结构被破坏时引起可逆变性，而二级及三级（或四级）结构一并遭破坏时引起不可逆变性。分离纯化蛋白质的主要过程：（1）前处理：采用破碎、溶解及差速离心等方法从生物组织释放蛋白质，制备无细胞提取液。（2）粗分级分离：采用合适的选择性沉淀等方法将所要的蛋白质与其他杂蛋白分离开来。（3）细分级分离：采用包括凝胶过滤、离子交换，吸附层析以及亲和层吸在内的各种层析方法或电泳方法进行蛋白质的精制。蛋白质的沉淀作用：由于水化层和双电层的存在，蛋白质溶液是一种稳定的胶体溶液。如果向蛋白质溶液中加入某种电解质，以破坏其颗粒表面的双电层或调节溶液的pH，使其达到等电点，蛋白质颗粒因失去电荷变得不稳定而将沉淀析出。这种由于受到某些因素的影响，蛋白质从溶液中析出的作用称为蛋白质的沉淀作用。如重金属盐类、有机溶剂、生物碱试剂等都可使蛋白质发生沉淀，且不能用透析等方法除去沉淀剂而使蛋白质重新溶解于原来的溶剂中，这种沉淀作用称为不可逆的沉淀作用。如果向蛋白质溶液中加入大量的盐类，如硫酸铰，蛋白质的溶解度逐渐下降，以致从溶液中沉淀出来，若用透析等方法除去使蛋白质沉淀的因素后，可使蛋白质恢复原来的溶解状态。此种沉淀作用称为可逆的沉淀作用。沉淀的蛋白质不一定变性失活，但变性后的蛋白质一般失去活性。沉淀蛋白质的方法：p300透析：将含小分子杂质的蛋白质放入透析袋中，置水溶液中，小分子杂质不断从袋中出来，大分子蛋白质仍留在袋中。凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。第四部分酶酶：是由活细胞产生的，能在细胞内和细胞外起同样催化作用的一类蛋白质。酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，具有本身的特点，即：高度的催化效率；高度的特异性；敏感性强；在体内不断代谢更新。酶与非生物催化剂相比的几点共性：①催化效率高，用量少（细胞中含量低）。②不改变化学反应平衡点。③降低反应活化能。④反应前后自身结构不变。酶作为生物催化剂的特点：p320酶的蛋白质组成：有些酶仅由蛋白质组成；有些酶不仅含有蛋白质（酶蛋白），还含有非蛋白质成分（辅助因子），只有酶蛋白与辅助因子结合形成复合物（全酶）才表现出酶活性。酶的专一性由酶蛋白的结构决定；辅助因子决定酶促反应的类型和反应的性质，即起传氢、传电子和转移某些基团的作用。酶作用的特异性：酶对其作用的底物有比较严格的选择性，这种现象称为酶作用的特异性。酶的特异性分三种类型。①绝对特异性，酶只能催化一种底物，进行一种反应并生成一定的产物。②相对特异性，酶对同一类化合物或同一种化学键都具有催化作用。③立体异构特异性，有的酶对底物的立体构型有特异的要求，只选择地作用于其中一种立体异构体。辅酶：是指与脱辅酶蛋白结合比较松弛的小分子有机物质，通过透析等方法可以除去。辅基：是以共价键和脱辅酶蛋白结合，比较牢固，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白脱离。ribozyme核酶：具有催化功能的RNA）单体酶：由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶，亚基可以相同或不同，一般是偶数，亚基间以非共价键结合。多酶复合体：由两个或两个以上的酶，靠非共价键结合而成，其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。如脂肪酸合成酶复合体。国际系统命名:系统名称应明确标明酶的底物及催化反应的性质。六大类酶：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类（裂解酶）、异构酶、合成酶（连接酶）酶活力：用在一定条件下，酶催化某一反应的反应速度表示。反应速度快，活力就越高。酶的活力单位（U）：国际酶学会标准单位：在特定条件下，1分钟内能转化1umol底物的酶量，称一个国际单位（IU）。特定条件：25oCpH及底物浓度采用最适条件（有时底物分子量不确定时，可用转化底物中1umol的有关基团的酶量表示）。酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。酶的比活力是分析酶的纯度是重要指标。单位：U/mg蛋白质。有时用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少个活力单位表示。分子活性定义：每mol的enzyme在1秒内转化substrate的mol数。亚基或催化中心活性定义：每mol的activesubunit或activecenter在一秒内转化的substrate的mol数，称为转换数Kcat转换数的倒数即为催化周期：一个酶分子每催化一个底物分子所需的时间。中间产物假说：酶与底物先络合成一个中间产物，然后中间产物进一步分解成产物和游离的酶。米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。米氏常数（Km）：对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。Km的物理意义：①Km值是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。②Km值是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km值。Km值仅与酶的结构，酶的底物有关，不受酶浓度化的影响。③Km值可以表示酶与底物的亲和力。Km愈小，则酶与底物的亲和力愈大。双倒数作图法：也称之Lineweaver-Burk作图。一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓度的倒数（1/[s]）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）的倒数。影响酶促反应速度的因素：（1）底物浓度对酶促反应速度的影响（2）pH对酶促反应速度的影响（3）温度对酶促反应速度的影响。（4）酶浓度对酶促反应速度的影响（5）激活剂对酶促反应速度的影响（6）抑制剂对酶促反应速度的影响抑制作用：使酶活力下降但并不引起酶蛋白变性的作用称为抑制作用。（不可逆抑制、可逆抑制）抑制剂（inhibitor）：不引起酶蛋白变性，但能使酶分子上某些必需基团（活性中心上一些基团）发生变化，引起酶活性下降，甚至丧失，此类物质称为酶的抑制剂。研究抑制剂对酶的作用有重大的意义：（1）药物作用机理和抑制剂型药物的 设计 领导形象设计圆作业设计ao工艺污水处理厂设计附属工程施工组织设计清扫机器人结构设计 与开发：抗癌药（2）对生物体的代谢途径进行认为调控，代谢控制发酵（3）研究酶的活性中心的构象及其化学功能基团，不仅可以设计农药，而且也是酶工程和化学修饰酶、酶工业的基础不可逆抑制作用：抑制剂与酶活性中心基团共价结合，使酶的活性下降，无法用透析法除去抑制剂。可逆抑制作用：此类抑制剂与酶蛋白的结合是可逆的，可以用透折法除去抑制剂，恢复酶的活性。竞争性抑制：抑制剂与底物竞争酶的活性中心。竞争性抑制剂具有与底物类似的结构，可与酶形成可逆的EI复合物，阻止底物与酶结合。可以通过增加底物浓度而解除此种抑制。磺胺药物能抑制细菌生长的机理：磺胺类药抑制某些细菌的生长，是因为这些细菌的生长需要对氨基苯甲酸以合成叶酸，而磺胺类药的结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争性地抑制菌体内二氢叶酸合成酶，从而阻碍叶酸的合成，导致细菌体内代谢紊乱而抑制其繁殖。因此磺胺类药的作用属于竞争性抑制作用。非竞争性抑制：抑制剂与酶活性中的以外的基团结合，其结构可能与底物无关。中间产物ESI不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。显然，不能通过增加底物的浓度的办法来消除非竞争性抑制作用。反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。竞争性抑制作用的动力学小结：（1）Vmax不变，Km变大。要达到同一个给定的Vmax分数，必须要有比无抑制剂时大得多的底物浓度。（2）竞争性抑制剂对酶促反应的抑制程度，决定于[I]、[S]、Km和KiA.[I]一定，增加[S]，可减少抑制程度。B.[S]一定，增加[I]，可增加抑制程度（Km’增加）。C.Ki值较低时，任何给定[I]和[S]，抑制程度都较大，Ki越大，抑制作用越小。D.[I]=Ki时，所作双倒数图直线的斜率加倍。E.在一定[S]、[I]下，Km值愈低，抑制程度愈小。非竞争性抑制作用动力学：抑制剂可使酶促反应的Vmax降至Vmax/（1+[I]/Ki），而对Km无影响。它对酶促反应的抑制程度决定于[I]和Ki，与酶的Km和[S]无关。反竞争性抑制作用动力学：在反竞争性抑制作用下，Km及Vmax都变小，且Km’