生物化学重点笔记

生物化学重点笔录(整理版)生物化学重点笔录(整理版)PAGE/NUMPAGES生物化学重点笔录(整理版)第一章蛋白质化学教课目的：1.掌握蛋白质的观点、重要性和分子构成。2.掌握α-氨基酸的构造通式和20种氨基酸的名称、符号、构造、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟习肽和活性肽的观点。3.掌握蛋白质的一、二、三、四级构造的特点及其重要化学键。4.认识蛋白质构造与功能间的关系。5.熟习蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今日人们如何认识蛋白质的观点和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的建议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的构成和构造，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级构造。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew)在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体构造。1965年，我国生化学者第一合成了拥有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。蛋白质是由L-α-氨基酸经过肽键缩合而成的，拥有较稳固的构象和必定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依靠的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上构造和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是经过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反响几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多半是蛋白质。生命活动所需要的很多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来达成。生物的运动、生物体的防守系统离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、辨别机构等方面都起侧重要的作用。跟着蛋白质 工程 路基工程安全技术交底工程项目施工成本控制工程量增项单年度零星工程技术标正投影法基本原理 和蛋白质组学的盛行和发展，人们对蛋白质的构造与功能的认识愈来愈深刻。第一节蛋白质的分子构成一、蛋白质的元素构成经元素剖析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。各样蛋白质的含氮量很凑近，均匀为16%。所以，能够用定氮法来计算样品中蛋白质的大概含量。每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本构成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最后水解为游离氨基酸（aminoacid），即蛋白质构成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最初发现的是天门冬氨酸（1806年），最后判定的是苏氨酸（1938年）。（一）氨基酸的构造通式构成蛋白质的20种氨基酸有共同的构造特点：1．氨基连结在α-C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。300注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和从头形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。（二）氨基酸的分类1．按R基的化学构造分为脂肪族、芬芳族、杂环、杂环亚氨基酸四类。2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）带有不可以解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键联合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200oC以上。各样氨基酸在水中的溶解度差异很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，但不可以溶解于有机溶剂，往常酒精能把氨基酸从其溶液中积淀析出。芬芳族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光汲取能力，Tyr、Trp的汲取峰在280nm，Phe在265nm。因为大多半蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光汲取值，是剖析溶液中蛋白质含量的快速简易的 方法 快递客服问题件处理详细方法山木方法pdf计算方法pdf华与华方法下载八字理论方法下载 。2．两性解离和等电点（isoelectricpoint,pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋向和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。计算公式为：pI=1/2(pK1+pK2)。若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的均匀值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的均匀值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的均匀值）。3．氨基酸的化学反响氨基酸的化学反响是其基团的特点性反响。重要的有：（1）茚三酮反响所有拥有自由α-氨基的氨基酸与过度茚三酮共热形成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反响产生黄色物质）。用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。蓝紫色化合物的最大汲取峰在570nm波优点，黄色在440nm波长下测定。汲取峰值的大小与氨基酸开释的氨量成正比。（2）与2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反响在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很简单与DNFB作用生成稳固的黄色2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸），这一反响在蛋白质化学的研究史上起过重要作用，Sanger等人应用它测定胰岛素一级构造。多肽次序自动剖析仪是依据相近似的原理 设计 领导形象设计圆作业设计ao工艺污水处理厂设计附属工程施工组织设计清扫机器人结构设计 的，即利用多肽链N端氨基酸的α-氨基与异硫氰酸苯酯PITC反响（Edman降解法）。三、肽（peptide）1．肽键与肽链一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。由氨基酸经过肽键相连而成的化合物称为肽。肽键及其两头的α-碳原子相连所形成的长链骨架，即Cα—C—N—Cα—C—N—Cα—C—N—Cα称为多肽主链，—CαCN—是重复单位。肽键是蛋白质分子中的主要共价键。多肽链的方向性是从N尾端指向C尾端。肽分子中不完好的氨基酸称为氨基酸残基。肽按其序列从N端到C端命名。一般10肽以部下寡肽，10肽以上为多肽。2．生物活性肽（1）谷胱甘肽（glutathione，GSH）是由Glu、Cys、Gly构成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（含γ-肽键）。Cys的-SH是主要功能基团，GSH是一种抗氧化剂，是某些酶的辅酶，可保护蛋白质分子中的-SH免遭氧化，保护巯基蛋白和酶的活性。在GSH过氧化物酶的作用下，GSH复原细胞内产生的H2O2，生成H2O，2分子GSH被氧化成GSSG，后者在GSH复原酶催化下，又生成GSH。（2）多肽类激素和神经肽人体内有很多激素属寡肽或多肽，以下丘脑—垂体分泌的催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39肽）等。催产素和加压素构造仅第3、第8位两个氨基酸残基不同，前者使光滑肌缩短，有催产和使乳腺泌乳的作用；后者能使小动脉缩短，增高血压，也有减少排尿的作用。神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。如脑啡肽（5肽）、β-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）等。跟着脑科学的发展，会发现更多的生物活性肽。第二节蛋白质的分子构造蛋白质是生物大分子，构造比较复杂，人们用4个层次来描绘，包含蛋白质的一级、二级、三级和四级构造。一级构造描绘的是蛋白质的线性（或一维）构造，即共价连结的氨基酸残基的序列，又称初级或化学构造。二级以上的构造称高级构造或构象（conformation）。一、蛋白质的一级构造（primarystructure）1953年，英国科学家F.Sanger第一测定了胰岛素（insulin）的一级构造，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链构成，分子中共有3个二硫键，此中两个在A、B链之间，另一个在A链内。蛋白质的一级构造测定或称序列剖析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。Edman降解是经典的化学方法，比较复杂。第一要纯化必定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸构成剖析、N-尾端剖析、C-尾端剖析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，比较不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推测蛋白质的完好序列。重组DNA法是鉴于分子克隆的分子生物学方法，比较简单而高效，不用先纯化该种蛋白质，而是先要获取编码该种蛋白质的基因（DNA片段），测定DNA中核苷酸的序列，再按三个核苷酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完好序列。这两种方法能够相互印证和增补。当前，国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级构造清楚。蛋白质一级构造是空间构造和特异生物学功能的基础。二、蛋白质的二级构造（secondarystructure）蛋白质的二级构造是指其分子中主链原子的局部空间摆列，是主链构象（不包含侧链R基团）。构象是分子中原子的空间摆列，但这些原子的摆列取决于它们绕键的旋转，构象不同于构型，一个蛋白质的构象在不损坏共价键状况下是能够改变的。可是蛋白质中任一氨基酸残基的实质构象自由度是特别有限的，在生理条件下，每种蛋白质仿佛是表现出称为天然构象的单调稳固形状。20世纪30年月末，L.Panling和R.B.Corey应用X射线衍射剖析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体构造，获取了一组标准键长和键角，提出了肽单元（peptideunit）的观点,还提出了两种主链原子的局部空间摆列的分子模型（α-螺旋）和（β-折叠）。1．肽单位肽键及其两头的α-C共6个原子处于同一平面上，构成了肽单位（所在的平面称肽键平面）。肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键（0.147nm）短，而较C=N双键（0.128nm）长，有部分双键的性质，不可以自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型（transconfiguration）。主链中的Cα—C和Cα—N单键能够旋转，其旋转角φ、ψ决定了两个相邻的肽键平面相对关系。因为肽键平面的相对旋转，使主链能够以特别多的构象出现。事实上，肽链在构象上遇到很大限制，因为主链上有1/3不可以自由旋转的肽键，此外主链上有好多侧链R的影响。蛋白质的主链骨架由很多肽键平面连结而成。2.α-螺旋(α-helix)α-螺旋是肽键平面经过α-碳原子的相对旋转形成的一种密切螺旋环绕，是有周期的一种主链构象。其特点是：①螺旋每转一圈上涨3.6个氨基酸残基，螺距约0.54nm（每个残基上涨0.15nm，旋转100O）。②相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。典型α-螺旋一对氢键O与N之间共有13个原子（3.613），前后间隔3个残基。③螺旋的走向绝大多半是右手螺旋，残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对α-螺旋的形成及稳固有影响。3.β-折叠(β-pleatedsheet)β-折叠是一种肽链相当伸展的周期性构造。①相邻肽键平面间折叠成110O角，呈锯齿状。②两个以上具β-折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行摆列，形成β-折叠片层，其稳固要素是肽链间的氢键。③逆向平行的片层构造比顺向平行的稳固。α-螺旋和β-折叠是蛋白质二级构造的主要形式。毛发中的α-角蛋白和蚕丝中的丝心蛋白是其典型，在很多球蛋白中也存在，但所占比率不相同。胶原蛋白中存在的螺旋构造不同于一般的α-螺旋，是由3条拥有左手螺旋的链相互环绕形成右手超螺旋分子。链间氢键以及螺旋和超螺旋的反向环绕保持其稳固性。4．β-转角（β-turn）为了牢牢折叠成球蛋白的密切形状，多肽链180O回折成发夹或β-转角。其处由4个连续的氨基酸残基构成，常有Gly和Pro存在，稳固β-转角的作使劲是第一个氨基酸残基羰基氧（O）与第四个氨基酸残基的氨基氢（H）之间形成的氢键。β-转角常有于连结反平行β-折叠片的端头。5．无规卷曲（randomcoil）多肽链的主链表现无确立规律的卷曲。典型球蛋白大概一半多肽链是这样的构象。6．超二级构造和构造域超二级构造和构造域是蛋白质二级至三级构造层次的一种过渡态构象。超二级构造指蛋白质中两个或三个拥有二级构造的肽段在空间上相互凑近，形成一特别的组合体，又称为模体（motif）。往常有αα，ββ，βαβ等，比如钙联合蛋白质中的螺旋-环-螺旋模序及锌指构造。构造域是球状蛋白质的折叠单位，是在超二级构造基础长进一步绕波折叠有独到构象和部分生物学功能的构造。对于较小的蛋白质分子或亚基，构造域和三级构造是一个意思，即这些蛋白质是单构造域的；对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链常常由两个或两个以上的相对独立的构造域缔合成三级构造。三、蛋白质的三级构造（tertiarystructure）指一条多肽链中所有原子的整体排布，包含主链和侧链。维系三级构造的作使劲主假如次级键（疏水相互作用、静电力、氢键等）。在序列中相隔较远的氨基酸疏水侧链相互凑近，形成“洞窟”或“口袋”状构造，联合蛋白质的辅基常常镶嵌其内，形成功能活性部位，而亲水基团则在外，这也是球状蛋白质易溶于水的原由。1963年Kendrew等从鲸肌红蛋白的X射线衍射图谱测定它的三级构造（153个氨基酸残基和一个血红素辅基，相对分子质量为17800）。由A→H8段α-螺旋环绕折叠成球状，氨基酸残基上的疏水侧链多半在分子内部形成一个袋形空穴，血红素居于此中，富裕极性及电荷的则在分子表面形结婚水的球状蛋白。四、蛋白质的四级构造(quaternarystructure)有些蛋白质的分子量很大，由2条或2条以上拥有独立三级构造的多肽链经过非共价键相互联合而成，称为蛋白质的四级构造。构成四级构造的每条多肽链称为亚基(subunit)，亚基独自存在时一般没有生物学功能，构成四级构造的几个亚基能够相同或不同。如血红蛋白(hemoglobin,Hb)是由两个α-亚基和两个β-亚基形成的四聚体（α2β2）。五、蛋白质分子中的化学键蛋白质的一级构造是由共价键形成的，如肽键和二硫键。而保持空间构象稳固的是非共价的次级键。如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等。第三节蛋白质构造与功能的关系一、蛋白质一级构造与功能的关系（一）一级构造是空间构象的基础20世纪60年月初，美国科学家C.Anfinsen进行牛胰核糖核酸酶的变性和复性实验，提出了蛋白质一级构造决定空间构造的命 题 快递公司问题件快递公司问题件货款处理关于圆的周长面积重点题型关于解方程组的题及答案关于南海问题 。核糖核酸酶由124个氨基酸残基构成，有4对二硫键。用尿素和β-巯基乙醇办理该酶溶液，分别损坏次级键和二硫键，肽链完好伸展，变性的酶失掉催化活性；当用透析方法去除变性剂后，酶活性几乎完好恢复，理化性质也与天然的酶相同。概率计算表示，8个半胱氨酸残基联合成4对二硫键，可随机组合成105种配对方式，而事实上只形成了天然酶的构象，这说明一级构造未损坏，保持了氨基酸的摆列次序便可能答复到本来的三级构造，功能依旧存在。（二）种属差异大批实验结果证明，一级构造相像的多肽或蛋白质，其空间构造和功能也相像，不同种属的同源蛋白质有同源序列，反应其共同进化发源，经过比较能够揭露进化关系。比如哺乳动物的胰岛素，其一级构造仅个别氨基酸差异（A链5、6、10位，B链30位），它们对生物活性调理糖代谢的生理功能不起决定作用。从各样生物的细胞色素C(cytochromec)的一级构造剖析，能够认识物种进化间的关系。进化中越凑近的生物，它们的细胞色素c的一级构造越近似。（三）分子病分子病是指机体DNA分子上基因缺点惹起mRNA分子异样和蛋白质生物合成的异样，从而致使机体某些功能和构造随之变异的遗传病。在1904年，发现镰刀状红细胞贫血病。大概化费了40多年才清楚生病原由，患者的血红蛋白（HbS）与正常人的（HbA）对比，仅β-链的第6位上，Val取代了正常的Glu。当前全球已发现有异样血红蛋白400种以上。二、蛋白质空间构造与功能的关系蛋白质的空间构造是其生物活性的基础，空间构造变化，其功能也随之改变。肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是典型的例子。肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）都能与氧进行可逆的联合，氧联合在血红素辅基上。但是Hb是四聚体分子，能够转运氧；Mb是单体，能够储藏氧，并且能够使氧在肌肉内很简单地扩散。它们的氧合曲线不同，Mb为一条双曲线，Hb是一条S型曲线。在低p(O2)下，肌红蛋白比血红蛋白对氧亲和性高好多，p(O2)为2.8torr(1torr≈133.3Pa)时，肌红蛋白处于半饱和状态。在高p(O2)下，如在肺部（大约100torr）时，二者几乎都被饱和。其差异形成一个有效的将氧从肺转运到肌肉的氧转运系统。Hb未与氧联合时，其亚基处于一种空间构造密切的构象（紧张态，T型），与氧的亲和力小。只需有一个亚基与氧联合，就能使4个亚基间的盐键断裂，变为废弛的构象（废弛态，R型）。T型和R型的相互变换对换节Hb运氧的功能有重要作用。一个亚基与其配体联合后能促进另一亚基与配体的联合是正共同效应，其理论解说是Hb是别构蛋白，有别构效应。第四节蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质和氨基酸相像，有两性解离及等电点、紫外汲取和呈色反响。作为生物大分子，还有胶体性质、积淀、变性和凝结等特点。要认识和剖析蛋白质构造和功能的关系就要利用其特别的理化性质，采纳盐析、透析、电泳、层析及离心等不损害蛋白质空间构象的物理方法分别纯化蛋白质。一、蛋白质的高分子性质蛋白质的相对分子质量在1万~100万，其颗粒均匀直径约为4.3nm（胶粒范围是1~100nm）。正确靠谱的测定方法是超离心法，蛋白质的相对分子质量可用沉降系数（S）表示。在球状蛋白质三级构造形成时，亲水基团位于分子表面，在水溶液中与水起水合作用，所以，蛋白质的水溶液拥有亲水胶体的性质。颗粒表面的水化膜和电荷是其稳固的要素，调理pH至pI、加入脱水剂等，蛋白质即可从溶液中积淀出来。透析法是利用蛋白质不可以透过半透膜的性质，去掉小分子物质，达到纯化的目的。大小不同的蛋白质分子能够经过凝胶过滤分开。又称分子筛层析。二、蛋白质的两性解离蛋白质和氨基酸相同是两性电解质，在溶液中的荷电状态受pH值影响。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋向相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。pH＞pI时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。在人体体液中多半蛋白质的等电点凑近pH5，所以在生理pH7.4环境下，多半蛋白质解离成阴离子。少许蛋白质，如鱼精蛋白、组蛋白的pI偏于碱性，称碱性蛋白质，而胃蛋白酶和丝蛋白为酸性蛋白。三、蛋白质的变性、积淀和凝结蛋白质在某些理化要素的作用下，空间构造被损坏，致使理化性质改变，生物学活性丧失，称为蛋白质的变性（denaturation）。蛋白质变性的实质是多肽链从卷曲到伸展的过程，不波及一级构造的改变（如加热损坏氢键，酸碱损坏盐键等）。变性作用可是于剧烈，是一种可逆反响，去除变性要素，有些蛋白质原有的构象和功能可恢复或部分恢复，称为复性（denaturation）。蛋白质变性的主要表现是失掉生物学活性，如酶失掉催化能力、血红蛋白失掉运输氧的功能、胰岛素失掉调理血糖的生理功能等。变性蛋白溶解度降低，易形成积淀析出；易被蛋白水解酶消化。蛋白质变性拥有重要的实质意义。蛋白质自溶液中析出的现象，称为蛋白质的积淀。盐析、有机溶剂、重金属盐、生物碱试剂都可积淀蛋白质。盐析积淀蛋白质不变性，是分别制备蛋白质的常用方法。如血浆中的清蛋白在饱和的硫酸铵溶液中可积淀，而球蛋白则在半饱和硫酸铵溶液中发生积淀。乙醇、丙酮均为脱水剂，可损坏水化膜，降低水的介电常数，使蛋白质的解离程度降低，表面电荷减少，从而使蛋白质积淀析出。低温时，用丙酮积淀蛋白质，可保存原有的生物学活性。但用乙醇，时间较长则会致使变性。重金属盐（Hg2+、Cu2+、Ag+），生物碱（如三彔乙酸、苦味酸、鞣酸）与蛋白质联合成盐而积淀，是不可以逆的。蛋白质变性不必定积淀（如强酸、强碱作用变性后仍旧能溶解于强酸、强碱溶液中，将pH调至等电点，出现絮状物，仍可溶解于强酸、强碱溶液，加热则变为凝块，不再溶解）。凝结是蛋白质变性发展的不可以逆的结果。积淀的蛋白质不必定变性（如盐析）。四、蛋白质的紫外汲取和呈色反响蛋白质含芬芳族氨基酸，在280nm波优点有特点性汲取峰，用于定量测定。蛋白质分子中的多种化学基团拥有特定的化学性能，与某些试剂产生颜色反响，可用于定性、定量剖析。如蛋白质分子中含有很多和双缩脲构造相像的肽键，在碱性溶液与硫酸铜反响产生红紫色络合物（双缩脲反响）。酪氨酸含酚基，与米伦试剂生成白色积淀，加热后变红色。Folin-酚试剂与酪氨酸反响生成蓝色。色氨酸与乙醛酸反响，慢慢注入浓硫酸，出现紫色环。第五节蛋白质的分类自然界蛋白质散布宽泛，种类众多，有1012~1013种。当前仍无法按蛋白质的化学构造进行精准的分类，一般按蛋白质的分子形状、分子构成、生物功能进行分类。1．按分子形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。2．按分子构成分为简单蛋白质和联合蛋白质。简单蛋白质完好水解的产物仅为α-氨基酸。这种蛋白质按其溶解度等理化性质分为7类。包含清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白。联合蛋白质由简单蛋白质和非蛋白质（辅基）构成。依据辅基的不同，这种蛋白质可分为5类。如核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和磷蛋白。细胞核中的核蛋白是DNA与组蛋白联合而成，细胞质中的核糖体是RNA与蛋白质构成的，已知的病毒也是核蛋白。免疫球蛋白是一类糖蛋白，由蛋白质与糖以共价键相连而成；脂蛋白由蛋白质与脂类经过非共价键相连，存在生物膜和动物血浆中。3．按蛋白质功能分为活性蛋白质和非活性蛋白质。活性蛋白质包含有催化功能的酶、有调理功能的激素、有运动、防守、接受和传达信息的蛋白质以及毒蛋白、膜蛋白等。胶原、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等是非活性蛋白质。第二章核酸的化学教课目的：1.掌握DNA和RNA在化学组分、分子构造和生物功能上的特点。2.掌握DNA双螺旋构造模型和t-RNA二级构造的重点，认识核酸的三级构造。3.熟习核酸的性质（一般性质、DNA热变性、复性与分子杂交）。4.掌握基因组的观点，原核生物和真核生物基因组的特点。认识DNA测序的原理。导入：核酸是生物遗传的物质基础。它的发现和研究进展如何？1868年瑞士青年医生Miescher从脓细胞核中分别出一种含磷量很高的酸性化合物，称为核素。其继任者Altman发展了从酵母和动物组织中制备不含蛋白质的核酸的方法，于1889年提出核酸（nucleicacid）这一名称。初期核酸研究因“四核苷酸假说”的错误进展缓慢。1943年Chargaff等揭露了DNA的碱基配对规律，1944年美国Avery利用致病肺炎球菌中提取的DNA使另一种非致病性的肺炎球菌的遗传性状发生改变而成为致病菌，发现正是DNA携带遗传信息。Astbury、Franklin和Wilkins用X射线衍射法研究DNA分子构造，得到清楚衍射图。Watson和Crick在此基础上于1953年提出了DNA双螺旋构造模型，说了然基因构造、信息和功能三者之间的关系，奠定了分子生物学基础。1958年Crick提出“中心法例”；60年月破译遗传密码，说明3类RNA参加蛋白质生物合成的过程；70年月出生了基因重组和DNA测序生物技术，90年月提出人类基因组 计划 项目进度计划表范例计划下载计划下载计划下载课程教学计划下载 ，21世纪进入后基因组时代。核酸的研究成了生命科学中最活跃的领域之一。第一节核酸的化学构成天然存在的核酸有两类，即脱氧核糖核酸（deoxyribonucleicacid，DNA）和核糖核酸（ribonucleicacid，RNA）。DNA分子是生物体的遗传信息库，散布在原核细胞的核区，真核细胞的核和细胞器以及病毒中；RNA分子参加遗传信息表达的一些过程，主要存在于细胞质。一、核酸的基本构成单位核酸是一种多聚核苷酸，用不同的降解法获取其构成单位——核苷酸。而核苷酸又由碱基、戊糖和磷酸构成。（一）戊糖DNA含β-D-2-脱氧核糖，RNA含β-D-核糖。这是核酸分类的依照。核糖中的C记为1＇5＇。（二）碱基（base）核酸中的碱基有两类：嘌呤碱和嘧啶碱。有5种基本的碱基外，还有一些含量甚少的罕有碱基。DNA和RNA中常有的两种嘌呤碱是腺嘌呤（adenine，A）、鸟嘌呤（guanine，G）。而嘧啶碱有所不同：RNA主要含胞嘧啶（cytosine，C）、尿嘧啶（uracil，U），DNA主要含胞嘧啶、胸腺嘧啶（thymine，T）。tRNA中含有许多的罕有碱基（修饰碱基），多为甲基化的。（三）核苷是碱基和戊糖生成的糖苷。经过C1＇-N9或C1＇-N1糖苷键连结，用单字符表示，脱氧核苷则在单字符前加d。常有的修饰核苷有：次黄苷或肌苷为I、黄嘌呤核苷X、二氢尿嘧啶核苷D、假尿苷Ψ等。注意符号的意义，如m5dC。（四）核苷酸是核苷的磷酸酯。生物体内游离存在的多是5＇-核苷酸（如pA、pdG等）。常有的核苷酸为AMP、GMA、CMP、UMP。常有的脱氧核苷酸有dAMP、dGMA、dCMP、dTMP。AMP是一些重要辅酶的构造成分（如NAD+、NADP+、FAD等）；环化核苷酸（cAMP/cGMP）是细胞功能的调理分子和信号分子。ATP在能量代谢中起重要作用。核苷酸是两性电解质，有等电点。核苷酸有互变异构和紫外汲取。（含氧的碱基有酮式和烯醇式两种互变异构体，在生理pH条件下主要以酮式存在）二、核苷酸的连结方式RNA和DNA链都有方向性，从5＇→3＇。前一位核苷酸的3＇-OH与下一位核苷酸的5＇位磷酸基之间形成3＇，5＇-磷酸二酯键，从而形成一个没有分支的线性大分子，两个尾端分别称为5＇尾端和3＇尾端。大分子的主链由相间摆列的戊糖和磷酸构成，而碱基可看作主链上的侧链基团，主链上的磷酸基是酸性的，在细胞pH下带负电荷；而碱基有疏水性。议论：列表说明DNA和RNA在化学构成、分子构造和生物功能方面的主要特点。第二节DNA的分子构造一、DNA的一级构造(primarystucture)DNA的一级构造是指分子中脱氧核苷酸的摆列次序，常被简单以为是碱基序列（basesequence）。碱基序有严格的方向性和多样性。一般将5＇-在DNA磷酸端作为多核苷酸链的“头”，写在左边，如pACUGA一级构造中，有一种回文构造的特别序列，所谓回文构造即（5＇→3＇）。DNA互补链上一段反向重复次序，正读和反读意义相同，经反折可形成“十字形”构造，在转录成RNA后可形成“发夹”样构造，有调控意义。→GCTAGTTCACTCTGAACAATT→←CGATCAAGTGAGACTTGTTAA←DNA分子很大，最小的病毒DNA约含5000b。1965年Holley用片段重叠法达成酵母tRNAala76nt序列测定；1977年Sanger利用双脱氧法（酶法）测定了φX174单链DNA5386b的全序列。1990年实行的人类基因组计划（HGP），用15年，投资30亿美元，达成人类单倍体基因组DNA3×109bp全序列的测定。该计划由美、英、日、法、德、中六国科学家合作，于2003年提早达成，生命科学进入后基因组时代，研究重点从测序转向对基因组功能的研究。二、DNA的二级构造——双螺旋(doublehelix)等人对1953年，Watson和Crick的碱基构成的剖析（DNA依据Wilkins和Franklin拍摄的DNAX-A=T，G=C，A+G=C+T），推测出DNA射线照片（DNA有0.34nm和3.4nm两个周期性变化）以及Chargaff是由两条相互环绕的链形成。Watson-Crick双螺旋构造模型以下图：1．两条反向平行的多核苷酸链形成右手螺旋。一条链为5＇→3＇，另一条为3＇→5＇。（某些病毒的DNA是单链分子ssDNA）2．碱基在双螺旋内侧，A与T，G与C配对，A与T形成两个氢键，G与C形成三个氢键。糖基-磷酸基骨架在外侧。表面有一条大沟和一小沟。3．螺距为3.4nm，含10个碱基对（bp），相邻碱基对平面间的距离为0.34nm。螺旋直径为2nm。氢键保持双螺旋的横向稳固。碱基对平面几乎垂直螺旋轴，碱基对平面间的疏水聚积力保持螺旋的纵向稳固。4．碱基在一条链上的摆列次序不受限制。遗传信息由碱基序所携带。5．DNA构象有多态性。Watson和Crick依据Wilkins和Franklin拍摄的DNAX-射线照片是相对湿度92%的DNA钠盐所得的衍射图，所以Watson-Crick双螺旋构造称B-DNA。细胞内的DNA与它特别相像。此外还有A-DNA、C-DNA、D-DNA。1979年Rich发现Z-DNA（左手螺旋、螺距4.5nm、直径1.8nm）三、DNA的三级构造DNA双螺旋进一步蟠曲所形成的空间构象称某些病毒、细菌、真核生物线粒体和叶绿体的DNADNA的三级构造。是环形双螺旋，再次螺旋化形成超螺旋；在真核生物细胞核内的DNA是很长的线形双螺旋，经过组装形成特别致密的超级构造。1．环形DNA可形成超螺旋当将线性过旋或欠旋的双螺旋DNA连结形成一个环时，都会自动形成额外的超螺旋来抵消过旋或欠旋造成的应力，目的是保持B构象。过旋DNA会自动形成额外的左手螺旋（正超螺旋），而欠旋形成额外的右手螺旋（负超螺旋）。一段双螺旋圈数为10的B-DNA连结成环形时，不发生进一步歪曲，称废弛环形DNA（双螺旋的圈数=链绕数，即T=L，超螺旋数W=0；L=T+W），但将这一线形DNA的螺旋先拧松一圈再连结成环时，解链环形DNA存在的歪曲张力，可致使双链环向右手方向歪曲形成负超螺旋（T＝10，L=9，W=-1）。在生物体内，绝大多半超螺旋DNA以负超螺旋的形式存在，也就是说，一旦超螺旋解开，则会形成解链环形DNA，有益于DNA复制或转录。螺旋拥有相同的构造，但L值不同的分子称为拓扑异构体。DNA拓扑异构酶切断一条链或两条链，拓扑异构体能够相互转变。正表示双链闭环的螺旋圈在增添，W的负表示减少。L和T的正负表示螺旋方向，右手为正，左手螺旋为负；L值必然是整数。W的2．真核细胞染色体真核细胞DNA是线形分子，与组蛋白联合，其两头固定也形成超螺旋构造。DNA被密切地包装成染色体来自三个水平的折叠：核小体、30nm纤丝和放射环。核小体是染色体的基本构造单位，是DNA包装的第一步，它由DNA联合到组蛋白上形成复合物，在电镜下显示为成串的“念珠”状。组蛋白是富含精氨酸和赖氨酸的碱性蛋白质，其氨基酸序列在进化中是高度守旧的。组蛋白有5种，H2A、H2B、H3和H4各两分子构成的八聚体是核小体核心颗粒，DNA环绕其上，相邻核小体间的DNA称为连结DNA且联合H1。200bpDNA的长度约为68nm，被压缩在10nm的核小体中。压缩比约为7。30nm纤丝是第二级压缩，每圈含是40。再进一步形成染色单体，总压缩近一万倍。典型人体细胞的6个核小体，压缩比是6。30nm螺旋管再环绕成超螺旋圆筒，压缩比DNA理论长度应是180cm，被包装在46个5μm的染色体中。四、DNA和基因组1．DNA分子中的最小功能单位称作基因，为RNA或蛋白质编码的基因称构造基因，DNA中具调理功能而不转录生成称调理基因。基因组（genome）是某生物体所含的所有基因，即所有DNA或完好的单套遗传物质（配子中的整套基因）。RNA的片段2．细菌、噬菌体、大多半动植物病毒的基因组即指单个DNA分子。最小病毒如SV40的基因组仅有5226b，含5个基因。大肠杆菌含4.6×106bp，有3000~4000个基因，DNA完好伸展总长约1.3mm。原核生物基因组的特点是：构造简炼，绝大多半为蛋白质编码（构造基因）；有转录单元，即功能有关的基因常串连一同，并转录在同一mRNA（多顺反子mRNA）中；有基因重叠现象，即同一段DNA携带两种不同蛋白质的信息。3．真核生物基因一般散布在若干条染色体上，其特点是：有重复序列（按重复次数分单拷贝序、中度重复序和高度重复序）；有断裂基因（由不编码的内含子和编码的外显子构成）。酵母基因组有1.35×107bp，含6374个基因。人类基因组有3×109bp，含4万个基因。第三节RNA的分子构造RNA往常以单链形式存在，比DNA分子小得多，由数十个至数千个核苷酸构成。RNA链能够回折且经过A与U，G与C配对形成局部的双螺旋，不可以配对的碱基则形成环状崛起，这种短的双螺旋区和环称为发夹构造。RNA的C2＇位羟基是游离的，是一个易发生不良反响的地点，它使RNA分。RNA的种类、大小、构造都比DNA多样化，依照功能的不同和构造的特点，胞的不同部位还存在着另一些小分子RNA，如核内小RNA（snRNA）、核仁小的化学性质不如DNA稳固，能较DNA产生更多的修饰组RNA主要分为tRNA、rRNA和mRNA三类。其余，细RNA（snoRNA）、胞质小RNA（scRNA）等，分别参加mRNA的前体（hnRNA）和rRNA的转运和加工过程。一、转运RNA（transferRNA，tRNA）1．分子量最小的RNA，约占总RNA的15%。主要功能是在蛋白质生物合成过程中，起着转运氨基酸的作用。2．1965年Holley等测定了酵母丙氨酸tRNA的一级构造，并提出二级构造模型。一级构造特点：核苷酸残基数在73~95；含有许多的罕有碱基（如mG、DHU等）；5＇-尾端多为pG，3＇-尾端都是-CCA。3．tRNA的二级构造为“三叶草”形，包含4个螺旋区、3个环及一个附带叉。各部分的构造都和它的功能有关。5＇端1~7位与近3＇端67~72位形成的双螺旋区称氨基酸臂，似“叶柄”，3＇端有共同的-CCA-OH构造，用于连结该RNA转运的氨基酸。3个环是二氢尿嘧啶环（D环）、反密码子环、TΨC环。4．1973~1975年S.H.Kim的X射线衍射剖析表示，二、信使RNA（messengerRNA，mRNA）tRNA的三级构造呈倒L字母形，反密码环和氨基酸臂分别位于倒L的两头。1．细胞内含量较少的一类RNA，约占总RNA的3%。其功能是将核内DNA的碱基次序（遗传信息）按碱基互补原则转录至核糖体，指导蛋白质的合成。2．种类多，作为不同蛋白质合成的模板，其一级构造差异很大。真核细胞的mRNA有不同于原核细胞的特点：3＇-尾端有多聚A（polyA）尾，5＇-尾端加有一个“帽”式构造,（m7Gppp）。3．代谢活跃，寿命较短。三、核糖体RNA（ribosomalRNA，rRNA）1．约占细胞总RNA的80%。主要功能是与多种蛋白质构成核糖体，是蛋白质合成的场所。2．核糖体在构造上可分别为大小两个亚基。原核细胞的rRNA有3种，23S与5SrRNA在大亚基，16S在小亚基。真核细胞有4种rRNA，此中大亚基含28S、5.8S、5S，小亚基只有18S。各样rRNA的一级构造中的核苷酸残基数及其次序都不相同，且有特定的二级构造。第四节核酸的性质一、一般理化性质1．DNA为白色纤维状固体，RNA为白色粉末；都微溶于水，不溶于一般有机溶剂。常用乙醇从溶液中积淀核酸。2．拥有大分子的一般特征。分子大小可用Da、b或bp、S、链长（μm）表示。一个bp相当的核苷酸均匀分子量为660Da；1μm长的DNA双螺旋相当3000bp或2×106Da。3．两性电解质。各样核酸的大小及所带的电荷不同，可用电泳和离子互换法分别。RNA在室温下易被稀碱水解，DNA较稳固，此特性用来测定RNA的碱基构成和纯化DNA。4．紫外汲取，最大汲取峰在260nm处，核酸的变性或降解，吸光度A高升，称为添色效应。二、核酸的变性和复性1．变性的观点在理化要素作用下，核酸的双螺旋区氢键断裂，空间构造损坏，形成单链无规线团状态的过程。变性的要素有热、酸、碱、乙醇、尿素等。变性的实质是次级键的变化。变性的结果是紫外汲取值明显增添（添色效应），DNA粘度降落，生物学功能部分或所有丧失。2．DNA的热变性和TmDNA热变性过程中，紫外汲取值增高，有一个特点性曲线称溶化曲线，往常将溶化曲线的中点，即紫外汲取值达到最大值温度称为解链温度，又叫熔点（Tm）。DNA的热变性是迸发式的，像结晶的溶解相同，只在很狭小的温度范围内达成，一般在之间。变性温度与碱基构成、DNA长度及变性条件有关。GC含量越高，Tm越大；DNA越长，Tm越大；溶液离子强度增高，50%时的70~800CTm增添。3．DNA的复性与分子杂交变性DNA在适合条件下，两条互补链可从头配对，恢复天然双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火（annealing）。影响复性速度的要素好多，如单链DNA的开端浓度、温度（最适复性温度是比Tm约低250C）、盐浓度、片断长度、序列复杂性等。分子杂交是以核酸的变性和复性为基础，只需不同根源的核酸分子的核苷酸序列含有能够形成碱基互补配对的片段，就能够形成DNA/DNA，RNA/RNA或DNA/RNA杂化双链，这个现象称为核酸分子杂交（hybridization）。标志一个根源的核酸（放射性同位素或荧光标志），经过杂交能够检测与其有互补关系的DNA或RNA，这种标志的核酸称为基因探针（geneprobe），也就是一段带有检测标志，且次序已知，与目的基因互补的核酸序列。基因探针的“集成化”就是基因芯片（genechip）。是把已经测序的基因固定在硅片或玻璃片上制成的。在医疗诊疗和科学研究中已被快速地运用。三、核酸的序列测定DNA序列是指携带遗传信息的DNA分子中的A、C、G、T的序列。剖析方法主要有两种，一种是Maxam-Gilbert化学法，另一种是Sanger的双脱氧法。此刻一般都采纳后者，其基根源理是：1．用凝胶电泳分别待测的DNA片段（用作模板）。2．将模板、引物、4种dNTP、适合的聚合酶置于4个试管，每一试管按精准比率各加入一种ddNTP，用同位素或荧光物质标志。3．利用ddNTP可特异地停止DNA链延长的特点，4个试管的聚合反响能够获取一系列大小不等、被标志的片段。4．将4个反响管同时加到聚丙烯凝胶上电泳，标志片段按大小分别，放射自显影后可按谱型读出DNA序列。在以上两种方法的基础上，经过与计算机技术和荧光技术的联合，发了然自动测序仪。当前，常用的测序策略是“鸟枪法”，形象地说是将较长的基因片段打断，建立一系列的随机亚克隆，而后测定每个亚克隆的序列，用计算机剖析以发现重叠地区，最后对大片段的DNA定序。第三章酶教课目的：1．掌握酶的观点和作用特点，认识酶的分类与命名。2．熟习酶的分子构成、构造与功能（纯真酶和联合酶，酶的辅因子、维生素的类型与功能，酶的活性部位，酶原激活，同工酶、变构酶和抗体酶）。3．熟习酶的作用体制。4．熟习影响酶促反响的要素（酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂与克制剂；掌握酶促反响速度的表示、米氏方程和米氏常数的意义）。5．认识酶的制备与应用。第一节概论导入：酶学知识根源于生产与生活实践。我们先人很早就会制酱和酿酒。西方国家于1810年发现酵母可将糖转变为酒精；1833年，Payen及Persoz从麦芽的水抽提物顶用酒精积淀获取一种热不稳固物，可使淀粉水解成可溶性糖；1878年德国科学家屈内（Kuhne）第一把这种物质称为酶（enzyme，其意“在酵母中”）。1860年法国科学家巴斯德（Pasteur）以为发酵是酵母细胞生命活动的结果，细胞破碎则失掉发酵作用。1897年，Buchner兄弟初次用不含细胞的酵母提取液实现了发酵，证明发酵是酶作用的化学实质，获取1911年诺贝尔化学奖。1926年，美国生化学家Sumner第一次从刀豆获取脲酶结晶，并证明是蛋白质。1930年，Northrop获取胃蛋白酶的结晶（1946年二人共获诺贝尔化学奖）。1963年测定第一个牛胰RNaseA序列（124aa）；1965年揭露卵清溶菌酶的三维构造（129aa）。一、酶的观点酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂（biocatalyst）。已发现的有两类：主要的一类是蛋白质酶（enzyme），生物体内已发现4000多种，数百种酶获取结晶。美国科学家Cech于1981年在研究原生动物四膜虫的RNA前体加工成熟时发现核酶“ribozyme”，为数不多，主要做用于核酸（1989年的诺贝尔化学奖）。二、酶的作用特点酶所催化的反响称为酶促反响。在酶促反响中被催化的物质称为底物，反响的生成物称为产物。酶所拥有的催化能力称为酶活性。酶作为生物催化剂，拥有一般催化剂的共性，如在反响前后酶的质和量不变；只催化热力学同意的化学反响，即自由能由高向低转变的化学反响；不改变反响的均衡点。可是，酶是生物大分子，又拥有与一般催化剂不同的特点。1．极高的催化效率酶的催化效率往常比非催化反响高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。比如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7×1012倍；碳酸酐酶每一酶分子每秒催化6×105CO2与水联合成H2CO3，比非酶促反响快107倍。2．高度的特异性酶对催化的底物有高度的选择性，即一种酶只作用一种或一类化合物，催化必定的化学反响，并生成必定的产物，这种特征称为酶的特异性或专一性。有构造专一性和立体异构专一性两种种类。构造专一性又分绝对专一性和相对专一性。前者只催化一种底物，进行一种化学反响。如脲酶仅催化尿素水解。后者可作用一类化合物或一种化学键。如酯酶可水解各样有机酸和醇形成的酯。在动物消化道中几种蛋白酶专一性不同，胰蛋白酶只水解Arg或Lys羧基形成的肽键；胰凝乳蛋白酶水解芬芳氨基酸及其余疏水氨基酸羧基形成的肽键。立体异构专一性指酶对底物立体构型的要求。比如乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢为丙酮酸，对D-乳酸无作用；L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，对D-氨基酸无作用。3．酶活性的可调理性酶促反响受多种要素的调控，经过改变酶的合成和降解速度可调理酶的含量；酶在胞液和亚细胞的隔绝散布构成酶的地区化调理；代谢物浓度或产物浓度的变化能够克制或激活酶的活性；激素和神经系统的信息，可经过对重点酶的变构调理和共价修饰来影响整个酶促反应速度。所以酶是催化剂又是代谢调理元件，酶水平的调理是代谢调控的基本方式。4．酶的不稳固性酶主假如蛋白质，凡能使蛋白质变性的理化要素均可影响酶活性，甚至使酶完好失活。酶催化作用一般需要比较平和的条件（37℃、1atm、pH7）。三、酶的分类与命名（一）酶的分类依据国际酶学委员会（InternationalEnzymeCommission，IEC）的规定，依照酶促反响的性质，分为六大类：1．氧化复原酶（oxidoreductases）催化底物进行氧化复原反响。如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等。2．转移酶（transferases）催化底物之间某些基团的转移或互换。如甲基转移酶、氨基转移酶、磷酸化酶等。3．水解酶（hydrolases）催化底物发生水解反响。如淀粉酶、蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。4．裂解酶（lyases）催化底物裂解或移去基团（形成双键的反响或其逆反响）。如碳酸酐酶、醛缩酶、柠檬酸合成酶等。5．异构酶(isomerases)催化各样同分异构体之间相互转变。如磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。6．合成酶(ligases)催化两分子底物合成一分子化合物，同时偶联有ATP的分解说能。如谷氨酰胺合成酶、氨基酸-RNA连结酶等。（二）酶的命名1961年，国际酶学委员会(IEC)主要依据酶催化反响的种类,把酶分为6大类，拟订了系统命名法。规定每一酶只有一个系统名称，它注明酶的所有底物与催化反响性质，底物名称之间以“：”分开，同时还有一个由4个数字构成的系统编号。如谷丙转氨酶的系统名称是丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶（酶表中的一致编号是）。乳酸脱氢酶的编号是。第二节酶的分子构成、构造和功能一、酶的分子构成（一）纯真酶和联合酶纯真酶是仅由肽链构成的酶。如脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。联合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分构成，前者称为酶蛋白(apoenzyme)，决定酶的特异性和高效率；后者称为辅助因子(cofactor)，决定反响的种类和性质。二者联合形成的复合物称为全酶（holoenzyme），这两部分对于催化活性都是必要的。酶蛋白有单条肽链和多个亚基构成的。前者称为单体酶，为数不多，均为水解酶，如胰蛋白酶、核糖核酸酶、溶菌酶等；多个相同或不同亚基以非共价键连结的酶称为寡聚酶，如磷酸化酶a，3-磷酸甘油醛脱氢酶等。细胞内存在着很多由几种不同功能的酶相互嵌合形成的多酶复合体，即多酶系统，它利于一系列反响的连续进行，如丙酮酸脱氢酶系统、脂肪酸合成酶复合体。在多酶系统中，能影响整条代谢门路方向和速度的酶称为重点酶，重点酶往常催化单向不均衡反响，或许是该多酶系统中催化活性最低的限速酶。（二）酶的辅因子酶的辅助因子指金属离子或小分子有机化合物（又称辅酶与辅基）。1.金属离子约2/3的酶含有金属离子，常有的是K+、Na+、Mg2+、Cu2+（Cu+）、Zn2+、Fe2+（Fe3+）等。金属离子的作用是多方面的：参加酶的活性中心；在酶蛋白与底物之间起桥梁作用；保持酶分子发挥催化作用所必要的构象；中和阴离子，降低反响中的静电斥力。2.辅酶与辅基辅酶与辅基是一些化学稳固的小分子有机物，是维生素样的物质，参加酶的催化过程，在反响中传达电子、质子或一些基团。辅酶与酶蛋白的联合松散，能够用透析或超滤方法除掉；辅基则与酶蛋白联合密切，不可以用上述方法除掉。一种酶蛋白只好与一种辅助因子联合成一种特异的酶，但一种辅助因子能够与不同的酶蛋白联合构成多种特异性酶，以催化各样化学反响。维生素（Vitamin）是保持机体正常生命活动所必要的一类小分子有机物，基本不可以在体内合成，即便有几种能自行合成，也因合成量不足而一定从食品中摄入。维生素的需要量及缺少症是营养学的课题。维生素原意是“生命中必不可以少的胺”，波兰学者凡克把从米糠中提拿出治疗脚气病有效的成分命名为维生素，现已发现13种，按溶解性分为水溶性和脂溶性两大类。脂溶性维生素以独立发挥作用为主，A、D、E、K拥有一些特别的生理功能。以下8种水溶性的维生素都以辅酶的形式参加联合酶的构成。也有些自己就是辅酶，如硫酸楚、抗坏血酸。含维生素的辅酶及其主要功能维生素辅酶形式反响种类硫胺素（B1）焦磷酸硫胺素（TPP）α-酮酸氧化脱羧反响核黄素（B2）黄素单核苷酸（FMN）黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）氧化复原反响烟酸或烟酰胺（PP）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+）氧化复原反响泛酸辅酶A（CoA-SH）酰基转移反响吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺（B6）磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨基作用、脱羧作