生物化学大题总结

生物化学习题：P4简答题1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的3．蛋白质的α—螺旋结构和β—折叠结构有何特点？答A（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。Bβ-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。7．简述蛋白质变性作用的机制。答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。8．蛋白质有哪些重要功能答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/LHCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。（2）鉴定肽的氨基末端残基。（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。9．答：（a）异硫氢酸苯酯；（b）丹黄酰氯；（c）脲、β-巯基乙醇；（d）胰凝乳蛋白酶；（e）CNBr; （f）胰蛋白酶。10．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。假设有下列氨基酸序列（如图）：1      5        10        15        20        25   27Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。（2）何处可能形成链内二硫键？ （3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在内部？天冬氨酸；异亮氨酸；苏氨酸；缬氨酸；谷氨酰胺；赖氨酸10．答：（1）可能在7位和19位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。（2）13位和24位的半胱氨酸可形成二硫键。（3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基酸残基：Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。P7简答题1．怎样证明酶是蛋白质？1．答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。 （3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。 （4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？2．答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。3．简述Cech及Altman是如何发现具有催化活性的RNA的？3．（1）1982年，美国的T.Cech发现原生动物四膜虫的26SrRNA前体能够在完全没有蛋白质的情况下，自我加工、拼接，得到成熟的rRNA。（2）1983年，S.Atman和Pace实验室研究RNaseP时发现，将RNaseP的蛋白质与RNA分离，分别测定，发现蛋白质部分没有催化活性，而RNA部分具有与全酶相同的催化活性。（3）1986年，T.Cech发现在一定条件下，L19RNA可以催化PolyC的切割与连接。4．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；（2）β-D-葡萄糖苷酶（只作用于β-D-葡萄糖形成的各种糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反应）；（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）]；（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。4．答：（1）绝对专一性；（2）相对专一性（族专一性）；（3）相对专一性（键专一性）；（4）立体专一性（旋光异构专一性）；（5）立体专一性（顺反异构专一性）；（6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团）。5．称取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：（1）酶溶液的蛋白浓度及比活。（2）每克纯酶制剂的总蛋白含量及总活力。5．答：（1）蛋白浓度=0.2×6.25mg/2mL=0.625mg/mL；（2）比活力=（1500/60×1ml/0.1mL）÷0.625mg/mL=400U/mg；（3）总蛋白=0.625mg/mL×1000mL=625mg；（4）总活力=625mg×400U/mg=2.5×105U。6．Vmax与米氏常数可以通过作图法求得，试比较V~[S]图，双倒数图，V~V/[S]作图，[S]/V~[S]作图及直接线性作图法求Vmax和Km的优缺点？6．答：（1）V~[S]图是双曲线的一支，可以通过其渐近线求Vmax，V=1/2Vmax时对应的[S]为Km；优点是比较直观，缺点是实际上测定时不容易达到Vmax，所以测不准。（2）1/V~1/[S]图是一条直线，它与纵轴的截距为1/Vmax，与横轴的截距为-1/Km，优点是使用方便，Vmax和Km都较容易求，缺点是实验得到的点一般集中在直线的左端，作图时直线斜率稍有偏差，Km就求不准。（3）V~V/[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Vmax，与横轴的截距为Vmax/Km，斜率即为-Km，优点是求Km比较方便，缺点是作图前计算较繁。（4）[S]/V~[S]图也是一条直线，它与纵轴的截距为Km/Vmax，与横轴的截距为-Km，优缺点与V~V/[S]图相似。（5）直接线性作图法是一组交于一点的直线，交点的横坐标为Km，纵坐标为Vmax，是求Vmax和Km的最好的一种方法，不需计算，作图方便，结果准确。7．（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？（2）为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？7．答：（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被消化。（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。8．使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）？[S]mmol/L      2.0    3.0   4.0    10.0   15.0每小时形成产物的量（μmol）  13.9   17.9   21.3   31.3    37.0（没有抑制剂） 每小时形成产物的量（μmol）   8.8   12.1   14.9   25.7    31.3（有抑制剂）  8．答：作1/V~1/[S]图，可知是竞争性可逆抑制剂。9．甘油醛-3-磷酸脱氢酶（Mr150000）的活性位点有一个Cys残基，假定为使5mL的1.2mg/mL的酶溶液完全失活，需要3.0×10-2mg碘乙酰胺（Mr185），计算酶的催化亚基的数目？9．答：（1）酶量（mmol）=1.2×5/150000=4.0×10-5mmol；（2）碘乙酰胺量（mmol）=3.0×10-2/185=1.6×10-4mmol，所以酶的催化亚基数为4。10．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？10．答：据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。11．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？11．答：底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。12．（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmol/min？（2）当[S]=2×10-5mo/L，V=40μmol/min，这个酶的Km是多少？（3）若I表示竞争性抑制剂，KI=4×10-5mol/L，当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时，V是多少？（4）若I是非竞争性抑制剂，在KI、[S]和[I]条件与（3）中相同时，V是多少？（2）计算[S]=1.0×10-6mol/L和[S]=1.0×10-1mol/L时的v？（3）计算[S]=2.0×10-3mol/L或[S]=2.0×10-6mol/L时最初5min内的产物总量？（4）假如每一个反应体系中酶浓度增加到4倍时，Km，Vmax是多少？12．答：（1）当[S]=Km时，V=1/2Vmax，则Vmax=2×35=70μmol/min；（2）因为V=Vmax/(1Km/[s]),所以Km=(Vmax/V-1)[s]=1.5×10-5mol/L；（3）因为[S]>>Km,[I],所以V=Vmax=70μmol/min；（4）V=Vmax/(1[I]/Ki)=40μmol/min。13．在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？13．答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。P10简答题1．将核酸完全水解后可得到哪些组分?DNA和RNA的水解产物有何不同？1．答：核酸完全水解后可得到碱基、戊糖、磷酸三种组分。DNA和RNA的水解产物戊糖、嘧啶碱基不同。2．计算下列各题：（1）T7噬菌体DNA，其双螺旋链的相对分子质量为2.5×107。计算DNA链的长度（设核苷酸的平均相对分子质量为650）。（2）相对分子质量为130×106的病毒DNA分子，每微米的质量是多少？（3）编码88个核苷酸的tRNA的基因有多长？（4）编码细胞色素C（104个氨基酸）的基因有多长（不考虑起始和终止序列）？（5）编码相对分子质量为9.6万的蛋白质的mRNA，相对分子质量为多少（设每个氨基酸的平均相对分子量为120）？2．答：（1）(2.5×107/650)×0.34=1.3×104nm=13μm。（2）650/0.34=1.9×106/μm。（3）88×0.34nm=30nm=0.3μm。（4）104×3×0.34=106nm≈0.11μm。（5）(96000/120)×3×320=76800。3．对一双链DNA而言，若一条链中（AG）/（TC）=0.7，则：（1）互补链中（AG）/（TC）=？（2）在整个DNA分子中（AG）/（TC）=？（3）若一条链中（AT）/（GC）=0.7，则互补链中（AT）/（GC）=？（4）在整个DNA分子中（AT）/（GC）=？3．答：（1）设DNA的两条链分别为α和β，那么：A=βT，Tα=Aβ，Gα=Cβ，：Cα=Gβ，因为，(AαGα)/（TβCβ）=(AαGα)/（AβGβ）=0.7所以，互补链中（AβGβ）/（TβCβ）=1/0.7=1.43（2）在整个DNA分子中，因为A=T，G=C，所以，AG=TC，（AG）/（TC）=1（3）假设同（1），则AαTα=Tβ Aβ，GαCα=CβGβ，所以，（AαTα）/（GαCα）=（AβTβ）/（GβCβ）=0.7（4）在整个DNA分子中（AαTαAβTβ）/（GαCαGβCβ）=2（AαTα）/2（GαCα）=0.74．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？4．答：将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。5．在pH7.0，0.165mol/LNaCl条件下，测得某一DNA样品的Tm为89.3℃。求出四种碱基百分组成。5．答：为（GC）%=(Tm–69.3)×2.44×%=(89.3-69.3)×2.44×%=48.8%G=C=24.4%(AT)%=1－48.8%=51.2%A=T=25.6%6． 述下列因素如何影响DNA的复性过程：（1）阳离子的存在；（2）低于Tm的温度；（2）高浓度的DNA链。6．答：（1）阳离子的存在可中和DNA中带负电荷的磷酸基团，减弱DNA链间的静电作用，促进DNA的复性；（2）低于Tm的温度可以促进DNA复性；（3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会，从而促进DNA复性。7．核酸分子中是通过什么键连接起来的？7．答：核酸分子中是通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来的。8．DNA分子二级结构有哪些特点？8．答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。 9．在稳定的DNA双螺旋中，哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？9．答：在稳定的DNA双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。10．简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。10．答：tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。（2）叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。（3）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。11．用1mol/L的KOH溶液水解核酸，两类核酸（DNA及RNA）的水解有何不同？11．答：不同。RNA可以被水解成单核苷酸，而DNA分子中的脱氧核糖2’碳原子上没有羟基，所以DNA不能被碱水解。12．如何将分子量相同的单链DNA与单链RNA分开？12．答：（1）用专一性的RNA酶与DNA酶分别对两者进行水解。（2）用碱水解。RNA能够被水解，而DNA不被水解。（3）进行颜色反应。二苯胺试剂可以使DNA变成蓝色；苔黑酚（地衣酚）试剂能使RNA变成绿色。（4）用酸水解后，进行单核苷酸的 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（层析法或电泳法），含有U的是RNA，含有T的是DNA。13．计算下列各核酸水溶液在pH7.0，通过1.0cm光径杯时的260nm处的A值（消光度）。已知：AMP的摩尔消光系数A260=15400GMP的摩尔消光系数A260=11700CMP的摩尔消光系数A260=7500UMP的摩尔消光系数A260=9900dTMP的摩尔消光系数A260=9200求：（1）32μmol/LAMP，（2）47.5μmol/LCMP，（3）6.0μmol/LUMP的消光度，（4）48μmol/LAMP和32μmol/LUMP混合物的A260消光度。(5)A260=0.325的GMP溶液的摩尔浓度(以摩尔/升表示，溶液pH7.0)。(6)A260=0.090的dTMP溶液的摩尔浓度(以摩尔/升表示，溶液pH7.0)。13．答：已知：（1）32μmol/LAMP的A260消光度A260=32×10-6×15400=0.493（2）47.5μmol/LCMP的A260消光度A260=47.5×10-6×7500=0.356（3）6.0μmol/LUMP的A260消光度A260=6.0×10-6×9900=0.0594（4）48μmol/LAMP和32μmol/LUMP混合物的A260消光度A260=32×10-6×990048×10-6×15400=0.493=1.056（5）0.325/11700=2.78×10-5mol/L（6）0.090/9200=9.78×10-6mol/L14．如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA量为6.4×109个碱基对。试计算人体DNA的总长度是多少？是太阳-地球之间距离（2.2×109公里）的多少倍？14．答：（1）每个体细胞的DNA的总长度为：6.4×109×0.34nm=2.176×109nm=2.176m（2）人体内所有体细胞的DNA的总长度为：2.176m×1014=2.176×1011km（3）这个长度与太阳-地球之间距离（2.2×109公里）相比为：2.176×1011/2.2×109=99倍15．指出在pH2.5、pH3.5、pH6、pH8、pH11.4时，四种核苷酸所带的电荷数（或所带电荷数多少的比较），并回答下列问题：（1）电泳分离四种核苷酸时，缓冲液应取哪个pH值比较合适？此时它们是向哪一极移动？移动的快慢顺序如何？（2）当要把上述四种核苷酸吸附于阴离子交换树脂柱上时，应调到什么pH值？（3）如果用洗脱液对阴离子交换树脂上的四种核苷酸进行洗脱分离时，洗脱液应调到什么pH值？这四种核苷酸上的洗脱顺序如何？为什么？15．答：种核苷酸带电荷情况：pH2.5pH3.5pH6pH8pH11.4UMP负电荷最多-1-1.5-2-3GMP负电荷较多-0.95-1.5-2-3AMP负电荷较少-0.46-1.5-2-2CMP带正电荷-0.16-1.5-2-2（1）电泳分离四种核苷酸时应取pH3.5的缓冲液，在该pH值时，这四种单核苷酸之间所带负电荷差异较大，它们都向正极移动，但移动的速度不同，依次为：UMP>GMP>AMP>CMP（2）应取pH8.0，这样可使核苷酸带较多负电荷，利于吸附于阴离子交换树脂柱。虽然pH11.4时核苷酸带有更多的负电荷，但pH过稿对树脂不利。（3）洗脱液应调到pH2.5。当不考虑树脂的非极性吸附时洗脱顺序为CMP>AMP>UMP>GMP（根据pH2.5时核苷酸负电荷的多少来决定洗脱速度），但实际上核苷酸和聚苯乙烯阴离子交换树脂之间存在着非极性吸附，嘌呤碱基的非极性吸附是嘧啶碱基的3倍。静电吸附与非极性吸附共同作用的结果使洗脱顺序为：CMP>AMP>UMP>GMP。P13简答题1.简述维生素K的主要生物功能？2.缺乏叶酸为什么会导致巨红细胞性贫血病？P16简答题（六）问答题（解题要点）1．常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么?1．答：常见的呼吸链电子传递抑制剂有：（1）鱼藤酮（rotenone）、阿米妥（amytal）、以及杀粉蝶菌素（piericidin-A），它们的作用是阻断电子由NADH向辅酶Q的传递。鱼藤酮是从热带植物（Derriselliptiee）的根中提取出来的化合物，它能和NADH脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别NADH呼吸链与FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。杀粉蝶菌素A是辅酶Q的结构类似物，由此可以与辅酶Q相竞争，从而抑制电子传递。（2）抗霉素A（antimycinA）是从链霉菌分离出的抗菌素，它抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。（3）氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子细胞色素aa3向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。2．氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机理是什么？2．答：氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNˉ的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aa3的氧化形式——高价铁Fe3＋以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa3，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给O2，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。而亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2＋氧化为Fe3＋。部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe2＋被氧化成Fe3＋——高铁血红蛋白，且含量达到20%-30%时，高铁血红蛋白（Fe3＋）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aa3的结合，从而使细胞色素aa3的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CNˉ。因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CNˉ可被转变为无毒的SCNˉ，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。3．在磷酸戊糖途径中生成的NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进一步氧化？3．答：葡萄糖的磷酸戊糖途径是在胞液中进行的，生成的NADPH具有许多重要的生理功能，其中最重要的是作为合成代谢的供氢体。如果不去参加合成代谢，那么它将参加线粒体的呼吸链进行氧化，最终与氧结合生成水。但是线粒体内膜不允许NADPH和NADH通过，胞液中NADPH所携带的氢是通过转氢酶催化过程进人线粒体的：（1）NADPHNAD＋→NADP十NADH（2）NADH所携带的氢通过两种穿梭作用进人线粒体进行氧化：aα-磷酸甘油穿梭作用；进人线粒体后生成FADH2。b苹果酸穿梭作用；进人线粒体后生成NADH。4．在体内ATP有哪些生理作用？4．答：ATP在体内有许多重要的生理作用：（1）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成ATP的方式贮存起来，因此ATP是生物氧化中能量的暂时贮存形式。（2）是机体其它能量形式的来源：ATP分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。体内某些合成反应不一定都直接利用ATP供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。如糖原合成需UTP供能；磷脂合成需CTP供能；蛋白质合成需GTP供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于ATP。（3）可生成cAMP参与激素作用：ATP在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成cAMP，作为许多肽类激素在细胞内体现生理效应的第二信使。5．有人曾经考虑过使用解偶联剂如2,4-二硝基苯酚（DNP）作为减肥药，但很快就被放弃使用，为什么？5．答：DNP作为一种解偶联剂，能够破坏线粒体内膜两侧的质子梯度，使质子梯度转变为热能，而不是ATP。在解偶联状态下，电子传递过程完全是自由进行的，底物失去控制地被快速氧化，细胞的代谢速率将大幅度提高。这些将导致机体组织消耗其存在的能源形式，如糖原和脂肪，因此有减肥的功效。但是由于这种消耗是失去控制的消耗，同时消耗过程中过分产热，这势必会给机体带来强烈的副作用。6．某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸形式，试提出一种可能的机制。6．答：某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸形式，这种呼吸形式可能并不需要细胞色素氧化酶，而是通过其他的对氰化物不敏感的电子传递体将电子传递给氧气。7．什么是铁硫蛋白？其生理功能是什么？7．答：铁硫蛋白是一种非血红素铁蛋白，其活性部位含有非血红素铁原子和对酸不稳定的硫原子，此活性部位被称之为铁硫中心。铁硫蛋白是一种存在于线粒体内膜上的与电子传递有关的蛋白质。铁硫蛋白中的铁原子与硫原子通常以等摩尔量存在，铁原子与蛋白质的四个半胱氨酸残基结合。根据铁硫蛋白中所含铁原子和硫原子的数量不同可分为三类：FeS中心、Fe2-S2中心和Fe4-S4中心。在线粒体内膜上，铁硫蛋白和递氢体或递电子体结合为蛋白复合体，已经证明在呼吸链的复合物I、复合物Ⅱ、复合物Ⅲ中均结合有铁硫蛋白，其功能是通过二价铁离子和三价铁离子的化合价变化来传递电子，而且每次只传递一个电子，是单电子传递体。8．何为能荷？能荷与代谢调节有什么关系？8．答：细胞内存在着三种经常参与能量代谢的腺苷酸，即ATP、ADP和AMP。这三种腺苷酸的总量虽然很少，但与细胞的分解代谢和合成代谢紧密相联。三种腺苷酸在细胞中各自的含量也随时在变动。生物体中ATP-ADP-AMP系统的能量状态（即细胞中高能磷酸状态）在数量上衡量称能荷。能荷的大小与细胞中ATP、ADP和AMP的相对含量有关。当细胞中全部腺苷酸均以ATP形式存在时，则能荷最大，为100‰，即能荷为满载。当全部以AMP形式存在时，则能荷最小，为零。当全部以ADP形式存在时，能荷居中，为50％。若三者并存时，能荷则随三者含量的比例不同而表现不同的百分值。通常情况下细胞处于80‰的能荷状态。能荷与代谢有什么关系呢？研究证明，细胞中能荷高时，抑制了ATP的生成，但促进了ATP的利用，也就是说，高能荷可促进分解代谢，并抑制合成代谢。相反，低能荷则促进合成代谢，抑制分解代谢。能荷调节是通过ATP、ADP和AMP分子对某些酶分子进行变构调节进行的。例如糖酵解中，磷酸果糖激酶是一个关键酶，它受ATP的强烈抑制，但受ADP和AMP促进。丙酮酸激酶也是如此。在三羧酸环中，丙酮酸脱氢酶、柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶等，都受ATP的抑制和ADP的促进。呼吸链的氧化磷酸化速度同样受ATP抑制和ADP促进。9．氧化作用和磷酸化作用是怎样偶联的？9．答：目前解释氧化作用和磷酸化作用如何偶联的假说有三个，即化学偶联假说、结构偶联假说与化学渗透假说。其中化学渗透假说得到较普遍的公认。该假说的主要内容是：（1）线粒体内膜是封闭的对质子不通透的完整内膜系统。（2）电子传递链中的氢传递体和电子传递体是交叉排列，氢传递体有质子（H＋）泵的作用，在电子传递过程中不断地将质子（H＋）从内膜内侧基质中泵到内膜外侧。（3）质子泵出后，不能自由通过内膜回到内膜内侧，这就形成内膜外侧质子（H＋）浓度高于内侧，使膜内带负电荷，膜外带正电荷，因而也就形成了两侧质子浓度梯度和跨膜电位梯度。这两种跨膜梯度是电子传递所产生的电化学电势，是质子回到膜内的动力，称质子移动力或质子动力势。（4）一对电子（2eˉ）从NADH传递到O2的过程中共有3对H十从膜内转移到膜外。复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ着质子泵的作用，这与氧化磷酸化的三个偶联部位一致，每次泵出2个H十。（5）质子移动力是质子返回膜内的动力，是ADP磷酸化成ATP的能量所在，在质子移动力驱使下，质子（H＋）通过F1F0-ATP合酶回到膜内，同时ADP磷酸化合戚ATP。P20简答题1．糖类物质在生物体内起什么作用？答：（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的能量，供生命活动的需要。（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。（3）在细胞中糖类物质与蛋白质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。2．为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路？答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。3．糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。（3）脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。（4）酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。4．什么是乙醛酸循环？有何意义？答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。循环每一圈消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖5．磷酸戊糖途径有什么生理意义？乙醛酸循环的意义：（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。6．为什么糖酵解途径中产生的NADH必须被氧化成NAD才能被循环利用？答：（1）产生的5-磷酸核糖是生成核糖，多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料。（2）生成的NADPHH是脂肪酸合成等许多反应的供氢体。（3）此途径产生的4-磷酸赤藓糖与3-磷酸甘油酸可以可成莽草酸，进而转变为芳香族氨基酸。（4）途径产生的NADPHH可转变为NADHH，进一步氧化产生ATP，提供部分能量。7．糖分解代谢可按EMP-TCA途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是什么？答：糖分解代谢可按EMP-TCA途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是能荷水平，能荷低时糖分解按EMP-TCA途径进行，能荷高时可按磷酸戊糖途径8.试说明丙氨酸的过程成糖过程9．糖酵解的中间物在其它代谢中有何应用？答：磷酸二羟丙酮可还原a-磷酸甘油，后者可而参与合成甘油三酯和甘油磷脂。3-磷酸甘油酸是丝氨酸的前体，因而也是甘氨酸和半胱氨酸的前体。磷酸烯醇式丙酮酸两次用于合成芳香族氨基酸的前体---分支酸。它也用于ADP磷酸化成ATP。在细菌，糖磷酸化反应（如葡萄糖生成6-磷酸葡萄糖）中的磷酸基不是来自ATP，而是来自磷酸烯醇式丙酮酸。丙酮酸可转变成丙氨酸；它也能转变成羟乙基用以合成异亮氨酸和缬氨酸（在后者需与另一分子丙酮酸反应）。两分子丙酮酸生成a-酮异戊酸，进而可转变成亮氨酸。10．琥珀酰CoA的代谢来源与去路有哪些？答：（1）琥珀酰CoA主要来自糖代谢，也来自长链脂肪酸的ω-氧化。奇数碳原子脂肪酸，通过氧化除生成乙酰CoA，后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外，蛋氨酸，苏氨酸以及缬氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰CoA。（2）琥珀酰CoA的主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2和H2O。琥珀酰CoA在肝外组织，在琥珀酸乙酰乙酰CoA转移酶催化下，可将辅酶A转移给乙酰乙酸，本身成为琥珀酸。此外，琥珀酰CoA与甘氨酸一起生成δ-氨基-γ-酮戊酸（ALA），参与血红素的合成。P23简答题1.按下述几方面，比较脂肪酸氧化和合成的差异？（1）进行部位， （2）酰基载体 （3）所需辅酶 （4）β-羟基中间物的构型 （5）促进过程的能量状态（6）合成和降解的方向 （7）酶系统2.在脂肪生物合成过程中，软脂酸和硬脂酸是怎样合成的？3.什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？4.在脂肪酸合成中，乙酰CoA.羧化酶起什么作用？5.说明动物、植物、细菌在合成不饱和脂肪酸方面的差异？.7（2）.1mol甘油完全氧化成co2和水时生成时净生成可生成多少molATP？假设在外生成NADH都通过磷酸甘油穿梭进入线粒体。6（3）.1mol软脂酸完全氧化成co2和水时生成时净生成可生成多少molATP？若1g软脂酸完全氧化时的⊿G0‘=9kcal，软脂酸的分子量为256.4，试求能量转化为ATP的效率。P26简答题1.举例说明氨基酸的降解通常包括哪些方式？2.用反应式说明α-同戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与？3.什么是尿素循环，有何生物学意义？4.什么是必须氨基酸和非必需氨基酸？5.为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？6.核酸酶包括哪几种主要类型7.嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样8.嘧啶核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样P31简答题7.简述基因工程过程4.简述DNA复制时酶系1.简述中心法则P35简答题1．什么m7GTP能够抑制真核细胞的蛋白质合成，但不抑制原核细胞的蛋白质合成？相反人工合成的SD序列能够抑制原核细胞的蛋白质合成，但不抑制真核细胞的蛋白质合成？1．答：m7GTP之所以能够抑制真核细胞的蛋白质合成是因为它是真核细胞mRNA的5ˊ帽子结构的类似物，能够竞争性的结合真核细胞蛋白质合成起始阶段所必需的帽子结合蛋白（一种特殊的起始因子）原核细胞mRNA的5ˊ端没有帽子结构，因此m7GTP不会影响到它翻译的起始。SD序列是存在于原核细胞mRNA的5ˊ端非编码区的一段富含嘌呤碱基的序列，它能够与核糖体小亚基上的16SrRNA的3ˊ端的反SD序列通过互补结合，这种结合对原核细胞翻译过程中起始密码子的识别非常重要，将人工合成的SD序列加到翻译体系中，必然会干扰到mRNA所固有的SD序列与16SrRNA的反SD序列的相互作用，从而竞争性抑制原核细胞蛋白质合成的起始。2．遗传密码如何编码？有哪些基本特性？2．答：mRNA上每3个相邻的核苷酸编成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信（4种核苷酸共组成64个密码子）。其特点有：①方向性：编码方向是5ˊ→3ˊ；②无标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；③简并性：除了Met和Trp各只有一个密码子之外，其余每种氨基酸都有2—6个密码子；④通用性：不同生物共用一套密码；⑤摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用，而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。3．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？3．答：在蛋白质合成中，tRNA起着运载氨基酸的作用，将氨基酸按照mRNA链上的密码子所决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所——核糖体的特定部位。tRNA是多肽链和mRNA之间的重要转换器。①其3ˊ端接受活化的氨基酸，形成氨酰-tRNA②tRNA上反密码子识别mRNA链上的密码子③合成多肽链时，多肽链通过tRNA暂时结合在核糖体的正确位置上，直至合成终止后多肽链才从核糖体上脱下。4．mRNA遗传密码排列顺序翻译成多肽链的氨基酸排列顺序，保证准确翻译的关键是什么？4．答：保证翻译准确性的关键有二：一是氨基酸与tRNA的特异结合，依靠氨酰-tRNA合成酶的特异识别作用实现；二是密码子与反密码子的特异结合，依靠互补配对结合实现，也有赖于核蛋白体的构象正常而实现正常的装配功能。5．述真核生物反式作用因子与DNA靶区和RNA聚合酶相互作用的基本方式。5．答：这些基本方式主要有锌指、亮氨酸拉链、螺旋—环—螺旋基元，参看名词解释的18、19、22 答案 八年级地理上册填图题岩土工程勘察试题省略号的作用及举例应急救援安全知识车间5s试题及答案 。6．癌基因异常激活有哪些方式？6．答：癌基因异常激活的方式有①癌基因的点突变；②癌基因的扩增；③癌基因或其增强子甲基化程度降低；④增强子等序列的插入对癌基因转录的促进；⑤癌基因易位。7．简述抑癌基因与癌变的关系。7．答：抑癌基因突变失活、缺失或抑癌基因产物失活均可引起细胞癌变。P37简答题（六）问答题1．糖代谢与脂类代谢的相互关系?1.答：（1）糖转变为脂肪：糖酵解所产生的磷酸二羟丙同酮还原后形成甘油，丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A是脂肪酸合成的原料，甘油和脂肪酸合成脂肪。（2）脂肪转变为糖：脂肪分解产生的甘油和脂肪酸，可沿不同的途径转变成糖。甘油经磷酸化作用转变成磷酸二羟丙酮，再异构化变成3-磷酸甘油醛，后者沿糖酵解逆反应生成糖；脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A，在植物或微生物体内可经乙醛酸循环和糖异生作用生成糖，也可经糖代谢彻底氧化放出能量。（3）能量相互利用：磷酸戊糖途径产生的NADPH直接用于脂肪酸的合成，脂肪分解产生的能量也可用于糖的合成。2．糖代谢与蛋白质代谢的相互关系?2.答：（1）糖是蛋白质合成的碳源和能源：糖分解代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、4-磷酸赤藓糖等是合成氨基酸的碳架。糖分解产生的能量被用于蛋白质的合成。（2）蛋白质分解产物进入糖代谢：蛋白质降解产生的氨基酸经脱氨后生成α-酮酸，α-酮酸进入糖代谢可进一步氧化放出能量，或经糖异生作用生成糖。3．蛋白质代谢与脂类代谢的相互关系?3.答：（1）脂肪转变为蛋白质：脂肪分解产生的甘油可进一步转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸等，再经过转氨基作用生成氨基酸。脂肪酸氧化产生乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合进入三羧酸循环，能产生谷氨酸族和天冬氨酸族氨基酸。（2）蛋白质转变为脂肪：在蛋白质氨基酸中，生糖氨基酸通过丙酮酸转变成甘油，也可以氧化脱羧后转变成乙酰辅酶A，用于脂肪酸合成。生酮氨基酸在代谢反应中能生成乙酰乙酸，由乙酰乙酸缩合成脂肪酸。丝氨酸脱羧后形成胆氨，胆氨甲基化后变成胆碱，后者是合成磷脂的组成成分。4．简述酶合成调节的主要内容？4.答：（1）转录水平的调节：负调控作用（酶合成的诱导和阻遏）；正调控作用（降解物基因活化蛋白）；衰减作用（衰减子）。（2）转录后的的调节：转录后mRNA的加工，mRNA由细胞核向细胞质的运输，mRNA细胞中的定位和组装。（3）翻译水平的调节：mRNA本身核苷酸组成和排列（如SD序列），反义RNA的活性，mRNA的稳定性等都是翻译水平的调节的重要内容。5．以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调控过程？5.答：（1）乳糖操纵子：操纵子是指在转录水平上控制基因表达的协调单位，包括启动子（P）、操纵基因（O）和在功能上相关的几个结构基因，操纵子可受调节基因的控制。乳糖操纵子是三种乳糖分解酶的控制单位。（2）阻遏过程：在没有诱导物（乳糖）情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与操纵基因结合，操纵基因被关闭，操纵子不转录。（3）诱导过程：当有诱导物（乳糖）的情况下，调节基因产生的活性阻遏蛋白与诱导物结合，使阻遏蛋白构象发生改变，失去与操纵基因结合的能力，操纵基因被开放，转录出三种乳糖分解酶（LacZ、LacY、LacA）。6．以糖原磷酸化酶激活为例，说明级联系统是怎样实现反应信号放大的？6.答：（1）级联系统：在连锁代谢反应中一个酶被激活后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号的逐级放大，这样的连锁代谢反应系统称为级联系统。糖原磷酸化酶的激活过程就是一个例子。（2）放大过程：a-激素（如肾上腺素）使腺苷酸环化酶活化，催化ATP和生成cAMP。b-cAMP使蛋白激酶活化，使无活力的磷酸化酶b激酶转变成有活力的  磷酸化酶b激酶。c-磷酸化酶b激酶使磷酸化酶b转变成激活态磷酸化酶a。d-磷酸化酶a使糖原分解为磷酸葡萄糖。每次激活都是一次共价修饰，也是对原始信号的一次放大过程。7．二价反馈抑制作用有哪些主要类型？7.答：（1）二价反馈抑制：在有分支的序列反应中，产生两种或两种以上的终产物，都对序列反应开头的酶起反馈抑制作用。（2）主要类型：同工酶反馈抑制；顺序反馈抑制；协同反馈抑制；累积反馈抑制。8．代谢的区域化有何意义？8．答：（1）消除酶促反应之间的干扰。（2）使代谢途径中的酶和辅因子得到浓缩，有利于酶促反应进行。（3）使细胞更好地适应环境条件的变化。（4）有利于调节能量的分配和转换。原装：3．DNA分子二级结构有哪些特点？3．答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36�，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G¡ÔC配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。4．在稳定的DNA双螺旋中，哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？   4.答：在稳定的DNA双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要作用。5．简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。5.答：tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。（2）叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。（3）氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子可与mRNA上的密码子相互识别。（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小9．（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？（2）为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？9．答：（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被消化。 （2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适。10．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？10．答：底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。11．在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？11．答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。12．将下列化学名称与B族维生素及其辅酶形式相匹配？（A）泛酸；（B）烟酸；（C）叶酸；（D）硫胺素；（E）核黄素；（F）吡哆素；（G）生物素。（1）B1 ；（2）B2 ；（3）B3；（4）B5；（5）B6；（6）B7；（7）B11；（8）B12。 (Ⅰ)FMN；(Ⅱ)FAD；(Ⅲ)NAD；(Ⅳ)NADP；(Ⅴ)CoA；(Ⅵ)PLP；(Ⅶ)PMP；(Ⅷ)FH2，FH4；(Ⅸ)TPP。12．答：（A）―（3）―（Ⅴ）；（B）―（4）―（Ⅲ），（Ⅳ）；（C）―（7）―（Ⅷ）；（D）―（1）―（Ⅸ）；（E）―（2）―（Ⅰ），（Ⅱ）；（F）―（5）―（Ⅵ），（Ⅶ）；（G）―（6）13．常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么?13．答：常见的呼吸链电子传递抑制剂有：（1）鱼藤酮（rotenone）、阿米妥（amytal）、以及杀粉蝶菌素（piericidin-A），它们的作用是阻断电子由NADH向辅酶Q的传递。鱼藤酮是从热带植物（Derriselliptiee）的根中提取出来的化合物，它能和NADH脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别NADH呼吸链与FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。杀粉蝶菌素A是辅酶Q的结构类似物，由此可以与辅酶Q相竞争，从而抑制电子传递。（2）抗霉素A（antimycinA）是从链霉菌分离出的抗菌素，它抑制电子从细胞色素b到细胞色素c1的传递作用。（3）氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子细胞色素aa3向氧的传递作用，这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。14．氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机理是什么？14．答：氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNˉ的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aa3的氧化形式高价铁Fe3＋以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa3，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给O2，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。而亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2＋氧化为Fe3＋。部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe2＋被氧化成Fe3＋高铁血红蛋白，且含量达到20%-30%时，高铁血红蛋白（Fe3＋）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aa3的结合，从而使细胞色素aa3的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CNˉ。因此，如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则CNˉ可被转变为