生化名词解释 (自动保存的)

第一章糖类α-及β-异头物（αorβanomer）：是指葡萄糖分子形成环状半缩醛结构以后，C1原子也变成了不对称碳原子，半缩醛羟基可产生两种不同的排列方位，因此形成了α-及β-两种异头物，α-型的羟基位于决定构型的羟基的同侧，β-型则位于相反的一侧。醛糖（aldoses）：一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-1）是个醛基。酮糖（ketoses）:一类单糖，该单糖中氧化数最高的碳原子（指定为C-2）是个酮基。单糖（monosaccharide）：由三个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n的简单糖。寡糖（oligoccharide）:由2~20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖（polysacchar）:20个以上的单糖通过通过糖苷键连接形成的聚合物，多糖链可以线性的或带有分支的。还原糖（reducingsugar）：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖。糖脎（phenylosazone）：单糖在加热条件下与过量的苯肼反应时的产物。结合糖：又称复合多糖，是糖与非糖物质共价结合生成的复合物，如糖与脂结合生成糖脂或脂多糖，糖与蛋白质结合生成糖蛋白或蛋白聚糖。糖蛋白（glycoproteins）：是指以蛋白质分子为主体，在一定部位以共价键与若干短链（2~10）糖残基相结合所形成的复合物，在体内具有非常重要的生理作用。蛋白聚糖（proteoglycans）：是指以一种长而不分枝的粘多糖为主体，在糖的某些部位上结合若干肽链而生成的复合物。糖胺聚糖（glycosaminoglycan，GAG）：又称糖胺聚糖，因为有黏性也称粘多糖，属于杂多糖，为部分枝的长链聚合物，由含己糖醛酸（角质素除外）和己糖胺成分的重复二塘单位构成，其通式为：[己糖醛酸己糖胺]n，n随种类而异，一般在30到250之间。二糖单位中至少有一个带有负电荷的羧基或硫酸基。变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同旋光异构体的平衡混合物时发生的旋光变化的现象。淀粉（starch）：一类可作为植物中贮存多糖的葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉，是没有分支的，只是通过α-（1 4）糖苷键连接的葡萄糖残基聚合物。另一种是支链淀粉，是含有分支的α-（1 4）糖苷键连接的葡萄糖残基聚合物，支链在分支点处通过α-（1 4）糖苷键与主链相连。糖原（glycogen）：糖原与淀粉一样都是由葡萄糖通过糖苷键连接起来的均一多糖。也可以说，人和动物体内的淀粉称为糖原。与支链淀粉相比，糖原的分支多，每个分支短，储存在肝内的称为肝糖原，储存在肌肉中的称为肌糖元。极限糊精（limitdexitrin）：是指支链淀粉中带有支链的核心部分，该部分在支链淀粉经淀粉酶水解作用、糖原磷酸化或淀粉磷酸化酶作用下仍然存在。糊精的进一步降解需要α（1 6）糖苷键的水解。NAG和NAM:NAG(N-乙酰氨基葡萄糖)和NAM(N-乙酰胺基半乳糖)是单糖的衍生物，两者交替链接形成肽聚糖的碳骨架，彼此由四个氨基酸组成的短肽链接。果胶（pectic）：是由半乳糖醛酸与它的甲酯所合而成的一类物质，多存在于植物的初生细胞壁和细胞之间的中胶层中，在酸性溶液中凝结成胨。改型淀粉（modifiedstarch）：天然淀粉经过适当的化学处理，引入某些化学基团使分子结构和理化性质发生变化，这种淀粉衍生物称为改型淀粉，如氧化淀粉、磷酸化淀粉(阴离子淀粉)、羧甲基淀粉、阳离子淀粉等等，改型淀粉在工农医等领域中有重要用途。改型纤维素（modifiedcellulose）：将纤维素分子进行化学修饰，所得到的具有特殊化学物理性质的纤维素衍生物称之为改型纤维素，如二乙氨基乙基纤维素（DEAE-纤维素）、羧甲基纤维素（CMC）、磷酸纤维素等均有可交换的离子基团，在生化分析中非常有用。杂多糖：指常由2~4中或更多种不同的单糖或其衍生物组成的多糖，如半纤维素、果胶等。肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。脂多糖（lipopolysaccharide）:是由称脂质A的复脂和杂多糖两部分共价连接而成，为革兰氏阴性细菌细胞壁的特有结构成分，构成外膜外 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 面的主要物质，并赋予这类细胞以亲水表面。旋光率（specificrotation）：亦称比旋光度，是指单位数量物质在特定波长下测定的旋光度。凝集素（lectin）:也可以称为植物凝集素或外源凝集素，为一类非抗体的蛋白质或糖蛋白，它能与糖类转移地非共价结合，并具有凝集细胞和复合糖的作用，广泛的存在于动物、植物和微生物中。糖苷及糖苷键（glycosideandglycosidicbond）：环状单糖的半缩醛（或半缩酮）羟基与另一化合物缩合形成的缩醛（或缩酮）称之为糖苷或苷。糖苷分子中提供半缩醛羟基的糖部分称糖基，与之缩合的“非糖”部分称糖苷配基或配基，这两部分之间的连接键称为糖苷键，糖苷键是可以通过氧、氮（或硫原子）其连接作用，也可以是碳碳直接相连，它们的糖苷分别称为O-苷、N-苷，S-苷或C-苷。差向异构体（epimer）:仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体为差向异构体。葡聚糖：以葡萄糖为单位组成的多糖。葡萄糖凝胶是由细菌葡聚糖（右旋糖苷）长链，用交联剂1-氯2，3环丙烷交联而成的网状结构，用以提纯生物大分子及测定其分子量等。构象（conformation）：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。构型（configuration）：在立体异构中原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。单糖的异构化作用：在单糖的弱碱或稀的强碱溶液中，分子内原子或基团发生重排，转变为另一种单糖的反应。单糖的衍生物：在生物体内，单糖的某些基团发生增减时，就会产生新的化合物质为单糖的衍生物。生物体内单糖的衍生物很多，常见的有单糖的磷酸酯、氨基糖、糖酸、糖醇和肌醇、糖苷等。环糊精：属寡糖类，是软化芽孢杆菌作用于淀粉的产物，由6~8个葡萄糖分子以α-（1  4）-糖苷键连接成的环状结构。分子中无游离的半缩醛羟基，是一种非还原糖。同质多糖：指由同一类型的单糖聚合形成的多糖。第二章脂类和生物膜油脂（triglycerides）：甘油三酯分子中含不饱和的脂肪酸较多时，在室温下为液态，称为油，反之，若饱和脂肪酸较多时，呈固态，称为脂，因此甘油三酯又称为油脂。脂蛋白（lipoprotein）：是由脂类和蛋白质以非共价键（疏水相互作用、范德华力和静电引力）结合而成的生物高分子物质。用去污剂可将蛋白质和脂类分开。组成脂蛋白的成分中，除蛋白质和脂类外，还含有其它一些物质，如核酸、糖类、硫酸、磷酸根等。仅就脂类部分而言，也是比较复杂，有糖脂、磷脂、硫脂、甘油三酯和固醇等成分。脂蛋白不仅是构成生物膜的重要成分，还有运输功能。血浆脂蛋白（plasma lipoprotein）：指血浆中的脂类在血浆中不是以自由状态存在，而是与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白的形式存在。是一种具有运输功能的脂蛋白。根据血浆蛋白的组成成分及密度大小的差别，一般分为四类：即乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白。四种脂蛋白在血液内运输不同的物质：乳糜微粒主要运输外源性脂肪，极低密度脂蛋白运输内源性脂肪，低密度脂蛋白运输胆固醇，高密度脂蛋白运输磷脂及胆固醇。缩醛磷脂（plasmalogen）：也是一种甘油磷脂，它是由一个长链碳氢链取代脂肪酸与甘油第一位碳所连的羟基以醚键相连形成的化合物。酸值（acid numbeer）：油脂在空气中放置过久产生臭味这是由于酸败造成的，中和1g油脂中游离脂肪酸所消耗氢氧化钾的毫克数为酸值。鞘脂（sphingolipids）：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂，一端连接着一个长链的脂肪酸，另一端为一个极性的醇。鞘脂包括鞘磷脂、脑磷脂以及神经节苷脂，一般存在于植物和动物膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。卵磷脂（lecithin）：就是磷脂酰胆碱（PC，phosphatidyl choline）是磷脂酸与胆碱形成的酯。脑磷脂（cephalin）：就是磷脂酰乙醇胺（PE，phosphatidyl ethanolamine），是磷脂酸与乙醇胺形成的酯。鞘糖脂（glycosphinggolipid）：单糖或寡聚糖链与鞘氨醇长链上的碱基或神经酰胺上的氨基以糖苷键相连形成的化合物。人和动物体常见的有中性和酸性两种，其主要代表是脑苷脂和神经节苷脂。鞘磷脂（sphingomyelin）：即鞘氨醇磷脂（phosphosphingolipid），由鞘氨醇，脂肪酸和磷脂酰胆碱（少数是磷脂酰乙醇胺）组成，在高等动物的脑髓鞘和红细胞膜中特别丰富，也存在于许多植物种子中。磷脂（phospholipid）：指含有磷酸和含氮碱基的脂类。包括甘油磷脂和鞘磷脂两类。它们主要参与细胞膜系统的组成，少量存在于细胞的其它部位。甘油磷脂（glycerophospholipid glycerol phosphatide）：也称磷酸甘油酯（phophoglyceride），由甘油、脂肪酸、磷酸和其他基团（如胆碱、氨基乙醇、丝氨酸、酯酰基等中的一或二种）所组成，是磷脂酸的衍生物。前列腺素（prostaglandins，PG）：是一类脂肪酸类激素，主要是二十碳四烯酸和其他多不饱和脂肪酸的衍生物，存在于前列腺的分泌物中，含量极微。其生理作用是刺激平滑肌收缩，在控制血压、神经传递和血液凝固等过程中起重要作用。脂肪酸（fattyacids，FA）：是由一条长的烃链（“尾”）和一个末端羧基（“头”）组成的羧酸。烃链多数是线性的，分支或环状的为数很少。烃链不含双键（或三键）的为饱和脂肪酸（saturatedfattyacid），含一个或多个双键的微不饱和脂肪酸（unsaturatedfattyacid）。只含单个双键的脂肪酸称但不饱和脂肪酸，含两个或两个以上双键的称多不饱和脂肪酸。不同脂肪酸之间的主要区别在于烃链的长度（碳原子数目）、双键数目和位置不同。必需脂肪酸（ossentialfattyacid）：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物油不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。糖脂（glycolipids）：是指糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物。碘值（iodine）：指100g油脂所能吸收的碘的克数他也可以用碘的百分数来表示，通常用它来表示油脂的不饱和程度，在实际碘值测定中，多用溴化碘或氯化碘为卤化试剂。蜡（wax）：是不溶于水的固体，由长链脂肪酸和长链一元醇或固醇形式的酯，其硬度由烃链的长度和饱和度决定。酯键：指脂肪酸羧基的OH与甘油醇基的H脱水后连接成酯的键。生物膜（bioligical membrane）：镶嵌有蛋白质的脂双层，是细胞内模和质膜的总称，起着划分和分隔细胞和细胞器的作用。生物膜也是许多与能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。内在膜蛋白（integralmembraneproteins）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。外周膜蛋白（peripheralmembraneproteins）：通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与莫得内、外表面弱结合的膜蛋白。膜蛋白一旦从膜上释放出来，通常都是水溶性的。“流动镶嵌”模型（fluidmosaicmodel）：是singer在1972年根据膜的不对称性和流动性提出来的。它的中心意思是指“在膜的流动的脂质双分子中，镶嵌着各种球形膜蛋白分子，膜蛋白分子的分布是不均匀和不对称的，膜蛋白分子及膜脂分子是可以沿平面侧向运动的”。生物膜的向前流动模型对于解释许多膜的生理现象，比以前的膜结构模型更深刻更完善。膜锚蛋白：蛋白质通过与聚糖链共价结合，在连接到膜中磷脂酰肌醇分子上，这时，蛋白质已“锚”在膜上，这种被锚在膜上的蛋白质称膜锚蛋白（脂锚定蛋白）。膜锚蛋白有较大的流动性和活动性，易于发挥它的作用。通透系数（permeability）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通道蛋白（channelproteins）：是一种带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小合适的例子和分子从膜的任意方向穿过膜。（膜）孔蛋白（poreproteins）：其含义与通道蛋白类似，只是该术语常用语细菌。第三章蛋白质氨基酸（aminoacids）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。构成天然蛋白质的氨基连接在α-碳原子上，这种氨基酸称α-氨基酸，α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，共有二十种。除α-氨基酸外，细胞还含有其它氨基酸。必需氨基酸（essentialaminoacids）：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸，苏氨酸等氨基酸。非必需氨基酸（nonessential aminoacids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。茚三酮反应（ninhydrinreaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。肽键（peptidebond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。肽（peptide）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。肽单位（peptideunit）：肽键的所有4个原子和与之相连的两个碳原子所组成的基团称为肽单位，是肽链主链的重复结构。肽平面（peptideplane）：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的四个原子和与之相连的两个α-碳原子共处在一个平面上，形成酰胺平面也称肽平面或肽键平面。α-螺旋（α-helix）：是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件，肽链主链骨架围绕中心轴盘旋成螺旋状，称为α-螺旋，典型的α-螺旋的结构特点是:1.蛋白质多肽链像螺旋状结构盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，每上升一圈相当于向上平移0.54nm，即每个氨基酸残基向上升高0.15nm，每个氨基酸残基沿中心轴旋转100°。2.α-螺旋的稳定性是靠链内氢键维持的。相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。氢键是由每个氨基酸残基的N-H与前面隔3个氨基酸的C=O形成的。肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，因此α-螺旋相当稳定。3.α-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质的α-螺旋绝大多数是右手螺旋。亚基（subunit）：是组成蛋白质四级结构最小的共价单位。是指四级结构的蛋白质中具有三级结构的球蛋白称为亚基。它可以由一条肽链组成，也可以由几条肽链通过二硫键连接在一起组成，亚基之间靠次级键连接。变构蛋白：当蛋白质分子同其它物质（如氧、底物、激活剂、抑制剂等）结合时，蛋白质的一个亚基构象发生变化，从而引起其余亚基和整个分子构象和性质发生改变的现象，这种蛋白质叫变构蛋白。寡聚蛋白（oligomericprotein）：由两个或两个以上的亚基组成的蛋白叫寡聚蛋白，如血红蛋白就是由四个亚基组成的寡聚蛋白，组成寡聚蛋白的亚基可以相通，也可以不同。活性肽（activepeptide）：是指在生物体内具有各种特殊生理学功能的长短不同的多肽，如Met-Leu-脑啡肽为五肽，催产素，加压素和谷胱甘肽等。简单蛋白（simpleprotein）：在蛋白质分子中只含有氨基酸的成分，而不含有氨基酸以外的任何成分，这种蛋白质称为简单蛋白质。氢键：氢键是氢原子与两个电负性强的原子（如F、O、N）相结合而形成的弱键。氢原子与一个电负性强的原子以共价键结合以后，还可与第二个电负性强的原子结合，所形成的第二个化学键即氢键。由于蛋白质分子中有较多的氢原子和氧原子，故可形成较多的氢键，无论是肽链与肽链之间，还是一条肽链的不同区段都能形成氢键。二硫键（disulfidebond）：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。范德华力（vanderwaalsforce）：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。结合蛋白（conjugatedprotein）：在蛋白质分子中除了氨基酸成分外，还有其它成分（辅助因子）的存在，即由蛋白质和非蛋白质两部分组成，才能有蛋白质的正常生物活性。这种蛋白质称为结合蛋白。抗原:是指一种能在动物体内引起抗体的产生并与相应抗体起反应的物质，即为抗原。抗原通常是一种蛋白质，也可以是多糖、核酸和其他的某些大分子物质。抗体：在动物体内，由于抗原的入侵而刺激机体产生的一种球状蛋白，它能与相应的抗原专一性结合，这种蛋白质分子叫抗体。抗体是一种免疫球蛋白。超二级结构（super-secondarystructure）：1973年，由Rossman提出的关于蛋白质空间结构的新概念，是指二级结构单元β-折叠股和α-螺旋股，相互聚集形成有规律的更高一级的但又低于三级结构的结构，现在已知的超二级结构由3种基本的组合形式：αα，βαβ和ββ。蛋白质变性（denaturation）：白质为大分子物质，有一定空间结构和生物学功能。在各种化学和物理因素作用下，蛋白质生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其它地物理化学常数发生改变，这种过程成为蛋白质变性。蛋白质复性（renaturation）：在一定条件下，变性的蛋白质恢复原来的构象、性质和生物学功能的过程成为复性。层析（chromatography）：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。离子交换层析（ion-exchangecolumnchromatography）：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。凝胶过滤层析（gelfiltrationchromatography）：也叫分子排阻层析（molecular-exclusionchromatography）。一种利用带孔凝胶做基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。亲和层析（affinitychromatography）：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或其它分子混合物的层析技术。高压液相层析（HPLC，high-pressureliquidchromatography）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。透析和超过滤（dialysisandultrafiltration）：透析和超过滤都是利用蛋白质不能通过半透膜的性质除去样品中小分子的非蛋白物质。具体的操作方法有些不同，透析是将样品装在透析袋，放在无离子水中进行，在透析期间要更换无离子水，直到完成。超过滤是利用压力或离心力强迫水和小分子物质通过半透膜达到纯化蛋白质的目的。盐析（saltingout）：是指在高盐溶液中蛋白质溶解度降低，沉淀析出的现象。盐析作用主要是由于大量中性盐的加入，使水的活度降低，原来溶液中的大部分自由水转变为盐离子的水化水，从而降低蛋白质极性基团与水分子的间的相互作用，破坏蛋白质分子表面的水化层，蛋白质就沉淀析出。常用的饱和硫酸铵沉淀法分离纯化蛋白质就是利用盐析的原理，不同的蛋白质对饱和硫酸铵的要求不同，所以，可以通过饱和硫酸铵的分级沉淀法分离各种蛋白质。盐溶（saltingin）:是指在适当的盐浓度溶液中蛋白质溶解度提高的现象。盐溶作用主要是由于蛋白质分子吸附某种盐离子后，带电表层使蛋白质分子彼此排斥，而蛋白质分子与水分子间的相互作用却加强，因而溶解度提高，利用不同蛋白质盐溶液的要求不同达到分离纯化蛋白质的目的。分子病：是一种遗传性疾病，是指由于DNA分子上结构gene突变，而合成了失去正常生理活性的异常蛋白质，或者是缺乏某种蛋白质，从而影响了机体正常功能而产生的疾病叫分子病。镰状细胞贫血就是一种典型的分子病。镰刀型细胞贫血（sickle-cellanemia）：血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残疾。结构域（domain）:也指功能域，在较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体，缔合而成三级结构，三维实体之间靠松散的肽链连接，这种相对独立的三维实体称为结构域。例如免疫球蛋白就含有12个结构域，每条重链上有四个结构域，每条轻链上有两个结构域。等电点（PI，isoelectricpoint）：对某一种蛋白质而言，当在某一pH时，其所正负电荷恰好相等（静电荷为零）这一pH值称为该蛋白质的等电点。处于等电点的蛋白质分子在电场中既不像阳极移动，也不向阴极移动；在小于等电点的pH的溶液中，蛋白质带正电荷，在电场中向阴极移动；在大于等电点的Phd的溶液中，蛋白质带负电荷，在电场中向阳极移动。蛋白质在等电点时溶解度最小，因此常用此特性来制备或沉淀蛋白质。沉降常数（svedberg）：即每单位引力场沉降分子下沉的速度，它表示沉降分子的大小特性，以S表示，10-13cm/dyn·g为1s。疏水作用力：这是非极性侧链在极性溶剂中，为避开水彼此靠拢所产生的一种内聚力，其本质也是范德华力，主要存在于蛋白质分子的内部结构中。蛋白质（protein）：是由α-氨基酸结合而成的多肽链，再由一条或一条以上的肽链按各种特殊方式组合而成的高分子。免疫球蛋白(immunolobulin)：免疫球蛋白是动物体内的一种球状蛋白，免疫球蛋白G(IgG)是血清中主要抗体，多年来由于IgG的电泳和溶解特性，人们把它统称γ-球蛋白或丙球蛋白，它是被脊椎动物作为抗体而合成。它能与外来的抗原相结合从而引起免疫反应。各种免疫球蛋白的结构都含有四条肽链，两条轻链和两条重链。在免疫球蛋白分子上含有两个抗原结合部位。免疫球蛋白可分为五大类：IgG、IgM、IgA、IgD及IgE。二面角（dihedralangle）：在多肽链里，Cα原子刚好位于互相连接的两个肽平面的交线上。Cα原子上的Cα—N和Cα—C都是单键。可以绕键轴旋转，其中以Cα—N旋转的角度称为ψ，这就是α-C原子上的一对二面角。它决定了由α-碳原子连接的两个肽单位的相对位置。β-折叠或β-折叠片（β-pleatedsheet）：又称为β-结构或β-伸展，是蛋白质中一种常见的二级结构。处于β-折叠构象的多肽链是相当伸展的，不同的肽链间（或同一肽链的不同肽端间）N-H与C=O形成氢键，这些肽链的长轴互相平行，而链间形成的氢键与长轴近似垂直。β-折叠片有两种类型：一种是平行结构，即所有肽链的N末端在同一端；另一种是反向平行结构，即肽链的N末端一顺一反的排列着。β-转角（β-turn）：又称为β-回折、β-弯曲或发卡结构（此处肽链经常出现180°的回折）。是球状蛋白质中的一种二级结构。它是由回折或转弯时形成的。在β-转角中弯曲的第一个氨基酸残基C=O和第四个氨基酸残基的N-H之间形成一个氢键。在β-转角处甘氨酸或脯氨酸出现的概率很高。β-转角在球状蛋白质中含量十分丰富。无规卷曲（randomcoil）：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽端构象，它的结构比较松散。这种结构和α-螺旋、β-折叠、β-转角比较起来是不规则的，但对于一些蛋白质分子来讲，特定的无规卷曲构象是不能被破坏的，否则就失去活性。蛋白质一级结构（primarystructure）：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构，它排除了除氨基酸外α-碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。蛋白质二级结构（secondarystructure）：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。蛋白质三级结构（tertiarystructure）：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步地盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。蛋白质四级结构（quaternary）：有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结构结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电作用力）。免疫沉淀（immunoprecipitate）：抗原和抗体特异性地结合，变成抗原-抗体复合物。这种复合物往往是不溶解的，常从溶液中沉淀出来，这就是免疫沉淀反应。抗原是多价的，抗体是二价的，当抗体与抗原等价存在时将发生最大的交联，产生最大量的免疫沉淀。弹性蛋白（elastin）：弹性蛋白是动物结缔组织中一种最重要的蛋白质组分。弹性是它最重要的特性。组成弹性蛋白的基本单位是弹性蛋白原。弹性蛋白原由两个螺旋区段组成，这种螺旋与α-螺旋击胶原得三股螺旋都不同，而是一种特殊的螺旋结构。同源蛋白（homologousprotein）：在不同的机体中实现同一功能的蛋白质称为同源蛋白。如细胞色素c在不同的种属中的分子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以看出生物亲缘关系的远近。协同效应（synergismorsynergisticeffect）：别构效应的一种特殊类型，是亚基之间的一种相互作用。是指寡聚蛋白的某一个亚基与配基（蛋白质本身的作用物）结合时可改变蛋白质其他亚基的构象，进而改变蛋白质生物活性的现象。如血红蛋白就是一种别构蛋白，当它与氧结合时，第一个氧分子与脱氧血红蛋白分子的结合是相当困难的，血红蛋白分子中的一个亚基与氧的结合使亚基本身的构想发生改变，进而影响其它亚基构象的变化，使其它亚基与氧的结合比第一个亚基结合氧更容易，第四个氧分子的结合要比第一个容易几百倍。这种现象说明血红蛋白与氧的结合是协同的结合，称为协同效应。这种协同效应使血红蛋白的氧结合曲线呈S型。协同效应具有重要的生理意义。协同效应可以分为两种：正协同效应和负协同效应。以上实际是正协同效应。负协同效应可以使蛋白或酶分子对被作用物或底物浓度的变化不做出什么反应，从而使某一个生化反应恒定进行。配位键：配位键是两个原子之间形成的共价键，共用电子对由其中的一个原子提供。许多蛋白质分子含有金属离子，如铁氧还蛋白、固氮酶铁蛋白、细胞色素c含有铁离子；胰岛素含有锌离子等等。金属离子与蛋白质的连接往往是配位键。当用螯合剂从蛋白质中除去金属离子时，则蛋白质分子便解离成亚单位，高级结构遭到部分破坏，以致变性失去活性。肌球蛋白（myosin）：肌球蛋白是一种棒状分子。是由六条肽链组成的，其中有两条重链（H-链）和四条轻链（L-链）。相对分子质量450000.两条重链相互缠绕形成一个α-螺旋肽链的尾巴和一个复杂的头部，如豆芽状。四条轻链都分布在头部。在肌球蛋白分子的头部具有ATP酶的活性，它可催化ATP水解放出ADP和磷酸，并放出能量供给肌肉运动。许多肌球蛋白分子共同形成横纹肌的粗丝。肌动蛋白（actin）：肌动蛋白是球状的，简称G-肌动蛋白。由G-肌动蛋白形成念珠一样的纤维状肌动蛋白分子，简称F-肌动蛋白。F-肌动蛋白分子首尾相连形成长链，两根F-肌动蛋白的长链形成双股绳索结构，构成肌肉的细丝。因此，肌动蛋白是形成肌肉细丝的主要成分。肌红蛋白（myoglobin）：肌红蛋白是肌肉的储氧蛋白，有一条肽链（153个氨基酸残基）和一个血红素组成的结合蛋白质。肌红蛋白由八股α-螺旋组成一个扁平的分子。辅基血红素处于肌红蛋白分子表面的一个空穴内。血红素中的二价铁有六个配位体，四个与血红素的卟啉环的N结合，另两个配位价分别与F8的His残基咪唑环上的N结合及与氧分子结合。血红蛋白（hemoglobin）：血红蛋白是一种含有血红素的寡聚体蛋白，有四个亚基组成。成人的红细胞中含有两种血红蛋白，一种为HbA1，占血红蛋白总量的96%以上，另一种为HbA2，占血红蛋白总量的2%左右。在胎儿的红细胞中含有另一种血红蛋白，称为HbF。这三种血红蛋白的亚基组成如下：HbA1为α2β2，HbA2为α2δ2，HbF为α2γ2.氧化它们的分子中都有两个共同的α-亚基（141个残基），β，δ和γ亚基都由不同的146个氨基酸残基组成。血红蛋白的生物功能主要是氧气和二氧化碳。波尔效应（Bohreffect）：增加CO2的分压，提高CO2的浓度，能够提高血红蛋白亚基的协同效应，降低血红蛋白对氧的亲和力。并且发现增加H浓度或降低pH值，也能增加亚基协同效应，促进血红蛋白释放氧。反之高浓度的O2或增加O2的分压，都将促进脱氧血红蛋白分子释放H和CO2.这些相互有关的现象称为波尔效应。波尔效应主要是描述H或pH值及CO2分压的变化，对血红蛋白结合氧的影响，它具有重要的生理意义。别构效应（allostericeffect）：别构效应又称为边沟效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。这里的别构效应可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。球状蛋白和球蛋白：球状蛋白其多肽链所盘绕成的立体结构为程度不同的球状分子。而球蛋白是一种球状的单纯蛋白质，它不溶于水，溶于稀盐溶液，可被50%饱和硫酸铵溶液所沉淀。纤维蛋白（fibrousproteins）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链。许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。角蛋白（keratins）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成的不溶于水的起着保护或结构作用的蛋白质。胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织中最丰富的一种结构蛋白，它是由原胶原蛋白分子组成，原胶原蛋白是一种具有右手螺旋结构的蛋白。每个原胶原蛋白分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。电泳：带电荷的蛋白质或核酸分子在电场中移动的现象称为电泳。凝胶电泳（gelelectrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）：在有去污剂十二烷基硫酸钠存在的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分子大小分离的，而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。等电聚焦电泳（IFE，isoelectricfocusingelectrophoresis）：利用特殊的一种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个pH梯度，电泳时每种蛋白质就迁移到它的等电点处，即梯度中的，某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳（two-dimensionalelectrophoresis）：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照PI分离），然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小)，经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。Edman降解（edmandegradation）：从多肽游离的N末端测定氨基酸的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮讲解循环。非编码氨基酸：除组成蛋白质的20种氨基酸外，还有一些α-氨基酸，如鸟氨酸，同型半胱氨酸，焦谷氨酸等。因遗传基因中无响应的密码，不能编码于蛋白质分子中，被统称为非编码氨基酸。第四章酶单体酶（monomericenzyme）：一般是由一条肽链组成，多是催化水解反应的酶，相对分子量在13000~35000之间，如胃蛋白酶、胰蛋白酶、核糖核酸酶等都属于单体酶。寡聚酶（oligomericenzyme）：是由两个或两个以上亚基组成的酶，这些亚基可以是相同的，也可以是不同的，绝大多数都含有偶数亚基，亚基之间靠次级键结合，彼此容易分开，其相对分子量一般都大于35000，大多数寡聚酶的聚合形式是活性型，解聚形式是失活型。多酶复合体（multienzymecomplex）：指在机体内，经常有一系列的酶以特定的方法组合在以特定的位点，协同的完成某一个生化反应，这些酶的组合体，就是多酶复合体或多酶复合物。单纯酶（simpleprotein）：这是从化学组成上来描述的，只有蛋白质组成，而不含有其它物质，如脲酶、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。全酶（holoenzyme）：是酶的一种由酶蛋白和辅助因子（包括金属离子及有机化合物）结合后所形成的复合物称为全酶。即全酶=酶蛋白辅助因子辅酶（coenzyme）：是指与酶蛋白结合比较疏松的小分子有机物质，用透析的方法很容易与蛋白质相分开，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ辅基（prostheticgroup）：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉，就属于辅基。脱辅基酶蛋白（apoenzyme）：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。活化能（activationenergy）：将一摩尔反应底物中的所有分子由基态转化为过渡态所需要的能量。酸-碱催化（acid-basecatalysis）：质子转移加速反应的催化作用。共价催化（covalentcatalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化方式进行的。靠近效应（proximityeffect）：非酶促反应或酶促反应速率的增加是由于活性部位处反应剂有效浓度增大（底物靠近活性部位）的结果，这将导致更频繁的形成过渡态。同工酶（isozyme或isoenzyme）：是指能催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶，它们不仅存在于同一个体的不同组织中，甚至可以存在于同一组织，同一细胞的不同亚细胞结构中。别构酶（allosericenzyme）：一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成，这种酶除了有和底物结合和催化底物的活性部位，也有和调节物或效应物结合的调节部位，当调节物和调节部位结合时会引起酶分子构象发生变化而导致酶活性的变化。异构酶（isomerase）：是指能催化各种同分异构体相互转变的酶。调节酶（regulatoryenzyme）：是指对代谢途径的反应速度起调节作用的酶。他们的分子一般具有明显的活性部位和调节部位，其催化能力可因与调节剂结合而改变，有调节代谢反应的功能，调节酶一般分为别构酶和共价调节酶。诱导酶（inducedenzyme）：是指当生物体或细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著提高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。酶原（zymogen或proenzyme）：是活性酶的前体，有一些酶刚刚从活细胞分泌出来时，没有催化活性，经过适当物质激活后，除去一些肽段，酶原的结构发生了变化，结果显现出酶的活性，这类酶的无活性前体称为酶原。如胃蛋白酶原、胰蛋白酶原、凝血酶原等。米氏常数（Michaelis-constant）：当酶反应速度为最大反应速度一般时的底物浓度称为米氏常数，这是每一个酶的特征参数。米氏方程（Michaelis-mentenequation）：表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度[s]关系的速度方程，v=[s]/(Km[s])。双倒数作图（double-reciprocalplot）：也称之为Lineweaver-Burk作图。一个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓度的倒数（1/[s]）的作图。X和Y轴上的截距分别表示米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）的倒数。别构效应（allostericeffect）：一个分子可以通过分子内某一部分的结构改变，而导致活性改变的现象，即别构效应，也可称为变构效应。经常研究的是酶的别构效应，然而除了酶以外，如血红蛋白也有别构效应。催化部位：酶分子中参与和引起底物结构发生变化的部位。结合部位：酶分子中参与和底物结合的部位。溶酶体：是细胞中的一种细胞器，在细胞内的主要功能是负责各类生物大分子的降解。它和高尔基体、质膜的内吞密切相关。克隆酶：用DNA重组技术生产的酶。突变酶：先对酶基因进行定位突变，再用DNA重组技术生产的酶。酶反应初速度（initialspeed）：以时间为横坐标，以产物或底物量的变化为纵坐标作图。与最初一段时间相应曲线的斜率，就是酶反应的初速度，它可代表酶的活性。底物饱和浓度：底物浓度增大而酶反应速度不再升高时的极限底物浓度，即为底物饱和浓度，在这浓度下，酶反应接近零级反应最大速度：在底物达到饱和浓度时，测到的酶反应速度为最大速度。竞争性抑制作用（competitiveinhibition）：酶的活性中心：指在一级结构中可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三级结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间结构。对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。必需基团：是酶表现催化所必需的部分，是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团，它包括活性部位，但不一定就是活性部位。酶的抑制作用：凡使酶活力下降但不引起酶蛋白变性的作用称为酶的抑制作用，它只改变酶活性中心的化学性质。酶的失活作用：酶蛋白变性引起酶活力的丧失称为酶的失活作用，它是酶空间结构发生破坏的结果。酶的活力单位（activeunit，U）：表示酶活力大小所用的单位，常用U表示。1U指在特定条件下，一分钟内转化1μM底物的酶量。这里的特定条件是：温度25℃，其他条件采用最适。催化常数（catalysisnumber）（Kcat）：也称之为转化数。一个动力学常数，是在底物浓度处于饱和状态下，一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（Vmax/[E]）,，或者是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的摩尔数。酶的比活力（specificactivity）：是指每mg酶蛋白具有的酶活力单位。一般用U/mg蛋白表示，或用Kat/mg表示。酶活力（enzymeactivity）：也称酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。酶（enzyme）：酶是由活细胞产生的，除少数是RNA外，几乎都是对底物具有极高催化效能和高度专一性的蛋白质，又称其为生物催化剂。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后再到达作用部位时由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程，如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。丝氨酸蛋白酶（serineprotease）：活性部位含有在催化期间起着亲核体作用的丝氨酸残基的蛋白酶。别构调节物（allostericmodulator）：也称之为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是激活剂或抑制剂。共价调节酶：由于其它的酶对某一酶的结构进行共价修饰而使其在活性形式与非活性（或高活性与低活性）形式之间相互转变，这种调节酶即为共价调节酶。激活剂：凡能提高酶活性的物质均称为激活剂。其中大部分为离子或简单的有机化合物，另外还有对酶原起激活作用的具有蛋白质性质的大分子物质。抑制剂：凡能使酶分子上的某些必需基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，而致使酶反应速度降低的物质。齐变模式（concertedmodel）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式。按照最简单齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构象在T(对底物亲和力低的构象)和R(对底物亲和性高的构象)之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有同样的构象，或是T或是R构象。序变模式（sequentialmodel）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，以及使相邻亚基的构象发生很大的变化。按照序变模式，只有一个亚基对配体具有很高的亲和性。酶的专一性：即特异性，是指酶催化特定的底物发生一定的化学反应生成特定产物的特性。非竞争性抑制作用（noncompetitiveinhibition）：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成EI或ESI复合物，从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆作用，不能通过增加底物浓度的方法解除。反竞争性抑制作用（uncompetitiveinhibition）：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km值都变小，但Vmax/Km比值不变。不可逆抑制作用与可逆抑制作用：前者是指某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。后者则是指抑制剂以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢复活性。转换率：或称酶变率、周转数或催化常数。即酶促活力的衡量，以分子活性或催化中心活力表示。转换率的求取可由V/[E0]。固相酶：指将分离纯化得到的水溶性酶，用物理或化学方法处理，使酶与一惰性载体连接起来或将酶包起来做成一种不溶于水的酶。酶的绝对专一性：指酶只能作用于一个底物，而不作用与任何其他物质。如脲酶只能催化尿素的水解而对尿素的各种衍生物概不起作用。诱导契合假说：该假说由Koshland提出，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。亲核催化及亲核物质：催化剂将一对电子提供给某一反应物的催化作用称亲核催化。提供电子对的原子或原子团称亲核物质。亲电子催化：催化剂从反应物取得一对电子的催化作用。第五章核酸核酸（nucleicacid）：由单核苷酸通过磷酸二酯键相连而组成的高分子化合物称为核酸。它可以分DNA和RNA两类。脱氧核糖核酸（DNA，deoxyribonucleicacid）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是通过3’,5’-磷酸二酯键连接的。DNA是遗传信息的载体。核糖核酸（RNA,ribonucleicacid）：通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。核苷（nucleoside）：是由嘌呤或嘧啶碱基通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖苷键连接的。核苷酸（nucleotide）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。磷酸二酯键（phosphodiesterlinkage）：一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成为两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的一个3’端羟基与另一个核苷的5’端羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二酯键。核糖体核糖核酸（rRNA,ribosomalrobunucleicacid）：作为核糖体组成成分的一类RNA，rRNA是细胞内最丰富的RNA。信使核糖核酸（mRNA，messengerribonucleicacid）：一类用作蛋白质合成 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的RNA。转移核糖核酸（tRNA，transferribonucleicacid）：一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA。tRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。DNA双螺旋（DNAdoublehelix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链围绕彼此缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与基团在外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假想的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核苷酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T,C-G配对互补，彼此以氢键相连。维持DNA双螺旋结构稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄、深浅不一的一个大沟和一个小沟。大沟（majorgroove）和小沟（minorgroove）：绕B-DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称之大沟，窄沟称之小沟。大沟、小沟都是由于碱基对堆积和糖-磷酸骨架扭转造成的。碱基对（basepair）：通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U，以及G与C配对。查格夫法则（Chargaff’srules）：所有DNA中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等（A=T），鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔含量相等（G=C），即嘌呤的总含量与嘧啶的总含量相等（AG=TC）。DNA的碱基组成具有种的特异性，但没有组织和器官的特异性。另外生长发育阶段、营养状况和环境的改变都不能改变DNA的碱基组成。稀有碱基：又称修饰碱基，这些碱基在核酸分子中含量比较少，但它们是天然存在不是人工合成的，是核酸合成后，进一步加工而成。修饰碱基一般是在原有碱基的基础上，经甲基化、乙酰化、氢化、氟化以及硫化而成。如5-甲基胞苷，5，6双氢尿苷（D），4-硫化尿苷等。另外有一种比较特殊的核苷：假尿嘧啶核苷是由于碱基与核酸连接的方式与众不同，即尿嘧啶5位碳与核苷形成的C-C糖苷键。tRNA中含修饰碱基比较多。稀有核苷酸（rarenucleotide）：由稀有碱基形成的核苷酸以及碱基与戊糖之间以非正常N-C糖苷键所形成的核苷酸都称为稀有核苷酸。DNA的一级结构：在多核苷酸链中，脱氧核糖核酸的数量和排列顺序称为DNA的一级结构。发卡结构：单链RNA分子也会在分子内部形成部分双螺旋的结构，由于这种部分双螺旋的结构有些像发卡，所以把这种部分双螺旋的结构称为发卡结构。RNA的二级结构：根据一些理化性质及X-射线衍射证明，多数RNA分子是单链。由磷酸二酯键连接的线性多核苷酸链可发生自身回折，链上的碱基可按一定规律（A与U,G与C）形成碱基对。RNA链由于自身回折的结果可以形成“发卡”结构。这种发卡结构可进而形成螺旋结构。RNA链在发生回折时，某些不能形成碱基配对的则形成“突环”。以上结构形式即为RNA的二级结构。tRNA的二级结构：tRNA的二级结构呈三叶草型，占总RNA的15%，在蛋白质合成中起转运氨基酸的作用。它由二氢尿嘧啶环（DHU环）、反密码环、额外环和胸苷、假尿苷、胞苷环和氨基酸臂组成。DHU环与氨基酰-tRNA合成酶的特异性辨认有关；不同的tRNA其反密码环上的反密码子不同，借碱基配对，它可以辨认mRNA上的密码子，使携带的氨基酸正确入位；胞苷环上具有与核糖体表面特殊连位点连接的部位。环化核苷酸（cyclicnucleotide）：是核苷酸的衍生物，由单核苷酸分子中的磷酸基分别与戊糖的3’-OH及5’-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸或环核苷酸。常见的cAMP及cGMP。它们分别从ATP和GTP由相应的ATP和GTP由相应的环化酶催化而来，其功能是起第二信使作用，参与代谢调节。cGMP是cAMP的拮抗物。DNA超螺旋（DNAsuperhelix）：是DNA在双螺旋结构基础上进一步扭曲形成的三级结构。在双螺旋结构中，每旋转一圈含有10个碱基对处于能量最低的状态，少于1