中山大学生物化学章节考点分布汇总

中山大学生物化学章节考点分布 第一、二章：糖类、脂类 08 淀粉、糖原、纤维素的结构（重要）；鞘脂骨架结构（重要） 09 手性碳原子与旋光性的关系（重要）；糖苷的性质 10 寡糖与蛋白质的O连接和N连接（重要）；天然蛋白构型 11 纤维素结构；旋光异构体；异头碳；糖苷配体；鞘脂骨架结构 12 多糖结构；鞘脂骨架结构；O连接和N连接     第三章：氨基酸 08 20种氨基酸的结构（重要） 09 等电点 10 特殊氨基酸的性质（如甘氨酸） 11 特殊氨基酸手性碳原子个数 12 等电点；必须氨基酸；特殊氨基酸的光吸收     第四、五、六章：蛋白质的共价结构、三维结构及蛋白质结构与功能的关系 08 α-螺旋、β-折叠；蛋白折叠需要的三个条件及折叠的主要推动力；典型的蛋白质：纤维蛋白、肌球蛋白、胶原蛋白、血红蛋白、水通道蛋白； 09 稳定蛋白质三维结构的力；蛋白质的四个结构层次（重要） 10 蛋白体内折叠需要的三个条件；蚕丝蛋白的延展性原因；蛋白质一级结构测定常用的 方法 快递客服问题件处理详细方法山木方法pdf计算方法pdf华与华方法下载八字理论方法下载 ；四级结构与三级结构比较；超二级结构（10年大题 注意蛋白质飘带模型识别） 11 α-螺旋、β-折叠；纤维蛋白 12 粗肌丝；细肌丝；免疫球蛋白；肌红蛋白和血红蛋白（重要）；胶原蛋白和丝蛋白的对比（大题）     第7章：蛋白质的分离、纯化和 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 征 （特别强调：本章一般设置大题，学生应特别注意！实验原理、实验方法、鉴定方法） 08 列举常用蛋白质分离纯化技术；根据蛋白质的性质来提纯蛋白 09 测定蛋白分子量的几种方法（关联DNA、RNA量的测定） 10 生物大分子结构测定的方法；结合常见分离纯化技术推测蛋白质的结构（要出熟练掌握技术原理）； 11 SDS-PAGE中荷质比；阴离子交换层析和阳离子交换层析（洗脱顺序） 12 柱层析的种类；SDS-PAGE中荷质比；列举常用蛋白质分离纯化技术     第8、九、十章：酶通论、酶促反应动力学、酶的作用机制和酶的调节 （特别强调：从8到10章，考的很宽、很灵活。此外，这三章涉及到很多的名词解释和概念性的东西，一定要搞清楚。） 08 酶的本质、特征、分类、活力测定；激酶；活化能；平衡常数； 09 酶在体内的活性调节方式（重要）；合酶与合成酶；过渡态；中间产物学说——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特征性常数代表的意义）；抑制反应——竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制 10 酶的催化；酶在体内的活性调节方式；酶的共价修饰；酶的可逆抑制剂 11 平衡常数；过渡态类似物；米氏方程的推导 12 酶在体内的活性调节方式；     补充一点酶调节的种类 1、 别构酶和别构调节 正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型 负协同效应——双曲线——序变模型 别构调节是细胞内代谢的重要调节方式 2、 共价酶和可逆共价调节 一般引起级联反应，是细胞信号传递中重要的调控方式 3、 酶原的激活 第十一章：维生素和辅酶 （特别强调：注意注意与酶学和下册核酸代谢部分联系、维生素或辅酶与代谢过程的联系、各种维生素缺乏的症状及补充方式。复习时最好是串联到一起复习） 08 无 09 无 10 与激素合成有关的维生素 11 被称为抗氧化剂的维生素 12 无     第12、十三、十四、十五章：核酸通论、核酸结构、理化性质、研究方法 （特别强调：核酸的组成、各级结构、DNA与RNA结构差异、RNA的稳定性和结构的关系、原核生物的基因组与真核生物的区别及其它的原核和真核的各种差别、测序的方法） 08 核酸浓度测定（OD值）、核酸的各级结构、生物物种保持稳定的分支基础、原核生物和真核生物基因表达调控的特点 09 DNA测序、tRNA的结构、核酸质量、浓度及纯度的测定、双链DNA比单链RNA更适合充当遗传信息的贮存者的原因、原核生物与真核生物基因组结构方面的差别 10 核酸合成，原核生物和真核生物mRNA的主要特征 11 tRNA的结构、RNA的不稳定性、分离纯化核酸的常见方法和原理 12 DNA的结构、根据DNA碱基组成推断相关信息     第16、十七章：抗生素与激素 （较少考到，尽量结合往年试题复习） 08 氯霉素 09 无 10 胰腺激素 11 无 12 无     第18、二十一章：生物膜的组成与结构、生物膜与物质运输 （流动镶嵌模型、影响膜流动性的因素、外周蛋白、内在蛋白、初级主动运输和次级主动运输、13年有考到乙酰胆碱受体） 08 水通道蛋白、乙酰胆碱受体、离子通道、离子泵 09 无 10 生物膜脂双层结构 11 离子跨膜运输的方式、特点，以及如何维持膜内外离子浓度 12 葡萄糖在小肠被吸收进入血液循环的机制     第19、二十章：代谢总论和生物能学（这两章很少考到） 第二十二、二十三、二十五章：糖酵解作用、柠檬酸循环、戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径 （这三章比较重要！但很少会拿单个知识点考察，往往会综合考察，比如结合脂类、蛋白质来考察。过程、反应部位、各循环的意义、限速酶、能量计算、抑制剂） 08 糖酵解途径的限速酶 09 乳酸循环 10 柠檬酸循环 11 糖酵解中的酶 12 戊糖磷酸途径     第二十四章：生物氧化——电子传递和氧化磷酸化作用 （呼吸链、氧化磷酸化和底物水平磷酸化、化学渗透模型、解偶联剂、ATP合酶的结构特点和作用机制——结合变化模型、NADH穿梭系统、电子转递链、呼吸链、解偶联剂、化学渗透模型、内共生学说） 08 NAD穿梭系统 09 电子转递链、ATP合酶的抑制剂、解偶联剂 10 生物氧化的方式 11 无 12 无     第二十六章：糖原的分解和生物合成 （糖异生、三个绕道反应“bypass”、无效循环及意义、肝脏和肌肉的糖原磷酸化酶、糖异生和糖酵解之间的协调控制、巴斯德效应、磷酸酶和磷酸化酶） 08 维持血糖稳定的器官 09 乳酸循环 10 糖原降解 11 使葡萄糖磷酸化的酶 12 无     第二十七章：光合作用（不考） 第二十八、二十九章：脂质的分解代谢、脂类的生物合成 （脂类也是考试的重点，而且知识点比较琐碎，应认真复习。甘油的氧化、脂肪酸的氧化分解、脂肪酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酰CoA的β-氧化、不饱和脂肪酸的氧化、脂肪酸碳链的延长、胆固醇的生物合成、限速酶） 08 脂肪酸合成的限速步骤 09 鸟氨酸循环、ACP 10 脂肪酸合成酶 11 无 12 无     第三十、三十一章：蛋白质降解和氨基酸的分解代谢、氨基酸及其重要衍生物的生物合成 （蛋白质降解过程、溶酶体、蛋白酶体、磷酸吡哆醛、氧化脱氨和联合脱氨、氨基酸运输、尿素合成的部位及过程、一碳单位、磺胺药、转甲基作用、氮循环） 08 氮的固定、甲基供体、精氨酸合成的前体 09 一碳单位 10 甲基供体、分泌蛋白N端序列、蛋白质降解、甲硫氨酸降解 11 甲基供体、氨基酸代谢 12 磺胺药作用机制、     第三十三章：核酸的降解和核苷酸代谢 （嘌呤核苷酸的从头合成、嘧啶核苷酸的从头合成、嘌呤和嘧啶的降解、嘌呤和嘧啶的补救合成、许多化疗药物利用核酸合成途径中的酶作为靶标） 08 核苷酸合成量平衡的调节 09 5-氟脲嘧啶、PRPP为什么是核苷酸合成的重要原料 10 核苷酸合成过程、核苷酸从头合成、核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸的合成机制 11 嘌呤核苷酸合成过程、脱氧核糖核苷酸的合成、核苷酸的从头合成、核苷酸合成量平衡的调节 12 氨甲酰磷酸     第三十四—四十章：分子生物学部分 （这一部分为重中之重！每年的分值都很高！DNA 的复制、修复和重组，RNA 的合成加工和遗传密码，蛋白质的合成及转运，基因表达的调控。知识点比较碎，望认真掌握。） 08 RNA 干扰、转录因子、第二遗传密码、rRNA 前体的加工、反转录酶的作用、引发体、转录过程、核糖体移动、生物物种保持稳定的分子机制、为什么真核生物细胞内rRNA 的基因拷贝远多于核糖体蛋白的基因、原核生物和真核生物基因表达调控的主要特点 09 DNA拓扑异构酶的作用、逆转录酶、RNA干扰、RNA病毒复制、原核生物与真核生物复制比较、原核生物与真核生物基因组结构区别 10 内含子的自我剪接、DNA复制、简并性、摆动性、保持DNA结构稳定的主要机制、原核生物和真核生物的mRNA的主要特征 11 遗传密码、转录因子、逆转录酶、端粒酶、RNA的不稳定性 12 核糖体的构成、DNA的复制和转录中合成方向的问题、第二信使的类别和作用机制