郑州大学生物化学重点

...绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。四、生物化学的应用1.农业2.医药3.营养4.临床化学5.药理学6.毒理学第一章糖第一节概述一、定义糖类（carbohydrate）是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，或者称为多羟醛或多羟酮的聚合物。实际上糖类包括多羟醛、多羟酮、它们的缩聚物及其衍生物。二、糖的分类糖类物质是一大类物质的总称。根据其能否水解和水解后的产物，将糖类分为单糖（monosaccharides）、寡糖（oligosaccharides）、多糖（polysaccharide）。第二节单糖的化学结构一、名词解释不对称碳原子（手性碳原子）：连接四个不同原子或基团的碳原子。镜象异构：两类彼此类似但不等同的，无论怎样放置，都无法叠和的物质，互为镜象。非镜象异构体：有两个或两个以上不对称碳原子构型不同，它们之间就称为非镜象异构体。差象异构体：仅一个不对称碳原子构型不同，两镜象非对映体异构物称为差象异构体。端基异构体（异头物）：在构型上，仅头部不同的分子，互为端基异构体。构型:一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。构象：一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。D-型：互为镜象异构体的两类化合物，能使平面偏振光发生右旋的，其构型称为D型。L-型：互为镜象异构体的两类化合物，能使平面偏振光发生左旋的，其构型成为L型。a异头物和b-异头物：在环状结构中，半缩醛碳原子也称异头碳原子或异头中心。异头碳的羟基与最末的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构体称a异头物，具有相反取向的称b异头物。醛糖：含醛基的单糖酮糖：含酮基的单糖呋喃糖：以五元环形式存在的单糖。吡喃糖：以六元环形式存在的单糖。二、单糖的开链结构单糖分为醛糖和酮糖:三、单糖的环状结构单糖通过半缩醛和半缩酮结构形成环状结构——糖上的一些氢氧根与同一分子上的醛基（或酮基）反应成环。2.五个碳原子的D-核糖在40℃的水中形成α-呋喃核糖（6%），β-呋喃核糖（18%），α-吡喃核糖（20%）和β-吡喃核糖（56%）。（呋喃型为五元环；吡喃型为六元环。）3.D-果糖，通过半缩酮结构，形成五元和六元环。在溶液中57%是β-D-吡喃果糖，31%是β-D-呋喃果糖，9%是α-D-呋喃果糖，3%是α-D-吡喃果糖，只有一小部分（<<1%）仍保持开链状态。第三节单糖的理化性质一、物理性质1、旋光性一切糖类都有不对称碳原子，都具有旋光性。旋光性是鉴定糖的一个重要指标。2、甜度各种糖的甜度不一，常以蔗糖的甜度为 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进行比较。3、溶解度单糖分子中有多个羟基，增加了它的水溶性，尤其在热水中溶解度极大。但不溶于乙醚、丙酮等有机溶剂。二、化学性质（1）氧化作用及还原性单糖含有醛基或酮基，因此具有醛或酮的特性。醛基具有还原性质，能还原许多金属化合物，单糖也具有此特性。（2）与碱的作用单糖在碱性溶液种极不稳定，很容易分解。分解的产物常因所用碱的强弱以及浓度的大小而不同。（3）还原作用单糖的碳基在一些还原剂（如钠汞齐、硼氢化钠等）的作用下，易被还原成羟基，醛糖被还原成一种糖醇，而酮糖可被还原成两种同分异构的糖醇。（4）成酯作用单糖分子具有多个醇性烃基，故具有醇的特性。醇的典型性质是能与酸缩和生成酯。（5）成苷作用单糖半缩醛结构上的羟基可与其它含羟基的化合物（如醇、酚等）发生缩和反应而生成缩醛式衍生物，称为糖苷（glycoside）。糖的半缩醛烃基与醇性烃基缩合后所生成的化学键称为糖苷键（glycosidicbond)。第四节寡糖一、二糖1.蔗糖（α-Ｄ-葡萄糖-［1→2］-β-D-果糖）2.乳糖，主要存在于各种动物的乳汁中（半乳糖-β[1→4]-葡萄糖）3.麦芽糖，麦芽糖的糖苷键是葡萄糖-α[1→4]-葡萄糖。第五节多糖可以将多糖分为均一多糖（一种类型单体的聚合物）和不均一多糖（两种或两种以上的糖类单体的聚合物）。一、均一多糖（一）糖原糖原主要存在于动物体内的肝脏（肝糖原）和肌肉（肌糖原）中，以肝中含量多，所以有动物淀粉之称。在动物体中，糖原是储存葡萄糖的主要多糖。糖原是由葡萄糖分子通过以下化学键连接成长链而形成的：1)α-[1→4]键2)α-[1→6]分支，大约一个分支含有8-12个葡萄糖。糖原与碘作用呈现红色，无还原性，没有成脎作用；糖原能溶于水及三氯醋酸，但不溶于乙醇及其其它有机溶剂。（二）淀粉淀粉广泛分布于自然界，尤其是在植物的种子（大米、小麦、玉米等）、根茎（马铃薯、红薯）及果实（花生、白果、板栗等）内储存甚多。在植物体中，葡萄糖以淀粉的形式储存。a.淀粉有两种形式：直链淀粉和支链淀粉。b.直链淀粉是没有分支的长链，由3000个葡萄糖分子通过α[1→4]糖苷键连接而成。c.支链淀粉的结构与动物的糖原十分相似。由葡萄糖分子通过以下结构连接成长链构成：1)a-[1→4]键2)α-[1→6]分支，大约每个分支含有24-30个葡萄糖。3)典型的就是每个分子中有成百上千的葡萄糖残基存在。3、淀粉的一个重要的性质是与碘的反应，糖淀粉（直链）遇碘产生蓝色，胶淀粉（枝链）遇碘产生紫红色。利用这种颜色反应可以鉴别淀粉。（三）纤维素纤维素是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。纤维素是由一个没有分支的以β[1→4]键相结合的葡萄糖聚合物构成。每个葡萄糖单体之间相应地旋转180°使得氢键在链中连接。链与链之间也有氢键形成。纤维素被纤维素酶水解，纤维素酶由原生动物，细菌（在反刍动物的胃肠道内）和真菌产生。纤维素在性质上与其它糖类的主要区别是在大部分普通溶剂中极其难溶解。例如纤维素不溶于水、稀酸和碱，也不溶于一般的有机溶剂。能与酸成酯。（四）几丁质几丁质是构成昆虫和甲壳纲外骨骼的糖类；也构成大部分真菌和藻类的细胞壁。由N-乙酰氨基葡糖的聚合物构成；乙酰基位于葡萄糖环的第二个碳上。相邻线间形成的氢键产生巨大的金属力。二、不均一多糖不均一多糖可分为三类：蛋白多糖，肽聚糖和糖蛋白。1.蛋白多糖是多糖（称为糖胺聚糖）和核蛋白的络合物。糖胺聚糖是没有分支的，重复的二糖单元的聚合物。2.肽聚糖由不均一多糖链连上肽形成。存在于细菌的细胞壁中。不均一多糖由N-乙酰胞壁酸和N-乙酰氨基葡糖通过β[1→4]键连接构成。肽的部分是由D型和L型的氨基酸构成的四或五肽。3.糖蛋白由蛋白质以共价键连接成的低聚糖构成。低聚糖蛋白通常含有1-30个残基，占分子质量的80%或者更多。糖蛋白按化学键类型的分为O-糖蛋白，N-糖蛋白。 第二章脂类第一节概述一、定义脂是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。对大多数脂质而言，其化学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。二、分类脂可分成五类：i.单纯脂ii.复合脂iii.萜类和类固醇及其衍生物iv.衍生脂系v.结合脂类三、生物功能脂类具有重要的生物功能①供能贮能②构成生物膜③协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸④保护和保温作用。第二节甘油三酯一、油和脂的定义甘油三酯(三脂酰甘油)是植物和动物细胞贮脂(depotlipids)的主要部分。一般在室温下为液态的称为油（oils），在室温下为固态的称为脂(fats)，有时也称为油脂或中性脂。二、甘油即丙三醇，因具有甜味而得名。三、脂肪酸在高等动植物体内主要存在12碳以上的高级脂肪酸；绝大多数含有偶数碳原子，极少含有奇数碳原子。烃链有饱和的，有不饱和的，有的还有取代基（如羟脂酸）。不饱和脂肪酸钟有含1个双键的（称为单烯酸），有含2个以上双键的（称为多烯酸）。亚油酸（linoleicacid）亚麻酸（linolenicacid）是.必需脂肪酸。脂肪酸的简写表示法是先写出碳原子数，再写双键数，最后表明双键的位置。四、理化性质油脂的理化性质主要决定于脂肪酸。脂肪的一个主要的特性是一般不溶于水，而溶于乙醚、丙酮、氯仿、石油醚及四氯化碳等非极性溶剂。脂肪的熔点取决于所含脂肪酸的成分，脂肪酸都由固定的熔点。动物脂肪通常含软脂酸和硬脂酸较多，因此在常温下皆呈固态。植物油含有大量的油酸、亚油酸以及其它在常温下为液体的不饱和脂肪酸，因此，植物油在常温下为液体。脂肪虽不溶于水，但在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀地分散在水里面而形成稳定的乳状液，这个过程叫乳化作用（emulsification）。一切油脂都能被酸、碱和脂肪酶（lipase）所水解，水解的产物是甘油和各种高级脂肪酸。水解作用如在碱性溶液(NaOH或KOH)中进行（为不可逆反应），则产物是甘油和各种高级脂肪酸的盐（钠盐或钾盐），这个过程称为皂化作用（saponification）。不饱和脂肪酸中的双键在适当的温度和催化剂的作用下，可与氢或卤素起加成作用。与卤素的加成作用，称卤化作用（halogenation）,与氢加成，称氢化作用（hydrogenation）。天然油脂暴露在空气中相当时间后，就会产生一种刺鼻臭味，称为酸败（rancidity）。光、热、湿气会加速油脂的酸败。第三节磷酸甘油酯（磷脂）一、组成磷酸甘油脂也称甘油磷脂，含有甘油、脂肪酸、磷酸及含碳碱性化合物（胆碱或胆胺）或其它成分。二、磷脂酰胆碱（phosphatidylcholines）又称为卵磷脂（lecithin）。三、磷脂酰乙醇胺（phosphatidylethanolamines）又称为脑磷脂（cephalin）。它也是甘油脂，其结构与卵磷脂很相似，所不同的是，脑磷脂中的含氮碱部分不是胆碱。第四节萜类和类固醇类及前列腺素一、固醇类固醇（甾醇）及其脂是类脂质中的一种重要的化合物。固醇为环状醇，是环戊烷多氢菲的衍生物。环戊烷多氢菲可以看作是环戊烷与完全氢化的菲缩和而成的产物。（一）胆固醇（cholesterol）胆固醇是白色光泽斜方晶体，易于结晶，不溶于水，易溶于有机溶剂，如乙醚、苯、氯仿、石油、丙酮及热酒精等。胆固醇具有不导电的性质，因此是传导、产生冲动的神经结构的良好绝缘体。胆固醇除与神经传导有关外，还参与血浆蛋白的合成，参与脂肪代谢，它也是细胞结构的组分。它可以转化为胆汁酸盐、肾上腺皮质激素、性激素及维生素D3等。（二）胆酸、胆汁酸及其衍生物胆酸（cholicacid）及其衍生物是胆汁的重要成分，可看作是胆固醇衍生的一类固醇酸。固醇酸除胆酸外，还有脱氧胆酸、鹅脱氧酸和石胆酸等，它们统称为胆汁酸（bileacid）。（三）其它固醇类物质在植物中有多种固醇，其结构与胆固醇很相似，也是植物新陈代谢不可缺少的物质，统称为植物固醇（phytosterol）。1.萜类萜类是异戊二烯（isoptene）的衍生物。植物中，多数萜类具有特殊臭味，是各种植物特有油的主要成分。例如柠檬苦素、薄荷醇（menthol）、樟脑（camphor）等依次是柠檬油、薄荷油、樟脑油的主要成分。2.前列腺素前列腺素（prostaglandins,PG）是一类脂肪酸的衍生物，是花生四烯酸以及其他不饱和脂肪酸的衍生物。第五节结合脂类一、糖脂定义：一个或多个单糖残基与脂类部分、单脂酰或二脂酰甘油，象鞘氨醇样长链上的碱基或神经酰胺上的氨基以糖苷键相连所形成的化合物，称为糖脂（glycolipids）。二、脂蛋白类1、脂蛋白类（lipoproteins）可根据其蛋白质组成，大致分为核蛋白类（nucleoproteins）、磷蛋白类（phosphoproteins）、单纯蛋白类（simpleproteins），它与脂的重要结合物有血浆脂蛋白。2、血浆脂蛋白根据不同脂蛋白所含脂类多少，密度大小上的差别，可分为五个密度范围不同的组成部分：乳糜微粒（chylomicrons）、极低密度脂蛋白（VeryLowDensityLipoprotein，VLDL）、低密度脂蛋白（LowDensityLipoprotein，LDL）、高密度脂蛋白（HighDensityLipoprotein，HDL）和极高密度脂蛋白（VeryHighDensityLipoprotein,VHDL）。第三章蛋白质的结构和功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(aminoacid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。二、肽键与肽链：肽键(peptidebond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。三、肽键平面(肽单位)：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；②连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基。⑵β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。3．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。4．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。五、蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。4．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。六、蛋白质的分离与纯化：1．盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。4．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5．超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。七、氨基酸顺序分析：蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：1.分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；2.取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；3.分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；4.采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段；5.分离纯化单一肽段；6.测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用Edman降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；7.至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；8.将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。 第四章酶第一节酶的作用特点1.高度的催化效率：酶是生物催化剂(biologicalcatalyst)，一般而论，酶促反应速度比非催化反应高108-1020倍。2.高度的专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。酶对底物的专一性通常分为以下几种：(1)绝对特异性(absolutespecifictity)；(2)相对特异性(relativespecificity)；(3)立体异构特异性(stereopecificity)3.酶活性的可调节性：酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。4.酶活性的不稳定性：酶是蛋白质，酶促反应 要求 对教师党员的评价套管和固井爆破片与爆破装置仓库管理基本要求三甲医院都需要复审吗 一定的pH、温度等温和的条件，强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可能使酶变性而失去其催化活性。　第二节酶的分类和命名一、酶的分类国际酶学委员会(I.E.C) 规定 关于下班后关闭电源的规定党章中关于入党时间的规定公务员考核规定下载规定办法文件下载宁波关于闷顶的规定 ，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类：氧化还原酶类(oxidoreductases)、转移酶类(transferases)、水解酶类(hydrolases)、裂解酶类(lyases)、异构酶类(isomerases、合成酶类(连接酶类，ligases)。二、酶的命名(一)习惯命名法：一般采用底物加反应类型而命名；对水解酶类，只要底物名称即可；有时在底物名称前冠以酶的来源，如血清谷氨酸-丙酮酸转氨酶、唾液淀粉酶等。(二)系统命名法：国际酶学委员会规定了一套系统的命名法，使一种酶只有一种名称。它包括酶的系统命名和4个数字分类的酶编号。第三节酶的分子组成和化学结构全酶的蛋白质部分称为脱辅基酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分称为辅助因子(cofactor)。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶(coenzyme)，一般可用透析法除去；与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基(prostheticgroup)，不可用透析法除去。根据酶的组成成份，可分单纯酶和结合酶两类。单纯酶(simpleenzyme)是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。结合酶(conjugatedenzyme)的催化活性，除蛋白质部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme)。与酶活性有关的基团称为酶的必需基团(essentialgroup)。有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心(activecenter)。构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团(bindinggroup)，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团(catalyticgroup)。　第四节酶的作用机理　一、酶作用在于降低反应活化能：催化剂的作用，主要是降低反应所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，从而加速反应的进行。二、中间复合物学说：目前一般认为，酶催化某一反应时，首先在酶的活性中心与底物结合生成酶-底物复合物（ES），此复合物再进行分解而释放出酶，同时生成一种或数种产物。ES的形成，改变了原来反应的途径，可使底物的活化能大大降低，从而使反应加速。三、酶作用高效率的机理主要有下列四种因素：趋近效应(approximation)和定向效应(orientation)、张力作用(distortionorstrain)、.酸碱催化作用(acid-basecatalysis)和共价催化作用(covalentcatalysis)。第五节酶促反应的动力学酶促反应动力学(kineticsofenzyme-catalyzedreactions)是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、抑制剂和激活剂等。一、酶浓度对反应速度的影响：在一定的温度和pH条件下，当底物浓度大大超过酶的浓度时，酶的浓度与反应速度呈正比关系。二、底物浓度对反应速度的影响：在酶的浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度影响的作用呈现矩形双曲线(rectangularhyperbola)。在底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，两者呈正比关系，表现为一级反应。随着底物浓度的升高，反应速度不再呈正比例加快，反应速度增加的幅度不断下降。如果继续加大底物浓度，反应速度不再增加，表现为0级反应。米氏方程式（michaelismentenequation：V=Vmax[S]/Km+[S]；Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。当底物浓度很低时，[S]《Km,则V≌Vmax/Km[S]，反应速度与底物浓度呈正比。当底物浓度很高时，[S]》Km，此时V≌Vmax，反应速度达最大速度，底物浓度再增高也不影响反应速度。三、pH对反应速度的影响：酶反应介质的pH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度和催化基团中质子供体或质子受体所需的离子化状态，也可影响底物和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度达最大值，这种pH值称为酶的最适pH(optimumpH)。四、温度对反应速度的影响：从动物组织提取的酶，其最适温度多在35℃～40℃之间，温度升高到60℃以上时，大多数酶开始变性，80℃以上，多数酶的变性不可逆。酶的最适温度不是酶的特征性常数。五、抑制剂对反应速度的影响：凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂(inhibitor)。使酶变性失活(称为酶的钝化)的因素如强酸、强碱等，不属于抑制剂。通常抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制两类。不可逆性抑制作用的抑制剂，通常以共价键方式与酶的必需基团进行不可逆结合而使酶丧失活性，按其作用特点，又有专一性及非专一性之分。可逆性抑制剂又可分为竞争性抑制(competitiveinhibition)和.非竞争性抑制(non-competitiveinhibition)。六、激活剂对酶促反应速度的影响：能使酶活性提高的物质，都称为激活剂(activator)，其中大部分是离子或简单的有机化合物。第五章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成核酸是生物体内的高分子化合物，包括DNA和RNA两大类。组成核酸的元素有C、H、O、N、P等。两种核酸（DNA和RNA）都可水解成三种基本成分：①含氮有机碱(碱基)；②戊糖；③磷酸。DNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶；RNA中的碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶。DNA所含的戊糖为脱氧核糖(deoxyribose)，故称为脱氧核糖核酸；RNA所含的戊糖为核糖(ribose)，故称核糖核酸。戊糖与嘧啶或嘌呤碱以糖苷键连接就称为核苷，通常是戊糖的C1′与嘧啶碱的N1或嘌呤碱的N9相连接。分为核糖核苷和脱氧核糖核苷两类。核苷中戊糖的羟基与磷酸以磷酸酯键连接而成为核苷酸。生物体内的核苷酸大多数是核糖或脱氧核糖的C5′上羟基被磷酸酯化，形成5′核苷酸。核苷酸在5′进一步磷酸化即生成二磷酸核苷和三磷酸核苷。 第二节DNA的一级结构与功能(一)DNA的一级结构即是指四种核苷酸(dAMP、dCMP、dGMP、dTMP)按照一定的排列顺序，通过磷酸二酯键连接形成的多核苷酸，由于核苷酸之间的差异仅仅是碱基的不同，故又可称为碱基顺序。寡核苷酸(oligonucleotide)是指二至十个甚至更多个核苷酸残基以磷酸二酯键连接而成的线性多核苷酸片段。(二)DNA序列分析(DNAsequencing)DNA序列测定的方法有Sanger双脱氧链终止法、MaxamGilbertDNA化学降解法等。 第三节DNA的二级结构与功能(一)DNA的二级结构双螺旋结构模型(doublehelixmodel)DNA的二级结构是指DNA在一级结构的基础上，主链分子所形成的空间构象，最主要的是双螺旋结构，近来的研究发现DNA也可以三螺旋的形式存在。双螺旋结构是指DNA分子由二条相互平行而走向相反的多核苷酸组成，双链围绕一个共同的轴心以右手方向盘绕形成双螺旋构型。(二)DNA结构的多态性Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构属于B型双螺旋，除B-DNA螺旋外，还存在A-DNA、B'-DNA、C-DNA、D-DNA等。(三)DNA结构的不均一性(heterogeneity)主要有反向重复序列(invertedrepeats)，又称回文序列(palindrome)，它能在DNA或RNA中形成发夹结构；.富含A/T的序列。(四)DNA的变性、复性与分子杂交1.DNA变性(denaturation)：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。变性DNA常发生一些理化及生物学性质的改变：溶液粘度降低、溶液旋光性发生改变、增色效应(hyperchromiceffect)。通常将核酸加热变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，由于这一现象和结晶的融解相类似，又称融解温度(Tm,meltingtemperature)。2.DNA复性(renaturation)：指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性，此过程称之为退火(annealing)。复性的条件Ⅰ.足够高的盐浓度Ⅱ.适当的温度Ⅲ.恰当的复性时间.3.分子杂交：(hybridization)：不同来源的核酸变性后，合并在一处进行复性，这时，只要这些核酸分子的核苷酸序列含有可以形成碱基互补配对的片段，复性也会发生于不同来源的核酸链之间，形成所谓的杂化双链(heteroduplex)，这个过程称为杂交(hybridization)。杂交可以发生于DNA与DNA之间，也可以发生于RNA与RNA之间和DNA与RNA之间。 第四节DNA的三级结构与功能（一）超螺旋：具有双螺旋的闭环结构，在双螺旋基础上的进一步旋转，称之为超螺旋。属于DNA分子的三级结构。超螺旋的形成如果是由双螺旋绕数减少所引起的就称为负超螺旋，反之称为正超螺旋。在细胞内超螺旋是由拓扑异构酶所催化的。拓扑异构酶Ⅱ(topoisomeraseⅡ)促进超螺旋的生成，拓扑异构酶Ⅰ(topoisomeraseⅠ简称TopoⅠ)消除超螺旋。（二）核小体：真核染色体的DNA成线状，其三级结构是另一种形式的超螺旋，DNA双链以组蛋白为核心盘旋而成为核小体（nucleosome），许多核小体成串珠状，再经过反复盘旋折迭最后构成染色单体（chromatid）。核小体的结构单位构成为：（三）从核小体到染色体：由DNA双螺旋到核小体，其长度压缩了5-6倍?串连成核小体链(染色质细丝10nm)?盘绕成空心螺线管(染色粗丝30nm)?盘旋折叠成染色线(chromonema,200-300nm)?进一步螺旋或盘旋成染色单体(600nm) 第五节RNA的结构与功能一、核蛋白体RNA(rRNA):核蛋白体RNA(ribosomalRNA,rRNA)是蛋白质合成机器?核蛋白体的组成成分，参与蛋白质的合成。核蛋白体由大小亚基组成。真核生物核蛋白体小亚基只含有一种rRNA，即18SrRNA；大亚基中含有28S、5.8S和5S三种rRNA。原核生物中的23S和5SrRNA存在于核蛋白体大亚基中，18SrRNA存在于小亚基中，rRNA有特定的二级结构。二、信使RNA(mRNA)：在真核生物中，最初转录生成的RNA称为hnRNA（heterogeneousnuclearRNA），而在细胞浆中作为蛋白质的氨基酸序列合成 模板 个人简介word模板免费下载关于员工迟到处罚通告模板康奈尔office模板下载康奈尔 笔记本 模板 下载软件方案模板免费下载 的是mRNA（messengerRNA）。hnRNA是mRNA的未成熟前体。hnRNA在转变为mRNA的过程中经过剪接，去掉了内含子（intron）,余下的片段即外含子（extron）被重新连接在一起；二是mRNA的5′末端被加上了一个m7pGpp帽子，在mRNA的3′末端多了一个多聚腺苷酸（polyA）尾巴。mRNA通过三个核苷酸联成的密码子编码氨基酸。三、转运RNA(tRNA)：转运RNA（transferRNA）分子较小，长度仅为70-120核苷酸。tRNA分子有数十种，各可携带一种氨基酸，将其转运到核蛋白体上，供蛋白质合成使用。各种tRNA无论在一级结构上，还是在二、三级结构上均有一些共同特点。tRNA中含有大量的稀有碱基（rarebases）。在二级结构中，从5′末端起的第一个环是DHU环，以含二氢尿嘧啶为特征；第二个环为反密码子环，其环中部的三个碱基可以与mRNA中的三联体密码子形成碱基互补配对，构成所谓的反密码子（anticodon），在蛋白质合成中起解读密码子，把正确的氨基酸引入合成位点的作用；第三个环为Tψ环，这两个环之间往往存在一个区，由数个乃至二十余个核苷酸组成。所有tRNA的3′末端均有相同的CCA-OH结构，tRNA所转运的氨基酸就连接此末端上。所有tRNA都有明确的、相似的三级结构。tRNA的三级结构均呈倒L字母形，其中3′末端含CCA-OH的氨基酸臂位于一端，反密码子环位于另一端，DHU环和Tψ环在空间上相互邻近。tRNA三级结构的维系主要是依赖核苷酸之间形成的各种氢键。四、小核RNA和反义RNA(一)小核RNA(snRNA,smallnuclearRNA)：小核RNA存在于真核细胞的细胞核内，均为小分子核糖核酸，长度为106－189个核苷酸，其功能是在hn－RNA成熟转变为mRNA的过程中，参与RNA的剪接和转运。(二)反义RNA：反义RNA（antisenseRNA）是反义基因转录合成的一段RNA序列，通过互补的碱基与特定的mRNA结合，从而抑制mRNA的翻译。其结合位点通常是mRNA上的S-D序列，起始密码子AUG和部分N端的密码子。人们称这类RNA为干扰mRNA翻译的互补RNA，简称micRNA（mRNA-interferingcomplementaryRNA)。反义基因最初是在原核生物中发现的，真核生物中是否存在反义基因尚未证实。人工制备目标顺序的反义核酸（反义RNA或DNA），引入细胞（机体）调节基因表达，这就是近年来发展起来的反义技术（Antisensetechnology）。其方法是利用重组DNA技术构建反义表达载体，当它引入细胞时将合成反义RNA。第六章维生素一节脂溶性维生素1.维生素A维生素A是由β-白芷酮环和两分子2-甲基丁二烯构成的不饱和一元醇。维生素A1俗称视黄醇。维生素A的化学性质活泼，易被空气氧化而失去生理作用，紫外线照射亦可使之破坏。β-胡萝卜素可被小肠粘膜或肝脏中的加氧酶(β-胡萝卜素-15，15′-加氧酶)作用转变成为视黄醇。2.维生素D维生素D系固醇类的衍生物，人体内维生素D主要是由7-脱氢胆固醇经紫外线照射而转变，称为维生素D3或胆钙化醇(cholecalciferol)。植物中的麦角固醇经紫外线照射后可产生另一种维生素D，称为维生素D2或钙化醇。不论维生素D2或D3，本身都没有明显的生理活性，它们必须在体内进行一定的代谢转化，才能生成活性的化合物，即活性维生素D。3.维生素E维生素E又称为生育酚，已经发现的生育酚有α、β、γ和δ四种，其中以α-生育酚的生理效用最强。它们都是苯骈二氢吡喃的衍生物。维生素E为油状物，具有特异的紫外吸收光谱(295nm波长处)，在无氧状况下能耐高热，并对酸和碱有一定抗力，但对氧却十分敏感，是一种有效的抗氧化剂。维生素E被氧化后即失效。4.维生素K维生素K是2-甲基1，4-萘醌的衍生物，自然界已发现的有两种，存于绿叶植物中者为维生素K1，肠道细菌合成者为维生素K2。药用维生素K多为其还原性衍生物或亚硫酸钠盐。　第二节水溶性维生素一、维生素B复合体维生素B复合体是一个大家族(维生素B族)，至少包括十余种维生素。其共同特点是：①在自然界常共同存在，最丰富的来源是酵母和肝脏；②从低等的微生物到高等动物和人类都需要它们作为营养要素；③同其他维生素比较，B族维生素作为酶的辅基而发挥其调节物质代谢作用，了解得更为清楚；④从化学结构上看，除个别例外，大都含氮；⑤从性质上看此类维生素大多易溶于水，对酸稳定，易被碱破坏。(一)硫胺素、硫辛酸、生物素及泛酸硫胺素(即维生素B1)因其结构中有含S的噻唑环与含氨基的嘧啶环故名，其纯品大多以盐酸盐或硫酸盐的形式存在。硫辛酸是酵母和微生物等的生长因素，而不是动物必需从食物中取得的维生素，但硫辛酸是一个辅酶。硫辛酸学名6.8-二硫辛酸，与二氢硫辛酸可相互转化。生物素的结构包括含硫的噻吩环、尿素及戊酸三部分。泛酸系由β-丙氨酸与羟基丁酸结合而构成，因其广泛存在于动植物组织故名泛酸或遍多酸。泛酸在机体组织内是与巯基乙胺、焦磷酸及3′-磷酸腺苷结合成为辅酶A而起作用的。辅酶A因其活性基为SH故常用CoA-SH表示之。硫胺素、硫辛酸、生物素和泛酸这四种维生素在化学结构上有着共同特点，前三者本身结构含S，后者本身虽不含S，但由它构成的辅酶A却是含S的，这些维生素主要参与糖和脂肪的代谢，硫胺素和硫辛酸与氧化脱羧反应有关，生物素与羧化反应有关，而泛酸则通过构成辅酶A而参与酰基化反应。在这些维生素参与的代谢变化中，含S的活性基也显示着特殊的功能。(二)维生素B2、维生素PP和维生素B6维生素B2是由核醇(ribitol)与异咯嗪(iso-alloxazine)结合构成的，由于异咯嗪是一种黄色色素，所以维生素B2又称为核黄素。核黄素在体内经磷酸化作用可生成黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)，它们分别构成各种黄酶的辅酶参与体内生物氧化过程。维生素PP即抗癞皮病因子，又名预防癞皮病因子(pellagrapreventingfactor)它包括尼克酸(烟酸)和尼克酰胺(烟酰胺)，均为吡啶衍生物。尼克酰胺是构成辅酶Ⅰ(NAD+)和辅酶Ⅱ(NADP+)的成分，这两种辅酶结构中的尼克酰胺部分具有可逆地加氢和脱氢的特性，在生物氧化过程中起着递氢体的作用。维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛和吡哆胺三种化合物，在体内它们可以相互转变。在机体组织内维生素B6多以其磷酸酯的形式存在，参与氨基酸的转氨、某些氨基酸的脱羧以及半胱氨酸的脱巯基作用。维生素B2、维生素PP和维生素B6常共同存在，在营养上亦有共同特点，即当其缺乏都表现为皮肤炎症。然而从在代谢中的作用来看，前二者共同参与生物氧化过程，维生素B6则主要参与氨基酸的代谢。(三)叶酸和维生素B12叶酸由蝶酸(pteroicacid)和谷氨酸结合构成，在植物绿叶中含量丰富故名。在动物组织中以肝脏含叶酸最丰富。叶酸在体内必须转变成四氢叶酸(FH4或THFA)才有生理活性。四氢叶酸参与体内“一碳基团”的转移，是一碳基团转移酶系统的辅酶。因此，四氢叶酸在体内嘌呤和嘧啶的合成上起重要作用。维生素B12结构复杂，因其分子中含有金属钴和许多酰氨基，故又称为钴胺素。维生素B12的两种辅酶形式——甲基钴胺和5′-脱氧腺苷钴胺在代谢中的作用各不相同。二、维素素C和P维生素C又名抗坏血酸(ascorbicacid)，它是含有内脂结构的多元醇类，其特点是具有可解离出H+的烯醇式羟基，因而其水溶液有较强的酸性。维生素C可脱氢而被氧化，有很强的还原性，氧化型维生素C(脱氢抗坏血酸dehydroascorbicacid)还可接受氢而被还原。维生素P又称为通透性维生素(P代表permeability)，化学本质为黄素酮类(flavonone)，称为柠檬素(citrin)。以后又发现多种具有类似结构和活性的物质，所以维生素P不是单一的化合物，主要的维生素P类化合物有桔皮苷、芸香苷(芦丁)及L-表儿茶素等。维生素P的主要生理作用在于维持毛细血管壁的正常通透性，缺少它则通透性增强　第三节维生素的生理功能第七章抗生素第一节抗生素的概况一．定义：微生物（高等动、植物）代谢过程中产生的，或化学方法合成或半合成的化合物，在低浓度下就能抗细菌（抑制微生物的生长和活动，甚至杀死它种微生物）或抗肿瘤、抗原虫、抗真菌、抗藻类、抗寄生虫以及杀虫除草等物质。二．抗生素的发现：本世纪初，开始分离抗生素。1929年，Flemming发现青霉素；1943年，Waksman获得链霉素，之后录像发现氯霉素、金霉素、红霉素等。三．抗生素的抗菌性能1.抗生素与一般消毒剂的区别：抗生素是以生物化学方式干扰菌类的一种或几种代谢机能，使菌类受到抑制或杀死。而一般消毒剂是通过起物理化学变化，使菌体蛋白质沉淀或变性。2.抗生素的抗菌效果：起抑菌作用或抗菌作用。金霉素、氯霉素起抑菌作用；青霉素、链霉素低浓度时起抑菌作用，高浓度时起杀菌作用；多粘菌素、短杆菌肽起杀菌作用。3.抗生素抗菌作用特点：（1）选择性作用（2）选择性毒力(3)引起细菌的耐药性。四新抗生素的寻找1.抗肿瘤的抗生素2.抗耐药性金黄色葡萄球菌、大肠杆菌和结核杆菌的抗生素3.抗绿脓杆菌和变形杆菌的抗生素4.抗小型病毒的抗生素方法：(1)从土壤中筛选拮抗菌以获得新的天然抗生素（2）使用微生物或化学的方法改造已知抗生素的化学结构获得新的抗生素（如：青霉素、头孢菌素的半合成）第二节细菌对抗生素耐药性的生物化学机理细菌耐抗生素的生化机理主要有三种类型：一、药菌产生导致抗生素失效的酶：1.β—内酰胺环的破裂导致β—内酰胺类抗菌素的失效2.乙酰化导致氯霉素的失效3.磷酸化、腺苷酰化或N—乙酰化导致氨基环醇类抗生素的失效。带有R因子的革兰氏阴性细菌之所以耐氨基环醇类抗生素，是由于这些药物的酶促钝化（enzymaticinactivation）。钝化作用可分三种类型：（1）磷酸化，由磷酸转移酶（phosphotransferase）催化，磷酸供体是ATP；（2）腺苷酰化，腺苷转移酶（adenylyltransferase）催化；（3）N-乙酰化，由乙酰基转移酶催化。二、耐药菌改变对抗生素敏感的部位；三、耐药菌降低细胞透过抗生素的能力：1.合成一种通透障碍物2.耐药菌基因突变3.产生转运抗生素的拮抗系统第三节抗生素的抗菌作用机理一、抑制核酸的合成：抗生素起DNA模板功能的抑制剂作用，抑制RNA转录的起始二、抑制蛋白质的合成：（一）抑制氨酰—tRNA的形成（二）抑制蛋白质合成的起始（三）抑制肽链的延长（四）抑制蛋白质合成的终止三、改变细胞膜的通透性四、青霉素抑制细菌细胞壁的合成：（一）抑制新的细胞壁形成（二）阻断肽键的形成（三）抑制转肽作用五、作用于能量代谢系统或作为抗代谢物第四节几种重要抗生素1.青霉素（penicillin）：主要抑制革兰氏阳性细菌。其抗菌机理是通过干扰细菌细胞壁的形成主要是与转肽酶结合，抑止粘肽合成的最后一步，即转肽作用。2.链霉素：抑制革兰氏阴性菌，特别是结核分枝杆菌。3.新霉素：抑制多数革兰氏阴性和阳性细菌。4.巴龙霉素：抑制多数革兰氏阴性和阳性细菌。5.卡那霉素:抑制革兰氏阴性细菌。6.庆大霉素：抑制绿脓杆菌及某些耐药性细菌。7．氯霉素：对革兰氏阴性细菌抑菌效力大于革兰氏阳性细菌。8．四环素族：抑制多种革兰氏阴性和阳性细菌，某些立克氏体，大型病毒和一部分原虫。9．红霉素10．多肽类抗生素：杆菌肽抑制革兰氏阳性细菌11．短杆菌肽S：抑制革兰氏阳性细菌有溶血现象，故不能注射12．多粘菌素E：抑制革兰氏阴性细菌对绿脓杆菌有强大的杀菌作用14.利福霉素类抗生素：抑制革兰氏阳性和阴性细菌及结核分枝杆菌15.灰黄霉素：具有抗真菌性能，抑制皮肤真菌、毛发菌等16.制霉菌素：抑制多种致病真菌的生长第五节抗肿瘤抗生素的探索抗肿瘤抗生素均具有相当毒性，对骨髓的毒性尤强。其作用机理为干扰癌变细胞的蛋白质和核酸的异常代谢。临床效果较好的抗癌抗生素有自力霉素、放线菌素K、争光霉素、光辉霉素等。第八章激素第一节概述一、定义：激素（hormones）是生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中，通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应（调节控制各种物质代谢或生理功能）的一群微量的有机化合物。二、激素的分类和命名：1.根据对脑下垂体依赖性与否，分为（1）神经通过脑下垂体调控下的内分泌调节系统。（2）神经直接调节下的内分泌系统。2．根据激素的化学本质可分为三类：（1）含氮激素（蛋白质、多肽、氨基酸衍生物）。（2）甾醇（固醇）类激素。（3）脂肪酸衍生物激素。3．激素命名，一般按下列原则进行，即来自脑下垂体的多数激素按促（进）+靶内分泌腺+激素的方式命名，如促肾上腺皮质激素、促甲状腺激素等。也有按靶内分泌腺+刺激+激素的方式命名，如卵泡刺激激素。三、激素的作用机理：主要集中为四种作用机理。（1）膜受体通过腺苷酸环化酶作用途径：各种含氮类激素作为第一类信使与受它作用的靶细胞膜中的特异受体结合，触发已结合在生成Gs蛋白——GTP。受Gs－GTP活化的腺苷酸活化酶再去催化ATP生成cAMP。作为第二信使的cAMP经过一系列的相关反应——级连放大，即先激活细胞中的蛋白激酶，再进一步诱发各种功能单位产生相应的反应。这种作用方式称为第二信使学说（secondmessengertheory）。（2）钙和肌醇三磷酸作用途径：在磷酸肌醇酶作用下先产生二酰基甘油和肌醇三磷酸。二酰基甘油进一步活化蛋白激酶，促使蛋白质中的苏氨酸残基与丝氨酸残基磷酸化，最终改变一系列酶的活性；肌醇三磷酸则打开Ca离子通道，升高细胞质内Ca离子的浓度，改变钙调蛋白（calmodulin）和其它传感器（calciumsensors）的构象，使之变得更易于与靶蛋白结合改变，靶蛋白质的生物活性发生变化，从而完成激素的磷酸肌醇级连放大。（3）受体的酪氨酸激酶途径：结合酪氨酸激酶的受体——激活酶活性，使其残基磷酸化，酪氨酸的磷酸化又进一步促进酪氨酸激酶的活性。（4）固醇类激素受体调节基因转录速度:激素的受体是结合着DNA的某些蛋白质，激素结合到受体上，受体就转变成一种转录的增强子（转录增强物），于是特定的基因就得到扩增地表达。第二节含氮激素（一）——氨基酸衍生物类激素一、甲状腺激素：甲状腺分泌的激素有甲状腺素和三碘甲状腺原氨酸。甲状腺激素对动物的作用：（1）刺激糖、蛋白质、脂肪和盐的代谢（2）促进机体生长发育和组织的分化（3）对中枢神经系统、循环系统、造血过程以及肌肉活动等都有显著的作用二、肾上腺素：肾上腺素的作用（1）对心脏和血管起作用，可使血管收缩，心脏活动加强，血压急剧上升，但它对血管的作用是不持续的。（2）肾上腺素是促进分解代谢的重要激素，对糖代谢的影响最大，可以加强肝糖原分解，迅速升高血糖。（3）具有促进蛋白质、氨基酸及脂肪分解，增强气体代谢，升高体温等作用。第二节含氮激素（二）——多肽及蛋白质激素一、胰岛素——高生物活性肽：胰岛素（insulin）胰岛β细胞直接由mRNA转译出来的产物，是前胰岛素原经一系列蛋白酶水解成胰岛素原，再经过肽酶激活，最后形成胰岛素。胰岛素的生理功能：（1）提高组织摄取葡萄糖的能力（2）抑制肝糖原的分解（3）促进肝糖原和肌糖原的合成。因此，胰岛素有降低血糖的作用。胰岛素的这种效应称为“低血糖（hypoglycomia）效应”。二、胰高血糖素（Glucagon）：胰高血糖素是由胰岛α—细胞分泌的多肽激素，由29个氨基酸组成，分子量为3485，等电点为pH7.5-8.5。胰岛中首先合成的是无活性的，分子量较高的前体――胰高血糖素原，它比胰高血糖素在C’-末端多了8个氨基酸残基。胰高血糖素具有增高血糖含量的效应。三、垂体激素垂体前叶激素包括生长激素、促甲状腺激素、促黄体生成激素、促卵泡激素、催乳激素、促肾上腺皮质激素；垂体中叶激素有促黑素细胞激素；垂体后叶激素有催产素、加压素。第三节甾醇类激素一、肾上腺皮质激素：包括糖皮质激素和盐皮质激素，糖皮质激素具有抑制糖的氧化和调节糖代谢的作用，盐皮质激素具有保留钠、排除钾，调节水盐代谢的作用二、性激素（一）雄性激素：睾丸的间质细胞分泌的雄激素成为睾酮（testostor-one）。这是体内最重要的雄激素。它的主要代谢产物是雄酮（androsterone）。（二）雌性激素：卵巢能分泌两类雌激素（1）雌二酮（2）孕酮（黄体酮、妊娠酮）第四节脂肪酸衍生物类激素前列腺素：其化学本质是20碳不饱和脂肪酸衍生物，具有的生理、生化功能如下：（1）使血管舒张，降低血压，增加毛细血管通透性（2）刺激子宫等内脏平滑肌的收缩（3）抑制胃酸和胃蛋白酶分泌（4）降低神经系统兴奋性。第五节植物激素：植物激素是指一些对植物生长发育及代谢有控制作用的有机化合物。目前国际公认的的高等植物激素有五大类。一、植物生长激素：提高植物存活率。二、赤霉素：促进高等植物的发芽、生长、开花和结实。三、细胞分裂素：促进细胞分裂和分化，普遍存在于植物体中。四、脱落酸：植物生长抑制剂，促使植物离层细胞成熟，主要存在于衰老植物和休眠器官中。五、乙烯：作用：降低植物生长速度，催促果实早熟。第六节昆虫激素昆虫体内腺体分泌的内激素，对昆虫的生长发育有很大的影响。如返幼激素（juvenilehormone），它有防止昆虫出现成虫性状的功能。以它处理成虫，常产生不孕现象。蜕皮激素（moltinghormone），它可使幼虫内部器官分化、变态及蜕皮。昆虫外激素是由昆虫成虫分泌的化学物质，分散到空气中，对同种异性昆虫刺激与引诱，它是一种性引诱剂，用于防治害虫。第九章生物氧化一、生