生物化学课程总结

生物化学课程总结 蛋白质的化学 蛋白质的元素组成：C，H，O，S，N（16%），蛋白质的含量=蛋白质含氮量*100/16=蛋白质含氮量*6.25 氨基酸是组成蛋白质的基本单位。人体中组成蛋白质的仅有20种，且为L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。除甘氨酸外（R为H），所有的α-氨基酸的Cα为不对称碳原子（手性碳原子），具旋光异构性。除甘氨酸外，每种氨基酸都有D、L-型两种立体异构体，主要取决于Cα上氨基的位置。氨基酸不同，主要是由于R基的不同引起，因此，R基的结构和性质决定了氨基酸的理化性质各异，也是氨基酸分类的依据。氨基酸分类：非极性疏水性氨基酸，极性中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸。 氨基酸的性质：氨基酸的理化性质氨基酸为无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上，有各种味。各种氨基酸在水中溶解度差异很大，能溶于稀酸、碱，不溶于有机溶剂。氨基酸的化学性质有①两性电离和等电点（pI）；②紫外吸收（色氨酸、酪氨酸含有苯环，280nm）；③茚三酮反应（氨基酸与茚三酮共热 ( pH5~7,80~100℃ )，生成蓝紫色化合物，在570nm有最大吸收峰，通过测定光吸收值（OD值），可测定氨基酸的含量，脯氨酸和羟脯氨酸茚三酮反应呈黄色）。④福林反应（碱性条件下，酪氨酸，生成蓝色化合物，可用比色法测定氨基酸或蛋白质的含量）。 蛋白质的分子结构：肽键，肽单元，肽，多肽链，多肽链方向：N→C端。一级结构，主要化学键是肽键；二级结构，主要化学键为氢键，有α-螺旋（右手螺旋，3.6个氨基酸残基；螺距为0.54nm，R基伸向外侧）、β-折叠（两条或多条，主链呈锯齿状）、β-转角、无规卷曲；三级结构，主要化学键为次级键、疏水键；四级结构，亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 蛋白质结构与功能的关系：一级结构关键部位改变，可能引起蛋白质功能改变，如镰刀型贫血病。变构效应，蛋白质构象疾病，如疯牛病。 蛋白质的理化性质：①两性电离 ②胶体性质（稳定因素—水化膜、电荷层）③紫外吸收（大多数蛋白质中含有酪氨酸和色氨酸，在280nm有光吸收）④呈色反应：茚三酮反应；双缩脲反应（氨基酸无此反应，此反应可用来检测蛋白质的水解程度）⑤变性：本质：二硫键和非共价键被破坏（空间构象被破坏，而一级结构未改变）；变性蛋白质的特征：溶解度降低，易于沉淀；粘度增加；结晶能力消失；生物活性丧失；易被蛋白酶水解。⑥沉淀 ⑦凝固。 蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析 核酸的化学 核酸的元素组成：C、H、O、N、P（9~10%）。分子组成：碱基（嘌呤碱，嘧啶碱。DNA:ACGT，RNA:ACGU），戊糖（核糖，脱氧核糖），磷酸。 DNA的一级结构：核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸，5´末端→3´末端。 DNA的二级结构-双螺旋结构：①反向平行的互补双链结构，右手螺旋结构。②脱氧核糖-磷酸为骨架（外侧），碱基（内侧，氢键），螺旋一周（10对碱基），旋转角度（36°），螺距（3.4nm），碱基平面（0.34nm）；DNA双螺旋（大沟，小沟）。③碱基互补配对，A T，C G。④氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。DNA的双链碱基互补特点揭示了DNA半保留复制的机制。DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：正超螺旋，负超螺旋。真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体。 DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的 模板 个人简介word模板免费下载关于员工迟到处罚通告模板康奈尔office模板下载康奈尔 笔记本 模板 下载软件方案模板免费下载 。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。 RNA的结构与功能：①信使RNA（mRNA）的结构与功能：帽子结构和多聚A尾（两者功能：mRNA核内向胞质的转运；mRNA的稳定性维系；翻译起始的调控）。其功能是蛋白质合成模板，把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。②转运RNA（tRNA）的结构与功能：含稀有碱基，具三叶草形二级结构，具反密码子，具有氨基酸接纳茎，共同三级结构为倒L型。其功能是转运氨基酸，活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。③核蛋白体RNA（rRNA）的功能：参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。 核酸的理化性质：对酸碱的稳定性（DNA对碱稳定，RNA对酸稳定），粘度（DNA粘度极大，RNA小），紫外吸收（DNA、RNA有260nm紫外吸收（嘌呤、嘧啶碱基有共轭双键））。 DNA的变性：定义，方法，理化性质变化（增色效应，粘度下降，生物活性丧失），本质是双链间氢键的断裂。DNA的复性与分子杂交，退火，减色效应。 核酸酶，依据底物（DNA酶，RNA酶），依据切割部位（核酸内切酶，核酸外切酶）。 酶 酶本质是蛋白质。按分子组成分为单纯酶和结合酶（结合酶=酶蛋白+辅因子=全酶）。单纯酶是仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅因子：金属离子或小分子有机化合物）组成。酶蛋白决定反应的特异性；辅因子参与化学反应，决定反应的性质。 酶促反应的特点：高效性，高度特异性，可调节性。酶促反应的机制：靠近定向效应， 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 面效应，酸碱催化，共价催化，张力和变形。 酶促反应动力学影响因素：酶浓度、底物浓度（米氏方程）、温度（最适温度）、pH（最适pH）、抑制剂（不可逆抑制，可逆性抑制：竞争性，非竞争性，反竞争性）、激活剂等。 米氏方程： ⑴Km：即Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。①Km值可近似地反映酶与底物的亲和力。②Km值是酶的特征性常数，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境（T、pH、离子强度等）有关，与酶浓度无关。③同一酶对于不同底物有不同的Km值（判断酶的最适底物）。⑵Vmax：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比，意义：Vmax=K3 [E]。⑶Km与Vm值的测定：双倒数作图法或林-贝氏（Lineweaver-Burk）作图法，Hanes作图法。 酶的抑制作用：不可逆抑制，可逆性抑制 ⑴竞争性：抑制剂与酶的底物结构相似，与酶竞争活性中心，阻碍酶与底物结合，使酶催化活性降低。其特点是：①.结合是可逆的；②.抑制剂往往是酶的底物的类似物或反应产物；③.抑制剂结合部位与酶和底物结合的部位相同；④.抑制作用可被高浓度底物解除；动力学参数：Km增大，Vm不变。⑵非竞争性：抑制剂可与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物不能释放产物。Km不变，Vm变小。⑶反竞争性抑制作用：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，减少产物的生成。Km变小，Vm变小。 酶活性的调节：酶原激活（实质是：活性中心形成或暴露的过程），变构酶或别构酶（变构酶的特点：一般是寡聚酶，通常在代谢通路的开端或分枝点上，大多数v-[S]曲线呈S形），酶的共价修饰调节（共价修饰常见形式：磷酸化与脱磷酸化）。酶含量的调节，同工酶（同工酶的生理及临床意义：在代谢调节上起着重要的作用；用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。） 酶的分类：根据反应性质，分为六类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。每一个酶有分类编号：EC类别 .亚类 . 亚亚类 . 亚亚类中的编号。例如：精氨酸酶编号为：EC3.5.3.1 酶与医学的关系：酶与疾病的关系：①发生：白化病（酪氨酸酶缺乏），蚕豆病（6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏）。②诊断：成骨瘤患者血清中碱性磷酸酶活性增高，肝炎患者血清中谷丙转氨酶活性增高等。③治疗：磺胺类药物抑菌，尿激酶治疗血栓，天冬酰胺酶治白血病。酶在医学上的应用：酶作为试剂用于临床检验；酶作为药物用于治疗；酶作为工具用于科研和生产，工具酶：限制性核酸内切酶。 生物氧化 生物氧化的概念，生物氧化的特点。生物氧化与体外燃烧的相同点：终产物都是CO2、H2O；释放的总能量相同；耗氧量相同。生物氧化与体外燃烧的不同点： 部位 胞内（线粒体） 体外 条件 体温、中性pH、H2O 高温（火焰） 能量释放逐步（ATP） 一次性（光、热） CO2 有机酸脱羧 碳氧直接化合 H2O 呼吸链氧化使氢氧结合 氢氧直接化合 能量代谢 可调节 不可调节 呼吸链定义，组成为四种具有传递电子功能的酶复合体（复合体Ⅰ:NADH-泛醌还原酶，复合体Ⅱ: 琥珀酸-泛醌还原酶，复合体Ⅲ: 泛醌-细胞色素c还原酶，复合体Ⅳ: 细胞色素c氧化酶）。位置在线粒体内膜。 呼吸链成分的排列顺序：NADH氧化呼吸链（NADH →复合体Ⅰ→Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2），琥珀酸氧化呼吸链（琥珀酸 →复合体Ⅱ →Q →复合体Ⅲ→Cyt c →复合体Ⅳ→O2）。 氧化磷酸化：氧化磷酸化偶联部位测定方法：P/O比值，自由能变（生成1molATP需30.5kJ）。氧化磷酸化的偶联机理（化学渗透假说，ATP合酶）。影响氧化磷酸化的因素（抑制剂：呼吸链抑制剂，解偶联剂， 氧化磷酸化抑制剂）。 ATP：ATP结构，作用（供能，体内能量载体），转换为其它三磷酸核苷（为糖原、磷脂、蛋白质合成提供能量的UTP、CTP、GTP以此方式生成），为CP供能。 胞浆中NADH的氧化：转运机制主要有α-磷酸甘油穿梭，苹果酸-天冬氨酸穿梭。 其他氧化酶系：需氧脱氢酶和氧化酶，过氧化物酶体中的酶类，超氧化物歧化酶，微粒体中的酶类。含硒的谷胱甘肽过氧化物酶，可保护生物膜及血红蛋白免遭损伤。 糖代谢 糖的无氧分解（糖酵解） 反应部位胞浆。 分为两个阶段：第一阶段从葡萄糖（或糖原）分解为丙酮酸的过程，称之为糖酵解途径。第二阶段是丙酮酸转变为乳酸的过程。小结：底物1分子葡萄糖，产物2分子乳酸。三步不可逆酶（关键酶）：6－磷酸果糖激酶－1，己糖激酶（葡萄糖激酶），丙酮酸激酶。耗能：2分子ATP，产能：4分子ATP。生理意义：糖原或葡萄糖分解供能的必需途径；机体在缺氧情况下，迅速获得能量的有效方式；有氧条件下，红细胞、白细胞、神经和骨骼组织等的主要供能途径。 糖的有氧氧化 反应部位：胞液及线粒体。分三个阶段：第一阶段：糖酵解途径；第二阶段：丙酮酸由胞液进入线粒体，转变成乙酰辅酶A；第三阶段：乙酰辅酶A的乙酰基进入三羧酸循环而氧化。 三羧酸循环（TCA） 发生部位：线粒体中。反应过程：①柠檬酸形成 ②异柠檬酸形成 ③第一次氧化脱羧 ④第二次氧化脱羧 ⑤底物水平磷酸化反应 ⑥琥珀酸脱氢生成延胡索酸 ⑦延胡索酸加水生成苹果酸 ⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸 基本特点：①4次脱氢（3NADH+H+、1FADH2），2次脱羧（产生2CO2）。②是为生成ATP提供还原当量的主要环节（12ATP、其中一次底物水平磷酸化）。③中间代谢物，包括草酰乙酸，在循环中起催化剂作用，本身并无量的变化。循环中草酰乙酸补充主要来自丙酮酸的直接羧化，也可来自苹果酸脱氢。④TCA是不可逆转的。柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体是限速酶。 生理意义：①TCA是三大营养素氧化供能的共同途径。②TCA是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽。③TCA为氧化磷酸化提供还原当量。④TCA为其它合成代谢提供小分子前体。 4.磷酸戊糖途径 发生部位：胞液。关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。重要产物：5-磷酸核糖、NADPH。PPP的生理意义：5-磷酸核糖是合成核酸和游离核苷酸的原料，提供NADPH；是一些物质合成代谢的供氢体。NADPH参与体内的羟化反应，与生物合成或生物转化有关。使GSH处于还原状态。还原型谷胱甘肽的重要作用：保护含巯基的蛋白质或酶免受氧化剂、尤其是过氧化物的损害；保护红细胞膜结构的完整性。红细胞6-磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏，NADPH、GSH减少，红细胞易破裂，溶血性贫血和溶血性黄疸，食蚕豆诱发，称为蚕豆病。 糖原的合成与分解，合成部位：主要在肝脏、肌肉细胞的胞浆。糖原的合成（分支酶），糖原的分解（脱支酶） 糖异生：主要器官：肝、肾。途径：从丙酮酸生成葡萄糖的反应过程。生理意义：补充肝糖原（肝糖原是通过三碳途径（间接途径）和直接途径来合成，但主要是前者）， 维持血糖浓度的恒定，调节酸碱平衡，是体内利用乳酸的主要方式。 血糖及其调节，激素对血糖的调节。降低血糖：胰岛素。升高血糖：胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素。 脂类代谢 营养必需脂肪酸包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。脂类的消化与吸收。消化部位：小肠上段。吸收部位：十二指肠下段及空肠上段。 甘油三酯的合成代谢：合成部位（肝，脂肪组织，小肠粘膜），合成原料（甘油和脂酸主要来自于葡萄糖代谢， CM中的FFA（来自食物脂肪）），合成过程（甘油一酯途径，甘油二酯途径）。 甘油三酯的分解代谢：脂肪动员，限速酶是激素敏感性甘油三酯脂肪酶，脂解激素，抗脂解激素。脂肪酸的氧化发生部位，反应过程：①FA的活化（胞液）②脂酰CoA进入线粒体（肉碱转运脂酰CoA的机制）③FA的β-氧化（脱氢，水化，再脱氢，硫解）④ 乙酰CoA的氧化。酮体的生成和利用：部位（肝线粒体），原料（乙酰CoA），生理意义：为肝外组织提供第二能源（eg：长期饥饿，糖供应不足时，酮体是肌肉和脑组织的主要能源）。 脂肪酸的合成代谢：部位:胞液（肝、肾、脑、脂肪组织等）。原料：乙酰CoA、NADPH+H+。乙酰CoA的转运需通过柠檬酸——丙酮酸循环，从线粒体内进入胞液。NADPH+H+的来源：磷酸戊糖途径（主要来源），柠檬酸——丙酮酸循环。 胆固醇的合成部位：肝。合成原料：乙酰CoA、NADPH+H+、ATP。合成过程。胆固醇的转化为：胆汁酸，类固醇激素，7-脱氢胆固醇。 血脂。血浆脂蛋白的分类（电泳法、超速离心法）、组成特点及结构（亲水壳，疏水核）。载脂蛋白的种类（ABCDE）、功能（结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构；载脂蛋白可参与脂蛋白受体的识别；载脂蛋白可调节脂蛋白代谢关键酶活性）。血浆脂蛋白的代谢。 蛋白质的分解代谢 氮平衡实验：间接反映体内蛋白质代谢的慨况。 蛋白质营养价值和需要量，营养必需氨基酸8种，非必需氨基酸12种。 氨基酸的脱氨基作用：①转氨基作用：定义，反应式，转氨酶（辅酶是磷酸吡哆醛），机制 ②L-谷氨酸氧化脱氨基作用：催化反应的酶：L-谷氨酸脱氢酶，辅酶为 NAD+ 或NADP+③联合脱氨基：转氨基和氧化脱氨基偶联（主要方式，肝、肾、脑），转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联（肌肉组织） ④其他的脱氨基作用（肝、肾组织中） α-酮酸的代谢：经氨基化生成非必需氨基酸，转变成糖及脂类，氧化供能。 氨的代谢：血氨的来源（氨基酸脱氨基作用产生的氨，肠道吸收的氨，肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺），去路（在肝内合成尿素，合成非必需氨基酸及其它含氮化合物，合成谷氨酰胺，肾小管泌氨）。氨的转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环（生理意义：肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，肝为肌肉提供葡萄糖。）；谷氨酰胺的运氨作用（反应过程：在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。生理意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。） 尿素的生成：部位主要在肝细胞的线粒体及胞液中。过程尿素循环：①氨基甲酰磷酸的合成（反应在肝细胞的线粒体中进行），②瓜氨酸的合成，③精氨酸的合成（胞液），④精氨酸水解生成尿素（胞液）。原料：2 分子氮，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。耗能：3个ATP（4个高能磷酸键）。 个别氨基酸的代谢：一碳单位的代谢。四氢叶酸是一碳单位的载体。一碳单位的生理功能：作为合成嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。 核酸与核苷酸代谢 嘌呤核苷酸的代谢 从头合成途径：合成部位：肝，小肠和胸腺。过程：IMP的合成，AMP和GMP的生成。嘌呤核苷酸从头合成特点： 嘌呤环是在磷酸核糖分子上逐步合成的。MP的合成需5个ATP，6个高能磷酸键，AMP或GMP的合成又需1个ATP。 补救合成途径：定义，过程，生理意义：补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。 嘌呤碱合成的元素来源： 2嘌呤核苷酸的抗代谢产物，6-MP的作用：抑制从头合成，抑制补救合成（竞争性抑制来影响次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶）。嘌呤碱的最终代谢产物为尿酸。 嘧啶核苷酸的合成代谢 从头合成途径：合成部位：主要是肝细胞胞液。嘧啶合成的元素来源天冬氨酸。合成过程：尿嘧啶核苷酸的合成，胞嘧啶核苷酸的合成，dTMP或TMP的生成。 补救合成途径： 4.嘧啶核苷酸的抗代谢产物。 代谢调节 物质代谢的特点：①整体性，②代谢调节，③各组织、器官物质代谢各具特色，④各种代谢物均具有各自共同的代谢池，⑤ATP是机体能量利用的共同形式，⑥NADPH是合成代谢所需的还原当量。 物质代谢的相互联系：在能量代谢上的相互联系，糖、脂和蛋白质之间的相互联系。 组织、器官的代谢特点及联系：肝（肝在糖代谢中的作用：合成、储存糖原，分解糖原生成葡萄糖，释放入血，是糖异生的主要器官。——肝在维持血糖稳定中起重要作用。），心脏（以葡萄糖有氧氧化供能为主。），脑（耗能大，耗氧多；葡萄糖为主要能源；不能利用脂酸，葡萄糖供应不足时，利用酮体。），肌肉（合成、储存糖原；通常以脂酸氧化为主要供能方式； 剧烈运动时，以糖酵解为主。），红细胞（能量主要来自糖酵解。）脂肪组织，肾脏（也可进行糖异生和生成酮体；肾髓质主要由糖酵解供能；肾皮质主要由脂酸、酮体有氧氧化供能。） 代谢调节（代谢调节普遍存在于生物界，是生物的重要特征）。高等生物 —— 三级水平代谢调节：细胞水平代谢调节（主要是通过对关键酶活性的调节而实现的）。关键酶的变构调节，变构调节的生理意义：①代谢终产物反馈抑制反应途径中的酶，使代谢物不致生成过多。②变构调节使能量得以有效利用，不致浪费。③变构调节使不同的代谢途径相互协调。酶的化学修饰调节，特点：①酶蛋白的共价修饰是可逆的酶促反应，在不同酶的作用下，绝大多数酶具有从无活性（或低活性）到有活性（或高活性）的互相转变。②具有放大效应。③磷酸化与脱磷酸是最常见的方式。激素水平代谢调节。整体水平代谢调节（短期饥饿，长期饥饿，应激）。 DNA生物合成 中心法则：复制 DNA —— 复制RNA —— 蛋白质 复制的基本规律： 复制的方式——半保留复制（意义：按半保留复制方式，子代DNA与亲代DNA的碱基序列一致，即子代保留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。密度梯度实验）。 ①复制的高保真性；②双向复制（复制叉。习惯上把两个相邻起始点之间的距离定为一个复制子。复制子是独立完成复制的功能单位。原核生物，单复制子；真核生物，是多复制子的复制）；③半不连续复制（领头链，随从链，冈崎片段。领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。） DNA复制的酶学：底物，聚合酶（DNA-pol，5’→3’的聚合活性，核酸外切酶活性），模板，引物，其他的酶和蛋白质因子。 聚合反应的特点：DNA 新链生成需引物和模板；新链的延长只可沿5’→3’方向进行。DNA-polⅠ:对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补。DNA-pol Ⅱ：具3’→5’核酸外切酶活性起校读作用，它参与DNA损伤的应急状态修复。DNA-pol Ⅲ：是原核生物复制延长中真正起催化作用的酶。 复制保真性的酶学机制：DNA-pol的核酸外切酶活性和及时校读，复制的保真性和碱基选择。DNA复制的保真性至少要依赖三种机制：遵守严格的碱基配对规律；聚合酶在复制延长时对碱基的选择功能；复制出错时DNA-pol的及时校读功能。 复制中的解链及DNA 分子拓扑学变化：解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶。DNA连接酶作用方式：连接DNA链3-OH末端和相邻DNA链5-P末端，使二者生成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连接成一条完整的链。功能：DNA连接酶在复制中起最后接合缺口的作用；在DNA修复、重组及剪接中也起缝合缺口作用；也是基因 工程 路基工程安全技术交底工程项目施工成本控制工程量增项单年度零星工程技术标正投影法基本原理 的重要工具酶之一。 原核生物的DNA生物合成：①复制的起始：DNA解链：DNA解开成单链，提供模板， 合成引物，提供3’-OH末端。引发体和引物 ②复制的延长：复制的延长指在DNA-pol催化下，dNTP以dNMP的形式逐个加入引物或延长中的子链上，其化学本质是磷酸二酯键的不断生成。 ③复制的终止：原核生物基因是环状DNA，双向复制的复制片段在复制的终止点(ter)处汇合。 真核生物的DNA生物合成：①复制的起始（多复制子复制，有时序性。复制的起始需要DNA-polα和polδ参与。还需拓扑酶和复制因子(RF)。 增殖细胞核抗原(PCNA)在复制起始和延长中起关键作用。）②复制的延长（DNA - polα主要催化引物的合成。 polδ在PCNA协同作用下在引物3´-OH连续合成领头链，随从链的合成也是在polδ和PCNA的作用下合成一个个的冈崎片段。）③复制的终止：染色体DNA呈线状，复制在末端停止。复制中岡崎片段的连接，复制子之间的连接。染色体两端DNA子链上最后复制的RNA引物，去除后留下空隙。端粒结构特点：由末端单链DNA序列和蛋白质构成。末端DNA序列是多次重复的富含G、C碱基的短序列。功能：维持染色体的稳定性，维持DNA复制的完整性。端粒酶。 逆转录和其他复制方式：逆转录病毒和逆转录酶，逆转录研究的意义。 DNA损伤（突变）与修复：突变的意义：突变是进化、分化的分子基础；突变导致基因型改变；突变导致死亡；突变是某些疾病的发病基础。 突变的分子改变类型：错配（点突变，颠换），缺失，插入（缺失或插入都可导致框移突变），重排。DNA损伤修复：光修复，切除修复（是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由DNA-polⅠ和连接酶完成），重组修复，SOS修复。 RNA生物合成 1.转录：复制和转录的相似点：都是酶促的核苷酸聚合过程；都以DNA为模板 都需要依赖DNA的聚合酶；核苷酸之间以磷酸二酯键聚合；链延长方向均为5´→3 ´；都遵从碱基配对规律。复制和转录的区别： 参与转录的物质：原料：NTP (ATP, UTP, GTP, CTP)，模板：DNA，酶：RNA聚合酶(RNA-pol)其他蛋白质因子。 模板和酶：转录模板（模板链，反义链，结构基因，不对称转录），RNA聚合酶（原核生物的RNA聚合酶，转录延长需核心酶，转录起始需全酶，真核生物的RNA聚合酶），模板上酶的辨认、结合（操纵子，启动子）。 原核生物转录起始，转录延长（σ亚基脱落，RNA–pol聚合酶核心酶变构，与模板结合松弛，沿着DNA模板前移；在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。），转录终止（依赖Rho (ρ)因子的转录终止，非依赖Rho因子的转录终止）。 真核生物的转录起始（转录起始前的上游区段，转录因子，转录起始前复合物），转录延长（与原核生物大致相似，但因有核膜相隔，没有转录与翻译同步的现象；核小体移位和解聚现象），转录终止—— 和转录后修饰密切相关。 真核生物的转录后修饰：真核生物mRNA的转录后加工：①首、尾的修饰（5’端形成帽子结构(m7GpppGp —)，3’端加上多聚腺苷酸尾巴(poly A tail)），②mRNA的剪接（hnRNA 和 snRNA，断裂基因，外显子，内含子），③mRNA的编辑（RNA编辑作用说明，基因的编码序列经过转录后加工，是可有多用途分化的，因此也称为分化加工）。tRNA的转录后加工，rRNA的转录后加工，核酶。 蛋白质生物合成 蛋白质合成体系 参与蛋白质生物合成的物质包括：三种RNA，mRNA（信使RNA），rRNA（核蛋白体RNA），tRNA（转移RNA）。20种氨基酸作为原料。酶及众多蛋白因子，如IF、eIF。ATP、GTP、无机离子。 翻译模板mRNA及遗传密码：mRNA是遗传信息的携带者，mRNA上存在遗传密码。①顺反子，多顺反子（原核生物），单顺反子（真核生物）。②三联体密码，起始密码：AUG，终止密码：UAA，UAG，UGA。③遗传密码的特点：连续性（编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码间既无间断也无交叉）；简并性（遗传密码中，除色氨酸和甲硫氨酸仅有一个密码子外，其余氨基酸有2、3、4个或多至6个密码子为其编码）；通用性（指导蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类都通用）；摆动性（tRNA的反密码1位碱基与mRNA上的遗传密码的3位碱基配对时不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对）。 核蛋白体是多肽链合成的装置 tRNA与氨基酸的活化：氨基酸的活化，氨基酰-tRNA合成酶对底物氨基酸和tRNA都有高度特异性，氨基酰-tRNA合成酶具有校正活性。 蛋白质生物合成过程 翻译过程从阅读框架的5´-AUG开始，按mRNA模板三联体密码的顺序延长肽链，直至终止密码出现。 ①肽链合成起始：指mRNA和起始氨基酰-tRNA分别与核蛋白体结合而形成翻译起始复合物。原核生物翻译起始复合物形成：核蛋白体大小亚基分离；mRNA在小亚基定位结合；起始氨基酰-tRNA的结合；核蛋白体大小亚基结合。 ②肽链合成延长：指根据mRNA密码序列的指导，次序添加氨基酸从N端向C端延伸肽链，直到合成终止的过程。 包括以下三步：进位(注册)：指根据mRNA下一组遗传密码指导，使相应氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位。成肽：是由转肽酶催化的肽键形成过程。转位：延长因子EF-G有转位酶活性，可结合并水解1分子GTP，促进核蛋白体向mRNA的3′侧移动。 ③肽链合成的终止：当mRNA上终止密码出现后，多肽链合成停止，肽链从肽酰-tRNA中释出，mRNA、核蛋白体等分离，这些过程称为肽链合成终止。终止相关的蛋白因子称为释放因子，释放因子的功能：是识别终止密码；诱导转肽酶改变为酯酶活性，使肽链从核蛋白体上释放。 6.蛋白质生物合成的干扰和抑制；抗生素，抗代谢药物，其他干扰蛋白质生物合成的物质（毒素，干扰素）。