生物化学重点内容

一、 一、​ 生物化学重点内容 第二章、糖类化学 1、麦　芽　糖　★★★ 2、蔗　　　糖　★★★ 3、乳　　　糖　★★★ 麦芽糖、蔗糖和乳糖的对比研究　★★★ 　 麦　　芽　　糖 蔗　　　　糖 乳　　　　糖 组 成 由一分子α-D-葡萄糖的半缩醛羟基与另一分子α-D-葡萄糖C4上的醇性羟基缩去一分子水而通过α-1，4糖苷键结合而成的 由一分子α-D-葡萄糖和一分子α-D-果糖通过两个半缩醛羟基缩去一分子水而成 由一分子β-D-半乳糖的半缩醛羟基与另一分子葡萄糖C4上的醇性羟基缩去一分子水通过β-1，4糖苷键结合而成 水解产物 葡　　萄　　糖 葡萄糖和果糖 半乳糖和葡萄糖 还 原 性 有 无 有 结 构 式 麦芽糖的结构式 蔗糖的结构式 乳糖的结构式　 　第三章、脂类化学 1、脂类的生理功能　★★★ (1)脂肪的生理功能　★★★ 　　脂肪的主要功能是氧化供能和储存能量。 　　1．氧化供能　脂肪是生物体所需能量的一种来源。【举例说明】 　　2．储存能量　当生物体营养状况好，且活动量少，即当生物体的能量收入大于支出时，生物体可将糖和氨基酸等营养物质转变为脂肪而储存于皮下、大网膜、肠系膜等处的脂肪组织中。脂肪作为储能物质有它的优越性： 　　①储存量大 ，（一般可占体重的10％～20％），储存量可高达10多公斤。 　　② 单位重量的脂肪所占的体积小。【原因】 　　③ 单位重量的脂肪产能又多。所以脂肪是理想的储能物质。【原因】 　　3．提供必需脂肪酸 食物脂肪还提供了必需脂肪酸，如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等不饱和脂肪酸。如果生物体缺乏这些必需脂肪酸就会影响其代谢，降低其抵抗力，并使生长停滞。【必需脂肪酸的其他作用】 (2)类脂的生理功能　★★★ 　　1．类脂是各种生物膜的组成成分。【举例说明】 　　2．协助脂类和脂溶性维生素的吸收和运输　磷脂和胆汁酸因其分子中有亲水基团，又有疏水基团，因此是良好的乳化剂，能协助脂类的运输。 　　【举例说明】 　　3．胆固醇还是机体合成维生素D3、胆汁酸和各种类固醇激素等重要物质的原料　维生素D3在调节钙磷代谢上起重要作用；胆汁酸在脂类的消化吸收上起着重要作用；类固醇激素对生物体的生长发育及代谢起着调节作用。 (3)甘　油　酯　类 　　此类化合物都含有甘油、脂肪酸，并形成酯。根据其化合物中含磷酸与否又分为两类:脂酰甘油和磷酸甘油酯。 　 A、三脂酰甘油的结构　★★★ 　　三脂酰甘油是由一分于甘油和三分子脂肪酸构成的酯。 　　【三脂酰甘油的结构】 　 　　式中 代表脂肪酸的酰基。当R1＝R2＝R3时称为单纯甘油酯。 　　当R1≠R2≠R3时，则称为混合甘油酯。天然的三脂酰甘油都是混合甘油酯。 　　不同生物来源的三酰甘油，其组成的脂肪酸的种类与数量是各不相同的。人体的储存脂约含25%的软脂酸，6％的硬脂酸和50％的油酸。 　　 油：植物油，如菜油、豆油、花生油、芝麻油等。 　　 脂（脂肪）：动物油，如猪油、牛油等。 B、三脂酰甘油的性质　★★★ 　　1．水解和皂化 　　① 水解：三酰甘油在酶、酸的作用下可水解生成甘油和脂肪酸。 　　【水解反应】 　　② 皂化：如用碱液水解三酰甘油，则生成一分子甘油和三分子脂肪酸盐（即肥皂），这种反应称为皂化作用。【皂化反应】 　　皂化值：水解一克三酰甘油所需氢氧化钾的毫克数,称之为皂化值。皂化值愈大，表示三酰甘油中的脂肪酸的平均分子量愈小。 　　在肠内，钙与游离脂肪酸结合可生成不溶性的脂肪酸钙盐。 　　2．氢化和碘化 　　含有不饱和脂肪酸的三脂酰甘油，其不饱和脂肪酸的双键，可在催化剂存在下加氢（氢化）或直接碘化。 　　不饱和的液态三脂酰甘油（加棉子油）加氢成为饱和的固态三酰甘油，有利于运输。用加碘的方法可以测定三酰甘仙中脂肪酸所含双键的多寡。 　　【举例说明】 　　3． 酸败作用 　　若将三脂酰甘油久置于潮湿及闷热的空气中，可发生水解、氧化等反应。水解可产生某些有臭味的脂肪酸，如丁酸。在脂肪酸的双键处氧化生成不稳定的过氧化物，经分解可生成醛。这些变化总称为酸败作用。天然油脂中所含的脂溶性维生素亦常因酸败而被破坏。 胆固醇及胆固醇酯　★★ 　　1、胆固醇的结构：在C3上有-OH，C5～6之间有双键；C17上含有8个碳的侧链。 　　2、胆固醇的存在形式：在体内有二种存在形式：游离胆固醇（非酯化胆固醇）和胆固醇酯，后者即C3上的-OH与脂肪酸（主要是不饱和脂肪酸）结合形成酯。 　　3、胆固醇的生理作用： 　　① 是细胞必不可少的组成部分，广泛存在于人体各组织细胞中。人体各器官中所含游离胆固醇和胆固醇酯的比例各不相同，尤以脑组织细胞中含量最丰富。【举例说明】 　　② 胆固醇是体内其他各种类固醇化合物的合成原料。【举例说明】 　　③ 胆固醇可随胆汁排至肠道，在肠道细菌的作用下C5～6位的双键被还原成粪固醇，随大便排出体外。 　 第四章、蛋白质的化学 1、蛋白质是生命的物质基础 ★★ 2、蛋白质具有多样性的生物学功能 ★★ （一） 塑造、更新和修补作用 　　蛋白质是细胞的最基本的组成成分，细胞在代谢中蛋白质的更新、以及细胞分裂、个体成长都必需要蛋白质的供给和补充。甚至各种因素造成细胞破损、组织创伤时，也需要蛋白质作为修补的原料。 （二） 参与多种重要生理功能 　　　　1．催化和调节作用 　　　　2．转运和储存作用 　　　　3．运动和支持作用 　　　　4．免疫保护作用 　　　　5．生长和繁殖作用 　　　　6．载体和受体 　　总之，生物体的一切生理活动，无不与蛋白质发生密切的关系。 （三） 氧化供能 　　体内组织蛋白质分解为氨基酸后，经脱氨基作用生成α-酮酸，后者参加三羧酸循环氧化分解，释放能量。每克蛋白质完全氧化分解，约释放能量17.2kJ。但此种功能可被糖和脂肪所代替，故供能对蛋白质来说是占次要地位的。　 3、蛋白质的元素组成★★★ 　　经元素分析已知，单纯蛋白质的元素组成为：碳50％～55%，氢6％～7%,氧19％～24%,氮13％～19%，大多数还含有4％以下的硫。有的蛋白质含有磷和碘。少数蛋白质含有铁、铜、锰、锌、钴、钼等。 　　【元素组成示意图】 　　虽然自然界的蛋白质种类繁多，结构复杂，但其含氮量比较接近，平均含氮量约为16％。由于测定生物样品中的含氮量比测定其中蛋白质量容易得多，因此，常用定氮法测出样品中含氮量，就可按下式计算其中蛋白质的含量。 　　 4、蛋白质的基本组成单位——氨基酸★★★ 　　蛋白质的分子量一般在6000～106以上，它们在酸、碱或酶的作用下，可被水解得到约20种氨基酸的混合物。这些氨基酸的结构各不相同，但在结构中的氨基（-NH2）或亚氨基(=NH）都与邻接羧基（-COOH）的α-碳原子相连接，故它们都属于α-氨基酸。除最简单的甘氨酸外,其他氨基酸的α碳原子都是不对称的碳原子（又称手性碳原子）。故它们有L型和D型两种构型。然而，组成天然蛋白质的氨基酸，大多数都是L-α-氨基酸。 　　［L-α-氨基酸结构式］ ［D-α-氨基酸结构式］ 量=样品所测含氮量×6.25 5、氨基酸的主要理化性质★★★ 　　 1. 氨基酸的一般性质　氨基酸呈无色结晶，熔点高（＞200℃），融熔时即分解。在水中溶解度各不相同，易溶于酸或碱，一般不溶于有机溶剂 　 2. 氨基酸的羧基反应和氨基反应 　　氨基酸在α碳原子上既连有羧基，又连有氨基，是个复合功能基有机物。因而它既可独立具有羧基功能基的化学反应和氨基功能基的化学反应。 　　 3. 氨基酸的两性电离和等电点 　　　　①　两性电离的原因　　【两性电离的平衡式】 　　　　②　等电点　不同pH值溶液中，氨基酸所带正、负电荷数是不同的。如改变溶液的pH值，使氨基酸呈电中性，即带相等的正、负电荷数（或称两性离子或兼性离子状态）。此种氨基酸在电场中就不会向正极或负极移动，停留在原处。此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点，通常以pI表示。由于羧基离解出H+的能力强于氨基接受H+的能力，故一般氨基酸的等电点偏酸性。 　　　　③　每一种氨基酸都有其特有的pI的原因 　　4. 茚三酮颜色反应 α-氨基酸可被茚三酮水合物氧化成醛、二氧化碳、氨和还原性茚 三酮，后者可进一步与另一分子茚三酮和氨结合，生成蓝紫色化合物。【反应式】 　　因其呈色与氨基酸含量成正比关系，故此反应可用于氨基酸定量测定。但茚三酮与脯氨酸及羟脯氨酸反应不释放NH3，而直接生成黄色产物。 　　5. 芳香族氨基酸的紫外吸收 参与蛋白质组成的20种氨基酸，在可见光区都无光吸收；在紫外光区只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有光吸收能力，其中以色氨酸吸收紫外光的能力最强，蛋白质在280nm处有特征性的最大吸收峰是由它所含有的色氨酸和酪氨酸所引起的。利用这一性质可测定蛋白质的含量。 　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　 1、蛋白质的一级结构★★★ 蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构，它决定着蛋白质分子的二级、三级等高级结构。蛋白质分子的一级结构是由基因上遗传密码的排列顺序决定的。肽键是蛋白质分子的主要共价键。除此以外，在某些蛋白质分子一级结构中，尚有肽链间或肽链内的二硫键。 　　如1953年由F· Sanger首先报道的胰岛素一级结构，就是一种由胰岛β细胞分泌的一种激素。它由A、B两条肽链通过两个二硫键连接起来。另外，A链本身还有一个链内二硫键。【人胰岛素的一级结构】 　　一般说，蛋白质分子中氨基酸的排列是十分严格的，每一种氨基酸的数目与其序列都是不能轻易变动的，否则就会改变整个蛋白质分子的性质与功能（详见蛋白质结构与功能关系）。由于蛋白质的一级结构决定高级结构。因此，了解蛋白质的一级结构是研究蛋白质分子结构的基础。 　 2、蛋白质的二级结构 ★★★ 　　蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉及各R侧链的空间排布。在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在，主要形式包括螺旋结构、B折叠和B转角等。 　　构成蛋白质二级结构（即主链构象）的基本单位是肽键平面或称酰胺平面。【肽键平面示意图】 　　肽键具有双键性质，不能自由旋转而成平面结构。此平面结构两侧的、与α碳原子相连的单键则可自由旋转。经过折叠、盘曲可形成α-螺旋和β-片层结构。稳定二级结构的主要因素是氢键。 　　1. α-螺旋结构 在α-螺旋中肽链如螺旋样盘曲上升，每旋转一圈为3.6个氨基酸残基，其中每个氨基酸残基升高0.15nm，螺旋上升一圈的高度（即螺距）为0.54nm（3.6nm×0.15nm）。【见示意图】 　　 每个氨基酸残基的－NH－与间隔三个氨基酸残基的=C=0形成氢键【见详图】。每个肽键的=C=0与－NH－都参加氢键形成，因此保持了α-螺旋的最大稳定性。 　　绝大多数蛋白质以右手α-螺旋形式存在。1978年发现蛋白质结构中也有左手α-螺旋结构。 　　2. β-折叠结构 它是两条肽链或一条肽链内的各肽段之间的=C=0与－NH－形成氢键而成。两肽链可以是平行的，也可以是反平行的。 　　【顺平行折叠】 【反平行折叠】 　　多肽链除此两种局部折叠形式外，还有β转角（β-turn，或称β-发夹结构）和无规卷曲（random coil）等。 　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　 3、蛋白质的四级结构★★★ 　　由两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成一定空间结构的聚合体，称为蛋白质的四级结构。只由一条多肽链构成，或由两条以上多肽链通过共价键连接而成的蛋白质，都不是具有四级结构，如胰岛素。构成四级结构中，每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。这些亚基的结构可以是相同的，也可以不同。亚基间的聚合力也是依赖于盐键、氢键、疏水键作用和范德瓦力。但以前两者为主。各亚基常以α、β、γ、δ等命名，如血红蛋白A由两个α亚基和两个β亚基组成，常以α2β2表示。 　　 蛋白质分子的一、二、三、四级结构对比★★★ 　 概念 特点 结构中的键及力 一 级 结 构 指蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序。 　 一级结构是由基因上遗传密码的排列顺序决定的。　 肽键主要是共价键，还有二硫键。　 二 级 结 构 指多肽链中主链原子在各局部空间的排列分布状况，而不涉及各R侧链的空间排布。　 主要形式包括螺旋结构、B折叠和B转角等。基本单位是肽键平面或称酰胺平面。　 稳定二级结构的主要因素是氢键。另外还有肽键。　 三 级 结 构 是指上述蛋白质的α-螺旋、β-折叠以及线状等二级结构受侧链和各主链构象单元间的相互作用，从而进一步卷曲、折叠成具有一定规律性的三度空间结构。　 三级结构包括每一条肽链内全部二级结构的总和及所有侧基原子的空间排布和它们相互作用的关系。　 除了主键肽键外，还有副键，如氢键、盐键、疏水键和二硫键等以及范德瓦力的作用。　 四 级 结 构 是指由两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而成一定空间结构的聚合体。　 四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。　 非共价键。其中亚基中有盐键、氢键、疏水键作用和范德瓦力。但以前两者为主。　 　 4、蛋白质的呈色反应★★ 　　蛋白质的呈色反应是依据肽键和R基上的一些特殊基团可与某些试剂作用产生颜色反应。如在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与硫酸铜反应生成紫色，称双缩脲反应；磷钨酸和磷钼酸能与蛋白质中色氨酸及酪氨酸残基反应生成蓝色化合物（钼蓝），称为酚试剂呈色反应。此两种反应常用于蛋白质定量。 　 ★几种沉淀法的比较表 　 原理 条件 加入介质 是否变性 盐析 破坏蛋白质水化膜，中和其所带的电荷，从而使其沉淀。 水溶液　 高浓度中性盐　 能保持生物活性 有机溶剂 破坏蛋白质水化膜，从而使其沉淀。 等电点溶液　 乙醇、丙酮等 必须保持低温，否则引起变性 生物碱 中和蛋白质的正电荷 酸性溶液 苦味酸、鞣酸、钨酸及三氯乙酸、磺基水杨酸、浓硝酸等 大多已变性 重金属盐 中和蛋白质的负电荷 碱性溶液 汞、铅、铜、银等 已变性 第五章、核酸化学 DNA和RNA的比较表 ★★★ 　 特　　　　　性 分　　　布 脱氧核糖核酸（简称DNA） 生物体的遗传特征主要由DNA决定。 绝大部分在细胞核染色体中。　 核糖核酸 （简称RNA） 根据其分子结构和功能又分为核糖体RNA（rRNA）、信使RNA（mRNA）和转移RNA（tRNA）三种，它们共同参与蛋白质的生物合成。 大部分存在细胞浆中。　 1、核酸的分子组成 ★★★ 　　核酸是由数十个到数万个单核苷酸组成，具有一定空间结构的高分子化合物。单核苷酸则由磷酸、戊糖和碱基组成。核酸经逐步水解，可以得到的产物如下： 　　　　　　　　　　　 　　　 　　　　　┎ 嘌呤碱 　　　　　　　　　　　　　　　　 ┎ 碱基┨ 　　　　　　　　　　　　　┎ 核苷┨ 　　┖ 嘧啶碱 　　　核酸─→单核苷酸─→┨　　 ┃ 　　　　　　　　　　　　　┃　　 ┃　 　┎ 核糖 　　　　　　　　　　　　　┃　　 ┖ 戊糖┨ 　　　　　　　　　　　　　┖ 磷酸　　 　┖ 脱氧核糖 （1）碱　基　★★★ 　　核酸中的碱基为嘌呤和嘧啶的衍生物。组成核酸的嘌呤碱有腺嘌呤和鸟嘌呤。它们是在嘌呤环上的第6位碳原子上的氢被氨基取代，或第2、第6位碳原子上氢分别被氨基和氧原子取代（形成酮基）而形成。 　　 【嘌呤、腺嘌呤和鸟嘌呤】 　　组成核酸的嘧啶碱有胞嘧啶、胸腺嘧啶和尿嘧啶，它们都具有被氧化的嘧啶环，其中胞嘧啶环上第4位碳原子的氢原子被氨基（－NH2）取代；胸腺嘧啶环上的第5位碳原子上的氢原子被甲基（－CH3）取代。DNA含胞嘧啶和胸腺嘧啶，而RNA中则含胞嘧啶和尿嘧啶。 　　【嘧啶、胞嘧啶、胸腺嘧啶和尿嘧啶】 　　应该指出，凡含酮基的嘌呤碱或嘧啶碱，可以发生酮－烯醇互变异构，在生物细胞内，pH为7．0时，一般是以酮式存在，这对核酸分子中氢键结构的形成非常重要。核酸中还含有一些微量的碱基，它们被统称为稀有碱基。稀有碱基的种类很多，大多数都是甲基化衍生物。 　　【核酸中的部分稀有碱基表】 【DNA和RNA的组成归纳表】 (2)核苷与核苷酸★★★ 　　（一） 核苷 　　核苷是由一碱基与核糖或脱氧核糖结合而构成的一种糖苷。戊糖的第1位碳原子（C1）通常与嘌呤碱的第9位氮原子（N9）或嘧啶碱的第1位氮原子（N1）以C-N糖苷键的形式相连。在编号各原子时，糖的各原子序号都加上“'”，以区别于碱基上的序号。对核苷命名时，须先冠以碱基名称，例如腺嘌呤核苷（简称腺苷）、胸腺嘧啶脱氧核苷（简称脱氧胸苷）等。 　　【核苷的结构式及代表符号】 　　（二） 核苷酸 　　核苷的戊糖羟基与磷酸通过磷酸酯键结合，即为核苷酸。核糖核苷的糖基在2'、3'、5' 位上有三个自由羟基，能分别形成三种不同的核苷酸，即2'-、3'-、5'-核苷酸。脱氧核糖核苷的糖环上只有3'和5'两个自由羟基，所以只能形成3'-及5'-两种脱氧核苷酸。生物体内游离存在的 DNA的分子结构 ★★★ 　　DNA是由许多单核苷酸组成的大分子。各种生物的遗传信息均蕴藏于它们的碱基顺序之中。学习DNA的碱基组成、一级结构和空间结构对理解其生物学功能是很重要的。 　　构成DNA分子的碱基主要有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T）。Chargaff（1950）发现已经研究过的各种生物DNA的嘌呤碱（A＋G）=嘧啶碱（C＋T），而且C＝G，A＝T（但是某些噬菌体的DNA碱基组成并不遵守这一法则是一个例外）。这一发现为DNA的双螺旋结构模型建立提供了有力支持。 多是5'-核苷酸。【核苷酸的结构式】 DNA的一级结构★★★ 　　组成DNA分子的脱氧核糖核苷酸主要有四种，即腺嘌呤脱氧核糖核苷酸（dAMP）、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸（dCMP）、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸（dCMP）和胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸（dTMP）。DNA分子的一级结构是指DNA分子的脱氧核糖核苷酸残基的排列顺序。各核苷酸之间通过3'，5'－磷酸二酯键相连形成“磷酸－脱氧核糖”骨架。其中单核苷酸的种类虽然不多，但因各种核苷酸的数目、比例和排列顺序不同，可构成各种不同的DNA分子。DNA分子量很大，约106～1010或更高。即使是最小的DNA分子，至少也 DNA的二级结构★★★ 1. 概念 1953年Watson和Crick等人根据Ｘ线衍射图谱和Chargaff的化学分析结果，提出DNA双螺旋结构的模型，即由两条相互平行而方向相反的（一条由3'→5'，另一条由5'→3'）脱氧核糖核苷酸链，围绕同一中心轴旋转构成的双螺旋结构，即是DNA的二级结构。 　　2. 碱基互补 两条多核苷酸链是互补的，并采取右手螺旋方式。所谓互补，即两条多核苷酸链通过碱基之间的氢键联系在一起。腺嘌呤必定与胸腺嘧啶配对，其间有两个氢键。鸟嘌呤必定与胞嘧啶配对，其间有三个氢键。这种A-T、G-C配对的规律称之为碱基互补规则。 　　【DNA 的碱基配对】【两条多核苷酸链之间的连接方式】 　　【碱基互补概念提出的意义】 　　3. DNA 的双螺旋结构 互补的碱基对的碱基环处于同一平面，并垂直于螺旋纵轴。相邻碱基对之间旋转36°，即10个碱基对使螺旋上升一圈，其高度为3.4nm，螺旋直径为2nm。【DNA双螺旋结构模式图】 　　维持DNA二极结构稳定因素主要是碱基的堆砌力和氢键。 　　【进一步说明】 　　Watson-Crick l953年提出的模型是B型构象，它是在低离子强度的溶液中和染色体中存在的主要构象。还有A型、Z型分别称为A-DNA、Z-DNA，其生理意义尚未清楚。 含5000个脱氧核苷酸单位。 mRNA★★★ 　　mRNA是将遗传信息从细胞核带到核外核糖体上的直接载体。mRNA作为合成蛋白质的模板，不同的蛋白质均有其各自特有的mRNA模板。故mRNA的特点是种类多、含量少，约占细胞内总RNA的10％以下。其寿命最短，当它完成了功能后即降解消失。 　　大多数真核生物的mRNA在5'端以7－甲基鸟嘌呤及鸟苷二磷酸为分子的起始结构，这种结构称“帽子结构”。帽子结构阻碍RNA外切酶的攻击作用，也是起始因子识别的一种标志。 　　mRNA3'端有一段长度在30～200个多聚腺苷酸（PolyA或多聚A），称为“聚A尾巴”，目前认为聚A尾巴可能与增加转录活性、以及使mRNA趋于相对稳定有关。 tRNA★★★ 　　已发现的tRNA有60多种，约占细胞内RNA的10％～15％。在蛋白质生物合成过程中，tRNA具有选择地运输氨基酸的作用，即不同的tRNA在胞质中可特异地与相应的氦基酸结合，然后转运到核糖体上。 　　tRNA的结构是所有RNA中研究得最详尽的，不论是原核生物还是真核生物，其tRNA的结构都具有下述共同特点： 　　（1）　组成tRNA的核苷酸通常在60～90个之间，其中多数为76个。 　　（2）　tRNA分子中含有许多稀有碱基，一般每分子含7～15个稀有碱基，这些稀有碱基大多分布在分子的非配对区。 　　（3）　它们的3'未端顺序为-C-C-A-OH，是氨基酸结合的部位。5'未端大多数为pG。 　　（4）　几乎所有的tRNA都具有三叶草式的二级结构。 　　【tRNA三叶草结构】【三叶草式的二级结构的特点】 　　（5）　氨基酸臂可以结合氨基酸，总是7个碱基对组成。反密码子臂和TψC臂各由5对碱基对组成。而反密码子环和TψC环则各为7个核苷酸残基形成（反密码子环中第3、4、5三个核苷酸残基组成反密码子）。这些在各种tRNA中保持不变。由此可见，各种不同tRNA分子在长度上的变化，主要发生在DHU环和DHU臂以及可变环的核苷酸残基数目上。 　　（6）　根据X-线衍射结果，发现tRNA三级结构呈倒"L"型。 　　【tRNA的倒“L”型三级结构】【tRNA三级结构的特点】 rRNA★★★ 　　rRNA是细胞内含量最多的RNA，约占RNA总量的80％以上。rRNA与蛋白质结合构成核糖体，在胞浆中参与蛋白质的合成，起着“装配机”的作用（见第十二章）。核糖体由大、小亚基组成。原核生物的rRNA共有5S、16S、23S三种。S是大分子在超速离心沉降中的一个物理学单位，可反映分子量的大小。 【举例说明】 　　rRNA中最简单而又研究得比较清楚的是原核生物的5S－rRNA，它含有120个核苷酸残基，并且没有稀有碱基成分。根据碱基序列，也存在四个形成局部碱基配对的区域。其他原核生物的5S－rRNA结构与此大同小异。 　　【大肠杆菌5s－rRNA的二级结构】 核苷三磷酸★★ 　　 各种核苷酸或脱氧核苷酸可进一步磷酸化生成相应的核苷二磷酸（NDP）和核苷三磷酸（NTP）或dNDP和dNTP。以腺嘌呤核苷酸（AMP）为例，可进一步磷酸化成为ADP和ATP。连接末端两个磷酸基团的化学键水解，可释放大量能量，称高能磷酸键，常用“～P”表示。ATP一般只分解未端一个～P变成ADP，第二个～P是较少利用。 　　【AMP、ADP、ATP的结构】。 　　ATP是生物体进行各种生理活动时所需能量的直接供给者。临床上常用ATP组成能量合剂抢救危重病人，或对一些疾病进行辅助治疗，以提高细胞的活动能力。 　　ATP、GTP、CTP和UTP是合成RNA的原料。而dATP、dGTP、dCTP和dTTP是合成DNA的原料。此外，合成糖原还要UTP；合成磷脂还需CTP；合成蛋白质还要GTP。 环腺苷酸（cAMP）与环鸟苷酸（cGMP）★★ 腺苷三磷酸（ATP）或鸟苷三磷酸（GTP）能形成3'，5'-磷酸二酯键，构成环化核苷酸，即3'，5'-环腺苷酸、3'，5'-环鸟苷酸。 　　【环核苷酸的结构】 　　cAMP与cGMP广泛存在于一切细胞中，参与调节细胞生理生化过程而影响生物的生长、分化和细胞对激素的效应。 【举例说明】 　　cAMP和cGMP在某些组织中引起的生理效应往往是相反的。　　 　　【举例说明】 　　国内外有些学者提出cAMP与cGMP是体内两种对立的调节系统，可能是中医阴阳学说的物质基础之一　酶是一类蛋白质★★★ 　　酶具有蛋白质所有的理化性质和生物学性质。凡能使蛋白质变性、沉淀的因素，对酶有同样作用，使酶丧失催化活性，两者存在着平行的关系。 　　因此，酶的化学本质是蛋白质。 　　最重要的证据是自1926年Sumner提纯脲酶结晶以来，至今已发现两千多种酶，其中至少有200种酶己制成结晶酶，都证明酶蛋白的基本组成单位是氨基酸，并具有一、二、三级，乃至四级结构。 　　由于酶的化学本质是蛋白质，按其化学组成，可将酶分为单纯酶类和缀合酶类。单纯酶类完全由氨基酸组成；缀合酶类除由氨基酸组成酶蛋白外，还含有对热稳定的非蛋白小分子物质，称为辅因子（cofactors）。酶蛋白与辅因子各自单独存在时都无催化活性，只有两者结合成完整的分子时，才有活性。此完整的分子称为全酶。 　　　┌　酶蛋白 全酶─│　　　　　┌有机辅因子（辅酶或辅基） 　　　└　辅因子─│ 　　　　　　　　　└金属离子 【含有金属辅因子的一些酶】 【某些含维生素B族的辅酶或辅基】 　　通常一种酶蛋白必须与某一特定的辅酶（或辅基）结合，才能成为有活性的全酶。如果该辅酶为另一辅酶所取代，此时酶即表现无活力；反之，一种辅酶常可与多种不同酶蛋白结合，而组成具有不同专一性的全酶。可见，决定酶催化专一性的是酶的蛋白质部分。 单体酶:指由一条多肽链组成的酶。 　　寡聚酶（Oligomeric enzyme）：是指由几个、乃至几十个亚基（每个亚基为一条多肽链），以非共价键连接成多聚体而存在。有的寡聚酶所含亚基相同，如已糖激酶、烯醇化酶等；有的则不同，如乳酸脱氢酶、肌酸激酶等。 　　多酶体系（Multienzyme system）：是指在体内还存在以几种不同功能的酶，彼此嵌合形成复合物，更利于化学反应进行，如丙酮酸脱氢酶系（又称丙酮酸氧化脱羧酶系）和脂肪酸合成酶系（见糖代谢和脂类代谢章）。 。　　 【进一步说明】 　　　酶是生物催化剂　★★★ 　　催化作用：是指在热力学允许的某一化学反应中，某物质自身在反应前后的组成、数量和化学性质保持原有状态，但不改变平衡常数，仅加速化学反应的过程。 　　催化剂：起催化作用的物质称为催化剂。 　　酶是生物体内的催化剂，它具有不同于一般催化剂的特殊性。其主要特点： 　　（一）酶作用的专一性 　　酶对其所催化的底物具有严格的选择性，称为酶的专一性或特异性。一般可分为绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性三类。 　　1.　绝对专一性　具有绝对专一性的酶仅作用于一种底物，催化一种反应。【举例说明】 　　2.　相对专一性　有些酶的专一性较低，它们能作用于一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性。其又可分为族类专一性（或称基团专一性）和键专一性，前者对底物化学键两端的基团有要求。【举例说明】 　　3.　立体异构专一性　酶与底物作用时，只作用于一种底物的一种异构体。这种现象相当普遍，几乎所有已知的酶都具有立体异构专一性。立体异构专一性可分为DL立体异构专一性和几何异构专一性。酶的立体异构专一性说明，酶与底物的结合，至少有三个结合点。【举例说明】 　　（二）酶具有高度催化效率 　　一般而论，酶促反应速度比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂催化的反应速度高107～1020倍。 【酶与一般催化剂催化效率的比较】　 　 　酶的催化作用与活化能　★★★ 　　1. 发生化学反应的条件 　　在任何化学反应系统中，化学反应的能阈，与反应中底物分子所含的能量是不同的。只有当底物分子（初态）达到或超过该反应能阈所需的能量，才能发生化学反应。达到或超过能阈的分子（即活化分子）越多，反应速度越快。 　　2. 加快反应速度的方法 　　要使反应速度加快，只有供应反应体系能量使活化分子增多；或者降低能阈，使活化分子相对增多。在一般无催化剂参与的化学反应过程中，多采用第一种方法；在有催化剂参与的反应中，则是降低化学反应的能阈。【见图】 　　能阈降低越多，活化分子的相对数量越多，反应速度越快。而且酶催化某些反应的效率要比一般催化剂的效率更高。【举例说明】 酶原和酶原激活　★★★ 　　有些酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素参与下，水解掉一个或几个特殊的肽键，从而使酶的构象发生改变而表现出酶的活性。此种前体称为酶原，此种过程称为酶原激活。实质上，就是酶的活性部位形成或暴露过程。例如，胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶等，在它们初分泌时都是以无活性的酶原形式存在，在某些因素参与下，转化为相应的酶。　【酶原激活的实例】 　　胰蛋白酶原进入小肠后，在Ca2+存在下受肠激酶的激活，第6位赖氨酸与第7位异亮氨酸残基之间的肽键被切断，水解掉一个六肽，分子构象发生改变，形成酶活性部位，从而成为有催化活性的胰蛋白酶。 　　　【胰蛋白酶原的激活作用】 　　酶原激活具有重要生理意义。它能保护消化道不因酶的水解作用而遭破坏。血液中凝血因子以酶原形式存在，即可避免血液在血管内流动时发生凝固。 底物浓度对酶促反应的影响★★ 　　在酶浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度作图呈现矩形双曲线。 　　【酶反应速度与底物浓度的关系图】 　　在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，两者呈正比关系（α段）。随着底物浓度继续上升，反应速度不再呈正比例加快，而其增加幅度却不断地下降（b段）。如果再继续增加底物浓度，反应速度接近最大速度，不再增加（c段）。说明此时酶分子已被底物充分结合达到饱和状态，所有的酶都有此饱和现象，只是达饱和时，所需底物浓度各不相同而已。 　　为了说明底物浓度与反应速度之间的关系，1913年前后，Michaelis和Menten两氏提出了一个方程式，称为米曼氏方程式。 　　　　　　　　　　　　Vmax×［S］ 　　　　　　　　　　ν＝─────── 　　　　　　　　　　　　Km ＋［S］ 式中Vmax为最大反应速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数（Michaelis constant），ν是底物S在不同浓度时的反应速度。 　　【米曼氏方程式说明】米氏常数的意义　★★★ 　　当酶促反应处于ν＝1/2 Vmax时，可从米一曼氏方程式得到Km＝［S］。由此可知，Km值是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。它的单位与底物浓度一样，是摩尔／升（mol/L）。 　　米氏常数是酶学研究中一个极重要的数据，其意义如下： 　　1. 反映酶的种类 　　Km值对某一特定酶来说是个常数。【见一些酶的Km值】可以利用酶的Km值比较来源于同一器官不同组织，或同一组织不同发育期的具有同样作用的酶，来判断这些酶是完全相同的酶，或是催化同一反应的一类酶。 　　2. 反映酶与底物的亲和力 　　Km值越大，酶与底物亲和力越小；Km值越小，酶与底物亲和力越大。一个酶如有几种底物就有几个Km值。其中Km值最小, Vmax/Km值最大者是对酶亲和力最大的底物，一般称为天然底物或最适底物。Km值随不同底物而异的现象，可以帮助判断酶的专一性，有助于研究酶的活性部位。 　　　【推导过程】 　　3. 计算底物浓度和相对速度 　　可由所要求的反应速度（应到达Vmax的百分比），求出应当加入底物的合理浓度；反之，也可以根据已知底物浓度，求出该条件下的反应速度。 　【举例说明】 　　4. 反应激活剂或抑制剂的存在 　　酶不仅与底物结合，也可与其他配体结合（如激活剂、抑制剂）而影响Km值。因此，如果发现某种酶在体外测定的Km值与体内差别较大，可以预料体内可能存在着天然激活剂降低了Km值或抑制剂提高了Km值。同时也可用不同物质对Km值的影响，识别生理上有重要意义的调节物。 　　　　　　　　温度对酶促反应的影响★★ 　　１. 最适温度 酶处于变性前、活性最高时的温度。 　　【最适温度的选择】 　　２. 温度对酶促反应的影响 人体内多数酶的最适温度为37℃～40℃之间，60℃开始变性，80℃以上几乎全部失活。当酶促反应的温度低于最适温度时，温度每升高10℃，反应速度可增快1～2倍。如降低温度，可随温度下降而酶活性降低。但低温不会使酶破坏，温度回升时，酶活性又可恢复。临床上低温麻醉即利用酶的这一性质以减慢细胞代谢速度，从而提高人体对氧和营养物缺乏的耐受性。　【温度与酶反应速度的关系】pH对酶促反应的影响★★ 　　１. 最适pH 是指使酶与底物结合量最大，酶促反应最快的pH值. 　　　【最适pH的选择】 　　２. pH对酶促反应的影响 不同种类的酶具有不同的最适pH。如胃蛋白酶的最适pH约为1.8。在临床上使用胃蛋白酶时，常与稀盐酸同服。精氨酸酶的最适pH约为9.8。但大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。pH值过高或过低都会使酶的活性降低，甚至变性失活。因此，在测定酶活性时，要选择适当的缓冲溶液，控制酶的最适pH，以保持酶活性的相对恒定。【pH与酶反应速度的关系】 抑制剂对酶促反应的影响★★ 　　凡能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质，称为酶的抑制剂。由抑制剂引起酶促反应速度下降的　同工酶（Isoenzyme）测定★★★ 　　同工酶是指其催化的化学反应相同，而酶的结构、理化性质乃至免疫性质不同的一组酶。同工酶可分为原级同工酶和次级同工酶。 　　原级同工酶：由酶蛋白编码基因不同而产生的同工酶。 　　次级同工酶：由基因转录产物mRNA或者翻译产物经过不同的加工过程产生的同工酶。 　　目前己发现五百多种同工酶。其中乳酸脱氢酶（LDH）为人所共知。LDH有五种同工酶，它们的分子量在130000～150000之间，都由四个亚基组成，每个亚基的分子量约为35000左右。LDH亚基可分为两型：H型（Heart的字首，即心肌型）和M型（Muscle的字首，即骨骼肌型）。这两种亚基按不同比例组成五种四聚体，即LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）。这五种同工酶具有不同的Km值和电泳速度（由LDH1至LDH5逐步递减）。各种不同类型的LDH同工酶在不同组织器官中的比例是不同的。【见表】 　　不同器官存在的同工酶随器官代谢环境的变化而改变。 　　【举例说明】【LDH同工酶的生理功能】 　　 同时，也可借血清中LDH电泳酶谱的差异去协助诊断某一器官的病变。如肝细胞受损，血清中LDH5（M4）升高：心肌细胞受损，血清中LDH1（H4）升高。 　　有人还发现人的正常精液内，还存在LDH-X乳酸脱氢酶同工酶。LDH-X是精子能量代谢的关键酶，为精子活动提供充足的能量，并适应生理环境的变化。有人认为LDH-X的活性可作为男性生育力的标志。【原因】 　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　 　，称为酶的抑制作用。 第七章、维生素维生素的概念　★★★ 　　★★★维生素:　是动物生长和维持细胞正常代谢所必需的一种低分子有机化合物。 　　 维生素的生理作用： 在生理作用上，维生素既不是构成组织的原料，也不是供应能量的物质，但却是机体不可缺少的一类物质。它的种类很多，化学结构各不相同，大多数是某些酶的辅酶（或辅基）的组成成分，在调节体内物质代谢过程中具有很重要的作用。 　　人体对维生素的摄取：　人体对维生素的需要量很少，每日仅以毫克或微克计算，但大多数维生素不能在体内合成，即使能合成某些维生素，因合成速度很慢，不能满足机体的需要，而维生素本身也在不断地进行代谢，所以必须经常由食物供给，否则会出现维生素缺乏病。 　　人类对维生素的认识：【国外】【我国】 　　维生素名称的由来： 到1912年，美籍波兰生物化学家芬克（Funk）首先从米糠中提出一种能预防脚气病的浓缩物质，并证明此物质属于胺类化合物，而且是生命所必需，就用Vita（生命）和amine（胺）两词拼成Vitamine（生命胺）来命名。到了1920年，陆续发现多种这类生命必需的物质，但很多不是胺类，于是改为现用的名称Vitamin，我国译为维生素。此后几十年对维生素研究的进展较快，至今已发现六十多种，其　二、维生素的分类　★★★ 　　维生素的种类很多，化学结构的差异很大，一般按其溶解性质分为水溶性和脂溶性两大类。 　　1．水溶性维生素 能在水中溶解的一组维生素。包括：维生素C、维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、泛酸、生物素、叶酸、维生素B12和硫辛酸等。 　　2.　脂溶性维生素 溶于脂肪及有机溶剂（如苯、乙醚及氯仿等）的一组维生素。常见的有维生素A、维生素D、维生素K、维生素E等。中有十四种的作用比较清楚，已经分离、纯化并确定其化学结构。 维生素缺乏病的原因　★★★ 　　我国自解放以来人民生活水平普遍提高，典型维生素缺乏病甚少。但当机体维生素供应不足、吸收障碍或需要量增加时，仍会导致物质代谢障碍，影响正常生理功能，甚至引起某些维生素缺乏病。下列因素常可引起维生素缺乏或不足。 　　一、进食量不足 　　偏食是对某些维生素摄入量不足的重要原因。此外，食物原有的维生素含量虽不少，但由于膳食调配不合理，或因食物贮存及烹调方法不当，会使维生素大量破坏或丢失。【举例说明】 　　二、吸收障碍 　　常见于胃肠疾病和肝胆疾病，如长期慢性腹泻、消化道梗阻等都会造成维生素缺乏病。 　　三、需要量增加 　　生长期的儿童、妊娠及哺乳期的妇女，对维生素A、D、C等的需要量增加。重体力劳动、长期高热和慢性消耗性疾病患者都对维生素A、B1、B2、C、D及PP等的需要量增加，如仍按常量供给，就会造成不足而产生维生素缺乏病。 　　四、服用某些药物 　　正常肠道中细菌能合成几种维生素，如维生素K、B6、PP、生物素、泛酸、叶酸等，这是维生素的一种来源。【举例说明】 五、生物体的特异缺陷 　　如缺乏内源因子影响对维生素B12的吸收；慢性肝、肾疾病影响维生素D不能羟化为活性维生　维　生 素 C　 　　一、化学本质与性质 　　维生素C（又称抗坏血酸）的结构特点:　★★★是一种含有六个碳原子的酸性多羟化合物，其立体结构与L- 糖相似，又称L-抗坏血酸。分子中C2、C3位上的两个烯醇式羟基极易解离而释出H+，故具有酸性。它具有很强的还原性，极易被氧化剂所破坏、特别在中性或碱性环境中，或当有微量重金属离子（如Fe2+、Cu2+等）存在时，更易被氧化分解，因此维生素C在体内氧化还原过程中起重要作用。脱氢维生素C还可经水解而形成没有生物活性的二酮古洛糖酸。【反应式】 　　 维生素C的分布： 广泛存在于新鲜水果及绿叶蔬菜中，尤以番茄、草莓、橘子、山楂、鲜枣等含量最丰富。植物中有维生素C氧化酶，能催化新鲜食物中维生素C氧化成二酮古洛糖酸，因此食物中的维生素C在久存、干燥或磨碎过程中易受破坏。干的种子中没有维生素C，但种子一经发芽即合成维生素C，故各种豆芽为维生素C的极好来源。【维生素C的代谢】 　　二、生化作用与缺乏病 　　1．参与体内的羟化反应　★★★ 维生素C参与多种羟化作用： 　（1）　胶原的合成：胶原的合成过程中，前胶原中的前α-肽链上的脯氨酸残基与赖氨 酸残基都要进行部分羟化，而在羟化时除羟化酶外，还需要Fe2+和O2参与。 　　【维生素的作用】【维生素C缺乏时的症状】★★★ 　（2） 类固醇的羟化：正常情况下肝内胆固醇约有80％转变为胆汁酸后排出。其转变过程是先将环状部分羟化而后侧链分解。 　　【维生素C的作用】【缺乏维生素c时的症状】 　（3） 氨基酸的代谢及神经递质的合成：维生素C参与苯丙氨酸经羟化酶作用生成酪氨酸的代谢过程，又参与酪氨酸的代谢过程中从对羟苯丙酮酸转变为尿黑酸以及转变为儿茶酚胺的过程。色氨酸转变为5-羟色胺时也需要维生素C，儿茶酚胺和5-羟色胺都是重要的神经递质，在调节神经活动方面有重要作用。 　　2．参与体内的氧化还原反应　★★★　体内的维生素C处于氧化型和还原型的动态平衡中，所以维生素C既可作受氢体，又可作供氢体，在物质代谢中发挥作用。 　（1）解毒作用：维生素C能保护酶的活性巯基。当含有巯基的酶在体内发挥催化作用时，需要自由的巯基，维生素C能使酶分子的-SH维持在还原状态，从而使某些酶保持一定的活性。维生素C还可与氧化型谷胱甘肽（G-S-S-G）作用。使之还原成还原型谷胱甘肽（G-SH）。【举例说明】 　　故维生素C具有解毒作用，常用于治疗职业中毒。 　（2） 造血作用：维生素C能使难以吸收的Fe3+还原成易于吸收的Fe2+、并能将机体内的Fe3+还原成Fe2+，便于肠道内铁的吸收、储存或动用。红细胞内NADH-高铁血红蛋白还原酶系统，在维生素C的参与下才能使高铁血红蛋白还原为血红蛋白。而叶酸在体内经叶酸还原酶作用生成四氢叶酸时也需要维生素C。 3．参与体内其他的代谢反应　★★★ 　（1）促进抗体的合成：血液中维生素C的水平和免疫球蛋白IgG和IgM浓度呈正相关，免疫球蛋白分子中的多个二硫键是通过半胱氨酸残基的巯基（-SH）氧化而生成，此种反应需维生素C参加。 　（2）防治动脉粥样硬化作用：动脉粥样硬化患者动脉壁上的沉着物可能是钙-磷脂-胆固醇组成的一种不溶解的复合物，它可在抗坏血酸钠-生理盐水中溶解。【相关资料】 　（3）抗病毒和防癌作用：近年来发现感冒时，白血球中维生素C水平降低，因此有人提出维生素C能防治感冒。亚硝胺是一种致癌物质，而维生素C可阻止亚硝胺在体内的合成和促进其分解，但不能阻断体内亚硝胺的致癌作用，因此可以认为它有一定的防癌作用。 　【服用大剂量的维生素C对机体的毒害】 　　素D，导致出现维 　　　　　　　　　　　　维　生　素　B1 　　一、化学本质与性质 　　维生素B1的分子结构:　★★★因为它的分子结构是由含硫的噻唑环及含氨基的嘧啶环二者以甲烯基相连结，故又称硫胺素， 维生素B1大多以盐酸硫胺素形式存在，在体内则以硫胺素焦磷酸(thiamine　pyrophosphate，TPP）的形式发挥生理功能，临床用的维生素B1是人工合成的硫胺素盐酸盐。 　　维生素B1的理化性质：在碱性溶液中加热极易分解，而在酸性溶液中加热到120°C也不被破坏。氧化剂及还原剂可使它失去活性。维生素B1氧化后变为脱氢硫胺素，而脱氢硫胺素在紫外光下呈蓝色荧光，这一性质可作为维生素B1定量的依据。 　　二、生化作用与缺乏病 　　维生素B1的生化作用： 易被小肠吸收，经焦磷酸化酶作用在细胞内生成硫胺素焦磷酸（TPP），焦磷酸化作用主要在肝脏进行，但肌肉、脑、肾中也有此作用。TPP是辅羧化酶，它参与糖代谢中α-酮酸的氧化脱羧反应。如丙酮酸及α-酮戊二酸，在TPP的参与下，进行氧化脱羧生成乙酰辅酶A及琥珀酰辅酶A（见糖代谢章）。在戊糖磷酸循环中，TPP是转酮反应的辅酶。在正常情况下，神经组织的能量来源主要依靠糖氧化供应。 　　维生素B1缺乏时症状：当维生素B1缺乏时，体内TPP不足，糖代谢的中间产物丙酮酸的氧化脱羧发生障碍，使神经组织的能量供应受到影响，神经组织中丙酮酸、乳酸堆积，毒害细胞，出现以两脚软弱无力为主要特征，以及健忘、易怒、手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿等脚气病症状。 　　★★★维生素B1还可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏维生素B1时胆碱酯酶活性增强，乙酰胆碱的水解加速，使体内乙酰胆碱减少。乙酰胆碱与神经传导有关，有增加胃肠蠕动和腺体分泌的作用，有助于消化。因此，缺乏维生素B1时，体内乙酰胆碱减少，神经传导受影响，胃肠蠕动缓慢，消化液分泌减少，引起食欲不振、消化不良等消化功能障碍 　　　　　　　　　　　　维　生　素　B2 　　一、化学本质与性质 　　维生素B2（又称核黄素）的结构:　★★★维生素B2是核醇与6-7-二甲基异咯嗪的缩合物，它的水溶液呈黄绿色荧光，维生素B2分子结构中的异咯嗪环上的第1及第10位氮原子之间有共轭双键，易接受氢而被还原成无色产物，还原后又很容易再脱氢，具有可逆的氧化还原特性，在生物氧化中起递氢作用，这种特点与其主要生理功能密切相关。 　　维生素B2的理化性质：在碱性溶液中受光照射极易破坏，在酸性溶液中耐热、稳定。结晶的维生素B2避光时很稳定，其水溶液不稳定。 　　维生素B2的分布：分布甚广，小米、绿叶蔬菜、黄豆、小麦及动物的肝、肾、心脏、蛋及乳中含量较多，酵母中含量也丰富。 　　二、生化作用与缺乏病 　　维生素B2的生化作用： 一般经磷酸化后才被小肠吸收，摄入大量维生素B2后，在肝内略有储存，大部分随尿排出，维生素B2在组织中以磷酸酯的形式结合成黄素单核苷酸（flavin mon－onucleotide，FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（flavin adenine dinucleotide，FAD），它们是黄酶类辅基的组成成分，在生物氧化过程中发挥递氢作用。 　　维生素B2缺乏时的症状：★维生素B2缺乏病常与其他B族维生素缺乏病同时出现，较常见的是轻度维生素B2缺乏病，主要临床症状是唇炎、舌炎、口角炎、阴囊皮炎及眼结膜炎等。发生这类症状的原理尚不清楚。祖国医学中有用醋浸鸡蛋治疗口疮的记载　叶　　　酸 一、化学本质与性质： 　　叶酸分子由谷氨酸、对氨基苯甲酸和2-氨基-4-羟基-6-甲基喋呤啶组成，后二者的结合物称喋酸。【结构式】 　　叶酸在酸性溶液中不稳定，易被光破坏，食物在室温下贮存时，其所含叶酸易损失。 二、生化作用与缺乏病　★★★ 　　在体内肠壁、肝、骨髓等组织中，有维生素C和还原型NADP参与时，由叶酸还原酶催化，经两步反应，叶酸可被还原成为具有生理活性的5，6，7，8-四氢叶酸。【反应式】 　　四氢叶酸是体内一碳单位（或称一碳基团）转移酶的辅酶，在嘌呤、胸腺嘧啶合成中起重要作用（见氨基酸特殊代谢和核酸代谢章）。嘌呤、嘧啶核苷酸是合成核酸的原料之一，核酸与蛋白质合成又密切相关，所以叶酸对红细胞的成熟有促进作用。 　　如缺乏叶酸，就会影响红细胞的发育与成熟，造成巨幼红细胞性贫血，故叶酸是抗贫血维生素。叶酸类的拮抗剂如氨甲喋呤及氨喋呤均为叶酸还原酶的强抑制剂，在作抗癌治疗时，可导致四氢叶酸生成障碍，必须注意补充叶酸。。。生素D缺乏症状。缺乏维生素B12可造成恶性贫血。★★★临床上常将叶酸和维生素B12合并使用治疗巨幼红细胞性贫血。中药当归是补血活血的常用药，它就含有较多的维生素B12和叶酸。【维生素B12的 　　　　　　　　　　　维　生　素　A 　　一、化学本质与性质　★★★ 　　维生素A的结构：维生素A的天然产物有维生素A1，和维生素A2两种，在临床上常用的多为A1。维生素A具有醇式结构，是一种环状不饱和的一元醇，能与酸作用生成酯，也可被氧化成醛。由于其侧链含有四个双键，可形成顺、反异构体，故在体内氧化时能生成顺视黄醛或反视黄醛，其中最重要的为11-顺视黄醛及全反-视黄醛。 　　维生素A的化学性质：其化学性质活泼，在空气中易被氧化而失去活性，紫外线照射也可使之破坏。维生素A在油溶液中较稳定，一般烹调方法对食物中维生素A的破坏较少。 　　维生素A的分布：维生素A在肝脏、乳汁、蛋黄中含量较多。 　　维生素A原：鱼肝油制剂中含有大量维生素A和D。植物中虽不含维生素A，但黄绿色植物如胡萝卜、玉米、菠菜及辣椒等含有类胡萝卜素，类胡萝卜素被吸收后，在小肠壁和肝脏中可转变为维生素A。这种本来不具有维生素活性，但在体内能转变成维生素A的物质，称为维生素A原。【见图】 　　二、吸收、转变与代谢 　　1．吸收转变 食物中的视黄醇酯在小肠内先经酯酶水解成视黄醇，视黄醇与部分未被水解的视黄醇酯经胆汁作用形成微团，被小肠粘膜绒毛摄取，微团中的视黄醇酯受微绒毛表面的酯酶水解成视黄醇后，在小肠粘膜细胞内再与脂肪酸结合成酯，参入乳糜微粒，通过淋巴进入血液循环。进入肝脏的视黄醇酯化后以脂蛋白形式储存于肝脏的储脂细胞中，应生物体需要向血中释放。血浆中的维生素A是非酯化型的，与特异的转运蛋白（视黄醇结合蛋白）、以及血浆前清蛋白结合生成维生素A-视黄醇结合蛋白-血浆前清蛋白复合物而转运，这种结合可防止低分子量的视黄醇结合蛋白由肾滤出。 　　2．代谢　视黄醇在体内可被氧化成视黄醛、视黄酸。视黄酸主要在肝或肾中与β-葡糖醛酸结合成视黄酸β-葡糖醛酸苷，随胆汁排入肠腔。其中一部分被肠道吸收，再经肾由尿排出。 　　三、生化作用　★★★及缺乏病　★ 　　１. 构成视觉细胞内感光物质 人视网膜含有两种感光细胞，一种是杆状细胞，感受弱光或暗光，另一种是圆锥细胞，感受强光和颜色。这两种细胞都含有感光物质即视色素，视色素由11-顺视黄醛和不同的视蛋白组成。在杆状细胞内形成视紫质，在圆锥细胞内形成视红质、视青质和视蓝质。【杆状细胞在暗光下引起的