生物名词解释汇总

可编辑可编辑------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------可编辑------------------------------------------------------------糖类名词解释低聚糖（oligosaccharide）2～10个相同或不同的单糖分子缩合而成多糖（polysaccharide）：由多个单糖分子脱水缩合而成的生物大分子,按组成有同多糖和杂多糖之分。淀粉（starch）植物生长期间以淀粉粒形式贮存于细胞中的贮存多糖糖原（glycogen）动物体内的贮存多糖，以颗粒形式存在于动物细胞的胞液内纤维素（cellulose）葡萄糖通过α-1，4糖苷键连接的线性同多糖，是植物细胞壁的组成成分糖蛋白（glycoprotein）由一个或多个寡糖与蛋白质共价结合的缀合物，寡糖是蛋白质的辅基蛋白聚糖（proteoglycan）由一个所谓的核心蛋白和一个或多个共价键连接的糖苷聚糖组成。蛋白质名词解释两性离子（dipolarion）必需氨基酸（essentialaminoacid）在20种氨基酸中有八种氨基酸在人体内不能合成只能从食物中获得，称作必须氨基酸氨基酸等电点(isoelectricpoint,pI)氨基酸处于静电荷为零时的Ph称为等电点稀有氨基酸(rareaminoacid)蛋白质合成中一些常见氨基酸被修饰衍生形成非蛋白质氨基酸(nonproteinaminoacid)不参与蛋白质合成的氨基酸构型(configuration)与构象(conformation)构型，立体异构体中取代基团在空间的取向，构象，立体结构中的取代基团当单键旋转时，可能形成的不同的立体异构蛋白质的一级结构(proteinprimarystructure)指肽键中氨基酸的排列顺序蛋白质的二级结构(proteinsecondarystructure)蛋白质共价主链在空间的卷曲方式结构域(domain)含有数百个氨基酸残基的多肽链折叠成两个或多个稳定的，相对独立的的球状实体，称为域超二级结构(super-secondarystructure)在蛋白质中由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多，有规则，稳定的二级结构组合或二级结构串蛋白质的三级结构(proteintertiarystructure)指一条肽链中所有原子的构象，即可编辑可编辑------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------可编辑------------------------------------------------------------主链基本结构单元间的配置蛋白质的四级结构(proteinquaternarystructure)由几个或几十个亚基相互缔合而成寡聚体（multimericprotein）与亚基（subunit）寡聚体，含有两个或多个亚基的蛋白质称为寡聚体亚基，一个或几个肽链在一，二，三级结构基础上形成的蛋白质亚单位氢键(hydrogenbond)、离子键(ionicbond)、．氢键是一种分子间作用力，离子键是正负电荷之间的静电作用。疏水的相互作用(hydrophobicinteraction)也称为疏水键，是指非极性基团出于避开水的需要而聚集到一起的作用力范德华力(vanderWaalsforce)实质也是静电引力，有三种表现形式：A）极性基团之间的定向效应；B）极性基团与非极性基团之间的诱导效应；C）非极性基团之间的分散效应。盐析(saltingout)与盐溶(saltingin)盐溶是指低浓度时中性盐可以增加蛋白质的溶解度盐析是指高浓度溶液时有些蛋白质从溶液中析出的现象蛋白质的变性(denaturation)与蛋白质的复性(renaturation)天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随一些理化性质的异常变化，但一级结构未破坏复性是指当变性因素除去后，变性蛋白质又可以重新恢复到天然构象的现象蛋白质的沉淀作用(precipitation)蛋白质在溶液中的稳定性是有条件的相对的，如果条件发生改变，破坏了蛋白质的稳定性，蛋白质就会从溶液中沉淀出沉降系数s（sedimentationcoefficient）物理意义是溶质颗粒在单位离心场中的沉降速度S（svedberg单位）变构蛋白质：能发生变构效应的蛋白质称为变构蛋白，变构蛋白大多都是寡聚蛋白变构作用（allostericeffect）变构效应又称别构效应，是指蛋白质与配基结合后构象发生改变，进而使生物活性发生改变的现象。透析（dialysis）与超滤（ultrafiltration）PAGE（PAgelelectrophoresis）聚丙烯酰胺凝胶电泳核酸名词解释1、单核苷酸(mononucleotide)2、磷酸二酯键（phosphodiesterbonds）4、碱基互补规律(complementarybasepairing)可编辑可编辑------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------可编辑------------------------------------------------------------5、反密码子（anticodon）6、顺反子（cistron）是指mRNA上对应于DNA上一个完整基因的一段核苷酸序列。7、核酸的变性（denaturation）是指核酸分子中双螺旋区域的碱基对之间的氢键受某些理化因素的作用而破坏，变成单链的过程。复性（renaturation）变性的DNA在适当条件下，两条彼此分开的互补单链又可以恢复碱基配对，重新成为双螺旋，这个过程称为DNA的复性。8、增色效应（hyperchromiceffect）当核酸变性或降解时，其紫外吸收显著增强9、减色效应（hypochromiceffect）当变性的核酸在一定条件下恢复其原有的性质时，紫外吸收的强度又可恢复到原有的水平10、DNA的熔解温度（meltingtemperatureTm）DNA的热变性不是随温度升高而逐步发生的，而是当温度达到某一数值时，在很窄的温度范围内，突然发生并迅速完成，就象晶体物质达到熔点时突然融化一样，这一温度就称为DNA的变性温度。Tm是增色效应达到最大值的50%时的温度。也就是说，DNA溶液的温度达到Tm时，将有50%的DNA双链处于解链状态。11、分子杂交（molecularhybridization）不同来源的变性DNA，若彼此之间有部分互补的核苷酸顺序，当它们在同一溶液中进行热变性和退火处理时，可以得到分子间部分配对的缔合双链，这个过程称为分子杂交。12、环化核苷酸(cyclicnucleotide)一个磷酸与同一戊糖分子形成两个酯键13、碱基堆积力（basestackingforce）14、ε（P）表示摩尔磷消光系数，指含磷为1摩尔的核酸溶液在260nm处的消光值15、限制性内切酶（restrictionendonuclease）简称限制酶，是一类重要的DNA降解酶类，限制酶专一性很强，识别DNA上的特定序列(一般含4－8对核苷酸对，称回文序列or倒转重复序列)，然后在特定位点切断DNA双链,产生粘性末端或平头末端。酶名词解释全酶（holoenzyme）与酶蛋白（apoenzyme）由酶蛋白和辅酶因子构成的复合物称为全酶米氏常数（Km值，Michaelisconstant）酶反应速度达到最大反应速度的一半时底物的浓度。是酶的特征常数，只与酶的性质有关底物专一性（substratespecificity）酶对底物及其催化反应的严格选择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应可编辑可编辑------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------可编辑------------------------------------------------------------不同酶有不同程度的专一性：绝对、相对、立体辅基（prostheticgroup）与辅酶（coenzyme）酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，通过共价键与酶或蛋白质结合紧密，透析不可除去辅酶与酶蛋白结合松弛，用透析法可以分开单体酶（monomericenzyme）只有一条多肽链的酶，不能解离成更小的单位。相对分子质量13000-35000寡聚酶（oligomericenzyme）有几个或多个亚基组成的酶。亚基间以非共价键结合。相对分子质量3500到几百万多酶体系（multienzymesystem）由几个酶彼此嵌合形成的复合体。相对分子质量几百万以上激活剂（activator）提高酶活的物质抑制剂（inhibitor）能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶催化活性完全丧失的物质不可逆抑制（irreversibleinhibition）这类抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶蛋白中的基团结合而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活性。可逆抑制（reversibleinhibition）这类抑制剂与酶蛋白结合时是可逆的，可用透析法除去抑制剂，恢复酶的活性。竞争性抑制（competitiveinhibition）抑制剂与底物竞争酶的活性中心位点，阻碍了底物与酶的结合而抑制反应的发生。非竞争性抑制（noncompetitiveinhibition）酶可同时和底物及抑制剂结合，两者不存在竞争关系，但结合上抑制剂后不能产生产物。变构酶（allostericenzyme）别构酶催化活性受其三维结构中构象变化的调节。具有别构部位的酶称为别构酶（变构酶），它们都属于寡聚蛋白质。同工酶（isozyme）有机体内能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子组成、结构和理化性质不同的一组酶诱导酶（inducedenzyme）当细胞中加入特定诱导物产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著提高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身酶原（zymogen或proenzyme）无催化活性的酶分子前体酶原的激活（proenzymeactivation）酶的无活性前体通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。使酶原转变为具有活性酶的作用酶反应的初速度（initialspeed）在酶促反应最初一段时间内的反应速度可编辑可编辑------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------可编辑------------------------------------------------------------酶活力（enzymeactivity）与酶的比活力（specificactivity）每毫克蛋白质所具有的活力单位数比活力=活力单位数/蛋白质量（mg）活性中心（activecenter）直接与底物结合，并催化底物发生反应的部位核酶（ribozyme）具催化活性的RNA或DNA22、抗体酶（abzyme）催化性抗体，是抗体的高度选择性和酶的高效催化能力结合的产物，本质上是一类具有催化能力的免疫球蛋白，在其可变区赋予了酶的属性23、固定化酶（immobilizedenzyme）经物理化学处理，将酶结合到特定的支持物上，使酶不易流失，既运动受到限制又能发挥催化作用的酶制剂..