暨南大学医学院10级深圳班生化思考题(改)

生化思考题目录第一章蛋白质思考题 1第二章核酸 5第三章酶 6第四章糖代谢 9第五章脂类代谢 13第六章生物氧化 18第七章氨基酸代谢 22第八章核苷酸的代谢（缺）第九章物质代谢联系 25第十章DNA合成 27第十一章RNA生物合成 30第十二章蛋白质合成 32第十三章基因表达调控 35第十四章基因工程 39第十五章细胞信号传导 39第一章蛋白质思考题1. 组成人体Pr的AA的名称、结构通式、分类及分类依据。答：①人体pr的氨基酸名称：非极性脂肪族AA（侧链R基含烃链）中文名三字符号一字符号甘氨酸GlyG丙氨酸AlaA缬氨酸ValV亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI脯氨酸ProP极性中性氨基酸（侧链有极性但不带电）丝氨酸SerS半胱氨酸CysC蛋氨酸MetM天冬酰胺AsnN谷氨酰胺GlnQ苏氨酸ThrT芳香族氨基酸（侧链有芳香基团）苯丙氨酸PheF色氨酸TrpW酪氨酸TyrY酸性氨基酸（侧链含有羧基）天冬氨酸AspD谷氨酸GluE碱性氨基酸（侧链含有氨基、胍基或咪唑基）赖氨酸LysK精氨酸ArgR组氨酸HisH②结构通式：③人体内20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质分为五类：非极性脂肪族AA（侧链R基含烃链）极性中性氨基酸（侧链有极性但不带电）芳香族氨基酸（侧链有芳香基团）酸性氨基酸（侧链含有羧基）碱性氨基酸（侧链含有氨基、胍基或咪唑基）2. AA具有哪些理化性质？并如何应用于检测中答：氨基酸理化性质：①具有两性解离的性质（含有碱基与氨基）②含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物3*.Pr的一、二、三、四级结构的概念及相应的维持力答：蛋白质一级结构即蛋白质分子中从N端至C端的氨基酸排列顺序。其维系的键为肽键与二硫键。蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间结构，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，其维系的键为氢键。包括-螺旋(-helix)、-折叠(-pleatedsheet)、-转角(-turn)、无规卷曲(randomcoil)。蛋白质三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。其维系的键位次级键（疏水键、盐键、氢键及范德华力）蛋白质四级结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用.维系的力：次级键(主要是氢键和离子键）4.简述Pr二级结构的几种形式及结构特点答：⑴肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)。⑵-螺旋：①多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式盘绕，走向为顺时针方向－－右手螺旋。②AA侧链分布在螺旋外侧，以每3.6个AA残基为一周，螺距为0.54nm.③每个（第一个）肽键的N-H的氢和第四个肽键的C=O的氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行；肽链中全部肽键都可形成氢键，以稳固α-螺旋结构.⑶-折叠(-pleatedsheet)：①多肽链在一空间平面内伸展，各肽链平面间折叠成锯齿状结构.②AA残基的侧链R基交替分布在片层上下.③肽链按层排列，靠链间氢键维持其结构的稳定性，β-折叠结构的氢键是由相邻肽链主链上的N－H上的氢和C＝O上的氧间形成的.④β-折叠可由一条多肽链折返而成，或由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成.⑷-转角(-turn)：发生于肽链进行180℃回折时的转角上。⑸无规卷曲(randomcoil)：无规律性的肽链结构.5*.简述模序（motif）、结构域（domain)、蛋白质亚基、蛋白质的等电点、蛋白质变性、盐析答：⑴模序(motif):二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，叫motif.（如结合钙离子motif、锌指结构）⑵分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域(domain)⑶蛋白质亚基：在体内有许多Pr分子含有两条或多条多肽链，才能全面地执行功能。每一条多肽链都有完整的三级结构，称为Pr的亚基（subunit）。亚基之间以非共价键相连。⑶蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，Pr解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该Pr的等电点.（pH<pI，蛋白质带正电、pH>pI，蛋白质带负电 ）⑷蛋白质变性：在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间构象破坏,而导致理化性质改变、生物学活性丧失。（本质：一级结构不变，空间结构改变.主要二硫键和非共价键的破坏）⑸盐析：将(NH４)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素（中和电荷，破坏水化膜）而沉淀。6*.以牛核糖核酸酶变性复性实验 说明 关于失联党员情况说明岗位说明总经理岗位说明书会计岗位说明书行政主管岗位说明书 蛋白质的一级结构和功能的关系？答：一级结构是高级结构与功能的基础，例如牛核糖核酸酶，其一级结构为124个氨基酸残基组成的氨基酸序列，含有4对二硫键,。若用尿素和—巯基乙醇处理该酶溶液，则分别破坏次级键与二硫键从而破坏其二级与三级结构而一级结构保持完整，此时该酶活性丧失；当用透析法去除尿素和—巯基乙醇后，松散的多肽链循其特定的氨基酸序列，卷曲折叠成天然酶的空间结构，4对二硫键也正确配对，此时该酶的活性恢复到原来的酶活性。这就说明一级结构是高级结构与功能的基础，若一级结构尚完整，则该酶的活性就有恢复的机会。7*.协同效应、变构效应（以Hb结合O2为例，解释此两概念。）答：一个亚基与其配体的结合会影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，此效应称为协同效应。例如血红蛋白由4个亚基组成，各个亚基与O2结合的能力不同，当血红蛋白中的第一个亚基与O2结合后，可促进第二个及第三个亚基与O2的结合，前三个亚基与O2结合后又大大促进第四个亚基与O2结合。配体与亚基的结合引起亚基构象变化的效应称为变构效应。例如脱氧血红蛋白中，由于亚铁离子半径比卟啉环中间的孔大而高出卟啉环平面而靠近F8位组氨酸残基，当第1个O2与血红蛋白结合后，使得亚铁离子半径变小而进入卟啉环中间的小孔，同时也影响了附近肽段的构象，造成两个亚基间盐键断裂，是亚基结合松弛，促进第二个亚基与O2结合，依此方式继续影响第三、第四个亚基与O2的结合，最后使得四个亚基全处于松弛态。8.蛋白质理化性质及应用答：蛋白质理化性质：⑴蛋白质具有两性电离性质⑵蛋白质具有胶体性质⑶蛋白质空间结构破坏而引起变性⑷蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量：⑴茚三酮反应：蛋白质经水解后产生的AA也可与茚三酮试剂作用生成蓝紫色化合物.⑵双缩脲反应：蛋白质在碱性条件下与稀硫酸铜反应，出现紫色或紫红色.⑶酚试剂反应：在碱性条件下，蛋白质分子中的Tyr,Trp可与酚试剂反应生成蓝色化合物.（酚试剂为磷钨酸—磷钼酸化合物）9.*蛋白质分离纯化常用方法及原理。答：⑴透析：Pr不能透过半透膜而将Pr与小分子物质分开.⑵超滤法：用正压或离心力使Pr透过有一定截流分子量的超滤膜，达到浓缩Pr溶液的目的。⑶盐析(saltprecipitation)：将(NH４)2SO4、Na2SO4、NaCl等加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素（中和电荷，破坏水化膜）而沉淀。⑷丙酮、乙醇等有机溶剂沉淀：极性较大的有机溶剂破坏pr水化层导致蛋白质沉淀析出；0～4OC，丙酮10倍于Pr溶液体积，尽快操作，防止变性。⑸Pr具有抗原性，抗体识别抗原，从Pr混合溶液中分离获取抗原蛋白的方法。⑹电泳（electrophoresis)：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中是带电的颗粒，在电场中能向电场的正极或负极移动。⑺层析：待分离Pr（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的Pr颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的Pr组分两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离Pr的目的。⑻超速离心（ultracentrifugation)：Pr在高速离心时（重力作用），在溶液中逐渐下降，直至其浮力与离心所产生的力相等，此时沉降停止。由于不同Pr其密度与形态不同，所以不同Pr沉降停止的位置就不同，从而达到分离Pr的目的第二章核酸1.核酸的化学组成**,分子间如何连接。答：核酸由核苷酸构成，核苷酸又由核苷或脱氧核苷和磷酸构成，核苷或脱氧核苷由碱基和戊糖构成。核苷酸分子通过3’，5’—磷酸二酯键连接成核酸。戊糖和碱基通过糖苷键（C-N）缩合而成**2.组成核酸的5种碱基名称、单字符以及在DNA和RNA中的存在情况,异同点。答：腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胸腺嘧啶T、胞嘧啶C和尿嘧啶U。其中，ATCG存在于DNA中，AUCG则存在于RNA中。3.核酸的一级结构指的是它的核苷酸排列顺序，为什么又可以称为碱基排列顺序？答：核酸的一级结构:指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5’末端到3’末端的排列顺序－－核苷酸序列，由于核苷酸之间的差异在于碱基的不同，故又称碱基序列。**4.DNA的双螺旋结构模型要点答：⑴DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构。⑵DNA双链间形成了互补碱基对⑶疏水力（纵向）和氢键（横向）维系DNA双螺旋结构的稳定5.原核生物和真核生物DNA高级结构答：大部分原核生物的DNA都是封闭的环状双螺旋分子。在细胞内进一步盘绕形（nucleoid）结构。细菌中DNA超螺旋可相互独立存在，形成超螺旋区。真核生物中，DNA以非常有序的形式存在于细胞核内；细胞周期的大部分时间以松散的染色质chromatin形式出现；在细胞分裂期形成高度致密的染色体chromosome存在。**6.RNA主要有哪些类型及结构特点？它们各自功能如何？答：⑴mRNA：hnRNA经剪接后形成，带帽拖尾，（5’-末端帽结构：7-甲基鸟嘌呤－三磷酸鸟苷；3’-末端的多聚A尾结构（polyA））；是合成蛋白质的模板。⑵tRNA：含稀有碱基；具有茎环结构；3’末端连有AA；tRNA序列中有反密码子。转运AA⑶rRNA：是细胞中含量最多的的RNA，与核糖体蛋白共同构成核糖体。rRNA和核糖体中蛋白质共同提供肽链合成相互结合的位点和相互作用的环境⑷snmRNA：参与真核细胞hnRNA的加工剪接过程。7.核酸理化性质**概念：答：DNA变性：指双螺旋DNA在某些因素作用下，H键破坏，成为两股单链DNA的现象。(一级结构不变)DNA复性（renaturation)：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复双螺旋构象的现象。增色效应（hyperchromiceffect)：解链过程中260nm处吸光度随之增加的现象DNA融解温度（Tm)：加热使DNA变性时，使DNA双螺旋结构失去一半时的变性温度，又称融解温度，用Tm表示。限制性内切酶：一些要求酶切位点具有核酸序列特异性的核酸内切酶。核酶：具有催化作用的RNA。核酸酶：所有可以水解核酸的酶。退火(annealing):热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性核酸分子杂交（hybridization)：存在互补序列的异源单链DNA之间或DNA与RNA之间经退火形成杂化双链的现象。第三章酶1.单纯酶与结合酶分子组成区别答：单纯酶（simpleenzyme）仅有氨基酸残基构成，而结合酶则由蛋白质（酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）部分构成。酶蛋白与辅助因子结合形成全酶，只有全酶才有活性。2.与维生素或维生素类物质相关的辅酶（辅基）及其功能(下页图)3*.酶的活性中心、必需基团、同工酶、活化能、酶原激活、别构调节　答：必要基团（essentialgroup）：与酶活性密切相关的化学基团。酶的活性中心（activecenter）：一些必需基团在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异性结合并将底物转化为产物。同工酶（isoenzyme，isozyme）：催化相同的化学方应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫性质不同的一组酶。活化能（activationenergy）：底物分子从初态转变为过度态所需要的能量。酶原激活：在一定的条件下，无活性的酶原向有活性的酶转化的过程，实质上是一个酶活性中心形成或暴露的过程。别构调节：某些代谢物分子能与酶的活性中心以外的某一部位可逆性的结合，使酶变构而改变起催化活性的一种调节方式。4.酶促反应的特点？酶如何通过促进底物形成过渡态而提高酶促反应速度？答：酶促反应的特点：⑴具有极高的效率。⑵具有高度的特异性⑶具有可调节性促进底物形成过渡态的方式① 酶比一般的催化剂更有效地降低化学方应的活化能，从而促进了底物向过渡态转变。② 酶与底物结合有利于底物形成过渡态，其具体的作用方式有：诱导契合作用使酶与底物密切结合；邻近效应与定向排列使诸底物正确地定位于酶的活性中心；表面效应使底物分子去溶剂化。5*米氏方程公式，并指出何谓Km值、Vm，如何测定？Km、Vm意义。其在三种可逆性抑制反应的变化如何？答：V=Km：酶促反应的速度达到最大速度一半时的底物浓度。它代表酶与底物的亲和力。是酶的特征常数之一。Vm：是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比。Km、Vm可通过双倒数作图法求得——对米氏方程取倒数。竞争性抑制：Km变大，Vm不变非竞争性抑制：Km不变，Vm变小反竞争性抑制：Km、Vm都变小。6.什么是酶的最适pH，酶的最适温度？答：酶的最适pH：酶的催化活性最大时的环境pH。（optimumpH）酶的最适温度：酶的催化活性最大时的环境温度。（optimumtemperature）7.从酶促反应的角度阐明重金属及有机磷农药中毒及解救的原理；答：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。根据抑制剂与酶的结合紧密程度不同，可将其分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。重金属和有机磷农药都是酶的不可逆性抑制剂，它们通过与酶共价结合来抑制酶的活性。有机磷农药能特异性地与胆碱酯酶活性中心的Ser-OH结合，使酶失活。解磷定（PAM）则可以通过解除有机磷农药对胆碱酯酶的抑制作用来进行解毒。重金属离子可与酶的巯基结合，从而使酶失活。解毒剂二硫基丙醇（BAL）富含巯基，当其在体内达到一定的浓度后，可与毒剂结合，从而使酶的活性恢复。8*.何谓竞争性抑制，请用竞争性抑制的原理解释磺胺类药物抑菌的机制。答：竞争性抑制剂：与底物的结构形似，能与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶与底物结合成中间产物的一种抑制剂。对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内德二氢叶酸合成酶的催化作用下，以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过程中的所需辅酶——四氢叶酸的前体。磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因此造成核苷酸与核酸合成受阻，从而影响其生长繁殖。又因为人类能直接利用食物中的叶酸，核酸合成不受磺胺类药物的干扰。9*.酶活性（快速）调节有几种方式，并简要说明？　答：①变构调节：某些代谢物分子可与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆性结合，使酶变构并改变其催化活性的调节方式。②酶的共价修饰：酶蛋白分子上的一些基团与某种化学基团发生可逆性的共价结合，从而改变酶的活性。最常见的共加修饰方式有磷酸化和去磷酸化。③酶原的激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，这种无活性的前体称为酶原。在一定的条件下，酶原向有活性的酶转化的过程称为酶原激活。10.按酶促反应的性质，酶可分哪几类？答：共分为六大类：1) 氧化还原酶类2) 转移酶类3) 水解酶类4) 裂解酶类5) 异构酶类6) 合成酶类第四章糖代谢**掌握各代谢途径的概念**代谢途径及关键酶的英文单词1. 机体内糖（淀粉）的消化吸收主要部位及吸收机制、形式*答：消化吸收主要部位：小肠吸收机制：Na＋依赖型葡萄糖转运体SGLT（Na+-dependentglucosetransporter）吸收形式：葡萄糖2. 机体内糖代谢的基本概况答：葡萄糖经消化吸收后进入了血液，血中的葡萄糖需要在葡萄糖转运体的协助下才能进入细胞。糖代谢主要指葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应。这些化学反应主要包括糖的有氧氧化、糖酵解、磷酸戊糖途径、糖原的合成与分解以及糖异生。**3.自己根据所学糖代谢途径， 总结 初级经济法重点总结下载党员个人总结TXt高中句型全总结.doc高中句型全总结.doc理论力学知识点总结pdf 糖酵解、糖有氧氧化途径，及关键酶，产能/耗能，CO2及脱氢部位。(可用图解)**4.各代谢途径的生理意义答：糖酵解的生理意义：1) 为机体迅速提供能量2) 为某些细胞提供能量，如：成熟的红细胞、骨髓细胞。3) 糖酵解时，1mol葡萄糖生成4molATP，消耗2molATP，净生成2molATP。TCA循环的生理意义1) 是体内糖、脂肪、蛋白质的最终代谢通路。三大营养物质都以乙酰辅酶A进入TCA循环进行降解。TCA循环为氧化磷酸化提供还原当量。2) TCA是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。在能量充足时，葡萄糖分解成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A在胞液中合成脂酸；许多氨基酸的碳架是TCA的中间产物。磷酸戊糖途径的生理意义1) 为核酸的生物合成提供核糖。2) 提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。如：为体内许多的合成代谢提供氢；参体内的羟化反应；用于维持谷胱甘肽的还原状态。糖异生的生理意义维持血糖水平的恒定，是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。长期饥饿时，肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。5.糖酵解与有氧氧化途径之间的关系（**巴斯德效应及机制）答：巴斯德效应：只有氧氧化抑制糖酵解的现象。机制：有氧时，NADH+H+可进入线粒体内氧化，丙酮酸进一步氧化而不生成乳酸；缺氧时，NADH+H+不能氧化，丙酮酸作为氢接受体而生成乳酸，且糖酵解途径加强。**6.磷酸戊糖途径的生理意义答：⑴为核酸的生物合成提供核糖。⑵提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。如：为体内许多的合成代谢提供氢；参体内的羟化反应；用于维持谷胱甘肽的还原状态。**7.体内糖原种类及意义答：糖原（glycogen）：是动物体内糖的储备形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。肌糖原：主要供肌肉收缩肝糖原：维持血糖平衡。**8.糖原合成与分解的过程，关键酶及调节答：⑴糖原合成过程：葡萄糖在葡萄糖激酶（肝脏）的作用下转化成6-磷酸葡萄糖，再转化为1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖与鸟苷三磷酸反应生成鸟苷二磷酸葡萄糖（UDPG）和焦磷酸。鸟苷二磷酸葡萄糖是葡萄糖的活化形式，是合成糖原时的葡萄糖供体。最后，在糖原合酶的作用下，UDPG的葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端，形成α–1,4糖苷键。在分支酶的作用下，6-7个葡萄糖基转移至附近糖链，以α-1，6糖苷键相连，形成分支。⑵糖原分解过程：在糖原磷酸化酶的作用下，从糖原上分解下一个葡萄糖基，生成1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖再转变成6-磷酸葡萄糖，之后由葡萄糖-6-磷酸酶水解成葡萄糖释放入血。由于糖原磷酸化酶只能分解α–1,4糖苷键，不能分解α–1,4糖苷键，因此还需要脱支酶（聚糖转移酶和α–1,6葡萄糖苷酶）的作用。⑶关键酶及调节糖原合成的关键酶是糖原合酶，糖原分解的关键酶则是糖原磷酸化酶。两者都可通过共加修饰和变构调节来快速调节酶的活性。在共加修饰调节中，两种酶磷酸化或去磷酸化后活性的变化相反；糖原合酶的去磷酸化有活性，而糖原磷酸化酶则无活性。调节有级联放大作用，效率很高。在变构调节中，血糖升高时，磷酸化酶去磷酸化而失活。**9.糖异生概念及过程及意义答：糖异生（gluconeogenesis）：从非糖化合物（乳酸、甘油和生糖氨基酸等）转变成葡萄糖或糖原的过程。过程：糖酵解途径与糖异生途径的多数反应是可逆反应，但糖酵解中的3个不可逆反应，在糖异生中由另外的反应和酶替代。1) 丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮酸，所需酶有丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶。2) 1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，所需酶为果糖双磷酸酶-1。3) 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖，所需酶为葡萄糖-6-磷酸酶。乳酸和生糖氨基酸转变为丙酮酸进入糖异生途径，甘油则转变为磷酸二羟丙酮进入糖异生途径。意义：1) 维持血糖水平的恒定。2) 是补充或恢复肝糖原储备的重要途径。3) 长期饥饿时，肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。**10.乳酸循环及意义答：乳酸循环（Cori循环）：肌收缩（缺氧）通过糖酵解生成乳酸，乳酸弥散进入血液，再进入肝，在肝内通过糖异生生成葡萄糖，葡萄糖释入血被肌摄取，这一过程称为乳酸循环。意义：一方面可以再利用乳酸，避免乳酸的损失；；另外一方面，可以防止乳酸堆积引起酸中毒。**11.血糖的来源与去路、调节调节：血糖水平保持恒定是糖、脂肪、氨基酸代谢协调的结果，也是肝、肌、脂肪组织等各器官组织代谢协调的结果。血糖水平的平衡主要受激素的调节。其中，胰岛素（insulin）有降血糖的功能，胰高血糖素、肾上腺素和糖皮质激素则有升高血糖的功能。第五章脂类代谢1*.脂类物质基本组成(TG/甘油磷脂/鞘磷脂/胆固醇及酯)答：脂类物质由脂肪和类脂构成，脂肪即甘油三酯，类脂包括胆固醇及其酯、磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂）和糖脂等。**2.必需脂酸?为何需从食物中获取?答：动物机体自身不能合成，需从植物油摄取，主要为多不饱和脂肪酸。如亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。3*.食物中脂类物质消化后的吸收形式?脂类消化中胆汁酸的作用?参与消化的脂酶种类?答：中短脂肪酸和甘油直接进入门静脉。长链脂酸及甘油一酯则经过甘油一酯合成途径被吸收。胆汁酸盐一方面使脂肪及胆固醇酯等疏水脂质乳化成细小微团，增加消化酶对脂质的接触，利于脂类的消化及吸收；另一方面使肠腔内胰酯酶活性抑制。参与消化的酶：胰脂酶、、辅酯酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶。4.激素在TG的分解代谢中的作用点?*如何起作用(脂肪动员）?答：脂解激素作用于脂肪细胞膜表面受体，激活腺苷酸环化酶，促进cAMP生成，激活依赖cAMP的蛋白激酶，使胞液内的甘油三酯酯酶磷酸化而活化。其中，脂解酶有肾上腺素、去甲肾上腺素、胰高血糖素；抗脂解激素有胰岛素、前列腺素Ｅ2。脂肪动员(fatmobilization)：储存在脂肪细胞中的TG被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（freefattyacid，FFA）及甘油并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。**5.酮体?酮体生成与利用过程及特点,生理意义?答：*酮体：是脂酸在肝分解氧化时特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸（acetoacetate）、β-羟丁酸（β-hydroxybutyrate）、丙酮（acetone）。生成过程：利用过程：特点：在肝中生成，但是在肝外利用。生理意义：①是脂酸在肝中正常的中间代谢产物,是肝输出能源的一种方式。其溶于水，分子小，易通过血脑屏障。②肝脏为肝外组织（心、肾、脑、肌肉等）提供了另一种能源物质；作为代替葡萄糖成为脑、肌组织的主要能源。③病理意义：饥饿、低糖高脂和糖尿病时，酮体生成增加，超过了肝外组织利用的能力，可造成酮血症、酮尿症和酮症酸中毒。*6.简述心肌/肾/脑如何利用TG及分解产物功能?(写出在细胞中分解产能的基本过程)答：心肌、肾：甘油三酯水解后生成脂酸和甘油，甘油经磷酸二羟丙酮进入糖酵解途径分解供能，脂酸则经β-氧化分解成乙酰CoA供能(脱氢、加水、再脱氢、硫解)。脑：不能氧化脂酸，但是能利用酮体，将酮体转化为乙酰CoA，再进入三羧酸循环彻底氧化。7*.TG合成途径有几种?组织特点?答：1.甘油一酯途径（小肠粘膜细胞）2.甘油二酯途径（肝、脂肪细胞）组织特点：肝脏：肝内质网合成的TG，组成VLDL入血。缺乏合成VLDL原料时以脂滴存于细胞质中-脂肪肝脂肪组织：主要以葡萄糖为原料合成TG，也利用CM或VLDL中的FA合成TG。小肠粘膜：利用TG消化产物再合成TG。但不储存**8.PG、TX、LT来源于何种脂酸?答：花生四烯酸。10*.甘油磷脂合成原料、基本途径、降解答：原料：脂酸、甘油、乙醇胺、胆碱、丝氨酸、磷酸、ＡＴＰ、ＣＴＰ基本途径：甘油磷脂的降解（磷脂酶类作用：不同磷脂酶分别作用于分子中不同的酯键）11*.胆固醇合成原料、部位、关键酶、代谢去路答：合成原料：1) 乙酰CoA―唯一碳源,由G、AA、FA分解产生,通过柠檬酸-丙酮酸循环运输至胞浆.2) NADPH+H+磷酸戊糖途径产生部位：胞液及光面内质网。全身均可合成(脑组织及成熟ＲＢＣ除外),肝、肠为主要场所。关键酶：HMGCoA还原酶（羟甲基戊二酸单酰CoA还原酶）代谢去路：1. 转变为胆汁酸(bileacid):为胆固醇代谢的主要去路2. 转化为类固醇激素3. 转化为VitＤ３**12.血浆脂蛋白？载脂蛋白？答：脂蛋白（lipoprotein）：血脂与血浆中蛋白质（载脂蛋白或清蛋白）结合成的可溶性复合体。是血脂存在和运输的方式.载脂蛋白(apolipoprotein,apo)：指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。**13.血浆脂蛋白分类及依据？功能？答：按电泳法和超速离心法可分别将血浆蛋白分为四类：1. 电泳法：根据脂蛋白表面电荷不同，在电场中泳动具不同迁移率，按其快慢分：CM、、前、2. 超速离心法：因各种脂蛋白中的脂类和蛋白质各不相同，因而密度不同，离心后可分为：乳糜微粒chylomicron(CM)、极低密度脂蛋白verylowdensitylipoprotein(VLDL)、低密度脂蛋白lowdensitylipoprotein(LDL)、高密度脂蛋白highdensitylipoprotein(HDL)**所有名词的英文：脂酸：fattyacid酮体：ketonebodies前列腺素：prostaglandins（PG）血栓烷：thromboxanes白三烯：leukotrienes血浆脂蛋白：lipoprotein载脂蛋白：apolipoprotein糖尿病患者常见血中甘油三酯含量升高，而导致心梗发生。试以脂代谢调节解释之。胰岛素是调节脂肪合成的主要激素，其能诱导乙酰CoA羧化酶、脂酸合成酶、ATP-柠檬酸裂解酶等的合成，从而促进脂酸和甘油三酯的合成。糖尿病患者中2型糖尿病占90%以上，其病因为机体对胰岛素不敏感，故在反馈作用下胰岛B细胞超负荷分泌胰岛素，造成胰岛素过多，进而导致血液中甘油三酯含量升高，最终导致心梗发生。第六章生物氧化**1.呼吸链中四个复合体分别为何酶，辅基为何？答：复合体Ⅰ：NADH-泛醌还原酶，其辅基FMN，Fe-Ｓ复合体Ⅱ：琥珀酸-泛醌还原酶，其辅基为FAD，（Fe-Ｓ）s复合体Ⅲ：泛醌-cytＣ还原酶，其辅基为铁卟啉,Fe-Ｓ复合体Ⅳ：cytＣ氧化酶，其辅基为铁卟啉、Ｃｕ**2.辅酶I（NAD＋），Fe-S，泛醌,cyt在呼吸链中起何作用？答：辅酶Ⅰ：接受一个氢和一个电子，另一质子（Ｈ＋）游离为：NADH＋H＋；铁硫蛋白Ｆｅ－Ｓ：（Ｆｅ２Ｓ２，Ｆｅ４Ｓ４）辅基通过Fe与铁硫蛋白Cys残基“硫”或无机硫连接泛醌接受一个e和一个H+还原成半醌，再接受一个e和一个H+还原成二氢泛醌，可逆。细胞色素（cytochrome,Cyt）：含血红素样辅基的电子传递蛋白，血红素中铁可进行传递电子反应Ｆｅ２＋→　Ｆｅ３＋＋ｅ。**3.呼吸链组成及排列顺序及产生合成ATP能量的部位，了解ATP合酶作用机制。答：呼吸链由NADH-泛醌还原酶、琥珀酸-泛醌还原酶、泛醌-cytＣ还原酶和cytＣ氧化酶组成。呼吸链组分按氧化还原电位由低到高排列顺序，可得到两条氧化呼吸途径：1、NADH氧化呼吸链NADH→复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→氧气2、琥珀酸氧化呼吸链琥珀酸→复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→氧气产生ATP的部位ATP合酶的作用机制:ATP合酶组成：Ｆｏ（疏水部分）：含亚基abc，镶嵌在线粒体内膜中质子通道；Ｆ１（亲水部分）：含亚基α3β3γδε，基质侧，催化生成ATP　Ｈ＋顺浓度梯度经Fo(ac)回流时，F1(β)催化ADP和Pi生成并释放ATP。结合变构机制：质子通过Fo时，引起c亚基构成的环旋转，从而带动γ亚基旋转，由于γ亚基的端部是高度不对称的，它的旋转引起β亚基3个催化位点构象的周期性变化（L、T、O），不断将ADP和Pi加合在一起，形成ATP.4*.呼吸链抑制剂类型及作用机制答：呼吸链抑制剂可分为如下三类：**5.线粒体外分解代谢产生的NADH如何进入线粒体，组织特点？答：⑴a-磷酸甘油穿梭途径NADH+H+→磷酸二羟丙酮→a磷酸甘油→FADH2⑵苹果酸-天冬氨酸穿梭途径6.了解体内非产能的氧化体系作用及产物答：一、抗氧化酶体系清除反应性活性氧类的功能过氧化酶体中的酶类（清除H2O2）过氧化氢酶catalase、过氧化物酶、谷胱甘肽过氧化物酶（含硒Se）、超氧物歧化酶（催化一分子的氧气负离子氧化生成氧气，另一分子的氧气负离子则还原成H2O2。）二、微粒体中的氧化酶类加单氧酶：混和功能氧化酶，羟化酶催化氧分子中一个氧原子加到底物分子上（羟化），另一氧原子被氢还原成水RH＋NADPH＋H＋＋O2→ROH＋NADPH＋H2O**7.所有概念（及英文单词）氧化呼吸链：oxidativerespiratorychain**8.（糖脂蛋白质）三大热源质分解代谢物如何进行生物氧化产能（将其有氧分解代谢过程联系起来）？答：（1）1分子葡萄糖首先在胞液内经过糖酵解途径生成2分子丙酮酸，然后1分子丙酮酸在线粒体基质内经过氧化脱羧生成1分子乙酰CoA（净生成1分子NADH+H+）。乙酰CoA经过三羧酸循环，净生成3分子NADH+H+、1分子FADH2与1分子GTP。以上还原当量进入生物氧化途径，根据1分子NADH+H+传递后生成2.5个ATP、1分子FADH2传递后生成1.5个ATP，一分子乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化分解生成10个ATP。若从丙酮酸氧化脱羧开始计算，共产生2.5×4+1.5+1=12.5分子ATP。再加上糖酵解途径中生成的还原当量也可进入氧化呼吸链，故1分子葡萄糖彻底氧化分解可净生成5或7+2×12.5=30或32分子ATP（是5还是7取决于糖酵解途径中还原当量进入线粒体的穿梭机制，具体见课本P100的表4-1）（2）脂肪首先在脂肪细胞内经脂肪动员活化生成甘油和脂酸。甘油进入糖代谢途径，脂酸则先在胞液中活化为脂酰CoA，然后经肉碱转运进入线粒体进行β-氧化。以16碳的软脂酸为例，进行7次β-氧化，生成7分子FADH2、7分子NADH+H+和8分子乙酰CoA。还原当量进入生物氧化途径，根据（1）中规则，可计算出1分子16碳软脂酸彻底氧化共生成7×1.5+7×2.5+8×10=108个ATP。（3）蛋白质先经消化作用水解成氨基酸，氨基酸可通过联合脱氨基作用生成α-酮酸。α-酮酸可进入三羧酸循环再经生物氧化途径生成ATP。此外，氨基酸还可以转变成糖和脂类化合物，分别参与糖代谢和脂代谢，最终也进入生物氧化途径生成ATP。综上，氨基酸的去路复杂，难以定量计算。9.在大运动量或消耗型活动中，应补充足量的B族维生素，有何道理？答：因为在大运动量的运动中，机体需要消耗大量的能量，而这些能量大多都由氧化磷酸化产生的ATP提供，而ATP的生成又需要氧化呼吸链中的4个复合体：NADH-泛醌还原酶、琥珀酸-泛醌还原酶、泛醌-cytＣ还原酶和cytＣ氧化酶的催化作用，而这些酶要正常工作，又需要相关的辅基，而在这些辅基中，绝大多数都含有B族维生素。当有充足的B族维生素作为原料时，机体可以合成更多的辅基，生成更多参与氧化呼吸链的酶，从而加速ATP的生成，为机体提供更多的能量。10.从细胞水平认识呼吸的含义，内生水的来源（思考！）答：细胞水平的呼吸含义：三大营养素代谢所产生的成对氢原子以还原当量（NADH+H+与FADH2）的形式在线粒体内通过多种酶和辅酶所催化的氧化还原连锁反应逐步传递，最终与O2结合生成水，并驱动ATP生成的过程。内生水的来源：主要是氧化呼吸链中的复合体IV每次将4个电子从细胞色素c传递给O2，并从线粒体基质获得4个H+，最终将一个O2分子还原成2分子H2O。第七章氨基酸代谢1.氮平衡及状态及意义？答：氮平衡是一种测定摄入氮量（食物含氮量）与排出氮量（尿/粪含氮量），间接反映体内蛋白质代谢状况的实验。人体氮平衡有三种状态：①氮的总平衡：摄入氮=排出氮，体内Pr合成与分解处于动态平衡，反映正常成年人的Pr代谢状况。的正平衡：摄入氮＞排出氮，体内Pr合成大于分解，多见于儿童、孕妇和恢复期病人。的负平衡：摄入氮＜排出氮，体内Pr合成小于分解，多见于饥饿、消耗性疾病患者等。2.蛋白质的消化、吸收与腐败过程答：（一）消化①蛋白质在胃中经胃蛋白酶作用水解生成多肽和氨基酸。②蛋白质在小肠中主要经胰酶的作用被水解成小肽和氨基酸。（二）吸收①氨基酸主要在小肠经继发性主动转运过程被吸收（Na+—氨基酸同向转运体与钠泵相耦联，消耗ATP）②氨基酸在小肠黏膜细胞、肾小管细胞和脑组织中可通过γ-谷氨酰基循环进行吸收。首先由谷胱甘肽对氨基酸进行转运，然后再进行谷胱甘肽的合成，构成一个循环，γ-谷氨酰基转移酶是该循环的关键酶。（图示见课本P182）③肠粘膜细胞上还存在着吸收二肽或三肽的转运体系（耗能的主动吸收过程）（三）腐败：未经消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸在大肠中受大肠杆菌分解的作用①通过脱羧基作用产生胺类，如组胺、尸胺、假神经递质等，大多为有害物质。②通过脱氨基或尿素酶的作用产生氨。③腐败作用可产生其他有害物质，例如苯酚、吲哚、甲基吲哚、硫化氢等。具体小结如图：*3.体内蛋白质降解途径答：真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径：（1）蛋白质在溶酶体内组织蛋白酶的作用下被降解（ATP-非依赖途径），主要降解外来蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。（2）蛋白质经泛素标记后，由蛋白酶体特异性识别泛素化的蛋白质并将其降解（ATP-依赖途径），主要降解异常蛋白质和短寿蛋白质。**4.联合脱氨基作用两种形式及组织部位特征答：（1）在肝、肾和脑组织中，在L-谷氨酸脱氢酶和转氨酶的共同作用下，通过转氨基作用与谷氨酸脱氢作用的结合，达到把氨基酸转变成NH3及相应α-酮酸的目的。（2）在心肌和骨骼肌中由于L-谷氨酸脱氢酶的活性很弱，故氨基酸主要通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。过程如下：①AA将氨基转给草酰乙酸，生成天冬氨酸。②天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸（IMP）反应生成腺苷酸代琥珀酸。③腺苷酸代琥珀酸裂解生成延胡索酸和AMP。④AMP在腺苷酸脱氢酶催化下脱去氨基生成IMP。 流程 快递问题件怎么处理流程河南自建厂房流程下载关于规范招聘需求审批流程制作流程表下载邮件下载流程设计 图见课本P188：5*.α－酮酸的去路答：（1）α－酮酸可彻底氧化分解生成CO2和H2O，同时释放能量。（2）α－酮酸可经氨基化生成营养非必需氨基酸。（3）α－酮酸可转变成糖和脂类化合物。其中可转变为糖的α－酮酸所对应的AA称为生糖氨基酸，可转变为酮体的α－酮酸所对应的AA称为生酮氨基酸，两者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸。**6.氨的来源、（无毒）转运与去路答：（1）来源：①氨基酸脱氨基作用和胺类分解。②肠道细菌腐败作用产生氨。③肾小管上皮细胞分泌（来源为谷氨酰胺）（2）转运：①通过丙氨酸-葡萄糖循环，氨从肌肉运往肝。②通过谷氨酰胺，氨从脑和肌肉等组织运往肝和肾。（3）去路：主要在肝内合成尿素（鸟氨酸循环），详见下一题。7*.鸟氨酸循环、部位，过程答：鸟氨酸循环的总反应式为：2NH3＋CO2＋3ATP＋3H2O尿素＋2ADP＋AMP＋4Pi部位在肝脏。过程如下：（1）NH3、CO2、ATP缩合生成氨基甲酰磷酸。（2）氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸。（3）瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸。（4）精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸与延胡索酸。（5）精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸。流程图见课本P192：8*.γ－氨基丁酸（ＧＡＢＡ）、组胺、５－羟色胺、多胺来源于哪些AA？答：（1）γ－氨基丁酸（ＧＡＢＡ）由谷氨酸经谷氨酸脱羧酶催化生成。（2）组胺由组氨酸经组氨酸脱羧酶催化生成。（3）５－羟色胺是先由色氨酸羟化生成５－羟色氨酸，再脱羧生成５－羟色胺。（4）某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类物质。**9.一碳单位及来源、生理功用答：一碳单位是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，例如甲基（-CH３）、甲烯基（-CH2-）、甲炔基（=CH-）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）等（CO2不属此类）。四氢叶酸（FH4）是一碳单位的运载体，一碳单位主要结合在FH4的N5、N10位上。一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成。**10.甲硫氨酸循环过程及生理意义答：（1）甲硫氨酸在腺苷转移酶的作用下与ATP反应生成S-腺苷甲硫氨酸（SAM）。（2）S-腺苷甲硫氨酸经甲基转移酶催化将甲级转至另一种物质使其甲基化，而S-腺苷甲硫氨酸自身去甲基后生成S-腺苷同型半胱氨酸。（3）S-腺苷同型半胱氨酸脱去腺苷生成同型半胱氨酸。（4）同型半胱氨酸接受N5-CH3-FH4上的甲基，重新生成甲硫氨酸。生理意义：（1）N5-CH3-FH4供给甲基生成甲硫氨酸，因此其为体内甲基的间接供体。（2）虽然同型半胱氨酸能变成甲硫氨酸，但体内不能合成同型半胱氨酸，故甲硫氨酸为必需氨基酸（必须从食物中获取）。（3）维生素B12参与N5-CH3-FH4提供甲基使同型半胱氨酸转变成甲硫氨酸的反应。故维生素B12缺乏时，可影响甲硫氨酸的合成，同时也影响FH4的再生。甲硫氨酸循环过程可用下图表示（课本P199）**11.何谓活性甲基、活性硫酸？来源？答：（1）活性甲基是指S-腺苷甲硫氨酸（SAM）中的甲基。因为SAM是体内甲基最重要的直接供体。（2）活性硫酸是指半胱氨酸分解生成的SO42-在ATP的活化作用下生成的3’-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸（PAPS）。主要来源为半胱氨酸分解。12.帕金森氏病，白化病，苯丙酮酸尿症与AA代谢的关系答：（1）正常情况下，体内的苯丙氨酸绝大部分在苯丙氨酸羟化酶的作用下生成酪氨酸，少部分经转氨基作用生成苯丙酮酸。如果体内先天缺乏苯丙氨酸羟化酶，则苯丙氨酸无法生成酪氨酸，而是大量生成苯丙酮酸。苯丙酮酸经尿排出，称苯丙酮酸尿症。其可造成脑发育障碍。（2）酪氨酸在酪氨酸羟化酶的催化下可进一步生成多巴。在多巴脱羧酶的作用下生成多巴胺，为一种神经递质。如果多巴胺生成减少，则会患帕金森氏病。（3）酪氨酸代谢的另一条途径是合成黑色素。酪氨酸先在酪氨酸酶（与生成多巴胺途径的酪氨酸羟化酶不同）羟化生成多巴，多巴再经氧化、脱羧等反应生成吲哚醌，最后吲哚醌聚合生成黑色素。如果先天缺乏酪氨酸酶，则因不能合成黑色素，故导致白化病。第九章物质代谢联系**1.简述物质代谢的基本特点答：（1）体内各种物质代谢过程同时进行，彼此互相转变、互相联系形成一个整体。（2）机体物质代谢不断受到精细调节，以保证其适应内外环境不断的变化。（3）各组织、器官因其结构、所含酶的种类等不同，其物质代谢也各具特色。（4）体内各种代谢物都具有共同的代谢池。同一代谢物不论来路如何，均参加到共同的代谢池中参与代谢。（5）ATP是机体储存能量和消耗能量的共同形式。（6）NADPH提供合成代谢所需的还原当量。*2.三大营养素共同的中间代谢物是什么?分解的共同代谢途径是那个途径?体内的储能形式是什么?答：三大营养素共同的中间代谢物是乙酰CoA，分解的共同代谢途径是三羧酸循环和氧化磷酸化，体内的储能形式均为ATP。*3.一般情况下,能源利用次序?其意义?答：一般情况下,次序为糖原、脂肪和蛋白质。其意义是：因为摄取的食物中糖类最多，且糖类供能迅速，所以首先利用糖；脂肪为人体的主要储能形式，所以当糖不足时机体动员脂肪供能；蛋白质是组成细胞的最重要的结构与功能成分，通常并无多余储存。故最后才利用蛋白质。*4.组织、器官的代谢特点及营养物质互变关系及联系答：各组织、器官由于细胞分化和结构不同，含有与其相应生理功能一致的特定酶系和代谢途径，因而各具特点。共同之处：（1）ATP生成和糖原、脂肪代谢的基本代谢方式（2）非各自孤立进行，通过血液循环及神经系统联成统一整体具体特点如下表：器官组织特有的酶功能主要代谢途径主要供能物产物肝GKG-6-pE、甘油激酶、PEP羧激酶代谢枢纽糖有氧氧化糖异生，脂酸氧化糖原、酮体生成G,FA,乳酸甘油，AAG、VLDL、HDL、酮体等脑 神经中枢糖有氧氧化、糖酵解、AA代谢G，AA，酮体FA?乳酸，CO2H2O心LPL、呼吸链泵血有氧氧化乳酸，G，酮体、VLDLCO2H2O脂肪组织LPL，激素敏感脂肪酶储脂酯化FA，脂解VLDL，CM游离脂酸，甘油骨骼肌LPL，呼吸链收缩糖酵解，有氧氧化FA、酮体、G乳酸，CO2H2O肾甘油激酶，PEP羧激酶排尿糖酵解、糖异生、酮体生成FA、G、乳酸、甘油G红细胞无线粒体运输氧糖酵解2,3-DPG支路G乳酸2,3-DPG营养物质互变关系有：（1）体内糖可转变为脂肪（乙酰CoA羧化成丙二酰CoA，进而合成脂酸和脂肪），但偶数脂肪酸不能转变成糖（丙酮酸生成乙酰CoA为不可逆途径，脂酸分解生成的乙酰CoA不可转变为丙酮酸）。（2）体内糖与大部分氨基酸碳架部分可以互相转变。如氨基酸脱氨生成的α—酮酸可以转变成某些糖代谢的中间产物。同时，糖代谢的一些中间产物也可氨基化形成某些非必须氨基酸。（3）脂类不能转变成氨基酸。因为脂酸分解生成的乙酰CoA不可转变为丙酮酸进而通过转氨基作用形成氨基酸，仅甘油部分可异生成糖，再转变为非必须氨基酸。但氨基酸能分解生成乙酰CoA，再经还原缩合形成脂酸，进而转变成脂肪。（4）某些氨基酸是核苷酸/核酸合成的前体。具体如下图（课本P223）：*5.代谢三级水平调节：细胞水平代谢调节、激素水平代谢调节和整体水平代谢调节。其中细胞水平代谢调节为基础。**细胞水平：调节某些关键酶或调节酶的活性是细胞水平代谢调节的一种重要方式。调节关键酶的方式主要有快速调节（包括变构调节和化学修饰调节）和迟缓调节（调节酶分子的合成或降解以改变细胞内酶的含量）两种。酶的隔离分布意义，选择几条相关的代谢途径说明;答：参与不同代谢途径的酶的隔离分布使同一代谢途径一系列酶促反应连续进行，提高反应速率。使各种代谢途径互不干扰，又利于彼此协调，更有利于细胞调节物对各代谢途径的特异调节。例如：糖酵解酶系、糖原合成与分解酶系、脂酸合成酶系均存在于胞液，而三羧酸循环酶系、脂酸β—氧化酶系和氧化磷酸化酶系均分布于线粒体中，核酸合成酶系绝大部分集中于细胞核内。代谢调节是通过对关键酶活性的调节实现,其调节方式：（1）关键酶多数受到变构调节。小分子化合物可与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。这叫做变构调节。变构效应剂可以是酶体系的起始物、终产物或其他小分子代谢物，可分为变构激活剂和变构抑制剂，其中变构抑制更为多见，其可防止过量生成多余产物的浪费和对机体可能的损害。（2）某些关键酶活性可在特异酶的作用下通过化学修饰调节去改变。化学修饰调节又称共价修饰调节，其中磷酸化与脱磷酸化最为多见。其具有三种特点：①绝大多数属于此类调节的关键酶具有无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。②是酶催化引起的共价键变化，有放大效应，效率高。③磷酸化与脱磷酸化是最常见的酶促化学修饰反应，其经济有效。（3）可通过改变酶的合成或降解以调节细胞内酶的含量，从而调节代谢的强度与速度（迟缓调节）。*激素水平的代谢调节及整体调节的含义答：激素水平代谢调节的含义是高等动物通过激素的代谢信号来调控体内的物质代谢。整体调节的含义是指机体在神经系统的主导下，通过神经—体液途径直接调控所有细胞水平和激素水平的调节方式，使不同组织、器官中物质代谢途径相互协调和整合，以适应环境的变化，维持内环境的相对稳定。**6.简述饥饿,应激状态时，机体组织中三大营养物代谢及供能状况.答：（1）短期饥饿：肝、肌糖原接近耗竭，胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。① 脂肪动员加强，酮体生成及利用增加（供应肝、肌、肾皮质、脑）。② 糖异生作用增强。③ 肌肉蛋白质分解增强。④ 组织对葡萄糖的利用降低，能源大多数来自脂肪和蛋白质分解。（2）长期饥饿：①脂肪动员进一步加强，脑组织利用酮体增加。②肌肉以脂酸为主要能源，保证酮体供脑。③肌肉蛋白质分解减少，负氮平衡改善，糖异生以乳酸、丙酮酸为原料。④肾糖异生作用明显增加，与肝相等。（3）应激状态：交感神经兴奋，肾上腺激素分泌增加，胰高血糖素，生长激素水平增加，胰岛素分泌减少。①血糖升高：糖原分解、周围组织利用减少。②脂肪动员增加。③蛋白质分解增强（负氮平衡）总而言之，应激时三大营养物质分解代谢增强，合成代谢受抑制。第十章DNA合成1.遗传信息传递的中心法则答：基因是为生物活性产物编码的DNA功能片段，其携带有遗传信息，通过转录得到各种RNA，RNA通过翻译得到各种蛋白质。蛋白质是生命活动的执行者。DNA还通过复制，将基因信息代代相传。少数RNA也是遗传信息的携带者，其通过逆转录得到DNA。 复制DNARNA蛋白质2.半保留复制（semi-conservativereplication）答：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成，两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制。3.半不连续复制领头链随从链冈崎片段答：DNA双螺旋的两股单链走向相反，但在复制时只有一个解链方向。顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，必须等待模板链解开至足够长度，然后从5’至3’生成引物并复制子链。延长过程中，又要等待下一段有足够长度的模板，再次生成引物而延长。这股不连续复制的链称为随从链。领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。复制中随从链上的不连续片段称为冈崎片段。4.了解原核生物具有的3种DNA聚合酶作用特点。DNA-polIDNA-polIIDNA-polIII分子量109120250组成单肽链？多亚基不对称二聚体5’→3’核酸外切酶活性有无无5’→3’聚合活性有有有3’→5’核酸外切酶活性有有有作用对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的缝隙进行填补参与DNA损伤的SOS修复原核生物复制延长中真正起催化作用的酶5.DNA复制的保真性所依赖的机制。答：（1）核酸外切酶活性在复制中辨认切除错配碱基并加以校正（如具有3’→5’核酸外切酶活性的DNA-polI）。（2）复制的保真性依赖正确的碱基选择。DNA-polIII的ε亚基具有碱基选择功能，可促使A—T以2个氢键、C—G以3个氢键配对。综上所述，DNA复制的保真性至少要依赖三种机制：①遵守严格的碱基配对规律；②聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能；③复制出错时有即时的校读功能。6.参与DNA复制的主要蛋白质（酶）有哪些，作用如何。（可用图表形式）名称功能DnaA蛋白辨认起始点解螺旋酶（DnaB蛋白）解开DNA