生物化学笔记_生物化学课程总结与答疑

生物化学课程总结与答疑（A07） 一、名词解释 1. 氨基酸：含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。 2.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。 3. 必需氨基酸：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。 4. 肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 5.蛋白质：由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。 6. 构型：一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。(这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。) 7. 构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。(一种构象改变为另一种构象时，不 要求 对教师党员的评价套管和固井爆破片与爆破装置仓库管理基本要求三甲医院都需要复审吗 共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。) 8. 米氏常数（Km）：对于一个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度。 9. 酶原：通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 10. 维生素：一类动物本身不能合成但对动物生长和健康必需的小分子有机化合物，只能从饮食中获得，主要功能是通过作为辅酶的成分调节机体代谢。 11. 复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 12. 别构效应：又称之变构效应。是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。 13. 别构酶：一种其活性受到结合在活性部位以外部位（别构部位）的其它分子调节的酶。 14. 底物水平磷酸化：ADP或某些其它的核苷-5ˊ-二磷酸的磷酸化是通过来自一个非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子传递链无关。 15. 氧化磷酸化：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP的磷酸化相偶联的过程。 16. 反馈抑制：催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径的终产物抑制的现象。 17. 前馈激活：代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。 18. 内含子：在转录后的加工中，从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。术语内含子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 19. 外显子：既存在于最初的转录产物中，也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA外显子的DNA中的区域。 20. 半保留复制：DNA复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。 21. SD序列：mRNA中用于结合原核生物核糖体的序列。 22. 竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。 23. 非竞争性抑制作用：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。 23. 核酸：由不同核苷酸按一定的序列通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键缩合而成的，携带有生物遗传信息的大分子。 24. 糖：多羟基的醛或多羟基酮 25. 脂肪：1分子甘油和3分子脂肪酸结合而成的酯。 二、认识和理解 ◇茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。 ◇肽单位：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。 ◇α-螺旋(α-helix)：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。 ◇β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。 ◇β-转角（β-turn）：也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。 ◇纤维蛋白(fibrous proteins)：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链。许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。 ◇球蛋白(globular proteins)：一类蛋白质，许多都溶于水，球蛋白是紧凑的、近似球形的、含有折叠紧密的多肽链。典型的球蛋白含有能特异识别和结合其它化合物的凹陷或裂隙部位。 ◇二硫键（disulfide bond）：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。 ◇蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。 ◇酶：生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。 ◇全酶：具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因子。 ◇酶活力单位：酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。 ◇活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。 ◇米氏方程：表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。 ◇反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。 ◇调节酶：位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要被增加或降低。 ◇同功酶：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。 ◇水溶性维生素：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。 ◇脂溶性维生素：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。 ◇辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需要的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。 ◇辅基：是与酶蛋白共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。 ◇糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。 ◇寡糖：由2个～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。 ◇多糖：20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。◇糖原：是含有分支的α-（1→4）糖苷键连接在一起的葡萄糖的同聚物，支链在分支点处通过α-（1→6）糖苷键与主链相连。 ◇脂肪酸：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂（例如三脂酰甘油、甘油磷脂、鞘磷脂和蜡）的成分。 ◇饱和脂肪酸：不含有-C＝C-双键的脂肪酸。 ◇不饱和脂肪酸：至少含有一个-C＝C-双键的脂肪酸。 ◇必需脂肪酸：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。 ◇生物膜：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器的作用。生物膜也是许多与能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 ◇内在膜蛋白：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 ◇外周膜蛋白：通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内、外表面弱结合的膜蛋白。膜蛋白一旦从膜上释放出来，通常都是水溶性的。 ◇核苷：是由嘌呤或嘧啶碱基通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖苷键连接的。 ◇核苷酸：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。 ◇cAMP：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，细胞内的第二信使，由于某些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。 ◇核糖体核糖核酸（rRNA）：作为核糖体组成成分的一类RNA，rRNA是细胞内最丰富的RNA。 ◇信使核糖核酸（mRNA）：一类用作蛋白质合成模板的RNA。 ◇转移核糖核酸（tRNA）：一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上的RNA。tRNA含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。 ◇碱基对：通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U，以及G与C配对。 ◇DNA双螺旋：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链围绕彼此缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧,磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二酯键相连,形成核酸的骨架。碱基平面与假想的中心轴垂直,糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核苷酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T, G-C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA双螺旋结构稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽窄、深浅不一的一个大沟和一个小沟。 ◇增色效应：当双螺旋DNA融解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。 ◇减色效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。 ◇核酸内切酶：核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。 ◇核酸外切酶：从核酸链的一端逐个水解下核苷酸的酶。 ◇限制性内切酶：一种在特殊核苷酸序列处水解双链DNA的内切酶。I型限制性内切酶既催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而II型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。 ◇糖酵解：一个由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径，通过该途径，一分子葡萄糖转换为两分子丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH。 ◇柠檬酸循环：也称为三羧酸循环。是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化生成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步反应是由乙酰CoA和草酰乙酸缩合形成柠檬酸。 ◇呼吸电子传递链：由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成，可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终电子受体分子氧（O2）。 ◇P/O比：在氧化磷酸化中，每1/2O2被还原时形成的ATP的摩尔数。电子从NADH传递给O2时，P/O比为3，而电子从FADH2传递给O2时，P/O比为2。 ◇高能化合物：在 标准 excel标准偏差excel标准偏差函数exl标准差函数国标检验抽样标准表免费下载红头文件格式标准下载 条件下水解时自由能大幅度减少的化合物。一般是指水解释放的能量能驱动ADP磷酸化合成ATP的化合物。 ◇肉毒碱穿梭系统：脂酰CoA通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。 ◇柠檬酸转运系统：将乙酰CoA从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转运乙酰CoA的同时，细胞质中的NADH氧化成NAD＋、NADP＋还原为NADPH。每循环一次消耗2分子ATP。◇酮体：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸、乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多将导致中毒。 ◇氧化脱氨：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应α-酮酸的过程。氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。 ◇转氨：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。 ◇生糖氨基酸：那些降解能生成可作为糖异生前体分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。 ◇生酮氨基酸：那些降解可生成乙酰CoA或酮体的氨基酸。 ◇从头合成：生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径，例如核苷酸的从头合成。 ◇补救途径：与从头合成途径不同，生物分子的合成，例如核苷酸可以由该类分子降解形成的中间代谢物，如碱基等来合成，该途径是一个再循环途径。 ◇第二信使：响应外部信号（第一信使），例如激素而在细胞内合成的效应分子，例如cAMP、肌醇三磷酸或二酰基甘油等。第二信使再去调节靶酶，引起细胞内各种效应。 ◇逆转录酶：一种催化以RNA为模板合成DNA的DNA聚合酶，具有RNA指导的DNA合成、水解RNA和DNA指导的DNA合成的酶活性。 ◇中心法则：描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。遗传信息贮存在DNA中，DNA被复制传给子代细胞，信息被拷贝或由DNA被转录成RNA，然后RNA被翻译成多肽链。不过由于逆转录酶的发现，也可以以RNA为模板合成DNA。 ◇转录：在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合体的催化下，从双链DNA分子中拷贝生物信息生成单一一条RNA链的过程。 ◇RNA剪接：从DNA模板链转录出的最初转录产物中除去内含子，并将外显子连接起来形成一个连续的RNA分子的过程。 ◇翻译：在蛋白质合成期间将存在于mRNA上代表一个多肽链的核苷酸残基序列转换为多肽链氨基酸残基序列的过程。 ◇遗传密码：核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。连续的3个核苷酸残基序列为一个密码，特指一个氨基酸。标准的遗传密码是由64个密码组成的，几乎为所有生物通用。 ◇起始密码：指定蛋白质合成起始位点的密码。最常见的起始密码是蛋氨酸密码：AUG。 ◇终止密码：任何tRNA分子都不能正常识别的、但可被特殊蛋白结合并引起新合成的肽链从翻译机器上释放的密码。存在三个终止密码：UAG，UAA和UGA。 ◇密码子：mRNA（或DNA）上的三联体核苷酸残基序列，该序列编码着一个指定的氨基酸，tRNA的反密码子与mRNA的密码子互补。 ◇反密码子：tRNA分子的反密码环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间，反密码与mRNA中的互补密码结合。 ◇同工tRNA：结合相同氨基酸的不同的tRNA分子。 ◇摆动：处于密码子3ˊ端的碱基和与之互补的反密码的5ˊ端的碱基之间的碱基配对有一定的宽容性，即处于反密码的5ˊ端的碱基（也称之摆动位置），例如I可以与密码子上3ˊ端的U、C和A配对。由于存在摆动现象所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRNA密码子结合。 ◇翻译起始复合体：由核糖体亚基、一个mRNA模板、一个起始的tRNA分子和起始因子组成并组装在蛋白质合成起始点的复合体。 ◇信号肽：常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端）。 ◇操纵子：是由一个或多个相关基因以及调控它们转录的操纵基因和启动子序列组成的基因表达单位。 ◇操纵基因：与特定阻遏蛋白相互作用调控一个基因或一组基因表达的DNA区。 ◇结构基因：编码一个蛋白质或一个RNA的基因。 · 共价修饰作用：共价调节酶肽链上的某些基团被其它酶共价修饰后，使酶处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶的活性。 三、掌握 1.20种氨基酸的名称（缩写）、分类（表1-3）、必需与非必需、 2.两性电解质的电离（形式、性质、特点、应用） （1）氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子。氨基酸是一种两性电解质。蛋白质由氨基酸组成，其分子除两端的游离氨基及羧基外，侧链上有一些游离基团，因此，蛋白质也和氨基酸一样是两性电解质。 　　2. 蛋白质的等电点 　　蛋白质在溶液中的荷电状态会受溶液的pH影响。溶液的H+浓度高时，由于羧基等酸性基团的解离受到抑制，使蛋白质分子带正电荷；溶液中的H+浓度低时，由于碱性基团的解离受抑制，使蛋白质分子带负电荷。当溶液的pH达到某一值时，蛋白质分子成为所带正、负电荷相等的兼性离子。此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点，以pI表示。 3.蛋白质一级结构测定的原则（P18） 原则：将大化小，逐段分析，先后采用不同的 方法 快递客服问题件处理详细方法山木方法pdf计算方法pdf华与华方法下载八字理论方法下载 制成两套肽片段，找出重叠的片段，排除肽段的前后位置，最后确定蛋白质的完整序列。测定要点： 1.测定蛋白质中的氨基酸组成。 2.蛋白质N端和C端的测定。 3.应用两种或两种以上的水解方法将索要的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。 4.分裂提纯产生的肽，测定他们的序列。 5.从有重叠的各个肽的序列中推断出蛋白质全部氨基酸排列顺序。 4.蛋白质二、三、四级结构的形式及维持键 （1）蛋白质的一级结构是氨基酸以肽键相连成链状形式，二硫键参与其中的作用。 （2）蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。高级结构又可分为二级、三级和四级结构。维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。 （3）蛋白质的二级结构是指在一级结构基础上多肽链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象，主要的有a-螺旋和b-片层结构。 （4）蛋白质的三级结构是多肽链在二级结构的基础上进一步盘曲、折叠而形成的整体构象。某些蛋白质具有三级结构即可表现生物学活性。 （5）蛋白质的四级结构是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链相互聚合而成的蛋白质分子，其中每一个具有三级结构的多肽链称为亚基或亚单位。亚基之间借次级键缔合在一起，形成寡聚体或多聚体。其中每个亚基单独存在时无生物学活性。但并非所有蛋白质分子均具有四级结构形式。 5.4种核苷酸（包括4种脱氧核苷酸）的构成、配对与连接 6.DNA双螺旋结构 （1）两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴缠绕，形成一个右手的双螺旋。一条链上的碱基通过氢键与另一条链上的碱基连接，形成碱基对。G与C配对，A与T配对 （2）交替的脱氧核糖和带负电荷的磷酸基团骨架位于双螺旋的外侧，两条链上的嘌呤碱基与嘧啶碱基堆积在双螺旋的内部，碱基平面与螺旋的长轴垂直。 （3）双螺旋的平均直径为2nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻核苷酸的夹角为36°。沿螺旋的长轴每一转含有10个碱基对，其螺距为3.4nm。 （4）由于碱基对的堆积和糖-磷酸骨架的扭转，导致螺旋的表面形成二条不等宽的沟。宽的、深的沟叫大沟；窄的、浅的称之小沟。 （5）许多弱的相互作用稳定双螺旋DNA。影响双螺旋DNA稳定性的主要的力是疏水相互作用、碱基堆积力、氢键和静电排斥力。 7.tRNA的典型结构 8.核酸序列测定（酶法）的基本原理（P64-65） 将DNA聚合酶，单链DNA模板，带有3'-OH末端的单链寡核苷酸引物，4种dNTP（dATP、dGTP、dTTP和dCTP）温育。聚合酶用模板作指导，不断地将dNTP加到引物的3'-OH末端，使引物延伸，合成出新的互补DNA链。如果加入一种特殊核苷酸，双脱氧核苷三磷酸（ddNTP），因它在脱氧核糖的3’位置缺少一个羟基，故不能同后续的dNTP形成磷酸二酯键。在四组相同的温育培养试验中，分别加入四种ddNTP，可同时制得分别以ddA、ddG、ddC和ddT残基为3‘端结尾的三组长短不一的片段。将制得的四组混合物分别进行电泳，每组制品中的各个组分将按其链长的不同得到分离，制得相应的放射性自显影图谱。从所得图谱即可直接读得DNA的碱基序列. 9.葡萄糖的结构式（开环、呋喃环、吡喃环）、异构体(P69) 葡萄糖的结构（六碳糖）：多羟基醛的开环式（结构）和半缩醛。半缩醛:比喃糖和呋喃糖。（要求掌握葡萄糖的五种结构） 10.三种寡糖（双糖——麦芽糖、蔗糖、乳糖）的组成成份 麦芽糖：葡萄糖-α(1→4)-葡萄糖苷 。蔗糖：葡萄糖-α,β(1→2)-果糖苷 乳糖：葡萄糖-(（1(4）半乳糖苷 11.直链淀粉、支链淀粉、糖原、纤维素的结构区别 淀粉与糖原是几千到几万个葡萄糖分子由α－1,4－糖苷键（直链淀粉 ）和α-1,6-糖苷键（支链淀粉）相连而成的。而纤维素是一万个以上葡萄糖分子由β-1,4-糖苷键相连而成。 12.脂肪（饱和与不饱和）、磷脂（甘油磷酸酯）、鞘脂和固醇类的组成 13.生物膜的基本结构和功能 14.酶的本质、结构和功能 酶（enzyme）是具有特异性的高效生物催化剂，绝大多数的酶是活细胞产生的蛋白质。 按照化学组成，酶可以分为单纯酶和结合酶两大类：单纯酶和结合酶。结合酶：（全酶）= 酶蛋白 + 辅因子（辅酶、辅基） 酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分，辅因子决定酶促反应的类型，通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。 必需基团：酶分子中关系到催化作用的化学基团，这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。 活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。 15.酶作用的专一性 16.米氏方程的意义 （1） km是酶的一个基本的特征常数。其大小与酶的浓度无关，而与具体的底物有关，且随着温度、pH和离子强度而改变。 （2）从km可判断酶的专一性和天然底物。 Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。 （3）当k2＞＞k3时， km的大小可以表示酶与底物的亲和性。Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 （4）从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。 （5）km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。 17.抑制剂对酶作用的影响（三种上，课堂上所示图表） 18.维生素的分类（溶解性）及作为辅酶的作用 19.生物新陈代谢的共同特点（P141） （1） 由酶催化，反应条件温和。 （2） 诸多反应有严格的顺序，彼此协调。 （3） 对周围环境高度适应，可自动调节。 20.生物氧化中三类物质（CO2、H2O、能量）的生成 CO2的生成 （1）直接脱羧作用：氧化代谢的中间产物羧酸在脱羧酶的催化下，直接从分子中脱去羧基。例如丙酮酸的脱羧。 （2）氧化脱羧作用：氧化代谢中产生的有机羧酸（主要是酮酸）在氧化脱羧酶系的催化下，在脱羧的同时，也发生氧化（脱氢）作用。例如苹果酸的氧化脱羧生成丙酮酸。 H2O的生成 代谢物脱下的氢经生物氧化作用和吸入的氧结合生成水。生物体主要以脱氢酶、传递体及氧化酶组成生物氧化体系，以促进水的生成。 ATP的生成 （1）底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用，直接传递高能磷酸基团。 （2）电子传递体系磷酸化：电子从NADH或FADH2经过电子传递体系传递给氧形成水，同时伴有ADP磷酸化为ATP。 21.呼吸链的组成、及能量生成（化学渗透学说） 还原型辅酶通过呼吸链再氧化的过程称为电子传递过程。其中的氢以质子形式脱下，电子沿呼吸链转移到分子氧，形成粒子型氧，再与质子结合生成水。放出的能量则使ADP和磷酸生成ATP。电子传递（分子氧氧化为离子氧）和ATP（ADP磷酸化为ATP）形成的偶联机制称为氧化磷酸化作用。整个过程称为氧化呼吸链。根据接受氢的初受体不同，典型的呼吸链分为NADH呼吸链和FADH2呼吸链。 呼吸链主要由4种酶复合体和2种可移动电子载体构成。 　　1.复合体Ⅰ（NADH：辅酶Q氧化还原酶复合体）由NADH脱氢酶从NADH得到两个电子，经铁硫蛋白传递给辅酶Q。 　　2.复合体Ⅱ （琥珀酸脱氢酶和一种铁硫蛋白组成）将从琥珀酸得到的电子传递给辅酶Q。 　　3.辅酶Q 是一种非蛋白氧化还原载体，在电子传递链中处于中心地位，接受各种黄素酶类脱下的氢。 　　4.复合体Ⅲ （辅酶Q：细胞色素C氧化还原酶复合体）把来自辅酶Q的电子，依次传递给结合在线粒体内膜外表面的细胞色素C。 　　5.细胞色素类将电子从辅酶Q传递到氧。根据吸收光谱，可分为三类：a,b,c。呼吸链中至少有5种：b、c1、c、a、a3(按电子传递顺序)。 复合体IV：细胞色素C氧化酶复合体。将电子传递给氧。 还原型辅酶I（NADH2）和还原型黄素蛋白（FADH2）通过呼吸链将氢离子（H+）和电子（e -）传递给氧，生成水。电子传递体在传递电子的过程中，它们的能量水平将逐步下降。所释放的能量一部分推动着磷酸化作用，使ADP和无机磷酸结合生成ATP。由NADH2氧化到生成水的过程中，发生三次磷酸化，并生成3分子ATP。由FADH2氧化到生成水的过程中，只发生二次磷酸化，只生成2分子ATP。 22.糖代谢的三种形式（糖酵解、TCA、戊糖磷酸途径）的初始物、终产物、能量值、关键步骤 糖酵解：葡萄糖 ( 2丙酮酸 初始物：葡萄糖、 终产物：丙酮酸、 能量值：一摩尔葡萄糖分解成2分子丙酮酸可产生8摩尔ATP 关键步骤：果糖磷酸激酶、已糖激酶、丙酮酸激酶 TCA： 初始物：乙酰CoA 终产物：CO2、H2O、ATP 能量值：一摩尔乙酰CoA可产生12摩尔ATP 关键步骤：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系 戊糖磷酸途径：6（葡萄糖-6-磷酸）+ 6O2 ( 5（葡萄糖-6-磷酸）+ 6CO2+5H2O+H3PO4 初始物：葡萄糖-6-磷酸 。终产物：葡萄糖-6-磷酸。能量值：一摩尔葡萄糖可产生36摩尔ATP。关键步骤： 23.糖异生初始物、终产物、能量值、关键步骤 初始物：丙酮酸。终产物：葡萄糖。能量值：每生成一分子葡萄糖需要2分子和消耗12个ATP。关键步骤：葡萄糖-6-磷酸酶、果糖-1，6-二磷酸酶、丙酮酸羧化酶 24.β-氧化过程中的能量转变 以软脂酸（C15H31COOH）为例： C16H31CO-SCoA + 7 CoA-SH + 7 FAD + 7 NAD+ +7 H2O ( 8 CH3CO-SCoA + 7 FADH2 + 7 NADH + 7 H+ 1个 NADH 生成 3个ATP；1个FADH2体生成2ATP；1个CH3CO-SCoA通过TCA生成12个ATP，则共生成131个ATP 25.机体生化反应中乙酰CoA的来源和去路 乙酰辅酶A是活化了的乙酸。 来源：1.丙酮酸氧化脱羧产生； 2.脂肪酸beta-氧化的产物； 3.生酮氨基酸脱氨后α-酮酸代谢生成； 4. 酮体（肝外）氧化分解生成。 去路：1.进入三羧酸循环；2.参与脂肪酸的合成； 3. 参与胆固醇的合成； 4.生成酮体（肝内）。 26.脂肪酸从头合成初始物、终产物、能量值、关键步骤 以软脂酸（C15H31COOH）为例： 乙酰CoA＋7丙二酸单酰CoA＋14NADPH＋14H＋→软脂酸＋7CO2＋14NADP＋＋8CoASH＋6H2O 初始物：乙酰辅酶A 终产物：脂肪酸（软脂酸） 能量值：7丙二酸单酰CoA生成（7ATP）+消耗14NADPH（42ATP）=49ATP 关键步骤： 27.联合脱氨的形式 L-氨基酸与a-酮戊二酸经转氨基作用变为相应的a-酮酸和谷氨酸，后者经谷氨酸脱氢酶作用重新变成a-酮戊二酸，同时放出氨（氧化脱氨基）。体内大部分氨基酸都是通过这种方式（转氨基和氧化脱氨基联合进行）脱氨的。 28.变性蛋白质同天然蛋白质的区别 变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。 29.嘌呤和嘧啶的分解代谢图示 30.核苷酸的生物合成图示（P245图） A.B卷 题型 一、选择题(每题1分,共20分) 二、名词解释(每题4分,共20分) 三、填充题（每空1分，共15分）四、问答题(4小题，共45分) 31.原核生物DNA复制过程和基本特点 DNA复制是指DNA双链在细胞分裂以前进行的复制过程，复制的结果是一条双链变成两条一样的双链。复制分为几个阶段： 　　(1)DNA复制的引发：DNA复制开始时，DNA螺旋酶首先在复制起点处将双链DNA解开，通过转录合成的RNA引物分子也起分离两条DNA链的作用，然后单链DNA结合蛋白质（SSB）结合在被解开的链上。RNA引物形成后，由DNA聚合酶Ⅲ催化将第一个脱氧核苷酸按碱基互补原则加在RNA引物3'-OH端而进入DNA链的延伸阶段。 　　(2)DNA链的延伸：DNA新生链的合成由DNA聚合酶Ⅲ所催化， DNA复制在螺旋酶在复制叉处边移动边解开双链。DNA拓扑异构酶Ⅰ在DNA解链前方保证了DNA的复制顺利的解链。在DNA复制叉处由两套DNA聚合酶Ⅲ在同一时间分别进行复制DNA前导链和滞后链。 (3)DNA复制的终止：在着复制终止位点，DNA复制将在复制终止位点处终止，DNA合成完毕。 32.中心法则 “中心法则”是指遗传信息从DNA传递给RNA（少量是从RNA传递给DNA——逆转录），再从RNA传递给蛋白质的转录和翻译的过程，以及遗传信息从DNA传递给DNA和RNA传递给RNA的复制过程。 图解表示为： 33.原核生物RNA转录过程和参与物质 34.遗传密码子的简并性 同一种氨基酸具有两个或更多个密码子的现象称为密码子的简并性。密码子简并性具有重要的生物学意义，它可以减少有害突变。简并性使得那些即使密码子中碱基（三联体中第3个核苷酸）被改变，仍然能编码原来氨基酸的可能性大为提高。密码的简并也使DNA分子上碱基组成有较大余地的变动，所以遗传密码的简并性在物种的稳定上起着重要的作用。 35.三种RNA在蛋白质生物合成中的作用 (1)mRNA：是蛋白质合成的信息模板。遗传信息由DNA转录给mRNA，在蛋白质合成过程 中，蛋白质的氨基酸序列是根据mRNA携带着遗传密码翻译编码的。(2)rRNA:核糖体是蛋白质的合成场所，核糖体由大小亚基组成。在蛋白质合成过程中，tRNA根据mRNA上密码将不同的氨基酸携带到此，合成多聚氨基酸链。(3)tRNA:tRNA是蛋白质合成过程中氨基酸的载运工具。它根据mRNA上的密码，将特定的氨基酸载运到核糖体上，合成多聚氨基酸链。 36.蛋白质生物合成的进程与参与物（表13-3） 37.新生肽链的“加工处理”方式 1.去除Ｎ端的氨基酸；2.去除信号肽；3.羟基磷酸化；4.形成二硫键；5.侧链改变；6.水解部分肽段；7.多肽链缔合；8.新生多肽链折叠。 38.代谢调节的4个水平及其特点 （1）酶水平调节：酶水平的调节作用主要是通过激活或抑制酶的活性和通过影响酶的合成或降解速度，即改变细胞内酶的含量表达的；（2）细胞水平调节：主要表现为酶在细胞内的集中存在与隔离分布；（3）激素水平调节：一种激素只作用于一定的细胞组织，不同的激素调节不同的物质代谢或生理过程。激素调控往往是局部性的，并且直接或间接受到神经系统的控制。（4）神经水平调节：神经系统既直接影响各种酶的合成，又影响内分泌腺分泌激素的种类和水平，所以神经系统的调节具有整体性特点。 39.酶水平的代谢调节类型及作用方式 酶水平的调节作用可分为两种主要方式：酶的活性调节和酶的含量调节。(1)通过激活或抑制酶的活性起调节作用；酶活性的调节是直接针对酶分子本身的催化活性所进行的调节，在代谢调节中是最灵敏、最迅速的调节方式。主要包括别构（变构）调节作用、酶原激活、酶的共价修饰等。（2）通过影响酶的合成或降解速度，即改变细胞内酶的含量起调节作用：酶在细胞内的含量取决于酶的合成速度和分解速度。细胞根据自身活动需要，严格控制细胞内各种酶的合理含量，从而对各种生物化学过程进行调控。酶浓度调节的化学本质是基因表达的调节。基因表达的调控主要在转录水平上进行。 40.糖、脂类、蛋白质及核酸代谢的相互关系（图14-1）。 琥珀酰CoA 乙酰CoA 胸腺嘧啶 胸苷 尿嘧啶 尿苷 dTMP UMP CMP 尿酸 黄嘌呤 鸟嘌呤 次黄嘌呤 GMP AMP