生化教案2(中农)

PAGE中国农业大学生物学院 教案 中职数学基础模块教案 下载北师大版¥1.2次方程的根与系数的关系的教案关于坚持的教案初中数学教案下载电子教案下载 课程名称：生物化学(1)教材名称：王镜岩朱圣庚徐长法主编《生物化学》（高等教育出版社，2002年第3版）授课对象：生物学专业二年级本科生开课时间：秋季讲课学时：50学时主讲教师：刘国琴工作单位：生物学院生物化学与分子生物学系章第一章生物化学导论（2学时）节第一节生物化学学科的建立和发展（1学时）教学目的让学生了解生物化学学科的发展概况及其在生物学中的重要地位，激发学生的学习热情。教学手段讲授、多媒体投影教学重点生物化学学科发展简史、重要成就及与其它学科的关系教学难点激发学生学习生物化学的积极性类别时间教学过程备注导言5分钟首先介绍课程学时、任课教师、考试安排及课程主要内容、参考书。（1）从对个人的介绍，谈到对时间的感受，提示要珍视目前的学生时代；（2）从选择生命科学的教学和科研作为自己毕生职业，谈到生物学科发展的潜力（发挥主动、享受自由、满足好奇、富于挑战、创造知识、改造生命、允许错误），同时提示生物化学在生物学中的重要地位。投影正题43分钟引出生物化学概念：生物化学就是研究生命化学组成及化学变化规律的一门科学。要深入理解生物化学这门学科，首先要对它的建立和发展简史有一个较全面的了解。生物化学学科的建立和发展一、生物化学发展简史分三个阶段介绍。以讲故事的形式，介绍生物化学的前期发展。突出几位科学家的作用。第二阶段主要讲三大发现，突出几位诺贝尔获得者。第三阶段，突出其它学科对生物化学发展的贡献，并由此强调学科交叉的重要性、边缘学科的诞生。二、现代生物化学不断取得新进展举例并结合动画，介绍最新报道（“单分子运动”、“DNA纳米镊子”、“大分子相互作用”等，说明生物化学及相关学科的的快速发展。“分子生物学”是在生物化学发展的基础上建立起来的，而分子生物学的应用和发展还将依赖于继续生物化学的基础理论知识。激发学生认真学好生物化学，一定要走好脚下的第一步。板书多媒体多媒体正题这里可根据时间，用批判的口气审视目前社会上以及学生中存在的一种“躁动”。提示学生踏踏实实学习。承认每一个学生都是同龄人中的佼佼者，都有很高的智商。是否成功，取决于毅力。只有有毅力、不怕吃苦的人才能成功！智商—毅力—机会“机会”永远属于那些有准备的人！三、生物化学与其它学科的关系四、我国科学家在生物化学领域中的贡献介绍几个在国际上有影响的重要工作（引导学生发言）。中国人是聪明的，勤奋的。强调一定要有“爱国精神”，无论何时何地（举例留学生故事）。五、学好生物化学课程特点：不是研究原子、电子，而是研究具有空间构象的大分子；不是研究单分子行为，而是研究大分子相互作用和精密调节；不是研究独立反应事件，而是研究代谢途径和代谢网络；不是研究非生命体，而是研究能自我复制和遗传的生命体；不是静止不变的理论，而是处于快速发展中。要求：按时上课、必要记忆、及时消化、适量参考。措施：成立学习小组、加强课外讨论、写出书面报告、随机课堂点名板书板书总结2分钟本节我们重点介绍了生物化学发展简史。可以看出生物化学理论来源于科学实践，来源于几代代科学家不懈的努力；生物化学理论知识丰富，所有与生物学有关的专业，包括目前最热门的分子生物学都离不开生物化学的基础知识和基本实验技能。学好生物化学是必要的，相信大家都很重视这门课，并能学好这门课。安排：课外学习小组10人一组，定组长累计学时1章第一章生物化学导论（2学时）节第二、三节（1学时）教学目的认识生命物质的特征和水在生命活动中的作用教学手段讲授、投影教学重点生命物质特征、水的性质与生物学作用教学难点用化学进化的观点理解生命物质，介电常数，水与电解质的作用类别时间教学过程备注导言上节我们刚讲了生物化学的概念和研究内容。生物化学就是研究（停顿，学生回答）生命体“生命化学组成及化学变化规律的一门科学”。现在我们来具体分析一下生命体的化学组成、生命物质的特征。正题48分钟第二节生命体化学组成及生命物质的特征一、生命体的化学组成分析生命体的化学组成，很枯燥，要利用比较法，并从进化的角度帮助学生理解。比较人体、海水、地壳的化学元素差别，给出海洋是孕育生命摇篮的结论。介绍著名实验，证明“甲烷、氨、水、氢气可能是生命进化的原始物质”，“生物分子首先通过化学进化产生”的观点。无机物（甲烷、氨、水、氢气）有机物（氨基酸、氢氧酸、甲醛、氢氰化物）大分子二、甲烷、氨、水、氢气可能是生命进化的原始物质三、生命物质的特征（重点介绍）试着让学生总结：生命物质大多由轻元素（lighterelements）组成生物分子是碳的化合物生物分子都具有三维结构特征生物分子之间的相互作用具有立体特异性细胞中的手性化合物一般仅以一种形式存在板书多媒体四、生物化学反应类型例举化学反应式说明常见反应类型：这里只是让学生对生物化学反应类型有一个概况了解，说明生物化学反应尽管看起来很复杂，但从反应机制看是有规律可寻的。提示学生不要被 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面上看似复杂的生物化学反应所吓倒。虽然生物化学反应不计其数，错综复杂，但归纳起来只有五种类型。其中一种就是水解反应。由此过渡到：第三节水—生命的溶剂一、水的重要作用水是生命物质的溶剂。水作为底物或产物参与生物化学反应。启发学生举例：如水解反应、光合反应、生物氧化反应3．水环境非常适合生命体二、水是极性分子。先给出一组数据：水具有比较高的熔点、沸点和蒸发热（表）。让学生分析：这些特殊的性质来源于相邻水分子间--比较强的吸引力－高的内聚力。提问：为什么有比较高的内聚力--水是极性分子。帮助分析：水的2个H原子与O原子不是共线性结合，而是呈105度夹角伸出。O趋向于负电性，H趋向于正电性。整个分子呈偶极状态。使相邻水分子O和H成氢键（hydrogenbond）.水分子间的大量氢键维持着水的高内聚力。氢键使水具有不寻常的性质。三、水与溶质形成氢键（略讲）四、水与电解质的作用水化（hydration）电荷屏蔽（chargescreening）水的这两个作用非常重要，不容易理解，要结合中学物理知识，帮助分析：水对屏蔽电相互作用非常有效，因为水的介电常数高。F＝Q1Q2/r2离子间作用力F与所带电荷Q、电荷基团间距r及溶剂的介电常数有关。介电常数是表示溶剂中偶极数量的一种物理特性参数。提问：在极性大的环境中，离子间的作用力是大还是（小）。五、非极性气体难溶于水六、非极性化合物迫使水结构发生变化七、弱键对生物分子结构与功能很重要板书板书多媒体板书总结2分钟在氢键、离子键、疏水键、范德华力这四种作用力中，范德华力的概念比较抽象。与中学学的概念有出入。中学讲的是“分子间”的弱相互作用。但在生物化学中，因为都是大分子，因此，常强调“原子间”弱相互作用。本质一样。本节课重点掌握生命物质的特征。累计学时2章第二章糖类（Saccharides）6学时（第一讲）节第一节单糖（monosaccharides）（2学时）教学目的以葡萄糖为例，掌握单糖的构型、构象、理化性质，为多糖的学习及糖的代谢打下基础。教学手段讲授，多媒体投影教学重点葡萄糖的分子结构教学难点L-，D-构型，-，-异头体类别时间教学过程备注复习5min水在生命体中的作用水的特殊性质导言5min我们在有机化学中曾学习过“糖”。糖类物质是含有多羟基的醛类或多羟基的酮类化合物。为了给后面的糖代谢打下良好基础，我们需要对糖的结构、性质、种类等有更深入的了解，这一章我们将在复习已学知识的基础上，对糖进行进一步剖析。因为部分内容重复，提问要多一些，同学分析多一些。提问正题40min葡萄糖的分子结构这一节里，有些在有机化学学过，以复习和提问的形式进度快些。重点讲清L-，D-构型的概念。（与有机化学的概念比较，有机化学是根据顺序法则，D-R，L-S）什么是旋光性（+）、（-）与L-，D-构型有没有必然联系为什么构型和旋光都与不对称碳有关，但并不一定相等。旋光性用比旋光度（旋光率）表示:[]D20变旋现象：一个旋光性物质溶液放置后，其比旋光度改变的现象，称为变旋现象。讲变旋现象时，一般学生只知道概念，不知道本质，要放慢速度，和学生一起分析变旋本质：变旋结构形式的变化与不对称碳有关构型变化？新共价键的形成介绍-，-异头体，要从葡萄糖分子自我成环、葡萄糖的醛基为半缩醛开始，慢慢引入。当半缩醛羟基在环之下为-葡萄糖，在环平面之下为-葡萄糖。板书多媒体类别时间教学过程备注正题45min吡喃型葡萄糖—六元环，呋喃型—五元环葡萄糖的构象：船式，椅式提问：优势构象？比较分析：构型和构象的区别，包括英文术语。构型（configuration）：分子中原子的特定空间排列。改变构型需要共价键的短裂与重新形成。构象（conformation）：由于分子中单键旋转所产生的原子的空间结构。构象的变化不需要共价键的短裂与形成。下面介绍几种常见重要单糖几种重要单糖按类别，各举例说明。在黑板一侧板书代表性单糖的链式分子结构，并指出与代谢的关系，以提示其重要性。所有的单糖都是由甘油醛、二羟丙酮派生来的。甘油醛醛糖；二羟丙酮酮糖醛糖、酮糖关系图（投影），重点介绍如下几种：（一）丙糖（三碳糖）D－甘油醛二羟丙酮它们的磷酸酯是糖代谢的重要中间产物。（二）丁糖（四碳糖）（三）戊糖（五碳糖）（四）己糖（六碳糖）（五）庚糖D－甘露庚酮糖、D－景天庚酮糖和学生一起试着慢慢写出相关的环式结构，并写出-，-两种环式结构。要求：环形结构和线性结构都会写。提示：下节课要让几个同学到黑板上写出一些单糖的环式结构。投影加强板书总结5分这节课重点介绍了几种常见单糖的链式和环式结构。要注意规律，先记住几碳糖，再注意构型，然后按异头体的要求，即可正确写出分子结构。生物体内，糖都是采用D－构型，因此常不写D。重点有：葡萄糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖、甘露糖、果糖。在这一节课里，重点掌握几个概念：L-，D-构型，-，-异头体，旋光性表示的（+）、（-）及变旋现象的本质。累计学时4章第二章糖类（Saccharides）6学时（第二讲）节第一节单糖（monosaccharides）（1学时）教学目的掌握糖的理化性质教学手段讲授、多媒体投影教学重点糖的化学性质，糖苷教学难点烯醇式结构的活性类别时间教学过程备注复习10分钟让几个学生上讲台分别写出D-葡萄糖、核糖、脱氧核糖、半乳糖、甘露糖、果糖的环形结构。-，-两种。其他下边写正题40分钟单糖的性质物理性质略讲。化学性质有机化学曾经学过一些。在这里注意全面介绍常见反应的同时，重点结合糖代谢中常出现的一些反应类型。酸的作用，突出醛糖、酮糖的鉴定；酯化作用，突出磷酸酯；弱碱作用下的转化，突出烯醇式结构的活性；糖苷，突出概念。糖苷（glycosides）：单糖的半缩醛羟基与醇或酚的羟基反应，失水而形成的缩醛式衍生物。由此形成的键叫糖苷键。糖苷无半缩醛羟基。稳定、无醛的性质。“配糖体”糖苷键的普遍性、多样性。天然存在的糖苷键为型。氧化作用，突出糖的定量反应、糖的还原性。还原作用、成月杀反应略讲。单糖的衍生物略讲板书投影板书总结重点掌握化学性质，尤其是单糖的定性、定量反应。名词：糖苷、糖苷键累计学时5节第二节寡糖（1学时）教学目的掌握常见双糖的分子结构和连键性质、基本化学性质教学手段讲授，多媒体投影教学重点双糖教学难点双糖结构式的书写类别时间教学过程备注导言3分钟这一节课，我们开始接触到双糖和三糖这些较为复杂的分子结构，还属于小分子范围。书上虽然都有，但我们还是不要怕麻烦，要试着慢慢写出来。为后面学习做准备。正题45分钟下面注意大量利用板书写出各种双糖的分子结构，以便让学生随时 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，避免一见分子结构就害怕。注意强调连键性质。一、双糖（disaccharides）（一）麦芽糖2分子－D－葡萄糖，（14）糖苷键有还原性（二）蔗糖（甘蔗含20％）－D－葡萄糖，－D－果糖,（12）糖苷键无还原性（三）乳糖（牛奶中含4－6％）－D－半乳糖，－D－葡萄糖（14）糖苷键有还原性（四）纤维二糖2分子－D－葡萄糖，（14）糖苷键有还原性二、三糖以棉籽糖为例。因其结构复杂，注意在黑板的合适部位写出单糖，再连接。提示：“三糖”不等于“三碳糖”板书总结2分钟作业：默写上述4种双糖的分子结构，并明确糖苷键的性质。明确告诉学生下节课要找几个同学上讲台写这几个分子结构。累计学时6章第二章糖类（Saccharides）6学时（第三讲）节第三节多糖（polysaccharides）（2学时）教学目的掌握淀粉、纤维素、糖原等多糖的基本结构、化学连键教学手段讲授,多媒体投影教学重点淀粉、纤维素分子结构、连键教学难点弄清糖蛋白/粘蛋白/糖胺聚糖/蛋白聚糖/粘多糖区别类别时间教学过程备注复习5分钟提问：蔗糖、乳糖、麦芽糖、纤维二糖的分子组成和连键。单糖的定量用什么反应什么是糖苷导言5分钟（多糖学习比较枯燥，注意先交代一下多糖的重要性和未知领域的神秘性，以提起学生的兴趣）多糖种类很多，构成多糖的糖单元不尽相同，分子量大小不一。许多多糖具有生理活性，对通过人体免疫力很有帮助，因此。受到越来越多的重视。如蘑菇多糖，螺旋藻多糖，正在开发用于抗癌、治癌。多糖的研究目前在现代生物化学中成为活跃的领域。但分离纯化单一多糖难度比较大，结构分析难度大，它的合成没有“模板”，比起蛋白质、核酸来，多糖的研究很不深入。英国科学家桑格曾研究出核酸测序、蛋白测序的方法，到目前还不能对多糖进行快速准确测序。多糖结构与功能的研究向分子生物学提出了新的挑战。正题40分钟多糖由多个单糖分子缩合、失水而成。水解后产生单一形式单糖的多糖叫均一多糖（homopolysaccharide）；水解后产生多于一种的单糖或单糖衍生物的叫不均一多糖（heteropolysaccharide）一、同多糖均一多糖（homopolysaccharide）1．淀粉（starch）强调直链淀粉、支链淀粉不同点：溶解度、大小、连键、碘反应2．糖原（glycogen）动物淀粉3．纤维素（cellulose）(14)糖苷键，存在于细胞壁中。4．几丁质（chitin）N－乙酰葡萄糖胺的同聚物5．琼脂二、杂多糖（heteropolysaccharide）分别举例、略讲板书投影正题45分钟1．半纤维素（hemicellulose）由多聚戊糖（多聚木糖，多聚阿拉伯糖）和多聚己糖（多聚半乳糖，多聚甘露糖）形成的混合物。（这里强调混合物的概念、不均一性）肽聚糖3．糖胺聚糖结合糖一、糖蛋白糖与多肽或蛋白质以共价键连接成的结合蛋白质，即糖蛋白。以蛋白质为主体。糖蛋白普遍存在于生物体组织和体液中，具有重要的生物功能。1．免疫球蛋白所有免疫球蛋白都是糖蛋白。2．激素糖蛋白促性腺激素3．血浆糖蛋白转铁蛋白4．结缔组织糖蛋白胶原蛋白5．细胞膜糖蛋白6．植物凝集素纤维蛋白原7．酶类如核糖核酸酶二、糖脂一个或多个单糖残基与脂类部分结合，称为糖脂（glycolipids）。不包括磷酸的鞘胺醇的衍生物。三、蛋白聚糖用变性方法从软骨中纯化的蛋白聚糖分子量达1.6X106，沉降系数为16S。在活体内以巨大分子聚集体存在（70S－600S）。在蛋白聚糖分子结构中，多肽链位于中间，构成一条主链，称为核心蛋白，糖胺聚糖分子排列在两侧。在蛋白聚糖中，强调三种糖肽键：D－木糖与丝氨酸羟基之间形成的－O－糖肽键；N－乙酰葡萄糖胺与天冬酰胺之间形成的－N－糖肽键；N－乙酰半乳糖胺与苏氨酸或丝氨酸羟基之间形成的－O－糖肽键。投影投影总结5分钟弄清：粘多糖/粘蛋白，糖胺聚糖/蛋白聚糖/糖蛋白。这里用比较法总结。粘多糖，又叫糖胺聚糖，是含氮多糖，是长而不分支的多糖链，如透明质酸、硫酸软骨素、肝素等。如果在粘多糖一定部位上连上若干个肽链，即成为蛋白聚糖。在蛋白聚糖中，糖含量可超过95％。因为具有粘稠性，曾叫粘蛋白。在蛋白聚糖分子结构中，多肽链位于中间，构成一条主链，称为核心蛋白，糖胺聚糖分子排列在两侧。糖蛋白，以蛋白质为主体。下节详细讲。累计学时8章第三章蛋白质I：蛋白质的组成（4学时；第一讲）节第一节蛋白质通论（1学时）教学目的了解蛋白质的组成、分类、功能教学手段讲授，多媒体投影教学重点蛋白质的组成特点、功能的多样性及重要性教学难点对蛋白质功能的认识类别时间教学过程备注复习2分钟粘多糖属于糖蛋白错粘多糖不分支对糖胺聚糖又叫粘蛋白错半纤维素属于不均一多糖错糖与蛋白质之间只能形成N糖苷键错导言2蛋白质种类很多，在生物体内执行多种多样的功能。我们知道，生物的性状是有基因来决定的，而前台表演者是蛋白质。科学家们非常重视蛋白质的研究，现在已经进入到后基因组时代、结构生物学时代，有专门的结构生物学期刊。功能是由性质决定的，而性质又是由结构决定的。蛋白质丰富的奥妙在哪里？正题44一、蛋白质的化学组成突出凯氏定氮计算原理。（这里重点强调16%的应用）二、蛋白质的分类（简要介绍）（一）按组成分为两大类1．简单蛋白质（simpleprotein）2．结合蛋白质（conjugatedprotein）简单蛋白按溶解度又可分为7类。结合蛋白按辅基种类分为7类。（这里略讲）（二）按分子外形分为两类1．球状蛋白质（globularproteins）（这里澄清球状蛋白和球蛋白的概念）2．纤维状蛋白质（fibrousproteins）（三）按生物功能分为8类（引导学生讨论，然后分别举例，以使学生明确蛋白质重要性）1．酶（enzymes）；2．运输蛋白（transportproteins）；3．营养和储存蛋白（nutrientandstorageproteins）；4．收缩和运动蛋白（contractileandmotileproteins）；5．结构蛋白（structuralproteins）胶原蛋白；6．防御蛋白（defenseproteins）；7．调节蛋白（regulatoryproteins）；8．其他蛋白抗冻蛋白（提一下基因工程，激发学生兴趣）三、蛋白质的水解板书投影总结2分钟从蛋白质的分类也可以看出蛋白质的生物功能的多样性和重要性。要求能举例说明蛋白质的生物功能。累计学时9正题45分钟第二节氨基酸--蛋白质的构件分子（2学时：第一学时）先举例说明蛋白质点突变导致病变的例子，激发学生学习氨基酸结构、了解氨基酸性质的兴趣。有机化学学过，但重点不一样。这一节进度要慢，结合三字母符号和单字母符号，并强调一定记住。一、氨基酸的分类（一）常见蛋白质氨基酸（standardaminoacid）20种先引出氨基酸的共同结构：－氨基酸结构通式突出侧链对氨基酸种类的决定性：－氨基酸的区别在于侧链R基的不同；讲授到每一种氨基酸，都要把英文缩写符号写在黑板上。1．非极性R基氨基酸（AromaticRGroups）8种2．不带电荷的极性R基氨基酸7种3．带负电荷的R基氨基酸2种两个羧基，生理pH时羧基解离释放质子，带负电荷，为酸性氨基酸4．带正电荷的R基氨基酸3种两个氨基，生理pH时氨基得到一个质子，带正电荷，为碱性氨基酸蛋白质测序时，Asn,Gln容易脱去酰胺基成为Asp,Glu，因此有时暂用Asx,Glx表示还未确定。（二）不常见的蛋白质氨基酸（稀有氨基酸）蛋白质组成中，除常见的20种氨基酸外，还有一些不常见的氨基酸，如4－羟脯氨酸，它们是常见氨基酸衍生来的。又称稀有氨基酸。举例（三）非蛋白质氨基酸还有300多种氨基酸不参与蛋白质组成，它们以游离状态或结合状态存在于细胞或组织中。多为蛋白质氨基酸的衍生物。-,-,-AA，D-AA细菌中存在。投影板书多媒体投影总结5分钟这节课要求记住氨基酸种类和重要氨基酸特征含芳香环的氨基酸：Phe(F),Trp(W)含羟基氨基酸：Ser(S),Thr(T),Tyr(Y)含硫的氨基酸Cys(C)（巯基）,Met(M)（甲硫基）含酰胺基氨基酸Asn(N),Gln(Q)酸性氨基酸：Asp(D),Glu(E)碱性氨基酸：Lys(K),Arg(R),His(H)亚氨基酸：Pro(P)没有旋光性的氨基酸：Ala名词解释：简单蛋白质、结合蛋白质、球蛋白/球状蛋白质、稀有氨基酸、非蛋白质氨基酸累计学时10章第三章蛋白质I：蛋白质的组成（4学时，第二讲）节第二节氨基酸--蛋白质的构件分子（2学时：第二学时）教学目的了解氨基酸的化学性质及分析方法教学手段讲授，多媒体投影教学重点氨基酸的等电点、桑格反应、Edman降解教学难点PI的来历类别过程教学过程备注复习5分默写20种氨基酸三字母符号和单字母符号（请几个同学上讲台写）导言5分钟上节课我们已经知道氨基酸既有共性又有特性。它们的特性是由侧链差别造成的。这节课来分析一下它们的性质和特色反应，然后再介绍如何根据氨基酸的特性进行分离分析。正题40二、氨基酸的酸碱化学氨基酸具有特征滴定曲线这里是一个难点，要动态介绍滴定图，和同学一起分析pK’：解离常数K1’代表氨基酸羧基解离情况。pK1’等于羧基解离一半时、即[R0]＝[R-]时的pH值。解离常数K2’代表氨基酸氨基解离情况。pK2’等于氨基解离一半时，即[R0]＝[R+]时的pH值。等电点：氨基酸所带正电荷数与负电荷数相等时（净电荷为零时）的溶液pH值，称为等电点（pI）。公式推导：pI＝1/2（pK1’＋pK2’）三、氨基酸的重要化学性质（一）桑格反应（sangerreaction）桑格试剂：2,4-二硝基氟苯（2,4-dinitrofluorobenzene,DNFB）生成2,4-二硝基苯基氨基酸（黄色）－氨基参加的反应，常用于鉴定多肽链氨基末端氨基酸。（二）艾德曼反应（Edmanreaction）试剂：苯异硫氰酸（Phenylisothiocyanate,PITC）－氨基参加的反应，常用于鉴定多肽链氨基末端AA。（三）茚三酮反应（有机化学学过，略讲）（四）巯基的反应（重点介绍）四、氨基酸的光学活性和光谱性质Tyr,Phe,Trp苯环、共轭双键近紫外区光吸收（A280）A=CL这里突出紫外法测定蛋白质浓度的原理。板书绘图投影小结2分钟讨论题：为什么用紫外法能测定蛋白质含量？氨基酸等电点，pK1，pK2累计11正题45分钟第三节氨基酸的分离分析（1学时）以下内容涉及实验方法，要结合绘图说明，重点是技术原理。一、分配柱层析（PartitionChromatography）分配原理、分配系数、固定相、流动相二、滤纸层析（Filter-paperChromatography）固定相、流动相、Rf值三、薄层层析（Thin-layerChromatography）略讲四、离子交换柱层析（Ion-exchangeColumnChromatography）离子交换树脂（重点介绍）带酸性基团、能解离出质子，与溶液中阳离子发生交换的叫阳离子交换树脂。-SO3H(强酸型)、－COOH(弱酸型)带正电荷的AA与阳离子交换树脂结合力强。带碱性基团、能解离出OH-、可与溶液中阴离子发生交换的叫阴离子交换树脂。－N(CH3)OH(强碱型)、-NH3OH(弱碱型)带负电荷的AA与阴离子交换树脂结合力强。强调：洗出顺序主要取决于氨基酸与离子交换树脂静电吸引，其次是氨基酸侧链与树脂基质的疏水相互作用。五、气相色谱（gas-liquidchromatography）气相色谱仪流动相为气体。又叫气－液色谱，基于分配原理。优点：微量、快速六、高效液相色谱（highperformanceliquidchromatography,HPLC）溶剂系统为高压优点：快速、灵敏、高效板书投影总结5分钟讨论题：阳离子交换柱，pH=3时，中性AA、酸性AA、碱性AA，哪一种先被洗脱下来。为什么？分配柱层析中，填充物就是固定相（错）分配柱层析中，固定相是指填充物吸附的一层不会流动的结合水。（对）。滤纸层析基于分配原理（对）一定条件下，某AA的Rf值为恒定的（对）。名词解释：HPLC、阳离子交换剂、分配系数、Rf累计学时12章第三章蛋白质II：蛋白质的结构与功能（4学时；第一讲）节第一节蛋白质的一级结构（2学时）教学目的了解蛋白质一级结构和序列分析方法教学手段讲授，投影教学重点一级结构概念、序列分析教学难点序列分析原理类别过程教学过程备注复习5分氨基酸离子交换柱层析原理及应用要点复习、提问导言3分钟我们对蛋白质的基本构成单位氨基酸已经有了深入的了解。这些氨基酸是如何构成丰富多彩的蛋白质分子呢？本节课我们将从四个层次来解析蛋白质的结构，以便深入了解其性质和分离分析方法。正题40第一节蛋白质的一级结构一、蛋白质一级结构的定义多肽链共价主链的氨基酸顺序及二硫键的位置。结合多媒体和举例.提示注意二硫键的位置.二、肽键（peptidebond）（一）什么是肽键(略讲)（二）肽基的结构特点1.肽基为反式结构2.肽基为刚性平面结构（rigid,planarstructure）从电子振荡说明.三、肽（一）肽的结构特点寡肽（oligopeptide）,多肽（polypeptide）强调:蛋白质肽链为不分支的线性结构，有方向性。两个末端：氨基末端(N-)，羧基末端(C-)不同肽链，其共价主链结构相同（二）肽的性质肽的特征化反应：双缩脲反应(略讲)肽键的水解（酸水解、碱水解、酶水解原理、应用特点）（三）天然活性肽谷胱甘肽（glutathione）Glu-Cys-Gly（谷氨酰半胱氨酰甘氨酸）.含有活性基团巯基，极易被氧化，可以保持巯基酶的活性。2GSHGS－SG板书连键投影小结2分钟讨论题：比较讨论肽基及肽的结构特点？名词解释：蛋白质一级结构，谷胱甘肽累计13正题45分钟四、多肽链AA顺序测定测序举例：Ala-Gly-Asp-Phe-Arg-Gly结合大量板书。（一）测定肽的AA组成（Ala,Arg,Asp,Gly2,Phe）氨基酸自动分析仪（二）分析氨基酸的氨基末端和羧基末端氨基酸残基常用于N－末端的测定方法：DNFP，PITC，氨肽酶法常用于C－末端测定方法：肼解法（无水肼），还原法（硼氢化锂），羧肽酶法。（三）Edman降解法测定氨基酸顺序1950年，Edman首先提出用于多肽链N－末端氨基酸分析的一种方法。这里结合反应式讲解。最后概括总结，让学生记录下来。因为教材上缺乏一段简短的概述。PITC与多肽链游离末端氨基作用，发生降解反应，生成PTH－氨基酸和少一个氨基酸残基的肽链。PTH－AA经过分离，可得到鉴定。剩余的肽链N－末端又出现一个新的游离氨基，又可参加第二轮反应，对切下的第二个氨基酸残基鉴定。经过多次循环，氨基酸从多肽链上一个一个切下形成PTH－氨基酸，分别得到鉴定。这样，就能将多肽链的AA顺序测定出来。上述用PITC作为试剂，通过与多肽链氨基末端重复反应，降解生成PTH－AA，分析获得多肽链氨基酸顺序的方法，叫Edman降解法。蛋白质顺序仪（略讲）这里简单介绍现代方法：推定法、质谱法、信息库五、蛋白质氨基酸序列与生物功能同源蛋白质学生容易混淆，强调同源不是相同来源。说明蛋白质的保守氨基酸顺序对蛋白质功能致关重要。（二）镰刀型细胞贫血病（sickle-cellanemia）结合故事讲。说明一个关键氨基酸的变异有可能导致蛋白质功能的失常。板书绘图投影多媒体投影总结5分钟讨论：举例说明蛋白质一级结构与生物功能的关系。名词：Edman降解累计学时14章第三章蛋白质II：蛋白质的结构与功能（4学时；第二讲）节第二、三、四节蛋白质的高级结构（2学时）教学目的了解蛋白质各层高级结构和功能的关系教学手段讲授，投影教学重点各类结构概念、结构与生物功能的关系教学难点二面角、构象图、结构域类别过程教学过程备注复习5分蛋白质一级结构，一级结构与功能的关系举例。导言3分钟我们已经讲了蛋白质的一级结构，今天开始讲蛋白质的高级结构，即：二、三、四级结构。书上内容很多，知识点多，举例多，我们只讲主要内容，因此注意记笔记。正题40第二节蛋白质的二级结构（1学时）一、蛋白质二级结构定义指多肽链借助氢键排列成沿一维方向具有周期性结构的构象。二、研究蛋白质构象的方法三、多肽链折叠的空间限制（一）二面角（dihedralangle）结合图讲在多肽链的主链结构中，C在两个肽平面的交线上，与之相连的两个单键可绕键轴旋转，其中N－C单键的旋转角度用表示，C－C单键的旋转角度用表示。这两个旋转角度叫二面角。强调“一对二面角决定了相邻两个肽单位的相对位置”。（二）Ramachandran构象图启发学生分析图的含义：用作纵坐标，作横坐标，作图表示哪些成对二面角所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，这个－图，就是Ramachandran构象图从该图可以看出，肽链的折叠具有相当大的局限性。四、二级结构的类型（一）－螺旋（－helix）（二）－折叠片（－pleatedsheet）（三）－转角（－turn）（四）无规卷曲超二级结构（super-secondarystructure）种类略讲二级结构、超二级结构与功能的关系举例说明。投影板书投影小结2分钟名词解释：二面角，－螺旋，－折叠片，－转角，二级结构，Ramachandran构象图，超二级结构累计15正题45分钟蛋白质的三级结构（tertiarystructure）一、定义（先看图，再下定义）二、三级结构的特点整个分子紧密解释结实。在球状蛋白质中，极性R肌体由于其亲水性大部分位于分子表面，非极性R基团则位于分子内部。常含有结构域（domain）：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三维结构，这种相对独立的三维实体，就称结构域。三、维持蛋白质三级结构的作用力学生总结：主要是非共价键：氢键、离子键、疏水键、范德华力，此外有二硫键。如果破坏了这些作用力，蛋白质的三级结构就被破坏，其生物功能就丧失。四、蛋白质的变性作用（一）什么是蛋白质变性作用（denature）天然蛋白质分子受到某些物理因素（如热、紫外线照射、高压、表面张力等）或化学因素（如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等）的影响时，次级键被破坏、天然构象解体，生物活性丧失。这种作用称为蛋白质变性作用。（二）蛋白质变性后的特征（三）蛋白质变性剂（四）蛋白质的复性五、蛋白质的三级结构是由一级结构决定的（重要论点）六、蛋白质三级结构与功能的关系以肌红蛋白（myoglobin）为例证：（一）肌红蛋白的结构（二）肌红蛋白的氧合曲线第四节蛋白质的四级结构（quarternarystructure）一、蛋白质四级结构定义亚单位（sububit）结构特点：分子对称性，亚基间以非共价键缔合二、蛋白质四级结构与功能的关系以血红蛋白（hemoglobin）为例证S形曲线最后注意在不同水平综合阐述蛋白质结构与功能的关系图投影板书绘图总结5分钟讨论：举例说明蛋白质高级结构与功能的关系名词：亚基、波耳效应、结构域、蛋白质变性作用。累计16章第三章蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定（4学时；第一讲）节第一、二节蛋白质的性质与分离（2学时）教学目的掌握蛋白质的重要性质、常见分离纯化方法教学手段讲授，多媒体投影教学重点蛋白质胶体性、凝胶过滤、电泳、柱层析教学难点不连续电泳原理类别过程教学过程备注复习5分提问蛋白质各级结构含义；重点复习各级结构与功能的关系例证。，从举例开始，如分子病、肌红蛋白中血红素的功用、血红蛋白亚基间的协同作用等，分别说明什么道理？导言1分钟这一章实用性很强，涉及许多方法技术，掌握这些技术原理对今后开展生物技术、蛋白质工程技术、酶工程等研究工作很有益处。我们将结合大量图示进行说明。正题44第一节蛋白质的性质（1/2学时）蛋白质的酸碱性质强调蛋白质等电点（pI）的应用。蛋白质分子的大小和形状蛋白质的胶体性质绘图说明“双电层”、“水化层”四、沉淀蛋白质的方法突出盐析法的用途：浓缩、分级分离第二节蛋白质的分离纯化（1.5学时）一、蛋白质分离提纯的一般原则重点归纳：高纯度、高活性、高回收率二、蛋白质的分离方法（一）根据分子大小不同的分离方法透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration）密度梯度离心（densitygradientultracentrifugation）凝胶过滤（filtrationchromatography）先图示介绍凝胶过滤原理，再投影进行概括。强调“大分子先于小分子被洗脱”（二）利用溶解度差别的分离方法等电沉淀盐溶与盐析有机溶剂分离法温度对蛋白质溶解度的影响板书板书板书正题45分钟（三）根据电荷不同的分离方法(重点讲授)电泳（electrophoresis）大多学生尚未接触过此类仪器。要结合图示讲授。a.自由电泳（移动界面电泳）moving-boundaryelectrophoresisb.区带电泳zoneelectrophoresis迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离c.不连续电泳discontinuouselectrophoresis凝胶孔径、缓冲液、pH不连续。三种效应：浓缩效应、分子筛效应、电荷效应强调电泳迁移率与蛋白质分子量、分子形状、电荷数量及性质有关。因为蛋白质尚未变性，有时又交活性电泳或非变性电泳。d.等电聚焦电泳isoelectricfocusingelectrophoresis（IFE）蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。用途：按等电点分离蛋白质；鉴定蛋白质等电点。2.离子交换柱层析纤维素离子交换剂（celluloseionexchanger）葡聚糖离子交换剂（Sephadexionexchanger）电荷、分子筛这里强调大分子对介质的特殊要求，不同于氨基酸的离子交换柱层析。（四）根据蛋白质的吸附特性分离羟基磷灰石活性碳硅胶氧化铝（五）亲和层析（afinitychromatography）利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯这里可介绍一些新技术。近年来化学工程用于亲和柱的制备，增加了亲和层析的应用范围。如各种ATP亲和柱，区别是配体与介质的连接位点。Ni-柱等.投影投影板书投影总结5分钟不同蛋白质有不同性质，分离方法也不同。除上述两种方法外，还可以根据蛋白质其它性质进行分离。讨论：亲和层析原理与技术要点。凝胶过滤的原理。蛋白质溶液稳定性的原因。名词：等电聚焦，不连续电泳，盐析，盐溶，透析，分子筛。累计学时18章第五章蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定（4学时；第二讲）节第三节蛋白质的鉴定（2学时）教学目的掌握蛋白质的鉴定方法教学手段讲授，多媒体投影教学重点蛋白质胶体性、凝胶过滤、电泳、柱层析教学难点变性电泳鉴定蛋白质分子量类别过程教学过程备注复习5分提问蛋白质分离有哪些方法基于什么原理蛋白质的浓缩方法（盐析、超过滤、冷冻干燥、聚乙二醇、等电沉淀）蛋白质的脱盐方法导言3分无论是蛋白质的研究还是酶的研究，经常需要定性、定量。正题40一、蛋白质分子量的测定SDS－PAGE（SDS－聚丙烯酰胺凝胶电泳）作为重点介绍，为了加深学生理解，从三个方面讨论：即普通电泳原理、变性剂的作用和标准曲线的应用。SDS：十二烷基硫酸钠，蛋白质变性剂（这里注意提问，和洗衣粉组分比较“十二烷基磺酸钠”）蛋白质带电可以在电场中移动；迁移率与蛋白质分子量、形状、电荷有关。SDS在巯基乙醇存在下，使蛋白质亚基分开，多肽链伸展，然后SDS与多肽链以1.4:1的重量比结合成复合物。SDS与蛋白质的结合改变了蛋白质分子的带电情况和分子形状。SDS带负电，负电荷量远远超过了蛋白质分子原有的电荷量，因此，消除了蛋白质之间的电荷差异；不论蛋白质分子原有形状如何，结合SDS后，均呈长椭圆棒形。因此当蛋白质在电场中移动时，其迁移率仅与其分子量有关。用已知分子量的标准蛋白在同样条件下电泳，分别测其迁移率，做成标准曲线。蛋白质分子量M与迁移率的关系式：LogM=a-b测出未知蛋白质的迁移率，从图上查得蛋白质分子量。强调变性电泳测得的是蛋白质亚基分子量。只有对单亚基蛋白测得的才是天然分子量。板书板书板书小结2分钟SDS－PAGE法是鉴定蛋白质纯度和分子量的常用方法，但一定要注意蛋白质是多亚基还是单亚基。对多亚基蛋白质，还要注意各亚基分子量是否相同。累计学时19正题45分钟（二）凝胶过滤原理同分离纯化中的凝胶过滤。但要配合做标准蛋白质洗脱曲线。蛋白质分子量与洗脱体积关系式：LogM=k1-k2Ve测出未知蛋白质的洗脱体积，从图上查出蛋白质分子量。*蛋白质未变性，测的是天然蛋白质的分子量；适合球状分子。（这里再与变性电泳的结果做一个比较，加深学生的理解）（三）沉降速度法蛋白质在离心力作用下发生沉降，沉降速度与蛋白质分子大小、密度、形状以及溶液的密度、黏度有关。就某一种蛋白质来讲，单位离心力场的沉降速度为一定值，称为沉降系数(sedimentationcoefficient)。单位：秒。10-13秒为一个单位，用S（svedberg）表示。斯维得贝格方程蔗糖密度梯度超离心目前广泛用途：测S值、分离蛋白质。(四)蛋白质分子量测定的新技术(结合新进展)二、蛋白质含量的测定（略讲，主要强调各方法的适用范围和应用特点）凯氏定氮法总氮，种子蛋白质双缩脲法高浓度蛋白（1mg/ml以上）Folin-酚法灵敏度高（几百毫克左右）考马斯亮蓝法灵敏度最高（几十毫克左右）紫外吸收法方便、快速，适合样品回收三、蛋白质纯度的鉴定（一）电泳一条带（二）沉降分析图谱一个峰（三）溶解度曲线一个折点（四）结晶强调只有高纯且活性蛋白才能结晶。结晶实际上最大的用途是研究分子三维结构的重要方法。但并不是所有蛋白都能结晶。近几年冷冻电镜结合软件分析，可以不用结晶而研究蛋白质复合体三维结构。四、蛋白质定性投影板书板书绘图总结5分钟讨论：SDS-PAGE测定蛋白质分子量的原理凝胶过滤测定蛋白质分子量的原理蛋白质定量方法的应用特点名词：沉降系数累计学时20章第六章酶（8学时；第一讲）节第一节酶的导论（1学时）教学目的了解酶学知识的概况教学手段讲授，多媒体投影教学重点酶的作用特点教学难点理解酶的高效性，酶的新概念类别过程教学过程备注复习5分鉴定蛋白质分子大小常用哪些方法方法各有什么特点导言3分这些方法虽然都不是非常准确（最准确的方法是通过基因工程测出蛋白质中氨基酸顺序，再精确计算），但由于简便、快速，在科学研究中常用。对于酶来讲，单有分子量鉴定还不够，还要有活性的表示。什么是酶酶的活性是怎么回事这一章将给予充分介绍。正题40第一节酶的导论一、酶学发展简史(略讲,培养学生创新意识)二、酶的化学本质（一）酶的化学本质是蛋白质（二）辅酶与辅基结合蛋白质类由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。酶蛋白（apoenzyme）、辅因子（cofactor）全酶（holoenzyme）总结三者关系：辅因子在酶催化活性中起重要作用。酶蛋白只有与辅因子结合成全酶，才具有正常的催化活性。（三）酶的新概念绝大多数酶为蛋白质。近年发现有的核酸也是酶称为核酶（Ribozyme）。后面详细讲。核酶的发现，是酶学发展中的一个里程碑。对核酸在生物进化上的位置有了新的理解。准确地说，酶是生物体内一类具有催化活性的生物大分子，包括蛋白质和某些核酸。有些作用特殊的蛋白质具有催化活性，但尚未划为酶。三、酶的作用特点催化效率高，高度专一性，温和的反应条件，酶活性可以调节板书投影投影板书小结2分钟掌握：名词：辅酶与辅基，全酶，核酶讨论：酶的作用特点累计21正题45分钟第二节酶的分类与命名（1学时）一、酶的种类（一）按组成分为简单蛋白质类结合蛋白质类（二）按分子结构分为单体酶（monomericenzyme）寡聚酶（oligomericenzyme）多酶体系（multyenzymesystem）由多种酶组成，它们连续依次催化一个代谢过程中的各个反应。在结构关系上，有的彼此嵌合形成一个大的复合体（称为多酶体系），有的以分散状态存在。（三）按酶的合成与代谢的关系分为结构酶（structuralenzyme），诱导酶（inducedenzyme）（四）按国际系统分类（六大类）氧化还原酶类（Oxidoreductase）转移酶类（Transferases）水解酶类（Hydrolases）裂合酶类（Lyases）异构酶类（Isomerases）连接酶类（Ligases）二、酶的命名（一）习惯命名法（举例简单介绍）（二）国际系统命名法（重点介绍）酶分六大类，每大类分成亚类，每亚类又详细分为亚亚类，亚亚类里再编顺序号每一种酶用一个系统名称（systematicname）和一个分类号表示。如：己糖激酶系统名称：ATP:glucosephosphotransferase（EC2.7.1.1）分类号为4个数字，用点隔开；前面冠以EC，即酶学委员会缩写）又如：乳酸脱氢酶（Ec1.1.1.27）第一大类（氧化还原酶），第一亚类（被氧化基团为CHOH基），第一亚亚类（氢受体为NAD+），在亚亚类中的顺序号为27。板书投影投影板书板书总结5分钟名词：多酶体系，结构酶，诱导酶重点是酶的国际系统分类与命名法累计22章第六章酶（8学时；第二讲）节第三节酶的活性（1学时）教学目的了解酶活概念与活性测定教学手段讲授，投影教学重点酶的活性测定原则教学难点酶活单位定义与计算类别过程教学过程备注复习5分提问酶分为哪六类。如何规范表示表示一种酶。导言3分酶的一个特点就是具有酶活性。在酶的研究过程中经常伴随酶的活性测定。什么是酶活酶活单位是如何规定的如何测定这些问题将是这一节的重点内容。正题40第三节酶活力测定一、酶活力（enzymeactivity）指酶催化一定化学反应的能力。催化反应速度越快，能力越强，活性越高。用单位时间内（或单位体积内）底物的减少量或产物的增加量来表示。二、测定酶活力的基本原则该内容为重点，强调记录。测定酶促反应速度的初速度通过绘图，诱导学生分析原因反应体系中底物浓度要大大超过酶量在最适条件下进行测定（提醒测定酶活力的最适条件不等于贮存最适条件）三、酶活力的表示转换数（turnovernumber）每秒钟每个酶分子转换底物的微克分子数。酶的活力单位（activeunit）IU（internationalunit）：一个酶活力单位，是指在特定条件下（25C，最适pH，充足底物），在1分钟内能催化1mol底物所需要的酶量。（1961年）酶的比活（specificactivity）每mg酶所具有的酶活力单位数。单单介绍概念，学生不容易接受，这里一定结合课堂练习，计算酶活力，以掌握酶活力概念。板书绘图小结2分钟讨论题测定酶活力为什么要测定酶促反应初速度？掌握酶活力计算。名词：酶活力、酶比活、累计23章第六章酶（8学时；第二讲）节第四节酶促反应的动力学（2学时）教学目的了解酶动力学规律教学手段讲授，投影教学重点酶的活性与底物浓度的关系教学难点米氏常数的理解与应用类别过程教学过程备注复习5分提问：酶的活力单位数与酶的比活分别代表酶的什么特征？酶活测定原则有哪些原则的制定有什么道理导言3分酶活受各种因素的影响，研究其影响规律，就是研究其动力学。这对认识酶的作用规律，使其更好地为人类服务，具有重要意义。正题40一、底物浓度对酶促反应的影响（1学时）（一）0－[S]曲线（边绘图边讲，启发学生分析图的变化规律，为什么有饱和效应）。饱和效应是酶催化反应的鲜明特征。（二）米氏方程1．米氏方程的推导先把几个假设提出来，再和学生一起推导公式。速度慢一些。最后分析米氏方程的意义，重点解释米氏常数。明确要求记住方程，并学会应用。米氏常数的意义先推导出来，让学生总结Km值含义：等于酶反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度。Km值是酶的特征常数之一；Km值可用来确定酶的最适底物；Km可以反映酶与底物的亲和力。米氏常数的求法绘图讲解、讨论板书绘图板书板书板书投影小结2分钟讨论：米氏常数的物理意义是什么？米氏方程是表述酶活初速度与酶底物浓度定量关系的方程式。适合单底物、单产物的反应规律分析。对于多底物、多产物的反应，因为其复杂性，目前还没有合适的方程来描述，有待后人去研究。累计累学时24章第六章酶（8学时；第三讲）节第四节酶促反应的动力学（第2学时）教学目的了解酶动力学规律教学手段讲授，多媒体投影教学重点抑制剂对酶促反应的影响教学难点抑制特点类别过程教学过程备注复习5分提问：酶的活力单位数与酶的比活分别代表酶的什么特征？酶活测定原则有哪些原则的制定有什么道理导言3分酶活受各种因素的影响，研究其影响规律，就是研究其动力学。这对认识酶的作用规律，使其更好地为人类服务，具有重要意义。正题45分钟二、pH对酶促反应的影响结合酶的本质说明最适pH：酶促反应表现出最大反应速度时环境的pH。钟形曲线介绍几种典型的酶（胃蛋白酶，溶菌酶，木瓜蛋白酶）。让学生分析为什么呈这种曲线说明了酶的什么性质度对酶促反应速度的影响从钟形曲线引出最适温度。三、酶浓度对酶促反应的影响激活剂对酶促反应的影响和辅酶、辅基联系起来讲授。激活剂的种类：离子类，中等大小的分子，生物大分子（分别举例加以说明）五、抑制剂对酶促反应的影响（重点介绍）（一）不可逆的抑制作用抑制剂与酶共价结合，不能用透析等物理方法去掉。举例有机磷中毒。（二）可逆抑制作用分别举例进行讨论，结合图上的曲线最后总结各种抑制的特点：VmaxKm竞争性抑制剂不变增加非竞争性抑制剂减少不变反竞争性抑制剂减少减少绘图绘图板书板书总结5分钟要求理解各种竞争剂对酶促反应的作用特点。如何从实验数据入手判断属于哪种抑制？讨论蛋白质变性剂与酶抑制剂的区别。名词：最适温度，最适pH累计学时25章第六章酶（8学时）（第三讲）节第五节酶的作用机理（2学时）教学目的了解酶作用机理教学手段讲授，投影教学重点酶的专一性和高效性教学难点酶实现高效性的因素类别过程教学过程备注复习5分通过对酶的动力学规律的研究，我们已经知道有各种因素对酶促反应造成影响。如底物浓度、pH、温度、酶浓度、激活剂、抑制剂等。每一种酶都有自己的最适底物、最适温度、最适pH。这就是为什么在测定酶活性时要在最适条件下进行的原因。导言3分酶的化学本质是蛋白质，但又不同于蛋白质。酶有哪些作用特点呢（学生回答）。对。其中两个基本特点就是专一性和高效性。酶为什么具有专一性和高效性它的分子基础和作用机制是什么我们将在这一节进行讨论。正题40一、酶活性中心（activecenter）（一）定义强调活性中心两个功能部位：结合部位－－决定专一性催化部位－－决定催化能力酶活性中心是三维实体，往往是凹穴或裂缝。